Principal Bonbons

Tyrosine

TYROZINE [2-amino-3- (4-hydroxyphényl) propionique à cela, b - (p-hydroxyphényl) alanine, Tug, Y], mol. m 181,19; bestsv. des cristaux; P.F. D, L-tyrosine 316 ° C, L-tyrosine 290-295 ° C, D-tyrosine 310-314 ° C (tous les isomères fondent avec décomposition); pour la L-tyrosine -10,6 °, pour la D-tyrosine + 10,3 ° (concentration de 4 g dans 100 ml de HCI 1N); sol. dans l'eau, limité dans l'éthanol, pas le sol. dans l'éther diéthylique. À 25 ° C pKun 2,2 (COOH), 9,11 (NH2) 10,07 (OH phénolique); pI 5,63.

Par produit chimique Saint-you tyrosine aromatique. acide aminé avec hydroxyle phénolique réactif. Avec chaleur jusqu'à 270 ° C, la tyrosine est décarboxylée en tyramine HOC6H4CH2CH2NH2, quand la fusion alcaline donne 4-hydroxybenzoïque à cela. La tyrosine subit facilement la nitration et l'iodation des aromatiques. cycle, formant des dérivés 3- et 3,5.

Pour modifier les résidus de tyrosine dans les molécules de protéines, une nitration avec du tétranitrométhane et une iodation aromatique sont utilisées. les cycles, l'acétylation du groupe hydroxy, le district avec des composés de bromosuccinimide, de cyanurfluorure et de diazonium. Dans la synthèse peptidique, l'hydroxyle phénolique d'un résidu tyrosine est protégé par un groupe benzyle, 2,6-dichlorobenzyle ou tert-butyle.

Acide aminé interchangeable codé par la L-tyrosine. Inclus dans presque toutes les protéines, en particulier la pepsine et l'insuline. Dans le corps de l'animal est formé de manière irréversible à partir de phényl-alanine. Un certain nombre de substances importantes sont synthétisées à partir de la tyrosine dans le corps: la tyramine et le 3,4-dihydroxyphényle alash (précurseurs des catécholamines), ainsi que la diiodotyrosine, à partir de laquelle l'hormone thyroxxine est formée.

La violation du métabolisme de la tyrosine [désamination avec formation de 3- (4-hydroxyphényl) pyruvique] provoque des héritages. maladie de l'oligophrénie.

La synthèse de la tyrosine est réalisée à partir de 4-hydroxybenzaldéhyde et hippurique (synthèse appelée azlactone de Erlenmeyer-Plochl):

Dans le spectre UV de la tyrosine l max 274,6 nm (e 1420), dans le spectre de fluorescence de 1 émission à 282 nm. Dans le spectre PMR de la L-tyrosine en D2O chimique décalages (ppm) pour CH, CH2, positions ortho et méta selon 4,332; 3.282 et 3.172; 7,206; 6,909.

Dans les districts de Pauli, Millon et xanthoprotein tyrosine, ils forment des produits colorés.

La irosine a été isolée pour la première fois en 1849 par F. Bopp de la caséine. Production mondiale de L-tyrosine env. 250 tonnes / an (1989). V.V. Bayev.

http://www.xumuk.ru/encyklopedia/2/4475.html

Tyrosine (tyrosine)

Formule structurelle

Nom russe

Nom de la substance latine Tyrosine

Nom chimique

Formule brute

Groupe pharmacologique de substance tyrosine

Code CAS

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Formule chimique tyrosine

Maladie de Noël - Forme d'hémophilie causée par une violation de la première phase de la coagulation du sang due à une déficience (composant plasmatique de la thromboplastine). Hérité par type récessif lié au sexe; le gène du facteur IX (F9) est situé dans la région du chromosome X27.1).

Manuel

Coefficient de photosynthèse - rapport entre le volume d'oxygène libéré et le volume de dioxyde de carbone absorbé.

Manuel

La calorimétrie directe est basée sur la comptabilisation directe de la quantité de chaleur libérée par le corps dans les biocalorimètres.

Manuel

Histones - Protéines eucaryotes conservées au cours de l'évolution qui se lient à l'ADN; participer à la formation du nucléosome, la principale unité structurelle de la chromatine.

Manuel

Macroévolution - Evolution au niveau de catégories systématiques plus élevées qu'une espèce; conduit à l'émergence de nouveaux genres, familles et autres unités taxonomiques supérieures.

