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Tâche avec réponses: chimie. GEE - 2018
Dans la liste fournie, sélectionnez deux déclarations spécifiques à la phénylalanine.
1) a la formule
2) fait référence aux amines aromatiques
3) forme des esters avec des alcools
4) ne réagit pas avec les bases
5) n'interagit pas avec l'acide nitrique
Enregistrez les numéros d'assertion sélectionnés dans le champ de réponse.
Informations sur la solution
Considérez chaque option.
1. A une formule - c'est vraiment la formule de ce composé.
2. Fait référence aux amines aromatiques - non, il s'agit d'un acide aminé.
3. Avec les alcools, forme des esters - oui, comme les autres acides aminés.
4. Ne réagit pas avec les bases - pas vrai.
5. N'interagit pas avec l'acide nitrique - ce n'est pas vrai.
La bonne réponse est 13.
Bonne réponse: 13 | 31
La phénylalanine a pour formule les amines aromatiques.
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25 décembre Le cours de russe de Lyudmila Velikova est affiché sur notre site Web.
- Professeur Dumbadze V. A.
de l'école 162 du district de Kirovsky à Saint-Pétersbourg.
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Dans la liste fournie, sélectionnez deux déclarations spécifiques à la phénylalanine.
1) a la formule
2) fait référence aux amines aromatiques
3) interagit avec les alcools
4) ne réagit pas avec les alcalis
5) n'interagit pas avec l'acide nitrique
Enregistrez les numéros d'assertion sélectionnés dans le champ de réponse.
Cette substance appartient à la classe des acides aminés. Les acides aminés sont des substances amphotères organiques, ils réagissent donc avec les acides et les bases. Ils sont caractérisés par des réactions d'acides carboxyliques et d'aminés. Comme les acides carboxyliques sont capables de réagir avec l'alcool, avec la formation d'esters, d'entrer dans la réaction de substitution de l'hydrogène dans le groupe carboxyle sur le métal lors de l'interaction avec des métaux, des oxydes de métaux, des bases, des sels d'acides plus faibles.
http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000La phénylalanine a pour formule les amines aromatiques.
"Grand ancêtre" de substances importantes
La phénylalanine est un acide aminé α-aromatique essentiel.
La phénylalanine est l’un des 20 principaux acides aminés qui participe aux processus biochimiques de la formation des protéines et est codée par un gène d’ADN spécifique.
Phénylalanine - Acide 2-amino-3-phénylpropanoïque ou α-amino-β-phénylpropionique.
La phénylalanine (Phen, Phe, F) est un acide aminé essentiel, car les tissus animaux ne sont pas en mesure de synthétiser son cycle benzénique. Formule chimique C9H11NON2 (De6H5CH2CH (NH2) COOH).
La phénylalanine a été isolée pour la première fois à partir de semis de lupin par E. Schulze et I. Barbieri en 1881.
La phénylalanine est largement répandue dans la nature, on la trouve dans tous les organismes dans la composition des molécules de protéines, en particulier l'insuline, la protéine d'œuf, l'hémoglobine, la fibrine.
Les besoins quotidiens en phénylalanine sont de 2 à 4 grammes.
Propriétés physiques
La phénylalanine est une substance cristalline incolore se décomposant au cours de la fusion (283 0 C). Relativement soluble dans l'eau, légèrement soluble dans l'éthanol.
Métabolisme de la phénylalanine chez l'homme
Dans le corps, la phénylalanine est utilisée uniquement dans la synthèse des protéines. Tous les stocks d'acides aminés non utilisés sont convertis en tyrosine. La conversion de la phénylalanine en tyrosine est principalement nécessaire pour
éliminer l'excès de phénylalanine, car ses concentrations élevées sont toxiques pour les cellules.
La formation de tyrosine importe peu, car elle ne manque pratiquement pas dans les cellules. La tyrosine est complètement remplaçable avec un apport suffisant de phénylalanine avec de la nourriture.
La phénylalanine se forme continuellement dans le corps lors de la dégradation des protéines alimentaires et des protéines tissulaires. Le besoin en phénylalanine augmente en l'absence d'acide tyrosine alimentaire.
Le rôle biologique de la phénylalanine est très important pour l'homme.
La phénylalanine est la matière première pour la synthèse d'un autre acide aminé, la tyrosine, précurseur de l'adrénaline, de la noradrénaline et de la dopamine, ainsi que de la mélanine.
La phénylalanine se forme dans le corps lors de la décomposition de l'édulcorant de synthèse - l'aspartame, qui est activement utilisé dans l'industrie alimentaire.
La phénylalanine fournit au cerveau la quantité nécessaire de substance pour les processus biochimiques déclenchés en cas d'augmentation de la charge. Il y a une stimulation automatique de l'activité mentale, augmentant l'apprentissage humain.
Phénylalanine est associée à la fonction de la glande thyroïde et des glandes surrénales, est impliquée dans la formation de la thyroxine - la principale hormone thyroïdienne. Cette hormone régule le taux métabolique, par exemple, accélère la «combustion» des nutriments abondants. La phénylalanine normalise la glande thyroïde.
La phénylalanine joue un rôle important dans la synthèse de protéines telles que l'insuline, la papaïne et la mélanine, et favorise également l'excrétion des produits métaboliques par les reins et le foie.
Il aide à améliorer la fonction de sécrétion du pancréas et du foie.
La phénylalanine est impliquée dans la synthèse de substances dont l'action est similaire à l'adrénaline.
La phénylalanine fait partie des protéines, remplit la fonction de blocs de construction de protéines et constitue une "brique" importante dans la "construction" du corps.
La phénylalanine fait partie des protéines de l'organisme qui composent les muscles, les tendons, les ligaments et d'autres organes. En outre, il fait partie des brûleurs de graisse.
