§ 30. Les enzymes et leur rôle dans le corps humain

Solution détaillée du § 30 sur la biologie pour les élèves de 8e année, auteurs V. V. Pasechnik, A.A. Kamensky, G. G. Shvetsov 2016

Question 1. Quelles sont les conditions optimales pour la digestion dans la bouche, l'estomac et les intestins?

Pour que la digestion se déroule dans la cavité buccale, un environnement alcalin est nécessaire, ainsi que pour la digestion dans l'estomac - aigre.

Question 2. Quelles enzymes connaissez-vous et quel est leur rôle dans le corps humain?

Les protéases clivent les protéines en peptides, peptones et acides aminés.

Lipases - graisses du glycérol et des acides gras.

QUESTIONS AU PARAGRAPHE

Question 1. Que sont les enzymes? Donnez des exemples d'enzymes que vous connaissez.

Les enzymes sont des substances organiques complexes qui se forment dans une cellule vivante et jouent un rôle important en tant que catalyseur de tous les processus du corps. La plupart d'entre eux sont constitués de deux composants: les protéines (apoenzyme) et les non-protéines (coenzyme). Les exemples incluent des enzymes telles que la pepsine, la trypsine, l'amylase.

Question 2. Quel est le mécanisme des enzymes?

L'activité enzymatique est généralement déterminée par une petite partie de la molécule protéique de l'enzyme, appelée centre actif. Parfois, en plus des acides aminés, les centres actifs comprennent des ions métalliques, des vitamines et d'autres composés non protéiques, appelés coenzymes.

Le centre actif de l'enzyme doit avoir une structure qui lui permette un instant de se connecter à une molécule d'une substance strictement définie - le substrat de cette enzyme. Par exemple, le centre actif du lysozyme contenu dans la salive et les larmes correspond exactement à la surface de l'un des saccharides de l'enveloppe de certaines bactéries. En décomposant ce saccharide, le lysozyme tue également les bactéries, les empêchant de pénétrer dans le corps humain.

Développer le rôle des enzymes dans le corps humain. Donnez des exemples.

Les enzymes en raison de leur activité catalytique sont très importantes pour le fonctionnement normal des systèmes de notre corps. Par conséquent, l’absence ou la perturbation de l’activité de toute enzyme peut entraîner des maladies, voire la mort.

Les enzymes sont nécessaires à la synthèse des protéines, à la digestion et à l'assimilation des nutriments, aux réactions du métabolisme énergétique, à la contraction musculaire, à l'activité neuropsychique, à la reproduction, aux processus d'élimination des substances du corps, etc.

Pour le diagnostic de nombreuses maladies humaines, la détermination de l'activité enzymatique dans le sang, l'urine, le liquide céphalo-rachidien et d'autres structures est utilisée. Par exemple, en analysant les enzymes dans le plasma sanguin, il est possible d'identifier l'hépatite virale, les premiers stades de l'infarctus du myocarde, les maladies du rein, etc.

Qu'est-ce qui est dangereux pour une personne pendant la période de maladie d'une augmentation significative de la température corporelle (supérieure à 40 ° C)?

Étant donné que toutes les enzymes sont par nature des protéines, qui commencent à se décomposer lorsque la température dépasse 40 degrés, une augmentation de la température du corps humain constitue un grave danger.

http://resheba.me/gdz/biologija/8-klass/pasechnik/30

Biologie, quelles enzymes connaissez-vous?

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La réponse

La réponse est donnée

kaliningrad221B

Les enzymes sont simples ou complexes.

Quelques enzymes digestives:
AMYLASE est une enzyme digestive qui décompose les polysaccharides en sucres simples.
La PEPSIN est une enzyme alimentaire nécessaire à la dégradation des protéines. La pepsine n'effectue que la première étape de la digestion des protéines.
RENIN est une enzyme digestive qui provoque la coagulation du lait et transforme sa protéine, la caséine, en une forme pouvant être absorbée. La rénine libère des minéraux précieux contenus dans le lait - calcium, phosphore, potassium et fer - qui sont utilisés par l'organisme pour stabiliser l'équilibre hydrique, renforcer le système nerveux et renforcer les dents et les os.
Avec la participation de la bile, LIPAZA décompose les graisses en acides gras, qui sont ensuite utilisés pour nourrir les cellules de la peau, protéger le corps des ecchymoses et des bosses, prévenir l’invasion de cellules virales infectieuses et la survenue de réactions allergiques.
L’ACIDE SALTIQUE dans l’estomac agit sur les aliments grossiers tels que la viande, la viande de volaille et les légumes. Elle digère les protéines, le calcium et le fer. Sans acide chlorhydrique, de nombreuses maladies peuvent se développer, notamment le cancer de l'estomac, l'anémie et les allergies. La bétaïne avec l'acide chlorhydrique et l'acide glutamique avec l'acide chlorhydrique sont les meilleures formes d'acide chlorhydrique disponibles dans le commerce.
Les protéinases (protéases) accélèrent la dégradation des protéines, la transition des lipides à l'état émulsionné et améliorent la digestion en cas de dyspepsie. Les protéases végétales les plus actives et les moins chères sont: la papaïne (extraite des feuilles et des fruits du melon - papaye), la bromélaïne (des fruits et des pousses d’ananas), la ficine (des fruits des figues), la zingibaïne (des rhizomes de gingembre).
TRIPSIN, CHIMOTRIPSIN, PEPTIDASES complètent la dégradation des protéines commencée dans l'estomac sous l'influence de la pepsine et libèrent par conséquent des acides aminés individuels.

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Les enzymes

LES ENZYMES ET LEUR ROLE DANS LES PROCEDES D'ECHANGE

Les enzymes (en latin, ferment, enzymes) sont des protéines qui agissent comme des catalyseurs chez les organismes vivants.

Le catalyseur est une substance qui accélère la réaction, mais ne fait pas partie des produits de la réaction. Les catalyseurs sont appelés substances qui, par leur seule présence, influencent la réaction chimique d'autres substances (accélèrent, ralentissent, normalisent), mais ne changent pas en même temps.

Ainsi, les enzymes sont présentes dans toutes les cellules vivantes et catalysent presque toutes les réactions dans tous les processus biologiques.

Fonction

La fonction principale des enzymes est d’accélérer la transformation des substances qui pénètrent dans le corps et se forment au cours du métabolisme.

Avec la nourriture, toutes les substances nécessaires pénètrent dans le corps humain, mais sous sa forme brute, le corps ne peut absorber que de l'eau, des vitamines et des minéraux. Les graisses, les protéines et les glucides nécessitent une division complexe, car dans les aliments, ces composants sont biologiquement difficiles pour l'organisme. En outre, dans le corps, tous les nutriments doivent prendre une forme acceptable pour le système immunitaire, car sinon, ils seront perçus comme dangereux et étrangers, et supprimés. C'est tout cela et fait le système digestif pour un couple d'enzymes.

Tous les processus dans le corps associés au métabolisme et à l'énergie se produisent avec la participation d'enzymes. Le métabolisme des protéines, des graisses, des glucides et des sels minéraux se produit avec l'action directe des enzymes. Pour leur éducation nécessite des vitamines, dont la plupart viennent avec de la nourriture.