Manuel

Installations hydrauliques - barrages, bâtiments de centrales hydroélectriques, drainage, ponceaux, tunnels, canaux, stations de pompage, écluses d'expédition, ascenseurs de navires; des structures conçues pour se protéger contre les inondations et la destruction des berges des réservoirs, des berges et du fond des lits des rivières; les structures (barrages) renfermant les installations de stockage des déchets liquides des organisations industrielles et agricoles; des dispositifs de protection contre l'érosion dans les canaux, ainsi que d'autres installations conçues pour utiliser les ressources en eau et prévenir les effets nocifs de l'eau et des déchets liquides.

http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/45/336.html

Tyrosine

La tyrosine (acide α-amino-β- (p-hydroxyphényl) propionique) est un acide alpha-aminé aromatique, existe sous deux formes optiquement isomères, L et D. Dans la structure, le composé diffère de la phénylalanine uniquement par la présence d'un groupe hydroxyle en position para.

La L-tyrosine appartient au groupe des acides aminés protéinogènes et fait partie de nombreuses protéines naturelles, notamment des enzymes, dans lesquelles la tyrosine joue un rôle important dans la régulation de leur activité fonctionnelle. Souvent, la cible des enzymes de phosphorylation - protéine kinases - est précisément le résidu de tyrosine. En outre, la tyrosine est un précurseur de la synthèse d'un certain nombre de substances biologiquement actives importantes, notamment les catécholamines (dopamine, épinéphrine, noradrénaline), les hormones thyroïdiennes et le pigment mélanique.

La tyrosine est un acide aminé remplaçable, c’est-à-dire que si l’apport en tyrosine dans les aliments est insuffisant, l’acide aminé peut être synthétisé par le corps lui-même. Le précurseur de la tyrosine est la phénylalanine. La formation de tyrosine dans le corps est plus nécessaire pour éliminer l'excès de phénylalanine et non pour restaurer les réserves de tyrosine, car elle contient généralement des protéines en quantités suffisantes et son insuffisance ne se produit généralement pas. La réaction a lieu dans le foie sous l'action de l'enzyme phénylalanine-4-hydroxylase. Une déficience ou une diminution de l'activité de cette enzyme se manifeste par un trouble métabolique grave - la phénylcétonurie.

Le catabolisme de la tyrosine se déroule par transamination avec de l’acide α-cétoglutarique avec formation intermédiaire d’hydroxyphénylpyruvate, puis d’acide homogentisique, et se termine par la formation d’acides fumarique et acétoacétique, qui sont ensuite utilisés dans le cycle de Krebs. Le blocage métabolique de l'oxydation de l'acide homogentisique est le lien principal dans la pathogenèse d'une autre maladie héréditaire, l'alcaptonurie. Il existe plusieurs types de tyrosinémie relativement rares causés par un métabolisme altéré de la tyrosine. Le traitement de ces maladies, comme la phénylcétonurie, est une restriction alimentaire en protéines.

Le contenu

Tyrosinémie Modifier

TYROZYNEMIE TYPE I Modifier

La tyrosinémie de type I est causée par une déficience de l'enzyme fumarylacétoacétate hydroxylase, entraînant une pathologie grave du foie et des reins, entraînant la mort. L'objectif du traitement diététique est d'empêcher l'accumulation de phénylalanine, de tyrosine et, dans certains cas, de méthionine, en administrant un régime alimentaire faible en protéines. Les besoins en protéines sont satisfaits en introduisant dans le régime un mélange d'acides aminés dépourvu de tyrosine, de phénylalanine et / ou de méthionine. Si [NTBC] est prescrit et utilisé, un substitut de protéine sans phénylalanine ni tyrosine est généralement utilisé. Un mélange sans phénylalanine, tyrosine et méthionine est utilisé uniquement si le patient n'est pas sensible à [NTBC] ou en son absence. Tant que le traitement alimentaire reste important dans la tyrosinémie, [NTBC] a un effet prononcé sur le traitement et la survie dans la tyrosinémie de type I.

TYROZYNEMIE TYPE II Modifier

La tyrosinémie de type II est causée par l’insuffisance de la tyrosine aminotransférase, entraînant une pathologie oculaire, des troubles cutanés et des complications neurologiques. Le traitement diététique vise à prévenir l’accumulation de phénylalanine et de tyrosine en prescrivant un régime alimentaire pauvre en protéines. Les besoins en protéines sont satisfaits en introduisant dans l'alimentation un mélange d'acides aminés privés de tyrosine et de phénylalanine.