Ceci est important pour ceux qui veulent gagner de la masse musculaire. Tout d'abord, cela concerne les bodybuilders. En l'absence de phénylalanine, il est impossible d'obtenir de bons résultats en bodybuilding.
Par conséquent, de nombreux compléments alimentaires en nutrition sportive, créés pour augmenter l'intensité et maximiser la récupération d'énergie, contiennent de la phénylalanine.
Dans le corps, la phénylalanine peut être convertie en un autre acide aminé, la tyrosine, à partir duquel deux principaux neurotransmetteurs sont synthétisés: la dopamine et la noradrénaline, qui sont directement impliqués dans la transmission de l'influx nerveux.
Par conséquent, cet acide aminé affecte l'humeur, réduit la douleur, améliore la mémoire et la capacité d'apprendre, augmente le désir sexuel.
La phénylalanine stimule la production de mélanine et participe donc à la régulation de la couleur de la peau.
La perturbation de la voie normale de conversion de la phénylalanine entraîne le développement de la maladie à la phénylcétonurie.
Sources naturelles
Les sources naturelles de phénylalanine sont la viande (porc, agneau et bœuf), le poulet et les œufs, le caviar, le poisson et les fruits de mer, les noix, les amandes, les arachides, les graines de soja et autres légumineuses, les fromages à pâte dure, le fromage, le fromage cottage, le lait et les produits laitiers. dont il est contenu en grande quantité.
L'absorption de la phénylalanine augmente la vitamine C, B6, fer, cuivre et niacine (acide nicotinique, vitamine B3, vitamine pp).
Maladies associées à une altération du métabolisme de la phénylalanine
Déprimé
La phénylalanine est le «matériau de construction» le plus important des neurotransmetteurs. Elle contribue à la vigueur, à la bonne humeur, à une perception positive du monde et même au soulagement de la douleur, de la dépression, de l'apathie et de la léthargie.
La phénylalanine est la base de la synthèse des endorphines, appelées "hormones du bonheur".
Ces hormones et neurotransmetteurs provoquent une activation positive de la psyché, une clarté et une netteté de la pensée, une bonne humeur, une vision optimiste du monde et de sa propre personnalité. Une personne éprouve un sentiment de joie, de bien-être et de tranquillité.
En outre, les endorphines soulagent les douleurs chroniques et aiguës, favorisent le rétablissement plus rapide de diverses maladies.
La phénylalanine est la seule substance à partir de laquelle la phényléthylamine peut être synthétisée. Elle est contenue dans le chocolat et a un léger effet stimulant et, en même temps, un effet calmant sur la psyché.
Apport quotidien de phénylalanine en association avec de la vitamine B6 conduit à une amélioration rapide.
Douleur chronique
La phénylalanine a un effet analgésique sur l’arthrite, les maux de dos et les menstruations douloureuses.
La phénylalanine réduit l'inflammation et peut renforcer l'effet des analgésiques.
Vitiligo
La phénylalanine peut aider à rétablir la pigmentation de la peau et à réduire la décoloration du vitiligo. Dans cette maladie, la phénylalanine est presque aussi efficace que la tyrosine.
Crèmes bien éprouvées avec de la phénylalanine, mais pour obtenir le meilleur résultat, vous devez utiliser de la phénylalaline en combinaison avec du cuivre, le corps doit produire de la mélanine - un pigment naturel de la peau.
Maladies neurologiques
La phénylalanine réduit de manière significative la manifestation d'un certain nombre de symptômes de la maladie de Parkinson (en particulier, la dépression, les troubles de la parole, les difficultés à marcher et les membres raides).
Dépendance à la caféine
La phénylalanine est un bon substitut de la caféine et aide enfin à se réveiller et à devenir plus gaie.
Phénylcétonurie
Il s'agit d'une maladie héréditaire commune associée à une violation du métabolisme des protéines dans le corps humain.
Une des conséquences les plus graves de la phénylcétonurie est une lésion cérébrale et des déficiences mentales et physiques concomitantes chez les enfants. Lorsque la maladie est perturbée, les processus métaboliques sont particulièrement importants pour le développement du cerveau de l'enfant.
Les troubles communs du métabolisme héréditaire des acides aminés sont l’excrétion des acides aminés dans l’acidose urinaire et tissulaire.
Les enfants atteints de phénylcétonurie sont souvent nés de parents en bonne santé qui sont porteurs du gène modifié (mutant).
Grâce à la détection précoce de la maladie et à une alimentation appropriée, un enfant atteint de phénylcétonurie peut grandir en parfaite santé.
La phénylalanine est nocive pour la phénylcétonurie.
Domaines d'application
Contrairement aux stimulants artificiels (café, alcool), qui épuisent l’énergie et, par conséquent, conduisent une personne dans un état de vide et d’irritation, cet acide aminé peut faire face avec succès à l’irritation et à l’anxiété.
La phénylalanine aide une personne à soulager le stress sans consommation d’alcool, la rendant ainsi moins dépendante de la consommation d’alcool et de drogues à base d’opium.
La phénylalanine contribue à la régulation de la couleur naturelle de la peau par la formation de pigment mélanique. Le vitiligo est nécessaire en cas de perte partielle de la pigmentation de la peau. La phénylalanine aide à restaurer la couleur de la peau au niveau des taches pâles.
La phénylalanine est utile dans la maladie de Parkinson (réduit la gravité des symptômes - dépression, troubles de la parole, rigidité des extrémités).