En l'absence de l'une ou l'autre vitamine, l'activité de l'enzyme correspondante diminue. Par conséquent, les réactions qu’il catalyse ralentissent ou s’arrêtent complètement. Voyez comment tout est interconnecté dans notre corps.

La substance sur laquelle agit l'enzyme s'appelle un substrat. Chaque enzyme a une spécificité, c’est-à-dire qu’elle agit strictement sur un certain substrat. Chaque enzyme est capable d’agir sur son substrat dans certaines conditions affectées par: la température, l’équilibre acido-basique, etc.

Par exemple, les enzymes digestives sont les plus actives à une température de 37 à 39 ° C et, à basse température, les enzymes perdent leur activité ou ne fonctionnent plus du tout. La température la plus acceptable pour les enzymes est la température de notre corps. À l’ébullition, les enzymes, comme d’autres protéines, se coagulent et perdent de l’activité. L'oxygène et la lumière du soleil sont également préjudiciables aux enzymes.

En même temps, chaque enzyme ne fonctionne que dans certaines conditions: enzymes de la salive - en milieu faiblement alcalin, enzymes de l’estomac - en milieu acide, enzymes pancréatiques - en milieu faiblement alcalin.

Il y a beaucoup d'enzymes (on en connaît aujourd'hui plus de 2000), mais aucune enzyme ne peut être remplacée par une autre. Il existe des enzymes qui déclenchent des processus métaboliques à l'intérieur de la cellule. Dans le corps, il n'existe pratiquement aucun système de ce type qui ne produirait pas ses propres enzymes.

Les enzymes participent non seulement à la digestion, mais également aux processus de croissance de nouvelles cellules et au travail du système nerveux. Le travail des enzymes réduit considérablement les dépenses énergétiques du corps pour la transformation des aliments.

TYPES D'ENZYME

Toutes les enzymes sont divisées en trois groupes principaux: l’amylase, la lipase et la protéase.

L'enzyme amylase est nécessaire au traitement des glucides. Sous l'influence de l'amylase, les glucides sont détruits et facilement absorbés par le sang. L'amylase, présente dans la salive et les intestins.

Les lipases sont des enzymes présentes dans le suc gastrique et produites par le pancréas. La lipase est nécessaire pour que le corps absorbe les graisses.

La protéase est un groupe d’enzymes présentes dans le suc gastrique et également produites par le pancréas. De plus, la protéase est présente dans l'intestin. La protéase est nécessaire à la dégradation des protéines.

La transformation des nutriments dans les organes digestifs

http://www.sdorov.ru/organizm/fermentyi/

Quelles enzymes connaissez-vous?

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§19 Enzymes

1. Quelles sont les substances appelées enzymes?
Les enzymes ou enzymes sont généralement des molécules d'ARN ou des ribozymes ou leurs complexes qui accélèrent (catalysent) les réactions chimiques dans les systèmes vivants.

2. Quel est le mécanisme d'action des enzymes?

3. Comparez le "travail" des enzymes avec l'action des catalyseurs inorganiques. Quelles sont leurs caractéristiques?
Les enzymes ressemblent aux catalyseurs inorganiques selon les résultats de la réaction, mais se caractérisent par une sélectivité et une sélectivité supérieures (dues à une certaine structure) par rapport aux analogues inorganiques.

4. Pourquoi les enzymes cessent-elles de «fonctionner» lorsque la température atteint 42 ° C? Qu'est-ce qui leur arrive?
Les enzymes sont des substances de nature protéique. Lorsque la température augmente, il se produit une dénaturation de la structure protéique de l'enzyme.

5. Rappelez-vous du cours de la biologie des enzymes digestives que vous connaissez et racontez leur "travail".
Amylase - décompose l'amidon.
Pepsine - la dégradation des protéines.
Lipase - la répartition des graisses.

6. Sur la base des informations du tableau 7 du paragraphe, préparez un rapport sur l'utilisation des enzymes dans la production.
Les enzymes sont largement utilisées dans les industries alimentaire et chimique.

7. Demande à ton enseignant une bande de papier indicateur et examine le pH de la salive et de l'urine. En cas d'écarts par rapport à la norme, consultez immédiatement un médecin.
le pH de la salive est de 5,6 à 7,9; l'urine 5.0-6.5.

8. Faites cela à la maison. Essayez de brûler un morceau de sucre dans une cuillère. Vous échouerez: le sucre fondra, fumera, carbonisera, mais ne brûlera pas. Si vous mettez un peu de cendre de cigarette fraîche sur un morceau de sucre (ne tentez pas de fumer vous-même, laissez les gros fumeurs le faire pour vous) et que vous le mettez en feu, un morceau de sucre s'allumera avec une flamme bleuâtre constante. Donnez une explication du phénomène observé. Quel est le lien entre cette expérience et le sujet "Enzymes"?
La cendre catalyse le processus de combustion du sucre.

http://superhimik.ru/10-klass/19-fermenty.html

Les enzymes

(fermentation latente, début de fermentation; enzymes synonymes)

substances spécifiques de nature protéique, présentes dans les tissus et les cellules de tous les organismes vivants et capables d'accélérer plusieurs fois les réactions chimiques qui s'y produisent. Les substances qui accélèrent les réactions chimiques en petite quantité du fait de l’interaction avec des composés réactifs (substrats), mais qui ne font pas partie des produits résultants et restent inchangées après la fin de la réaction, sont appelées catalyseurs. Les enzymes sont des biocatalyseurs de nature protéique. Catalysant la grande majorité des réactions biochimiques dans le corps, F. régule le métabolisme et l’énergie, jouant ainsi un rôle important dans tous les processus de la vie. Toutes les manifestations fonctionnelles des organismes vivants (respiration, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux, reproduction, etc.) sont fournies par l'action de systèmes enzymatiques. La combinaison des réactions catalysées par F. est la synthèse, la décomposition et d'autres transformations de protéines, de lipides, de glucides, d'acides nucléiques, d'hormones et d'autres composés.

En règle générale, les F. sont présents dans des objets biologiques à des concentrations négligeables. Ce n’est donc pas le contenu quantitatif de F. qui présente un intérêt plus important, mais leur activité en termes de vitesse de la réaction enzymatique (par perte de substrat ou accumulation de produits). L'unité internationale acceptée, l'activité des enzymes (ME) correspond à la quantité d'enzyme qui catalyse la conversion de 1 µmol du substrat par minute dans des conditions optimales pour ce F. Dans le Système international d'unités (SI), l'unité d'activité de F. est katal (cat) - la quantité de F. nécessaire à la conversion catalytique de 1 mole de substrat en 1 s.

Toutes les enzymes ont une nature protéique. Ce sont soit de simples protéines, construites entièrement à partir de chaînes polypeptidiques et se désintégrant lors de l'hydrolyse uniquement en acides aminés (par exemple, enzymes hydrolytiques de la trypsine et de la pepsine, l'uréase), soit, dans la plupart des cas, des protéines complexes contenant, en plus de la partie protéique (apoenzyme), un composant (coenzyme ou groupe prosthétique).