TYROZYNEMIE TYPE III Modifier

La tyrosinémie de type III est une forme très rare de tyrosinémie se manifestant par des convulsions, une ataxie et un retard mental. Le traitement diététique vise à prévenir l’accumulation de phénylalanine et de tyrosine en prescrivant un régime alimentaire pauvre en protéines. Les besoins en protéines sont satisfaits en introduisant dans l'alimentation un mélange d'acides aminés privés de tyrosine et de phénylalanine.

http://ru.vlab.wikia.com/wiki/%D0%A2%D0%B8%D1%80%D0%BE%D0%B7%D0%B8%D0%BD

Tyrosine d'acide aminé

La tyrosine est l’un des principaux acides aminés qui remplit la fonction de neurotransmetteur (neurotransmetteur), c’est-à-dire une substance qui déclenche un certain nombre de processus chimiques dans le corps. La formule de la tyrosine permet de l’attribuer au groupe des acides aminés aromatiques et hétéroaromatiques, qui assurent la synthèse de tous les composés protéiques, à partir des liens de la chaîne de l’ADN et des anticorps et se terminant par des fibres musculaires. Pour être en bonne santé, le régime alimentaire doit contenir du fromage, du poulet, de la dinde, du poisson, des arachides, des amandes, des avocats, du lait, du yogourt, des bananes et des produits à base de soja. La dose journalière de tyrosine est comprise entre 1 et 5 g.

Produit chimique (structural): HO-BK-CH22-CH (NH2) -COOH Rationnel: C9H11NO3.

Caséine, fibroïne de soie (12,7%), papaïne (14,7%)

Données d'auteurs différents

0,5 g par jour, 7 mg par kg de poids corporel, 3-4 g par jour

Impact sur le corps, fonction principale

Aide à la synthèse d'un certain nombre d'hormones (mélanine), à ​​la formation de composés protéiques, améliore l'activité mentale (concentration, mémoire, fonction cognitive), prévient le développement d'états dépressifs

Tyrosine: c'est quoi

La tyrosine est un acide aminé essentiel que l'organisme ne peut pas produire seul. Même en sachant quels produits contiennent de la tyrosine et en les mangeant, le corps ne peut pas accumuler une quantité suffisante. Par conséquent, les réserves de tyrosine dans les produits ou dans la composition des médicaments doivent être reconstituées régulièrement.

Dans la littérature, cet acide aminé peut être trouvé sous les noms suivants: acide α-amino-β- (p-hydroxyphényl) propionique, acide alpha-aminé aromatique, l tyrosine, l tyrosine (nom erroné: tyrose n). Les deux derniers noms représentent la forme optiquement isomère. De plus, la tyrosine D et une combinaison sous forme de racémate (DL) sont isolées.

La tyrosine dans la structure du composé diffère de la phénylalanine en présence du groupe hydroxyle phénolique en position para du noyau benzénique. Cette substance fait partie de presque tous les composés protéiques présents dans le corps humain. Il est utilisé pour détecter des protéines dans des substances (réaction de Milon).

La tyrosine est la clé d'une fonction thyroïdienne normale (photo: FoodandHealth)

La formule développée de la tyrosine est la suivante: HO-BK-CH2-CH (NH2) -COOH.

Formule rationnelle: C9H11NO3.

Le processus de formation d'un acide aminé dans le corps humain comprend plusieurs étapes. La phénylalanine est utilisée pour former de la tyrosine (la réaction se produit dans le foie avec la participation de l'enzyme phénylalanine 4-hydroxylase). La transformation de la phénylalanine en tyrosine dans le corps est nécessaire pour éliminer l'excès de phénylalanine et non pour restaurer les réserves de tyrosine. Son excès est utilisé. Au cours de réactions ultérieures, la tyrosine est convertie en 4-hydroxyphénylpyruvate par transamination avec de l'acide α-cétoglutarique. Un certain nombre d'enzymes sont utilisées pour former de la tyrosine dans des protéines, par exemple la tyrosine kinase, la tyrosinase, les phosphatases.

Bien qu'il soit fabriqué à partir d'un autre acide aminé, la phénylalanine, le corps humain l'absorbe sous forme de catécholamines, telles que la dopamine, la noradrénaline, l'adrénaline. Ces derniers sont des hormones qui apportent une réponse au stress ou à la fin du facteur de stress.