Produits contenant de la phénylalanine
L-phénylalanine
Il est utilisé pour les maladies de la thyroïde, le syndrome de fatigue chronique, la dépression, les troubles de l'attention et / ou de l'hyperactivité, l'alcoolisme, l'obésité, l'arthrite, le syndrome prémenstruel, la migraine, des douleurs chroniques et aiguës (y compris le cancer), la dépendance à la caféine et à l'alcool. narcotique), le vitiligo, la maladie de Parkinson.
Il améliore les capacités intellectuelles, supprime l'appétit, rétablit la pigmentation de la peau.
La vitamine B est essentielle au métabolisme de la phénylalanine, en stimulant son action.6, vitamine C, cuivre, fer et niacine.
DL-phénylalanine
Il agit comme un analgésique naturel pour certaines lésions de la colonne cervicale (comme lors d'une commotion cérébrale lors d'un accident), l'arthrose, la polyarthrite rhumatoïde, la douleur au bas du dos, la migraine, des crampes dans les muscles des bras et des jambes, la douleur après une intervention chirurgicale, la névralgie.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.htmlAcide aminé phénylalanine
La phénylalanine est un alpha-aminoacide essentiel à la production d'insuline, de dopamine et de mélanine. Inclus dans la composition des protéines. Effet bénéfique sur l'état physique et psychologique. Il améliore le fonctionnement de la glande thyroïde et du système nerveux. Le tableau ci-dessous décrit brièvement ce qu'est la phénylalanine et ses fonctions.
Phénylalanine (ing. Phénylalanine)
Choux de lupin, sérum albumine (7,8%), gamma globuline (4,6%), ovalbumine (7,7%)
OMS g / 100 g de protéines
Données d'auteurs différents
2-4 g / jour; 1,1 g / jour; 14 mg / kg
RF (2004) g / jour de manière adéquate max
Impact sur le corps, fonction principale
Participe à la formation de dopamine, d'épinéphrine et de noradrénaline. Renforce la mémoire, améliore le sommeil, combat la fatigue chronique, prévient les dépôts de graisse excessifs, restaure la clarté de la pensée et de la vigueur. Fournit la production de tyrosine
* - avec tyrosine
Qu'est-ce que la phénylalanine?
La phénylalanine (acide α-amino-β-phénylpropionique) est un acide aminé aromatique essentiel. La substance ne peut pas être synthétisée indépendamment dans le corps et y va avec de la nourriture. L'apparence ressemble à une poudre cristalline incolore. Formule de phénylalanine - C9H11NO2.
Formule structurelle phénylalanine (photo: wikipedia.org)
Caractéristiques et propriétés. La substance existe sous forme de L, D-phénylalanine et sous forme de racémate (DL-phénylalanine). La forme L fait référence aux acides aminés protéinogènes et est présente dans la composition en protéines de tous les organismes vivants.
Propriétés chimiques de la phénylalanine:
- c'est bien dissout dans l'eau, c'est mauvais - dans l'éthanol;
- quand la fusion se décompose;
- en cours de chauffage est décarboxylé.
Pour la pleine absorption de l'acide dans le corps nécessite la présence de fer, de cuivre, de vitamines C, B3 et B6.
Rôle dans le corps. L'acide aminé soulage la dépression, l'anxiété, le stress et les troubles psycho-émotionnels. Combat la fatigue chronique. Participe à la production de tyrosine. Affecte la formation de neurotransmetteurs (dopamine, épinéphrine, noradrénaline), qui assurent le bon fonctionnement du système nerveux.
L'effet d'une substance sur le corps:
- impliqué dans la synthèse des protéines;
- renforce la mémoire;
- favorise la production de mélatonine, nécessaire au bon cycle de sommeil;
- régule le métabolisme;
- empêche l'accumulation excessive de graisse corporelle;
- réduit la sensibilité à la douleur;
- améliore l'humeur;
- régule la couleur naturelle de la peau;
- effet bénéfique sur le travail des glandes surrénales et de la glande thyroïde.
Intéressant La phénylalanine est la matière première pour la production de phényléthylamine. Cette substance est responsable du sentiment d'amour
Bénéfice et préjudice. L'acide aminé normalise le système nerveux, le foie, la thyroïde et les reins. Participe à la synthèse du pigment cutané à la mélanine, qui affecte la couleur de la peau, des yeux, des cheveux, des sourcils et des cils. Affecte la production d'insuline.
La phénylalanine améliore l'humeur et combat la dépression (photo: iherb.com)
La substance aide à se débarrasser de la dépression, du trouble bipolaire, de l'anxiété, des problèmes de sommeil et de la fatigue chronique. Les avantages et les inconvénients de la phénylalanine dépendent de l'état de santé. Dans certains cas, cela peut nuire au corps. Le danger est une overdose. Manger plus de 5 grammes d'acide par jour peut sérieusement endommager le système nerveux.
Les effets nocifs de la phénylalanine se manifestent dans les troubles du métabolisme des acides aminés (une maladie génétique appelée phénylcétonurie). Dans ce cas, il devient toxique pour le corps.
Le besoin quotidien de l'organisme en phénylalanine. La dose recommandée d'acides aminés dépend de l'âge, de la santé et du niveau d'activité physique. En moyenne, la dose journalière de la substance varie de 100-500 mg à 1-2 g. La posologie exacte est déterminée par le médecin.
Biosynthèse de la phénylalanine. La substance est synthétisée dans la nature par les plantes, les champignons et les microorganismes. Formé de manière shikimatnom. Les sources de phénylalanine sont les germes de lupin, l’albumine sérique, la gammaglobuline, l’ovalbumine. Dans le corps humain, un acide aminé ne peut pas être synthétisé, il doit être régulièrement alimenté.
Quels produits contiennent
La substance est présente dans le fromage, le soja, les noix, la viande, les graines, le poisson, les œufs, les haricots, le yogourt, le lait entier et d'autres produits laitiers. On peut également le trouver dans les grains entiers, les bananes, les abricots secs, le persil, les champignons, les lentilles.