Au cours du processus de développement de l'œuf fécondé à l'organisme adulte, divers systèmes enzymatiques sont synthétisés de manière non simultanée. Par conséquent, la composition enzymatique des tissus change avec l'âge. Les changements d'activité métabolique liés à l'âge sont particulièrement prononcés au cours de la période de développement embryonnaire en tant que différenciation de divers tissus avec leur ensemble d'enzymes caractéristique. Aux premiers stades du développement embryonnaire (immédiatement après la fécondation de l'œuf), ces types de phylogènes prédominent et sont diffusés à partir du matériel génétique maternel. Dans le foie se révèlent 3 groupes principaux F. apparaissant à la fin de la période prénatale, à la période du nouveau-né et à la fin de la période d'allaitement. Le contenu de certaines fictions modifie l'ontogenèse d'une manière plus complexe. Une activité insuffisante de certains f chez le nouveau-né peut entraîner le développement de conditions pathologiques. Les idées modernes sur le mécanisme d'action de F. reposent sur l'hypothèse selon laquelle, dans les réactions catalysées par F., il se forme un complexe enzyme-substrat qui se décompose en produits de réaction et en enzyme libre. La transformation d'un complexe enzyme-substrat est un processus complexe impliquant la fixation d'une molécule substrat à une enzyme, la transition de ce complexe primaire en une série de complexes activés, la séparation des produits de la réaction des enzymes. La spécificité de l'action de F. s'explique par la présence dans sa molécule d'une région spécifique - le centre actif. Le centre actif contient un site catalytique directement impliqué dans la catalyse, ainsi qu'une zone de contact (pad) ou un site de liaison (sites) où l'enzyme se lie au substrat.

La spécificité du substrat - la capacité d’accélérer de manière sélective une réaction spécifique - distingue F. avec une spécificité absolue (c’est-à-dire qu’il n’agit que sur une substance spécifique et ne catalyse qu’une certaine transformation de cette substance) et F. ayant une spécificité relative ou de groupe (c.-à-d. catalyser les transformations de molécules avec une certaine similitude). Le premier groupe comprend notamment F., utilisant certains stéréoisomères comme substrats (par exemple, les sucres et les acides aminés L ou D de la série). Des exemples de F, caractérisés par une spécificité absolue, sont l’uréase, catalysant l’hydrolyse de l’urée en NH.₃ et CO₂, Lactate déshydrogénase, oxydase D et L acides aminés. La spécificité relative est caractéristique de nombreuses enzymes, incl. pour les enzymes de la classe des hydrolases: protéases, estérases, phosphatases.

Ils diffèrent des catalyseurs inorganiques F. non seulement par leur nature chimique et leur spécificité de substrat, mais aussi par leur capacité à accélérer les réactions dans des conditions physiologiques caractéristiques de l'activité vitale des cellules, des tissus et des organes vivants. La vitesse des réactions catalysées par F. dépend d'un certain nombre de facteurs, principalement de la nature de l'enzyme à activité faible ou élevée, ainsi que de la concentration du substrat, de la présence d'activateurs ou d'inhibiteurs dans le milieu, de la température et de la réaction du milieu (pH). Dans certaines limites, la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration du substrat et, à partir d'une certaine concentration (saturante) de la réaction, la vitesse de réaction ne change pas avec une augmentation de la concentration du substrat. Une des caractéristiques importantes de F. est la constante de Michaelis (K_m) - une mesure d'affinité entre F. et le substrat, la concentration correspondante du substrat en mol / l, à laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié du maximum, et la moitié des molécules de F. est en complexe avec le substrat.Une autre caractéristique de la réaction enzymatique est la valeur du «nombre de tours de l'enzyme». combien de molécules du substrat subissent une transformation par unité de temps par une molécule F.

Comme les réactions chimiques conventionnelles, les réactions enzymatiques sont accélérées lorsque la température augmente. La température optimale pour l'activité des enzymes est généralement de 40 à 50 °. À une température inférieure, la vitesse de la réaction enzymatique diminue généralement et à 0 ° la fonction des phytostérols s'arrête. Lorsque la température optimale est dépassée, la vitesse de réaction diminue, puis la réaction est complètement arrêtée du fait de la dénaturation progressive des protéines et de l'inactivation F. Il existe cependant des F. isolés résistants à la dénaturation thermique. Les individus F diffèrent par la valeur de pH optimale pour leur action. De nombreux F. sont les plus actifs lorsque la valeur du pH est presque neutre (pH d'environ 7,0), mais un certain nombre de F. a un pH optimal en dehors de cette zone. Ainsi, la pepsine est la plus active dans un milieu fortement acide (pH 1,0 à 2,0) et la trypsine est faiblement alcaline (pH 8,0 à 9,0).

L'influence essentielle sur l'activité de F. est exercée par la présence dans l'environnement de certains produits chimiques: des activateurs qui augmentent l'activité de F. et des inhibiteurs qui la suppriment. Souvent, la même substance sert d’activateur de certains F. et d’inhibiteur d’autres. L'inhibition F. peut être réversible et irréversible. Les ions métalliques peuvent souvent agir comme inhibiteurs ou activateurs. Parfois, l’ion métallique est un composant constant fortement lié du centre actif de F., c’est-à-dire F. désigne des protéines complexes contenant un métal, ou des métalloprotéines. L'activation de certains F. peut se produire en utilisant un mécanisme différent impliquant le clivage protéolytique de précurseurs inactifs de F. (pro-enzymes ou zymogènes) pour former un F. actif (par exemple, la trypsine).

La plupart des F. fonctionnent dans les cellules dans lesquelles se produit leur biosynthèse. L'exception est faite par les enzymes digestives sécrétées dans le tube digestif, le plasma sanguin F. participant au processus de la coagulation du sang et quelques autres.

Beaucoup de F. sont caractérisés par la présence d'isoenzymes - types moléculaires d'enzymes. Catalysant la même réaction, certaines isoenzymes de F. peuvent présenter différentes propriétés physicochimiques (structure primaire, composition des sous-unités, pH optimal, stabilité thermique, sensibilité aux activateurs et aux inhibiteurs, affinité pour les substrats, etc.). Les formes multiples de F. comprennent des isoenzymes déterminées génétiquement (par exemple, la lactate déshydrogénase) et des isoenzymes non génétiques résultant d'une modification chimique de l'enzyme mère ou de sa protéolyse partielle (par exemple, des isoenzymes de la pyruvate kinase). Différentes isoformes d'un F peuvent être spécifiques à différents organes et tissus ou fractions subcellulaires. En règle générale, de nombreux F. sont présents dans les tissus à différentes concentrations et souvent sous différentes isoformes, bien que l'on sache également que les F. sont spécifiques de certains organes.

La régulation de l'activité des réactions enzymatiques est diverse. Elle peut être réalisée en raison de la modification des facteurs influençant l'activité de F., notamment pH, température, concentration de substrats, activateurs et inhibiteurs. Le soi-disant allostérique F. peut, à la suite de la fixation de métabolites - activateurs et inhibiteurs - sur leurs sites non catalytiques, modifier la configuration stérique de la molécule protéique (conformation). De ce fait, l'interaction du centre actif avec le substrat change et, par conséquent, l'activité de F. Il est possible de réguler l'activité de F. en modifiant le nombre de ses molécules en modulant le taux de sa biosynthèse ou de sa dégradation, ainsi qu'en raison du fonctionnement de diverses isoenzymes.