Propriétés utiles de la tyrosine et son effet sur le corps

l tyrosine, pourquoi est-il nécessaire dans le corps? La biochimie de l'acide aminé est très complexe. Étant donné que la substance provoque une réaction chimique dans laquelle des hormones sont synthétisées, la fonction principale est de normaliser le fond hormonal. La dopamine est responsable du plaisir, de l'humeur normale et de la formation de la réaction de curiosité. En même temps, des processus neurophysiologiques importants tels que l'attention, l'énergie, l'humeur, la mémoire et la vigilance sont impliqués. L'adrénaline et la noradrénaline ont l'effet inverse. Le premier est libéré sous contrainte, le second élimine ses effets. La mélanine est une autre hormone dont la synthèse est due à une teneur suffisante en tyrosine. Il est responsable de la couleur de la peau et de la protection contre les rayons ultraviolets.

La tyrosine aide à éliminer les effets du stress (photo: tong-yidrugstore.com)

L'utilisation de la tyrosine sous forme de drogues ou d'aliments a un effet tel sur le corps:

  • améliore l'humeur et crée un sentiment de bien-être subjectif (grâce à l'action de la dopamine);
  • augmente la fonction cognitive pendant le stress (effets de la dopamine, de la noradrénaline et de l'adrénaline);
  • protège le corps contre les effets des chocs neuronaux et de l'anxiété (action de la noradrénaline);
  • améliore l'attention et donne la vitalité;
  • synthèse de protéines en combinaison avec d'autres acides aminés tels que l'alanine, le tryptophane.

Les propriétés des protéines synthétisées grâce à la tyrosine sont différentes. Certaines sont impliquées dans la transmission d'informations héréditaires, d'autres assurent la formation de cellules immunitaires spécialisées (anticorps), d'autres sont importantes dans le sport, car elles font partie des fibres musculaires.

L'un des effets de l'usage de substances psychoactives est la normalisation du poids corporel. Grâce à la glande thyroïde, tous les processus métaboliques sont contrôlés: division des graisses, conversion du glucose, synthèse des protéines. Dès que l'un des processus est violé, la personne commence à gagner des kilos supplémentaires de manière incontrôlable. Ni le sport ni une bonne nutrition ne peuvent résoudre le problème. Pour ce faire, il vous suffit de normaliser le niveau d'hormones. Par conséquent, des médicaments tels que la tyrosine de iHerb (Ayherb) sont prescrits.

Le besoin quotidien du corps en tyrosine

Pour un adulte, les besoins varient de 1 à 5 g. Tout dépend du sexe, de l'âge, des habitudes alimentaires (quantité de vitamines, de minéraux, par exemple, de sélénium). Les médecins disent que sous la forme d'un complément alimentaire, il est possible de prendre jusqu'à 12 g d'une substance par jour.

Une autre option pour calculer la posologie est la proportion de 16 mg par kg de poids corporel.

C'est important! L'augmentation de la dose de tyrosine est prévue pour les personnes en surpoids, avec une mauvaise mémoire, des anomalies de la glande thyroïde, une tendance à la dépression ou à l'hyperactivité. Mais seul le médecin peut déterminer la quantité exacte de substance.

Les effets de la carence en tyrosine

L'absence de tyrosine est caractérisée par diverses conditions pathologiques. Parmi eux se trouvent:

  • L’hypothyroïdie est une affection causée par un manque persistant et prolongé d’hormones thyroïdiennes, à l’opposé de la thyrotoxicose. Le degré extrême de manifestation des symptômes cliniques de la maladie chez l'adulte se produit en fonction du type de myxoedème, chez l'enfant - le crétinisme;
  • La tyrosinémie (tyrosinémie) est une maladie associée à un manque d'activité du fumarylacétoacétate hydrolase. Des mutations entraînent une violation du métabolisme de la tyrosine, entraînant des lésions du foie, des reins et des nerfs périphériques. Le premier symptôme de la maladie - une violation du foie.

Conséquences de l'excès de tyrosine

Une consommation excessive de la substance peut entraîner une tachycardie, une excitabilité accrue, une anxiété, une perte d’appétit, une augmentation ou une diminution de la pression artérielle, des douleurs thoraciques, une diarrhée, un essoufflement, des vertiges, une somnolence.

Les effets secondaires d'un excès d'acides aminés peuvent être une fatigue progressive constante, des maux de tête, des brûlures d'estomac, une insomnie, des nausées, des douleurs articulaires, des éruptions cutanées allergiques, des douleurs à l'estomac, une hyperthyroïdie, une perte de poids.

Sources de nourriture

Le réapprovisionnement des stocks de tyrosine aidera ces produits: fromage, poulet, dinde, poisson, cacahuètes, amandes, avocats, lait, yaourt, bananes, produits à base de soja, etc. Les graines de tournesol, les fruits de mer et les haricots sont riches en acides aminés.