Où est la phénylalanine (pour 100 g de produit, mg):
- soja (2066);
- fromage à pâte dure (1922);
- noix et graines (1733);
- viande de boeuf (1464);
- oiseau (1294);
- porc maigre (1288);
- thon (1101);
- oeufs (680);
- haricots (531);
- grains entiers (300).
Informations complémentaires! Les fans de Coca-Cola et du sprite pourraient s’intéresser à ce que la phénylalanine contient dans les boissons gazeuses. La réponse est simple: l’acide aminé entre dans la composition de l’édulcorant de synthèse aspartame (additif alimentaire E951), qui est souvent ajouté à ces boissons, ainsi que des gommes à mâcher et des jus de fruits.
A propos de surplus et de carence
Une surdose de phénylalanine peut provoquer des réactions allergiques, des éruptions cutanées, des démangeaisons, un gonflement, des nausées, des brûlures d'estomac, des maux de tête. Faiblesse, nervosité, anxiété, difficultés respiratoires, troubles du sommeil, vertiges. Recevoir plus de 5 grammes d'une substance par jour nuit gravement au système nerveux.
Le manque de phénylalanine, tout comme son excédent, est nocif pour la santé (photo: neurolikar.com.ua)
- troubles nerveux;
- troubles de la mémoire;
- augmentation de la douleur chronique;
- violation des glandes surrénales et de la glande thyroïde;
- perte de poids drastique, diminution de la masse musculaire;
- Maladie de Parkinson;
- détérioration des cheveux, de la peau, des ongles;
- perturbations hormonales.
Phénylcétonurie
La phénylcétonurie est une anomalie génétique qui se manifeste par un trouble métabolique des acides aminés. La maladie est causée par une mutation du gène de la phénylalanine hydroxylase. Dans le corps du bébé, il n’ya pas assez d’enzyme qui clive la phénylalanine en tyrosine. En conséquence, une quantité excessive d'acide aminé s'accumule. Cela a un effet toxique grave sur la santé.
Chaque enfant après la naissance est examiné pour détecter la présence de cette pathologie en effectuant un test sanguin. En l'absence de diagnostics modernes, le nouveau-né présente des retards de développement mental et physique, ce qui peut entraîner une invalidité précoce. Les aliments riches en protéines sont contre-indiqués pour les enfants atteints de phénylcétonurie.
Phénylalanine en tant que drogue
Les acides aminés sont produits par différents fabricants sous forme de compléments alimentaires. Il peut être sous forme pure ou contenir des composants supplémentaires (vitamines, minéraux, extraits de plantes, etc.).
Composition et forme de libération. La L-phénylalanine est produite sous forme de gélule. Ils sont emballés dans un pot en plastique blanc et orange avec un couvercle bleu. Chaque capsule contient 500 mg de L-phénylalanine.
Pharmacodynamique et pharmacocinétique. Le médicament améliore l'humeur, élimine la dépression, réduit la sensibilité à la douleur, améliore la mémoire, aide à faire face à l'irritabilité et à l'anxiété. Normalise la glande thyroïde, stimule l'activité mentale, élimine la toxicomanie et l'alcoolisme.
Une partie de la L-phénylalanine dans le corps se transforme en L-tyrosine, qui synthétise la dopamine, l'épinéphrine, la noradrénaline et la mélanine.
Prix en pharmacie. Le coût moyen du médicament est de 1300-1600 roubles. Le prix dépend du nombre de gélules et du réseau de distribution de la pharmacie.
Coût d’autres suppléments alimentaires en acide aminé, roubles:
- Life Extension DL Phenyalanine - 1400;
- True Focus de Now Foods - 1500;
- Neurodose de Vitamer - 1600.
Conditions de stockage Le médicament doit être placé dans un endroit sec et frais que les enfants ne peuvent pas trouver. Température admissible - jusqu'à 25 ° C. Durée de vie - 2 ans.
Des indications
Avant d'utiliser l'outil, il est recommandé de consulter un médecin pour éviter des conséquences négatives.
La phénylalanine aide à faire face au stress et à la dépression (photo: alcostad.ru)
Le médicament est utilisé dans de tels cas:
- diminution de la performance;
- dépression, troubles psychologiques;
- douleur chronique après la chirurgie, avec migraine, crampes ou arthrite des articulations;
- fatigue accrue;
- maladie de la thyroïde;
- Vitiligo (violation de la pigmentation de la peau);
- trouble de la parole;
- alcoolisme et toxicomanie.
Traitement de la dépression L'acide aminé est impliqué dans la production de dopamine, appelée "l'hormone du bonheur". Un dysfonctionnement de cette substance dans le cerveau peut provoquer certaines formes de dépression. La phénylalanine affecte la production de nombreux neurotransmetteurs, ce qui améliore l'humeur, réduit l'anxiété et l'anxiété, aide à lutter contre la dépression et la dépression.
Contre-indications
Le médicament ne doit pas être utilisé avec une intolérance individuelle à ses composants. Pendant la grossesse et l'allaitement, vous ne pouvez prendre le médicament que sur ordonnance. Il faut être prudent quant à l’utilisation d’acides aminés dans les cas d’insuffisance cardiaque chronique, de maladie des radiations, d’hypertension. La contre-indication sert également de phénylcétonurie.
Instruction
Le médicament est pris 1 à 3 fois par jour, 1 capsule une demi-heure avant les repas. Les règles pour prendre d'autres suppléments alimentaires avec des acides aminés peuvent différer, elles sont écrites dans les instructions.
Effets secondaires
Dans de rares cas, des nausées, des malaises au cœur, des maux de tête.