L’étude F. est directement liée aux problèmes de la médecine clinique. Les techniques enzymodiagnostiques (enzymodiagnostiques) sont largement utilisées - détermination de l'activité de F. dans du matériel biologique (sang, urine, liquide céphalo-rachidien, etc.) pour le diagnostic de diverses maladies. Enzymothérapie implique l'utilisation de F., leurs activateurs et inhibiteurs en tant que médicaments. Dans le même temps, appliquer comme F. natif ou leurs mélanges (par exemple, les médicaments contenant des enzymes digestives), et les enzymes immobilisés. Il existe plusieurs centaines de maladies héréditaires causées par des troubles héréditaires (généralement une déficience) de certains F. qui sont présents à ce moment-là, ce qui entraîne des anomalies métaboliques (voir Maladies d'accumulation, Glycogénose, Maladies héréditaires, Fermentopathie). Parallèlement aux défauts héréditaires F., on observe des enzymopathies (modifications persistantes de F. organes et tissus conduisant au développement du processus pathologique) dans de nombreuses autres maladies.

Les principes de détermination de l'activité enzymatique sont divers et dépendent de la tâche qui consiste à étudier les propriétés de l'enzyme et la nature de la réaction catalysée par celle-ci. Parfois, avant la détermination de l'activité, une sécrétion partielle de la phytogenèse à partir d'un tissu est effectuée, ce qui peut inclure une destruction et un fractionnement du tissu. Les méthodes d'évaluation quantitative des réactions enzymatiques se résument généralement à la création de conditions optimales pour la réalisation de la réaction in vivo et l'enregistrement des modifications de la concentration d'un substrat, d'un produit ou d'un coenzyme (directement dans le milieu réactionnel ou par échantillonnage). Les méthodes spectrophotométriques, fluorimétriques, manométriques, polarimétriques, à électrodes, cytochimiques et histochimiques sont largement utilisées.

Bibliographie: Introduction à l'Enzymologie appliquée, ed. I.V. Berezin et K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principes et méthodes de diagnostic enzymologique, trans. Avec l'anglais, M., 1981; Dickson M. et Webb E. Enzymes, trans. de l'anglais, t 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

Les enzymes

Les enzymes sont un type particulier de protéines qui, par nature, jouent le rôle de catalyseurs dans divers processus chimiques.

Ce terme est constamment entendu, cependant, tout le monde ne comprend pas ce qu’est une enzyme ou une enzyme, quelles sont les fonctions que remplit cette substance, ainsi que les différences entre les enzymes et les enzymes. Tout cela maintenant et découvrez.

Sans ces substances, ni les humains ni les animaux ne pourraient digérer les aliments. Et pour la première fois, l’humanité a eu recours à des enzymes dans la vie de tous les jours, il ya plus de 5 000 ans, lorsque nos ancêtres ont appris à stocker le lait dans des «plats» préparés à partir d’estomacs d’animaux. Dans de telles conditions, sous l'influence de la présure, le lait s'est transformé en fromage. Et ce n’est qu’un exemple de la façon dont une enzyme agit comme catalyseur pour accélérer les processus biologiques. Aujourd'hui, les enzymes sont indispensables dans l'industrie, elles sont importantes pour la production de sucre, de margarines, de yaourts, de bière, de cuir, de textiles, d'alcool et même de béton. Ces substances utiles sont également présentes dans les détergents et les poudres à laver - elles aident à éliminer les taches à basse température.

Histoire de la découverte

L'enzyme est traduit du grec signifie "levain". Et la découverte de cette substance par l’humanité est due au Néerlandais Jan Baptista Van Helmont, qui a vécu au 16ème siècle. À un moment donné, il est devenu très intéressé par la fermentation alcoolique et, au cours de ses recherches, il a découvert une substance inconnue qui accélère ce processus. Le Hollandais l'a appelé fermentum, ce qui signifie "fermentation". Puis, près de trois siècles plus tard, le Français Louis Pasteur, observant également les processus de fermentation, en vint à la conclusion que les enzymes ne sont rien d’autre que des substances de la cellule vivante. Après un certain temps, l’Allemand Edward Buchner a extrait l’enzyme de la levure et a déterminé que cette substance n’était pas un organisme vivant. Il lui a également donné son nom - "zimaza". Quelques années plus tard, un autre Allemand, Willy Kühne, a suggéré de diviser tous les catalyseurs protéiques en deux groupes: les enzymes et les enzymes. En outre, il a suggéré d'appeler le deuxième terme «levain», dont les actions se propagent en dehors des organismes vivants. Et ce n’est que 1897 qui mit fin à tous les conflits scientifiques: il fut décidé d’utiliser les deux termes (enzyme et enzyme) comme synonymes absolus.

Structure: une chaîne de milliers d'acides aminés

Toutes les enzymes sont des protéines, mais toutes les protéines ne sont pas des enzymes. Comme les autres protéines, les enzymes sont composées d'acides aminés. Et, chose intéressante, la création de chaque enzyme passe de cent à un million d’acides aminés enfilés comme des perles sur une ficelle. Mais ce fil n'est jamais uniforme - généralement courbé des centaines de fois. Ainsi, une structure tridimensionnelle unique est créée pour chaque enzyme. Pendant ce temps, la molécule d’enzyme est une formation relativement importante et seule une petite partie de sa structure, appelée centre actif, participe aux réactions biochimiques.

Chaque acide aminé est lié à un autre type spécifique de liaison chimique et chaque enzyme a sa propre séquence d'acides aminés. Environ 20 types de substances amines sont utilisés pour créer la plupart d'entre eux. Même des modifications mineures dans la séquence des acides aminés peuvent modifier radicalement l'apparence et les "talents" de l'enzyme.

Propriétés biochimiques

Bien qu’avec la participation des enzymes dans la nature, il existe un grand nombre de réactions, mais elles peuvent toutes être regroupées en 6 catégories. En conséquence, chacune de ces six réactions se déroule sous l'influence d'un certain type d'enzyme.

Réactions enzymatiques:

Oxydation et réduction

Les enzymes impliquées dans ces réactions sont appelées oxydoréductases. À titre d'exemple, nous pouvons rappeler comment les alcools déshydrogénases convertissent les alcools primaires en aldéhyde.

Les enzymes qui provoquent ces réactions s'appellent des transférases. Ils ont la capacité de déplacer des groupes fonctionnels d'une molécule à une autre. Cela se produit par exemple lorsque l'alanine aminotransférase déplace des groupes alpha-amino entre l'alanine et l'aspartate. De plus, les transferases déplacent les groupes phosphates entre l'ATP et d'autres composés, et les disaccharides sont créés à partir de résidus de glucose.

Les hydrolases impliquées dans la réaction sont capables de casser des liaisons simples en ajoutant des éléments d’eau.

Créer ou supprimer une double liaison.

Ce type de réaction non hydrolytique se produit avec la participation d'une lyase.

Isomérisation des groupes fonctionnels.