La tyrosine peut être obtenue à partir de différents types de fromages, y compris le fromage de chèvre et le fromage cottage (photo: Bigl.ua)

De produits à base de viande utile d'agneau et de dinde.

Les plats de poisson à base de thon, maquereau, morue, flétan, crevettes et crabes sont dépourvus de tyrosine.

Les femmes en préparation de la grossesse doivent inclure dans le régime alimentaire des graines de sésame, tournesol, pistache, amandes, pignons de pin.

http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/tirozin/

Tyrosine

La tyrosine (acide α-amino-β- (p-hydroxyphényl) propionique, abrégé: Tyr, Tyr, Y) est un acide alpha-aminé aromatique. Existe sous deux formes optiquement isomères - L et D et sous forme de racémate (DL). La structure du composé diffère de la phénylalanine par la présence du groupe hydroxyle phénolique en position para du noyau benzénique. Des méta et ortho-isomères biologiquement moins importants de la tyrosine sont connus.

La L-tyrosine est un acide aminé protéinogène qui fait partie des protéines de tous les organismes vivants connus. La tyrosine est un composant d'enzymes, dans lequel la tyrosine joue un rôle clé dans l'activité enzymatique et sa régulation. Le lieu d'attaque des enzymes de phosphorylation des protéines kinases est souvent précisément les résidus d'hydroxyle et de tyrosine phénoliques. Le résidu de tyrosine dans les protéines peut également être soumis à d'autres modifications post-traductionnelles. Certaines protéines (résiline d’insecte) contiennent des liaisons transversales résultant de la condensation oxydative post-traductionnelle des résidus de tyrosine pour former de la dithyrosine et de la trityrosine.

La coloration résultant de la réaction qualitative de la xanthoproteine ​​sur les protéines est principalement déterminée par la nitration de résidus tyrosine (les résidus phénylalanine, tryptophane et histidine sont également nitrés).

Le contenu

Biosynthèse

Dans le processus de biosynthèse de la tyrosine, les composés intermédiaires sont le shikimat, le chorismate, le prefenate. À partir des métabolites centraux, la tyrosine dans la nature synthétise des microorganismes, des champignons et des plantes. Les animaux ne synthétisent pas la tyrosine de novo, mais sont capables d'hydroxyler l'acide aminé essentiel phénylalanine en tyrosine. La biosynthèse de la tyrosine est discutée plus en détail dans l'article sur la voie shikimatniy.

La tyrosine est attribuée aux acides aminés essentiels pour la plupart des animaux et des humains, car cet acide aminé est formé dans le corps d'un autre acide aminé (essentiel), la phénylalanine.

Catabolisme

La tyrosine pénètre dans le corps des animaux et des humains avec de la nourriture. La tyrosine se forme également à partir de phénylalanine (la réaction a lieu dans le foie sous l'action de l'enzyme phénylalanine 4-hydroxylase). La conversion de la phénylalanine en tyrosine dans le corps est plus nécessaire pour éliminer l'excès de phénylalanine et non pour restaurer les réserves de tyrosine, car la tyrosine est généralement fournie en quantité suffisante avec des protéines alimentaires et son insuffisance ne se produit généralement pas. La tyrosine en excès est utilisée. Par transamination avec l'acide α-cétoglutarique, la tyrosine est convertie en 4-hydroxyphénylpyruvate, qui est ensuite oxydée (avec migration et décarboxylation simultanées du substituant cétocarboxyéthyle) en homogentisate. Homogentisate par la formation de 4-maleacetoacetate et de 4-fumarylacetoacetate se décompose en fumarate et acetoacétate. La destruction finale se produit dans le cycle de Krebs. Ainsi, chez l'animal et chez l'homme, la tyrosine se désintègre en fumarate (se transforme en oxaloacétate, qui est un substrat de la gluconéogenèse) et en acétoacétate (augmente le taux de corps cétoniques dans le sang); par conséquent, la tyrosine, ainsi que la phénylalanine, qui y est transformée, sont classées comme du glucose. acides aminés cétogènes (mélangés) (voir la classification des acides aminés).

D'autres modes de biodégradation de la tyrosine sont connus dans la nature.

Les substances biologiquement actives telles que la DOPA et les hormones thyroïdiennes (thyroxine, triiodothyronine) sont synthétisées à partir de tyrosine. La DOPA est un précurseur des catécholamines (dopamine, épinéphrine, noradrénaline) et de la mélanine. L'homogentisate est un précurseur des tocophérols, la plastoquinone (dans les organismes capables de synthétiser ces composés).