Interaction avec d'autres substances
La phénylalanine est plus efficace en association avec les vitamines C, B3, B6, le fer et le cuivre. Il peut bien interagir avec d'autres acides aminés, les graisses, l'eau, les enzymes digestives.
L'ingestion simultanée d'une substance avec un médicament psychotrope peut augmenter la pression, causer la constipation, perturber le sommeil, provoquer une dyskinésie et une hypomanie. La phénylalanine, un acide aminé, est capable de réduire l’efficacité des agents d’abaissement de la pression et d’améliorer l’effet des sédatifs.
Où acheter de la phénylalanine de haute qualité
Vous pouvez acheter le produit dans des pharmacies ou dans des magasins en ligne fiables et bien réputés, qui travaillent depuis longtemps sur le marché pharmaceutique et fournissent un certificat de qualité. Choisir le bon médicament et le lieu d’achat aidera le médecin.
Avis de L-Phenylalanine
La plupart des commentaires sur l'admission des acides aminés de nature positive. L'efficacité du remède dans la lutte contre la dépression, la fatigue, les troubles du sommeil et la douleur chronique est notée. Les commentaires des utilisateurs peuvent être consultés sur les grands marchés tels que iherb.
Les analogues
Dans les pharmacies, vous pouvez trouver des produits qui ont un effet similaire à la L-phénylalanine. Avant utilisation, consultez votre médecin.
Bitredin aide à lutter contre le stress psycho-émotionnel, le retard mental et l'alcoolisme (photo: biotiki.org)
Quel médicament servira d'analogue:
La phénylalanine est un acide aminé essentiel responsable d'un certain nombre de processus importants qui se déroulent dans l'organisme. Il aide à lutter contre la dépression, le trouble bipolaire, la fatigue chronique et la dépendance à l'alcool et aux opiacés. Fournit un équilibre émotionnel, améliore le système nerveux, améliore l'humeur, réduit les envies de café et élimine l'appétit excessif. La vidéo ci-dessous décrit plus en détail ce qu'est la phénylalanine et à quel point elle est dangereuse.
http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/Acides aminés. Missions de préparation à l'examen.
Acides aminés. Éléments de test avec un choix de deux options de réponse.
Sélectionnez deux affirmations vraies pour Alanine.
1) soluble dans l'eau
2) est une amine aromatique
3) entrer dans la réaction de polycondensation
4) est un polymère naturel
5) ne se produit pas dans la nature
Réponse: 13
Sélectionnez deux énoncés qui sont vrais pour la glycine.
1) insoluble dans l'eau
2) substance cristalline
3) contient deux groupes fonctionnels
4) est l'amine primaire
5) a une odeur piquante
Réponse: 23
Sélectionnez deux affirmations vraies pour Alanine.
1) les esters
2) est un composé organique amphotère
3) peut être obtenu à partir de benzène en une étape
4) couleurs bleu litmus
5) est liquide dans des conditions normales.
Réponse: 12
Sélectionnez deux énoncés valables pour la phénylalanine.
1) fait référence aux acides α-aminés
2) ne réagit pas avec le méthanol
3) ne forme pas de sels
5) La solution de phénylalanine est hautement alcaline.
Réponse: 14
Choisissez deux énoncés qui ne sont pas justes pour la phénylalanine.
1) soluble dans l'eau
3) se produit dans la nature
4) réagit avec les acides
5) appartient à la classe des phénols
Réponse: 25
Sélectionnez deux énoncés qui ne sont pas valides pour l’acide aminoacétique.
1) les esters
2) est un composé organique amphotère
3) réagit avec le méthane
4) les produits d'interaction avec d'autres substances peuvent contenir un lien peptidique.
5) est liquide dans des conditions normales.
Réponse: 35
Sélectionnez deux énoncés valables pour l'alanine et l'aniline.
1) bien soluble dans l'eau
2) appartiennent à la classe des amines
3) réagir avec les acides
4) brûler avec la formation d'azote
5) les molécules comprennent des groupes nitro
Réponse: 34
Choisissez deux énoncés valables pour la glycine et la méthylamine.
1) réagir avec de l'eau
2) appartiennent à la classe des acides aminés
3) réagir avec les alcalis
4) réagir avec l'acide nitrique
5) contient des groupes amino
Réponse: 45
Sélectionnez deux affirmations valables pour la glycine et l’alanine.
1) sont des composés organiques amphotères
2) esters de forme
3) réagir avec de l'eau
4) réagir avec le cuivre
5) sont des homologues de la diméthylamine
Réponse: 12
Choisissez deux énoncés qui ne sont pas valables pour la glycine et la phénylalanine.
1) dans des conditions normales solides
2) appartiennent aux α-acides aminés
3) capable de former des substances avec des liaisons peptidiques dans les réactions
4) présentent uniquement des propriétés de base.
5) peut se former lors de l'oxydation d'amines
Réponse: 45
Choisissez deux énoncés qui ne sont pas valables pour la glycine et l’alanine.
1) peut participer à des réactions de polycondensation
2) réagit le miroir d'argent
3) bien soluble dans l'eau
4) former des sels lors de l'interaction avec des acides
5) leurs solutions aqueuses sont acides
Réponse: 25
Dans la liste de réactions proposée, sélectionnez deux molécules dans lesquelles la glycine peut entrer.
Réponse: 14
Dans la liste de réactions proposée, sélectionnez deux réactions pouvant être la phénylalanine.
Réponse: 34
Dans la liste de réactions proposée, sélectionnez deux qui peuvent être l'alanine.
Réponse: 25
Dans la liste fournie, sélectionnez deux substances homologues à la glycine.
Réponse: 24
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances qui sont des isomères structurels de l'alanine.