Dans de nombreuses réactions chimiques, la position du groupe fonctionnel varie dans la molécule, mais la molécule elle-même est constituée du même nombre et du même type d'atomes qu'avant le début de la réaction. En d'autres termes, le substrat et le produit de réaction sont des isomères. Ce type de transformation est possible sous l'influence d'enzymes isomérases.

La formation d'un seul lien avec l'élimination de l'élément de l'eau.

Les hydrolases détruisent la liaison en ajoutant de l’eau à la molécule. Les lyases effectuent la réaction inverse en éliminant la partie eau des groupes fonctionnels. Ainsi, créez une connexion simple.

Comment travaillent-ils dans le corps?

Les enzymes accélèrent presque toutes les réactions chimiques survenant dans les cellules. Elles sont vitales pour l’homme, facilitent la digestion et accélèrent le métabolisme.

Certaines de ces substances aident à briser des molécules trop grosses en plus petites particules que le corps peut digérer. D'autres se lient à des molécules plus petites. Mais les enzymes, en termes scientifiques, sont très sélectives. Cela signifie que chacune de ces substances ne peut qu'accélérer une réaction spécifique. Les molécules avec lesquelles les enzymes "fonctionnent" sont appelées substrats. Les substrats, à leur tour, créent un lien avec une partie de l’enzyme appelée centre actif.

Deux principes expliquent la spécificité de l’interaction des enzymes et des substrats. Dans le modèle dit à clé, le centre actif de l'enzyme se substitue à une configuration strictement définie. Selon un autre modèle, les deux participants à la réaction, le centre actif et le substrat, changent de forme pour se connecter.

Quel que soit le principe d'interaction, le résultat est toujours le même: la réaction sous l'influence de l'enzyme a lieu beaucoup plus rapidement. À la suite de cette interaction, de nouvelles molécules «naissent», qui sont ensuite séparées de l'enzyme. Une substance-catalyseur continue de faire son travail, mais avec la participation d'autres particules.

Hyper et hypoactivité

Il existe des cas où les enzymes remplissent leurs fonctions avec une intensité irrégulière. Une activité excessive entraîne une formation excessive du produit de la réaction et une insuffisance du substrat. Le résultat est une détérioration de la santé et une maladie grave. L'hyperactivité enzymatique peut être due à la fois à un trouble génétique et à un excès de vitamines ou d'oligo-éléments utilisés dans la réaction.

L'hypoactivité des enzymes peut même entraîner la mort lorsque, par exemple, les enzymes ne suppriment pas les toxines du corps ou qu'un déficit en ATP se produit. La cause de cette affection peut également être une mutation génétique ou, à l’inverse, une hypovitaminose et une carence en d’autres nutriments. De plus, une température corporelle basse ralentit de manière similaire le fonctionnement des enzymes.

Catalyseur et pas seulement

Aujourd'hui, vous pouvez souvent entendre parler des avantages des enzymes. Mais de quelles substances dépend la performance de notre corps?

Les enzymes sont des molécules biologiques dont le cycle de vie n’est pas défini par un cadre depuis la naissance et la mort. Ils travaillent simplement dans le corps jusqu'à ce qu'ils se dissolvent. En règle générale, cela se produit sous l'influence d'autres enzymes.

Au cours des réactions biochimiques, elles ne font pas partie du produit final. Lorsque la réaction est terminée, l'enzyme quitte le substrat. Après cela, la substance est prête à reprendre le travail, mais sur une molécule différente. Et ainsi de suite tant que le corps en a besoin.

La particularité des enzymes est que chacune d’elles n’assume qu’une des fonctions qui lui sont assignées. Une réaction biologique ne se produit que lorsque l'enzyme trouve le bon substrat pour cela. Cette interaction peut être comparée au principe de fonctionnement de la clé et de la serrure: seuls les éléments correctement sélectionnés pourront «travailler ensemble». Autre caractéristique: ils peuvent fonctionner à basses températures et à pH modéré, et comme les catalyseurs sont plus stables que tout autre produit chimique.

Les enzymes en tant que catalyseurs accélèrent les processus métaboliques et d’autres réactions.

En règle générale, ces processus consistent en certaines étapes, chacune nécessitant le travail d'une enzyme. Sans cela, le cycle de conversion ou d’accélération ne peut pas se terminer.

Peut-être la plus connue de toutes les fonctions des enzymes est le rôle de catalyseur. Cela signifie que les enzymes combinent des produits chimiques de manière à réduire les coûts énergétiques nécessaires à une formation plus rapide du produit. Sans ces substances, les réactions chimiques se produiraient des centaines de fois plus lentement. Mais les capacités enzymatiques ne sont pas épuisées. Tous les organismes vivants contiennent l'énergie dont ils ont besoin pour continuer à vivre. L'adénosine triphosphate, ou ATP, est une sorte de batterie chargée qui fournit de l'énergie aux cellules. Mais le fonctionnement de l'ATP est impossible sans enzymes. Et la principale enzyme qui produit l'ATP est la synthase. La synthase produit environ 32 à 34 molécules d’ATP par molécule de glucose transformée en énergie.

De plus, les enzymes (lipase, amylase, protéase) sont activement utilisées en médecine. En particulier, ils servent en tant que composant de préparations enzymatiques, telles que Festal, Mezim, Panzinorm, Pancréatine, utilisées pour traiter l'indigestion. Mais certaines enzymes peuvent également affecter le système circulatoire (dissoudre les caillots sanguins), accélérer la cicatrisation des plaies purulentes. Et même dans les traitements anticancéreux, on a également recours à des enzymes.

Facteurs déterminant l'activité des enzymes

Étant donné que l'enzyme est capable d'accélérer la réaction plusieurs fois, son activité est déterminée par le nombre de révolutions. Ce terme désigne le nombre de molécules de substrat (réactif) qu'une molécule d’enzyme peut transformer en une minute. Cependant, plusieurs facteurs déterminent le taux de réaction:

Une augmentation de la concentration en substrat entraîne une accélération de la réaction. Plus le nombre de molécules de la substance active est élevé, plus la réaction se déroule rapidement, car davantage de centres actifs sont impliqués. Cependant, l'accélération n'est possible que jusqu'à ce que toutes les molécules d'enzyme soient activées. Après cela, même l'augmentation de la concentration en substrat n'accélérera pas la réaction.

En règle générale, une augmentation de la température entraîne des réactions plus rapides. Cette règle fonctionne pour la plupart des réactions enzymatiques, mais seulement jusqu'à ce que la température dépasse 40 degrés Celsius. Après cette marque, la vitesse de réaction commence au contraire à diminuer fortement. Si la température tombe en dessous du point critique, le taux de réactions enzymatiques augmentera à nouveau. Si la température continue à augmenter, les liaisons covalentes sont rompues et l'activité catalytique de l'enzyme est perdue à jamais.

Le taux de réactions enzymatiques est également influencé par le pH. Pour chaque enzyme, il existe son propre niveau optimal d'acidité auquel la réaction est la plus adéquate. Les changements de pH affectent l'activité de l'enzyme et donc la vitesse de réaction. Si les changements sont trop importants, le substrat perd sa capacité à se lier au cœur actif et l’enzyme ne peut plus catalyser la réaction. Avec le rétablissement du niveau de pH requis, l'activité de l'enzyme est également restaurée.