Certaines maladies héréditaires connues sont associées au métabolisme de la tyrosine. Dans la phénylcétonurie héréditaire, la conversion de la phénylalanine en tyrosine est violée et le corps accumule de la phénylalanine et ses métabolites (phénylpyruvate, phénylactate, phénylacétate, ortho-hydroxyphénylacétate, phénylacétylglutamine), un excès d’altération du système nerveux. Dans une autre maladie héréditaire connue, l'alcaptonurie, la transformation de l'homogentisate en 4-maléyl acétoacétate est altérée.

Il existe également plusieurs maladies relativement rares (tyrosinémie) causées par une altération du métabolisme de la tyrosine. Le traitement de ces maladies, comme la phénylcétonurie, est une restriction alimentaire en protéines.

Application

La tyrosine supprime l'appétit, aide à réduire les dépôts graisseux, favorise la production de mélanine et améliore les fonctions des glandes surrénales, de la thyroïde et de l'hypophyse. [source non spécifiée 818 jours]

http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/51356

Formule chimique tyrosine

La tyrosine est un acide α-aminé aromatique.

La tyrosine appartient aux acides aminés essentiels, car dans le corps, cet acide aminé est formé à partir d’un autre acide aminé (irremplaçable) - la phénylalanine.

Par sa structure, la tyrosine diffère de la phénylalanine en présence du groupe hydroxyle phénolique en position para du noyau benzénique.

Tyrosine - acide 2-amino-3- (p-hydroxyphényl) propanoïque ou acide α-amino-β- (p-hydroxyphényl) propionique.

La tyrosine - (Tyr, Tyr, Y) est un acide aminé faisant partie d’enzymes, dans lequel la tyrosine a souvent un rôle clé dans l’activité enzymatique et sa régulation. Formule chimique C₉H₁₁NO₃.

La tyrosine est un composant de presque toutes les protéines, principalement dans la pepsine (8,5%) et l’insuline de bétail (12,5%).

La tyrosine a été isolée pour la première fois en 1849 par F. Bopp à partir de caséine.

Le nom tyrosine vient du grec tyros, qui signifie fromage, car c'est le fromage qui a découvert cet acide aminé.

Le besoin quotidien pour une personne adulte tyrosine 3-4 grammes par jour.

Propriétés physiques

La tyrosine est un cristal incolore, a un point de fusion de 290-295 ° C (avec décomposition). La tyrosine est très soluble dans l’eau, légèrement soluble dans l’éthanol, insoluble dans l’éther diéthylique.

Propriétés chimiques

Tyrosine - un acide aminé aromatique Propriétés chimiques dues à la présence d'hydroxyle phénolique réactif.

En raison de la présence des groupes fonctionnels du caractère acide et basique, la tyrosine forme des sels avec les acides et les alcalis.

Rôle biologique

La tyrosine est nécessaire au fonctionnement normal des glandes surrénales, de la thyroïde et de l'hypophyse, à la création de globules rouges et blancs, à la synthèse de mélanine, de pigments pour la peau et les cheveux.

La tyrosine a de puissantes propriétés stimulantes, aide à la dépression chronique.

La tyrosine régule la tension artérielle et la miction, et participe également à la synthèse de l'adrénaline.

L'adrénaline est une hormone du cortex surrénalien, où elle est formée à partir de tyrosine.

L'adrénaline est une hormone de stress clé - "l'hormone d'urgence" et agit sur le métabolisme et le système cardiovasculaire, augmente la fonction cardiaque. Il contracte les vaisseaux sanguins et augmente la pression artérielle. Développe les bronches, augmentant l'apport en oxygène. Accélère la dégradation du glycogène en glucose, fournissant de l'énergie aux tissus musculaires. L'adrénaline agit comme un médiateur et une hormone.

La tyrosine est un acide aminé essentiel pour les hommes adultes. Il est nécessaire chez les hommes souffrant de phénylcétonurie (maladie génétique dans laquelle la conversion de la phénylalanine en tyrosine est difficile). La tyrosine provoque également une sécrétion accrue de l'hormone de croissance par l'hypophyse. En cas de maladie rénale, la synthèse de tyrosine dans le corps peut diminuer de façon spectaculaire. Par conséquent, dans ce cas, il faut la prendre comme additif.

Sources naturelles

Viande, poisson, soja, bananes, arachides, œufs, blé, graines de citrouille, sésame, amandes.