1) ester méthylique d'aminoacétate
3) acide 3-aminopropanoïque
4) ester éthylique d'acide aminoacétique
5) acide 2-aminobutanoïque
Réponse: 13
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances qui sont des isomères structurels de l'acide α-aminobutanoïque.
1) acide α-aminobutyrique
2) acide α-amino-α-méthylpropanoïque
3) acide 2-amino-3-méthylbutanoïque
4) ester méthylique d'acide α-aminobutanoïque
5) acide 3-aminobutanoïque
Réponse: 25
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles l’acide amino-acétique peut réagir.
1) sulfate de sodium
Réponse: 45
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles l'alanine peut réagir.
1) acide sulfurique
2) chlorure de sodium
5) sulfate d'aluminium
Réponse: 13
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles la glycine peut réagir.
3) hydroxyde de potassium
Réponse: 34
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles l'acide α-aminopropanoïque peut réagir.
2) hydroxyde de baryum
3) acide nitrique
4) sulfate de potassium
Réponse: 23
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles la phénylalanine peut réagir.
1) acide chlorhydrique
4) chlorure de fer (III)
Réponse: 15
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir avec des solutions acides.
1) acide α-aminobutyrique
Réponse: 12
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant entrer dans la réaction d'estérification.
Réponse: 34
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances susceptibles de réagir dans la réaction d'hydrohalogénation.
3) acide éthanoïque
Réponse: 15
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances susceptibles de réagir dans la réaction de polycondensation.
Réponse: 24
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant entrer dans la réaction d'estérification.
Réponse: 13
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances qui ne peuvent pas entrer dans des réactions de polycondensation.
1) acide téréphtalique
4) acide aminoacétique
Réponse: 23
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir avec HCl pour former du sel.
5) acide 2-aminobutyrique
Réponse: 35
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant entrer dans la réaction d'estérification entre elles.
Réponse: 15
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances susceptibles de réagir dans la réaction de polycondensation.
Réponse: 34
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir avec HCl.
Réponse: 35
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir avec l'hydroxyde de sodium:
Réponse: 23
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir avec l'hydroxyde de potassium:
Réponse: 14
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles l’acide 2-aminopropanoïque et l’éthylamine peuvent réagir.
2) hydroxyde de sodium
5) acide chlorhydrique
Réponse: 45
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles la glycine et l'éthylamine peuvent réagir
3) sulfate de cuivre (II)
4) acide sulfurique
Réponse: 14
Dans la liste proposée, sélectionnez deux substances avec lesquelles l’alanine et l’aniline peuvent réagir.
3) hydroxyde de sodium
Réponse: 15
Dans la liste proposée, sélectionnez deux paires de substances avec lesquelles l’acide amino-acétique réagit.
Réponse: 15
Dans la liste de substances proposée, choisissez deux substances telles que, lorsqu'elles réagissent avec de l'acide sulfurique, formez un sel.
2) acide propanoïque
3) acide α-aminovalérique
Réponse: 34
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances pouvant réagir dans la réaction d'hydrolyse.
2) ester méthylique d'alanine
4) le méthoxyde de sodium
Réponse: 24
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances dont les solutions aqueuses sont alcalines.
2) ester méthylique d'alanine
3) éthylate de sodium
5) sel de potassium glycine
Réponse: 35
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances dont les solutions aqueuses sont alcalines:
1) ester d'isopropyl glycine
3) phénolate de sodium
4) acide aminoacétique
5) sel d'alanine sodique
Réponse: 35
Dans la liste de réactions proposée, sélectionnez deux qui peuvent être utilisées pour synthétiser de la glycine:
Réponse: 23
Dans la liste de réactions proposée, sélectionnez-en deux que vous pouvez utiliser pour obtenir de l'alanine.
Réponse: 35
Dans la liste de substances proposée, choisissez-en deux de sorte que, lors de la réaction avec une solution aqueuse d'hydroxyde de sodium, ne forment pas de sel en tant que produit final.
3) chlorhydrate de glycine
4) ester méthylique d'aminoacétate
Réponse: 12
Dans la liste de composés proposée, sélectionnez deux substances dont les solutions aqueuses sont alcalines.
Réponse: 15
Le schéma suivant de transformations de substance est présenté:
acide acétique X glycine
Déterminez lesquelles de ces substances sont les substances X et Y.
Réponse: 34
Le schéma suivant de transformations de substance est présenté:
glycine méthyl ester glycine NH2CH2COONa
Déterminez lesquelles de ces substances sont les substances X et Y
Réponse: 35
Le schéma suivant de transformations de substance est présenté:
Acide chloroacétique acide aminoacétique Y
Déterminez lesquelles de ces substances sont les substances X et Y
Réponse: 42
Dans la liste proposée de classes de substances, sélectionnez-en deux avec lesquelles l'alanine interagit.
3) oxydes basiques
4) hydrocarbures aromatiques
5) éthers
Réponse: 23
Dans la liste proposée de classes de substances, sélectionnez-en deux de sorte que la phénylalanine n’interagisse pas.
5) éthers
Réponse: 35
Acides aminés. Assignations de conformité
Établissez la correspondance entre le nom de la substance et la classe / le groupe de composés organiques auxquels appartient cette substance: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un numéro.
3) amine aromatique
4) alcool aromatique
5) amine aliphatique
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 2132
Établissez la correspondance entre le nom de la substance et la classe / le groupe de composés organiques auxquels appartient cette substance: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un numéro.
B) acide phénique
3) amine primaire
6) alcool aromatique
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
La réponse est: 3425
Établissez la correspondance entre le nom de la substance et la classe / le groupe de composés organiques auxquels appartient cette substance: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un numéro.