Enzymes pour la digestion

Les enzymes présentes dans le corps humain peuvent être divisées en 2 groupes:

Métabolisme "travail" pour neutraliser les substances toxiques, ainsi que contribuer à la production d'énergie et de protéines. Et, bien sûr, accélérer les processus biochimiques dans le corps.

Ce que le digestif est responsable est clair dans le nom. Mais ici aussi, le principe de sélectivité fonctionne: un certain type d’enzyme n’affecte qu’un seul type d’aliment. Par conséquent, pour améliorer la digestion, vous pouvez avoir recours à une petite supercherie. Si le corps ne digère rien dans les aliments, il est nécessaire de compléter le régime avec un produit contenant une enzyme capable de décomposer les aliments difficiles à digérer.

Les enzymes alimentaires sont des catalyseurs qui décomposent les aliments dans un état tel que le corps est capable d’en absorber les nutriments. Les enzymes digestives sont de plusieurs types. Dans le corps humain, différents types d'enzymes sont contenus dans différentes parties du tube digestif.

Cavité buccale

À ce stade, les aliments sont affectés par l'alpha-amylase. Il décompose les glucides, les amidons et le glucose présents dans les pommes de terre, les fruits, les légumes et d'autres aliments.

Estomac

Ici, la pepsine clive les protéines en un état de peptides et la gélatinase - gélatine et collagène contenus dans la viande.

Pancréas

A ce stade, "travail":

la trypsine est responsable de la dégradation des protéines;
alpha chymotrypsine - aide à l'assimilation des protéines;
élastase - décompose certains types de protéines;
nucléases - aident à décomposer les acides nucléiques;
steapsin - favorise l'absorption des aliments gras;
amylase - est responsable de l'absorption de l'amidon;
lipase - décompose les graisses (lipides) contenues dans les produits laitiers, les noix, les huiles et la viande.

Intestin grêle

Au-dessus des particules alimentaires "conjure":

peptidases - cliver les composés peptidiques au niveau des acides aminés;
sucrase - aide à digérer les sucres complexes et les amidons;
maltase - décompose les disaccharides à l'état de monosaccharides (sucre de malt);
lactase - décompose le lactose (glucose contenu dans les produits laitiers);
lipase - favorise l'assimilation des triglycérides, des acides gras;
Erepsin - affecte les protéines;
isomaltase - «fonctionne» avec du maltose et de l’isomaltose.

Gros intestin

Ici, les fonctions des enzymes sont:

E. coli - est responsable de la digestion du lactose;
lactobacilles - affecte le lactose et certains autres glucides.

En plus de ces enzymes, il y a aussi:

diastasis - digère l'amidon végétal;
invertase - décompose le saccharose (sucre de table);
glucoamylase - transforme l’amidon en glucose;
Alpha-galactosidase - favorise la digestion des haricots, des graines, des produits à base de soja, des légumes-racines et des feuilles;
La broméline, une enzyme dérivée d'ananas, favorise la dégradation de différents types de protéines, est efficace à différents niveaux d'acidité, possède des propriétés anti-inflammatoires;
La papaïne, une enzyme isolée à partir de papaye crue, aide à la dégradation des protéines, petites et grandes, et est efficace sur un large éventail de substrats et d'acidité.
cellulase - décompose la cellulose, la fibre végétale (introuvable dans le corps humain);
endoprotéase - coupe les liaisons peptidiques;
extrait de bile de bovin - une enzyme d'origine animale, stimule la motilité intestinale;
La pancréatine - une enzyme d'origine animale, accélère la digestion des graisses et des protéines;
La pancrélipase - une enzyme d'origine animale qui favorise l'absorption des protéines, des glucides et des lipides;
pectinase - décompose les polysaccharides présents dans les fruits;
phytase - favorise l'absorption de l'acide phytique, du calcium, du zinc, du cuivre, du manganèse et d'autres minéraux;
xylanase - décompose le glucose des céréales.

Catalyseurs dans les produits

Les enzymes sont essentielles à la santé car elles aident le corps à décomposer les composants alimentaires dans un état approprié pour une utilisation nutritionnelle. L'intestin et le pancréas produisent une vaste gamme d'enzymes. Mais à part cela, certains aliments contiennent bon nombre des substances bénéfiques qui favorisent la digestion.

Les aliments fermentés sont presque la source idéale de bactéries bénéfiques nécessaires à une bonne digestion. Et à un moment où les probiotiques en pharmacie "ne fonctionnent" que dans la partie supérieure du système digestif et n'atteignent souvent pas l'intestin, l'effet des produits enzymatiques se fait sentir dans le tractus gastro-intestinal.

Par exemple, les abricots contiennent un mélange d’enzymes utiles, notamment l’invertase, qui est responsable de la dégradation du glucose et contribue à la libération rapide de l’énergie.

Une source naturelle de lipase (qui contribue à accélérer la digestion des lipides) peut servir d’avocat. Dans le corps, cette substance produit le pancréas. Mais pour faciliter la vie de ce corps, vous pouvez vous gâter, par exemple, avec une salade d’avocat - savoureuse et saine.

Outre le fait que la banane est peut-être la source de potassium la plus célèbre, elle fournit également de l'amylase et de la maltase au corps. L'amylase est également présente dans le pain, les pommes de terre et les céréales. La maltase contribue à la division du maltose, appelé sucre de malt, qui est représenté en abondance dans la bière et le sirop de maïs.

Un autre fruit exotique, l’ananas contient tout un ensemble d’enzymes, dont la bromélaïne. Selon certaines études, il aurait également des propriétés anticancéreuses et anti-inflammatoires.

Extrémophiles et industrie

Les extrémophiles sont des substances capables de maintenir leurs moyens de subsistance dans des conditions extrêmes.

Des organismes vivants, ainsi que des enzymes qui leur permettent de fonctionner, ont été trouvés dans des geysers, où la température est proche du point d'ébullition et au plus profond de la glace, ainsi que dans des conditions de salinité extrême (Death Valley aux États-Unis). En outre, des scientifiques ont découvert des enzymes pour lesquels le niveau de pH n’était pas une exigence fondamentale pour un travail efficace. Les chercheurs s'intéressent particulièrement aux enzymes extrémophiles en tant que substances pouvant être largement utilisées dans l'industrie. Bien que les enzymes aient aujourd'hui trouvé leur application dans l'industrie comme substance biologiquement et respectueuse de l'environnement. Les enzymes sont utilisées dans l'industrie alimentaire, la cosmétologie et les produits chimiques ménagers.

De plus, les «services» des enzymes dans de tels cas sont meilleur marché que les analogues synthétiques. De plus, les substances naturelles sont biodégradables, ce qui rend leur utilisation sans danger pour l'environnement. Dans la nature, il existe des microorganismes capables de décomposer les enzymes en acides aminés individuels, qui deviennent alors les composants d'une nouvelle chaîne biologique. Mais ceci, comme on dit, est une histoire complètement différente.