En l'absence de cet acide aminé, une personne peut souffrir d'hypotension artérielle et de température corporelle (mains et jambes froides), d'une prise de poids incontrôlée et du syndrome des jambes sans repos.

Une carence en tyrosine entraîne une carence en noradrénaline qui, à son tour, conduit à la dépression.

Avec une faible teneur en tyrosine dans le corps, il y a léthargie et somnolence, fatigue. Les personnes souffrant d’un déficit chronique en tyrosine peuvent être gravement handicapées mentalement et physiquement.

Les symptômes de la carence en tyrosine sont une dépression de la fonction thyroïdienne, une sensation de lourdeur dans les muscles du mollet.

Avec la consommation non contrôlée de tyrosine chez une personne peut avoir des problèmes d'estomac, irritabilité, augmentation de l'agressivité.

Les personnes souffrant de certaines maladies, il est préférable de limiter la consommation de tyrosine. Ces maladies incluent le mélanome - une tumeur maligne qui se développe sur la peau, la rétine des yeux ou des muqueuses, une tumeur cérébrale agressive et la migraine.

La tyrosine n'est pas recommandée pour les patients en oncologie, ainsi que pour les personnes souffrant de schizophrénie, les patients hypertendus et les femmes enceintes.

Troubles héréditaires du métabolisme de la tyrosine

La tyrosine est le produit de départ pour la formation de la matière colorante de la peau et des cheveux - la mélanine. Si la conversion de la tyrosine en mélanine est réduite en raison d'un déficit héréditaire en enzymes, l'albinisme se produit.

Albinisme - l'absence de pigmentation de la peau, de la rétine et des cheveux. Une photophobie apparaît lorsque l'albinisme entraîne souvent une réduction de l'acuité visuelle. L'exposition prolongée de ces personnes au soleil est la cause d'un cancer de la peau.

Domaines d'application

La tyrosine normalise l'hypotension artérielle, a un effet psychogogique, anti-allergique et antidépresseur.

La tyrosine supprime l'appétit, soulage la dépendance, aide à réduire la graisse corporelle, améliore les fonctions intellectuelles.

Il est utilisé pour augmenter l'attention et améliorer l'activité cognitive.

La tyrosine est nécessaire pour soulager le stress qui survient à la fois dans la vie et à la suite de la formation.

La tyrosine est utilisée pour la migraine, la maladie de Parkinson, le syndrome de fatigue chronique, l’hypothyroïdie, l’obésité.

La tyrosine est utilisée dans le syndrome d'épuisement professionnel, d'anxiété et de fatigue mentale.

Pour un effet anti-stress maximal, il est recommandé de prendre la tyrosine en association avec la cueillette à base de plantes chasseur, censée soulager la dépression légère.

En particulier, la tyrosine est nécessaire pour les personnes qui se soumettent à un long entraînement physique et qui raccourcissent la période de récupération.

La tyrosine est efficace dans le traitement de la dépendance à la cocaïne, du sevrage de la caféine et d’autres drogues, de l’alcoolisme, et est utile pour soulager le syndrome prémenstruel.

Drogue L-Tyrosine

Il est recommandé de prendre de la L-Tyrosine pour normaliser le travail de la glande thyroïde, soulager le stress, les maux de tête et les troubles nerveux.

Nutrition sportive avec L-tyrosine.

La L-tyrosine aide les athlètes à éviter le surentraînement grâce à sa capacité à éliminer la fatigue et à augmenter l'endurance. La tyrosine peut améliorer la concentration mentale, la technique d’exercice, le bien-être et l’humeur.

Pendant l'entraînement aérobie, la L-tyrosine aide à préserver les tissus musculaires des effets néfastes des processus cataboliques. Ainsi, l'acide aminé L-tyrosine peut être utilisé dans la nutrition sportive, pour brûler les graisses et préserver les muscles.

Une personne ordinaire ayant une activité physique moyenne n'a pas besoin d'apport supplémentaire en acides aminés, une quantité suffisante est généralement obtenue avec de la nourriture. Une quantité supplémentaire d’acides aminés est nécessaire pour les athlètes lors d’entraînements et de compétitions intenses.