5) acide carboxylique
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 6542
Établissez une correspondance entre les formules des substances et le réactif avec lequel elles peuvent être distinguées: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par le numéro
A) propène et propyne
B) acide formique et acétique
B) phénol et aniline
D) glycine et aniline
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
La réponse est: 1154
Établissez une correspondance entre les formules des substances et le réactif avec lequel elles peuvent être distinguées: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un numéro.
A) hexane et éthanol
B) acétone et glycine
B) méthanol et alcool tert-butylique
D) alanine et glycérine
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 3232
Établissez une correspondance entre les substances initiales et le produit, qui résulte de la réaction entre elles: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par le numéro
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 3314
Établissez une correspondance entre les substances initiales et le produit, qui résulte de la réaction entre elles: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par le numéro
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
La réponse est: 2263
Établissez une correspondance entre les substances initiales et le produit formé à la suite de la réaction entre elles: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un chiffre.
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
La réponse est: 5634
Établissez une correspondance entre les substances initiales et le produit formé à la suite de la réaction entre elles: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un chiffre.
A) propantriol-acide 1,2,3 + nitrique
B) méthylamine + acide chlorhydrique
B) glycine + acide sulfurique
D) acide aminopropanoïque + méthanol
1) chlorure de méthylammonium
2) sulfate de glycine
4) ester méthylique d'acide aminopropanoïque
5) ester propylique d'acide aminopropanoïque
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 6124
Établissez une correspondance entre les matières premières et le (s) produit (s) organique (s) possible (s) de cette réaction: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un chiffre.
1) Hydrosulfite d'acide β-aminopropanoïque
2) sulfate d'acide β-aminopropanoïque
3) le 3-aminopropionate de sodium
4) hydrosulfate d'acide α-aminopropanoïque
5) les substances n'interagissent pas
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
La réponse est: 3235
Établissez la correspondance entre la formule d'une substance et la couleur de l'indicateur de méthylorange dans sa solution aqueuse: pour chaque position indiquée par une lettre, sélectionnez la position correspondante indiquée par un chiffre.
Notez les nombres sélectionnés dans le tableau sous les lettres appropriées.
Réponse: 3322
Il faut savoir:
Sergey, question 8 regarde. Apparemment, il ne devrait pas y avoir de groupe nitro, mais de groupe amino.
oui, fixe, merci
Bonjour, à la tâche 7 pour la conformité, il y avait une faute de frappe dans la formule du produit de réaction (2 réponses). Une substance doit être formée:
CH3-CH (NH3) COOH Cl
Bonjour Aux questions 4 et 5, les réponses se contredisent (dans l'une des questions, la substance est mal enregistrée)
Il n'y a pas de contradictions, relisez les questions. Tout est enregistré comme il se doit. Faites attention à où juste sont "justes", et où "pas juste".
Oui en effet. Inattentive elle-même regardé, désolé.
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http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokislotyLa phénylalanine a pour formule les amines aromatiques.
Pollen - L'ensemble des grains de pollen formés dans les microsporanges; Il peut être représenté par des grains de pollen individuels, tétrade de pollen et polyads (reliés par 8, 12, 16 cellules ou plus), ainsi que par le pollinium (combinant tout le pollen des moitiés d’anthères en une masse totale).
Manuel
Les phytotoxines sont des toxines sécrétées par les nécrotropes et mortelles pour les tissus végétaux.
Manuel
Réflexes conditionnés interoceptifs - réflexes produits par les stimuli physiques et chimiques des interorécepteurs, fournissant des processus physiologiques de régulation homéostatique de la fonction des images internes
Manuel
Intégration - L'insertion d'une séquence d'ADN virale ou autre dans le génome de la cellule hôte, entraînant une conjonction covalente avec la séquence hôte.
Manuel
Décalage sélectif - Dans le cas de la sélection artificielle, différence entre les valeurs moyennes du trait dans la progéniture des parents sélectionnés et dans la génération de parents dans son ensemble.
Manuel
Les exigences de sécurité incendie sont des conditions sociales à caractère social et / ou technique établies dans le but de garantir la sécurité incendie par la législation de la Fédération de Russie, des documents réglementaires ou un organisme d'État autorisé.
http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.htmlCHAPITRE 12. ACIDES α-AMINÉS, PEPTIDES ET PROTÉINES
Les protéines constituent la base matérielle de l'activité chimique cellulaire. Les fonctions des protéines dans la nature sont universelles. Le nom de protéines, le plus accepté dans la littérature nationale, correspond au terme de protéines (du grec. Proteios - le premier). Jusqu'à présent, la relation entre la structure et les fonctions des protéines, le mécanisme de leur participation aux processus les plus importants de l'activité vitale de l'organisme et la compréhension des bases moléculaires de la pathogénie de nombreuses maladies ont fait de grands progrès.
Selon le poids moléculaire, les peptides et les protéines sont distingués. Les peptides ont un poids moléculaire inférieur aux protéines. La fonction régulatrice est plus caractéristique des peptides (hormones, inhibiteurs et activateurs d'enzymes, transporteurs d'ions à travers les membranes, antibiotiques, toxines, etc.).
Les peptides et les protéines sont construits à partir de résidus d'a-aminoacides. Le nombre total d'acides aminés d'origine naturelle dépasse 100, mais certains d'entre eux ne se trouvent que dans une certaine communauté d'organismes. Les 20 acides a-aminés les plus importants se trouvent constamment dans toutes les protéines (Schéma 12.1).
Les acides α-aminés sont des composés hétérofonctionnels dont les molécules contiennent simultanément un groupe amino et un groupe carboxyle sur le même atome de carbone.