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A propos des enzymes digestives, leurs types et leurs fonctions

Les enzymes digestives sont des substances protéiques produites dans le tractus gastro-intestinal. Ils fournissent le processus de digestion des aliments et stimulent leur absorption.

Fonctions enzymatiques

La fonction principale des enzymes digestives est la décomposition de substances complexes en substances plus simples, qui sont facilement absorbées par l'intestin humain.

L'action des molécules de protéines concerne les groupes de substances suivants:

protéines et peptides;
les oligo et polysaccharides;
les graisses, les lipides;
nucléotides.

Types d'enzymes

La pepsine. Une enzyme est une substance produite dans l'estomac. Il affecte les molécules de protéines entrant dans la composition des aliments, en les décomposant en composants élémentaires - les acides aminés.
Trypsine et chymotrypsine. Ces substances appartiennent au groupe des enzymes pancréatiques, produites par le pancréas et acheminées vers le duodénum. Ici, ils agissent également sur les molécules de protéines.
L'amylase. L'enzyme se réfère à des substances qui décomposent les sucres (glucides). L'amylase est produite dans la cavité buccale et dans l'intestin grêle. Il décompose l'un des principaux polysaccharides - l'amidon. Le résultat est un petit glucide - maltose.
Maltase L'enzyme affecte également les glucides. Son substrat spécifique est le maltose. Il est décomposé en 2 molécules de glucose qui sont absorbées par la paroi intestinale.
Saharaz. La protéine agit sur un autre disaccharide commun, le saccharose, que l'on retrouve dans tous les aliments riches en glucides. Les glucides se décomposent en fructose et en glucose, facilement absorbés par le corps.
Lactase. Le lactose est une enzyme spécifique qui agit sur les glucides du lait. Lorsqu'il se décompose, d'autres produits sont obtenus - glucose et galactose.
Nucleases Les enzymes de ce groupe affectent les acides nucléiques - ADN et ARN, contenus dans les aliments. Après leur impact, les substances se décomposent en composants distincts - les nucléotides.
Nucléotidase. Le deuxième groupe d'enzymes qui agit sur les acides nucléiques s'appelle la nucléotidase. Ils décomposent les nucléotides pour produire des composants plus petits - les nucléosides.
La carboxypeptidase. L'enzyme agit sur de petites molécules de protéines - des peptides. À la suite de ce processus, des acides aminés individuels sont obtenus.
Lipase. La substance décompose les graisses et les lipides entrant dans le système digestif. En même temps, leurs parties constitutives sont formées - alcool, glycérine et acides gras.

Manque d'enzymes digestives

La production insuffisante d’enzymes digestives est un problème grave qui nécessite une intervention médicale. Avec une petite quantité d'enzymes endogènes, les aliments ne peuvent normalement pas être digérés dans l'intestin humain.

Si les substances ne sont pas digérées, elles ne peuvent pas être absorbées dans l'intestin. Le système digestif n'est capable d'assimiler que de petits fragments de molécules organiques. Les gros composants qui composent la nourriture ne peuvent pas bénéficier à la personne. En conséquence, le corps peut développer une carence en certaines substances.

Le manque d'hydrates de carbone ou de graisses entraînera le fait que le corps va perdre le "carburant" pour une activité vigoureuse. Le manque de protéines prive le corps humain des matériaux de construction, qui sont des acides aminés. En outre, une violation de la digestion entraîne un changement dans la nature des matières fécales, ce qui peut avoir un effet défavorable sur la nature du péristaltisme intestinal.

Raisons

processus inflammatoires dans l'intestin et l'estomac;
troubles de l'alimentation (excès alimentaire, traitement thermique insuffisant);
maladies métaboliques;
pancréatite et autres maladies du pancréas;
dommages au foie et aux voies biliaires;
anomalies congénitales du système enzymatique;
effets postopératoires (manque d'enzymes dû à l'élimination d'une partie du système digestif);
effets médicinaux sur l'estomac et les intestins;
la grossesse
dysbactériose.

Les symptômes

lourdeur ou douleur dans l'abdomen;
flatulences, ballonnements;
des nausées et des vomissements;
sensation de bouillonnement dans l'estomac;
diarrhée, caractère changeant des selles;
brûlures d'estomac;
éructations.

La préservation prolongée de l’insuffisance digestive est accompagnée de l’apparition de symptômes communs associés à une diminution de l’apport en nutriments dans le corps. Ce groupe comprend les manifestations cliniques suivantes:

faiblesse générale;
diminution de la performance;
maux de tête;
troubles du sommeil;
irritabilité;
dans les cas graves, symptômes d'anémie dus à une absorption insuffisante de fer.

Excès d'enzymes digestives

Un excès d'enzymes digestives est le plus souvent observé dans une maladie telle que la pancréatite. La maladie est associée à une hyperproduction de ces substances par les cellules pancréatiques et à une violation de leur excrétion dans l'intestin. En liaison avec cela, une inflammation active se développe dans le tissu de l'organe sous l'action d'enzymes.

Les signes de pancréatite peuvent être:

douleur abdominale grave;
des nausées;
gonflement;
violation de la nature de la chaise.

Développe souvent une détérioration générale du patient. Une faiblesse générale, une irritabilité apparaît, le poids corporel diminue, le sommeil normal est perturbé.

Comment identifier les violations dans la synthèse des enzymes digestives?

L'étude des matières fécales. La détection de débris alimentaires non digérés dans les matières fécales indique une violation de l'activité du système enzymatique de l'intestin. Selon la nature des changements, on peut supposer qu'il existe une déficience de l'enzyme.
Analyse biochimique du sang. L'étude permet d'évaluer l'état du métabolisme du patient, qui dépend directement de l'activité de la digestion.
L'étude du suc gastrique. La méthode permet d'évaluer le contenu des enzymes dans la cavité de l'estomac, ce qui indique l'activité de la digestion.
Enquête sur les enzymes pancréatiques. L’analyse permet d’étudier en détail la quantité d’organes secrets afin de déterminer la cause des violations.
Recherche génétique. Certaines fermentopathies peuvent être héréditaires. Ils sont diagnostiqués en analysant l'ADN humain, dans lequel se trouvent les gènes correspondant à une maladie particulière.

Les principes de base du traitement des troubles enzymatiques

Les changements dans la production d'enzymes digestives sont une raison pour rechercher des soins médicaux. Après un examen approfondi, le médecin déterminera la cause de la survenue du trouble et prescrira le traitement approprié. Il n'est pas recommandé de lutter seul contre la pathologie.

Un élément important du traitement est une nutrition adéquate. Le patient reçoit un régime alimentaire approprié visant à faciliter la digestion des aliments. Il faut éviter de trop manger, car cela provoque des troubles intestinaux. Les patients reçoivent un traitement médicamenteux, y compris un traitement de substitution par des préparations enzymatiques.

Les moyens spécifiques et leurs dosages sont choisis par un médecin.

http://prokishechnik.info/anatomiya/funkcii/pishhevaritelnye-fermenty.html

Système digestif humain

Le rythme de vie moderne, saturé de stress constant, d’une écologie médiocre, d’un régime alimentaire inadéquat et irrationnel fait qu’à 30 ans, une personne sur quatre souffre d’une des maladies gastro-intestinales de son histoire.