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/tirozin.html

Tyrosine (tyrosine)

Formule structurelle

Nom russe

Nom de la substance latine Tyrosine

Nom chimique

Formule brute

Groupe pharmacologique de substance tyrosine

Code CAS

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Formule chimique tyrosine

TYROZIN [acide 2-amino-3- (4-hydroxyphényl) propionique, b - (n-hydroxyphényl) alanine, Tug, Y], poids moléculaire 181,19; bestsv. des cristaux; point de fusion D, L-T. 316 ° C, LT. 290-295 ° C, D-T. 310-314 ° C (tous les isomères sont fondus avec divers); pour LT. -10,6 °, pour DT. + 10,3 ° (concentration de 4 g dans 100 ml d'HCl IN); dissolvons dans l'eau, c'est limité - dans l'éthanol, nous ne nous dissoudrons pas dans l'éther diéthylique. À 25 ° C pKun 2,2 (COOH), 9,11 (NH2) 10,07 (OH phénolique); pI 5,63.

Selon les propriétés chimiques, la tyrosine est un acide aminé aromatique avec un hydroxyle phénolique réactif. Lorsqu'elle est chauffée à 270 ° C, la tyrosine est décarboxylée en tyramine HOC6H4CH2CH2NH2, en fusion alcaline, donne l'acide 4-hydroxybenzoïque. TYROZIN est facilement nitré et iodé dans le cycle aromatique, formant des dérivés 3- et 3,5.

Pour modifier les résidus de TYROZIN dans les molécules de protéines, on utilise la nitration avec du tétranitrométhane et l'iodation de cycles aromatiques, l'acétylation du groupe hydroxy, la réaction avec des composés du bromosuccinimide, du cyanurfluorure et du diazonium. En synthèse peptidique, l'hydroxyle phénolique du résidu TYROZIN est protégé par un groupe benzyle, 2,6-dichlorobenzyle ou tert-butyle.

Acide aminé interchangeable codé par L-T.. Inclus dans presque toutes les protéines, en particulier la pepsine et l'insuline. Dans le corps de l'animal est formé de manière irréversible à partir de phényl-alanine. Un certain nombre de substances importantes sont synthétisées à partir de la tyrosine dans l'organisme: la tyramine et le 3,4-dihydroxyphénylalash (précurseurs des catécholamines), ainsi que la diiodotyrosine à partir de laquelle l'hormone thyroxxine est formée.

Perturbation du métabolisme TYROZIN [désamination avec formation de l'acide 3- (4-hydroxyphényl) pyruvique] provoque des héritages. maladie de l'oligophrénie.

La synthèse de TYROZIN est réalisée à partir de 4-hydroxybenzaldéhyde et d'acide hippurique (la synthèse dite d'azlactone de Erlenmeyer-Plöchl):

Dans le spectre UV de la tyrosine l max 274,6 nm (e 1420), dans le spectre de fluorescence de 1 émission à 282 nm. Dans le spectre du PMR L-T. en D2O déplacements chimiques (ppm) pour CH, CH2, positions ortho et méta, respectivement, 4,332; 3.282 et 3.172; 7,206; 6,909.

Dans les réactions de Pauli, Millon et de la xantoprotéine TYROZIN, il forme des produits colorés.

La tyrosine a été isolée pour la première fois en 1849 par F. Bopp à partir de caséine. Production mondiale L-T. environ 250 tonnes / an (1989). V.V. Bayev.

Encyclopédie chimique. Volume 4 >> À la liste des articles

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Tyrosine

Ne pas confondre avec la thyroxine.

L'acide tyrosine (-amino - (p-hydroxyphényl) propionique, abrégé: Tyr, Tyr, Y) est un acide alpha-aminé aromatique. Existe sous deux formes optiquement isomères - L et D et sous forme de racémate (DL). La structure du composé diffère de la phénylalanine par la présence du groupe hydroxyle phénolique en position para du noyau benzénique. Des méta et ortho-isomères biologiquement moins importants de la tyrosine sont connus.

La L-tyrosine est un acide aminé protéinogène qui fait partie des protéines de tous les organismes vivants connus. La tyrosine est un composant d'enzymes, dans lequel la tyrosine joue un rôle clé dans l'activité enzymatique et sa régulation. Le lieu d'attaque des enzymes de phosphorylation des protéines kinases est souvent précisément les résidus d'hydroxyle et de tyrosine phénoliques. Le résidu de tyrosine dans les protéines peut également être soumis à d'autres modifications post-traductionnelles. Certaines protéines (résiline d’insecte) contiennent des liaisons transversales résultant de la condensation oxydative post-traductionnelle des résidus de tyrosine pour former de la dithyrosine et de la trityrosine.

La coloration résultant de la réaction qualitative de la xanthoproteine ​​sur les protéines est principalement déterminée par la nitration de résidus tyrosine (les résidus phénylalanine, tryptophane et histidine sont également nitrés).

http://polyguanidines.ru/m_tirozin.htm

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