Quel est ton compte? Si la file d'attente n'est pas atteinte, alors peut-être bientôt.

Sur cette page, vous trouverez les réponses aux questions suivantes:

Quelles sont les maladies gastro-intestinales les plus courantes?
Quelle est la cause des conditions pathologiques?
Comment traiter les maladies du tube digestif

Enzymes digestives

Bonjour à tous ceux qui ont regardé la lumière!

Aujourd'hui, je veux parler d'enzymes. Malheureusement, beaucoup d’entre nous ne prêtons que très peu d’attention aux enzymes, estimant que notre estomac «digère les ongles». Est-ce vrai?

Alors, allons-y: chaque jour, nous consommons de la nourriture afin de digérer les plus petites particules de minéraux, vitamines, fibres, éléments constitutifs de la construction des protéines - acides aminés et de l’énergie.
En mangeant un morceau de viande, nous devons comprendre que, avant d’obtenir de l’énergie, des vitamines, des minéraux et des acides aminés, le corps doit recycler, digérer, ramener à un état disponible pour l’assimilation.

Valeur de l'enzyme

Les enzymes (ou enzymes), par métabolisme, sont la base de l’existence de tout organisme.

Seules les enzymes sont capables de contrôler les processus les plus complexes de destruction et de synthèse de nouvelles substances.

Toute réaction chimique et biologique dans notre corps nécessite la participation indispensable d'enzymes

Les enzymes sont impliquées dans la perception auditive et visuelle, elles jouent un rôle important dans la digestion, ainsi que dans les processus de nettoyage du corps.

Le renouvellement de la composition cellulaire du sang, des os, de la peau - tout cela et bien plus encore, est entièrement déterminé par l'activité des enzymes.

L'état fonctionnel du système de défense du corps, qui empêche la pénétration de l'infection, neutralise les poisons et élimine les déchets de cellules, dépend d'eux.

Les enzymes (enzymes) sont des substances protéiques qui jouent un rôle important dans divers processus biochimiques du corps. Ils sont nécessaires à la digestion des aliments, à la stimulation de l'activité cérébrale, aux processus d'approvisionnement en énergie des cellules, à la récupération des organes et des tissus.

• Les enzymes digestives et métaboliques sont produites par le corps lui-même.

• Les enzymes alimentaires que le corps reçoit de la consommation humaine d'aliments crus. La fonction la plus importante des enzymes est l'accélération et le lancement de réactions biochimiques, dont la plupart ne se produisent qu'en présence des enzymes correspondantes. La fonction de chacune des enzymes est unique, chaque enzyme active un processus biochimique. Dans le corps, il y a une énorme quantité d'enzymes - plus de 3000

Les enzymes se divisent en trois catégories: enzymes digestives, alimentaires et du métabolisme: digestives: ce groupe d’enzymes est produit dans les glandes pancréatiques, de l’estomac, de l’intestin grêle et des glandes salivaires de la cavité buccale. Là-bas, ils divisent les molécules alimentaires en éléments de base et garantissent ainsi leur disponibilité pour le processus métabolique.
Le pancréas est un organe particulièrement important pour la production de nombreuses enzymes digestives. Il produit de l'amylase, de la lipase et de la protéase. L'amylase se trouve dans la salive, les sécrétions pancréatiques et dans le contenu intestinal. L'amylase a pour tâche de convertir les glucides en sucres simples. Les protéases se trouvent dans le suc gastrique, dans les sécrétions pancréatiques et dans le contenu de l'intestin. La tâche de la protéase est de former des acides aminés à partir de protéines. La lipase se trouve dans le suc gastrique et la sécrétion pancréatique, sa tâche - le fractionnement des graisses. Métabolique: Ce groupe d'enzymes est produit dans les cellules, les organes, les os et dans le sang. Le cœur, les reins et les poumons ne peuvent fonctionner que grâce à leur présence. Les enzymes métaboliques garantissent que les nutriments sont efficacement fournis par les aliments. Ils délivrent les vitamines, minéraux, phytonutriments et hormones du corps. Nutritionnel: Ce groupe d'enzymes est contenu (doit être contenu) dans les produits alimentaires. Certains types d’aliments contiennent des enzymes - c’est ce que l’on appelle les «aliments vivants». Malheureusement, les enzymes sont très sensibles à la chaleur et sont facilement détruites lorsqu'elles sont chauffées. Pour que le corps reçoive une quantité supplémentaire d'enzymes, il est nécessaire de diversifier son alimentation avec des fruits et des légumes frais. Les produits végétaux sont riches en enzymes: avocat, papaye, ananas, banane, mangue, pousse.

Les dysfonctionnements de l'activité enzymatique (fermentopathie) du pancréas entraînent l'obésité, des maladies aiguës de l'estomac et des intestins, et par la suite le manque d'enzymes affecte le fonctionnement du système cardiaque et respiratoire ainsi que l'état général du corps. Il y a des réactions allergiques, desquamation de la peau, apparition d'acné, stratification des ongles, chute des cheveux. La fermentopathie est souvent la cause de la fatigue chronique et du stress.

Pour activer et maintenir le pancréas, la médecine traditionnelle recommande l'utilisation d'enzymes digestives d'origine animale (la plupart de ces médicaments en pharmacie). De tels moyens sont connus: pancréatine, créon, mezim, festif, cholenzyme. Dans le même temps, il convient de rappeler que notre corps identifie les enzymes d'origine animale comme étant les nôtres et arrête progressivement leur production (pourquoi devrions-nous travailler nous-mêmes si le secret entre en scène).

ET UN NOUVEAU PROBLÈME LIÉ DIRECTEMENT À L'ABSENCE D'ÉNERGIE - L'ÉNERGIE.

Cela se produit assez souvent et cause de sérieux dommages à la santé. Des allergies apparaissent sur des substances irritantes et (ou) des antigènes principalement de nature protéique (virus, bactéries, champignons). Les allergènes pénètrent dans l'organisme par le tube digestif, les poumons ou le nasopharynx lors de la respiration, lors d'un contact tactile.

Les causes des allergies sont souvent associées à une déficience en protéases - enzymes digestives nécessaires au fractionnement et à l’excrétion de substances étrangères de type protéique, présentes non seulement dans le tractus gastro-intestinal, mais également dans le système circulatoire.

Résumons donc:

1. Des légumes et des fruits frais devraient être présents dans notre alimentation 2. Si la fermentopathie est intégrée dans le résultat de votre test, les enzymes digestives sont votre produit! 3. Si le corps a tendance à former des kystes, des granulomes, des fibromes, des fibromes (une tendance aux formations), ainsi qu'une allergie, votre régime alimentaire doit être passé sous le nom de - Protéase!

Et enfin, merci aux enzymes Digestive et à Protease pour m'avoir aidé à conserver son poids et à avoir confiance en l'avenir (et c'est tellement important pour ceux qui ne savent pas trop dire ce qu'est l'oncologie)

Tous santé, amour et bonne chance! Cordialement, Larissa

http://dlyvsex.ru/index.php/pishchevaritelnaya-sistema/653-pishchevaritelnye-fermenty.html

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