Schéma 12.1. Acides α-aminés essentiels *
* La notation abrégée est utilisée uniquement pour l'enregistrement des résidus d'acides aminés dans les molécules de peptides et de protéines. ** Acides aminés essentiels.
Les noms des acides α-aminés peuvent être construits sur la nomenclature de remplacement, mais le plus souvent leurs noms triviaux sont utilisés.
Les noms triviaux d'acides a-aminés sont généralement associés à des sources d'excrétion. La sérine fait partie de la fibroïne de soie (du latin. Serieus - soyeux); La tyrosine a d'abord été isolée du fromage (du grec tyros - cheese); glutamine - à partir de gluten de céréales (de celui-ci. Gluten - colle); acide aspartique - des pousses d’asperge (du latin. asparagus - asperges).
De nombreux acides α-aminés sont synthétisés dans le corps. Certains acides aminés nécessaires à la synthèse des protéines dans l'organisme ne sont pas formés et doivent provenir de l'extérieur. Ces acides aminés sont appelés essentiels (voir le schéma 12.1).
Les acides α-aminés essentiels comprennent:
tryptophane valine isoleucine méthionine
leucine lysine thréonine phénylalanine
Les acides α-aminés sont classés de plusieurs façons, en fonction de la caractéristique sous-jacente à leur division en groupes.
L'une des caractéristiques de la classification est la nature chimique du radical R. Selon cette caractéristique, les acides aminés sont divisés en aliphatiques, aromatiques et hétérocycliques (voir le schéma 12.1).
Acides α-aminés aliphatiques. C'est le groupe le plus nombreux. À l'intérieur de celui-ci, les acides aminés sont subdivisés avec l'implication de caractéristiques de classification supplémentaires.
En fonction du nombre de groupes carboxyle et de groupes amino dans la molécule, les éléments suivants sont libérés:
• acides aminés neutres - un groupe NH 2 et COOH;
• acides aminés basiques - deux groupes de NH 2 et un groupe
• acides aminés acides - un groupe NH2 et deux groupes COOH.
On peut noter que dans le groupe des acides aminés neutres aliphatiques, le nombre d'atomes de carbone dans la chaîne n'est pas supérieur à six. En même temps, il n'y a pas d'acides aminés à quatre atomes de carbone dans la chaîne, et les acides aminés à cinq et six atomes de carbone n'ont qu'une structure ramifiée (valine, leucine, isoleucine).
Le radical aliphatique peut contenir des groupes fonctionnels «additionnels»:
• hydroxyle - sérine, thréonine;
• acide carboxylique - aspartique et glutamique;
• amide - asparagine, glutamine.
Acides α-aminés aromatiques. Ce groupe comprend la phénylalanine et la tyrosine, construites de manière à ce que les noyaux benzéniques qu’ils contiennent soient séparés du fragment d’a-aminoacide commun par le groupe méthylène -CH 2-.
Acides α-aminés hétérocycliques. L'histidine et le tryptophane appartenant à ce groupe contiennent des hétérocycles - imidazole et indole, respectivement. La structure et les propriétés de ces hétérocycles sont discutées ci-dessous (voir 13.3.1; 13.3.2). Le principe général de la construction des acides aminés hétérocycliques est identique à celui des acides aromatiques.
Les α-aminoacides hétérocycliques et aromatiques peuvent être considérés comme des dérivés d'alanine β-substitués.
La proline d'acide aminé, dans laquelle le groupe amino secondaire est inclus dans le groupe pyrrolidine, désigne également le groupe gérocyclique.
Dans la chimie des acides α-aminés, une attention particulière est portée à la structure et aux propriétés des radicaux "latéraux" R, qui jouent un rôle important dans la formation de la structure des protéines et de leurs fonctions biologiques. Des caractéristiques telles que la polarité des radicaux "latéraux", la présence de groupes fonctionnels dans les radicaux et la capacité de ces groupes fonctionnels à s'ioniser revêtent une grande importance.
En fonction du radical latéral, des acides aminés avec des radicaux non polaires (hydrophobes) et des acides aminés avec des radicaux polaires (hydrophiles) sont libérés.
Le premier groupe comprend les acides aminés avec les radicaux latéraux aliphatiques - alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine - et les radicaux latéraux aromatiques - phénylalanine, tryptophane.
Le second groupe comprend les acides aminés ayant des groupes fonctionnels polaires dans le radical capables d'ionisation (ionique) ou incapables de passer à l'état ionique (non ionique) dans des conditions corporelles. Par exemple, dans la tyrosine, le groupe hydroxyle est ionogène (a un caractère phénolique), tandis que dans la sérine, il est non ionique (il a un caractère alcoolique).
Les acides aminés polaires avec des groupes ioniques dans les radicaux dans certaines conditions peuvent être à l'état ionique (anionique ou cationique).
Le type principal de construction d’acides aminés, c’est-à-dire la liaison du même atome de carbone avec deux groupes fonctionnels différents, le radical et l’atome d’hydrogène, prédétermine à lui seul la chiralité de l’atome de carbone. L'exception est l'acide aminé le plus simple, la glycine H 2 NCH 2 COOH, qui n'a pas de centre de chiralité.
La configuration des acides α-aminés est déterminée par la configuration standard - glycérol aldéhyde. La disposition dans la formule standard de projection de Fisher du groupe amino de gauche (comme le groupe OH dans le l-glycérol aldéhyde) correspond à la configuration L, à droite de la configuration d de l'atome de carbone chiral. Dans le système R, S, l'atome de carbone en α de tous les acides α-aminés de la série L correspond à S et celui de la série d à la configuration R (la cystéine est une exception, voir 7.1.2).
La plupart des α-acides aminés contiennent un atome de carbone asymétrique dans une molécule et se présentent sous la forme de deux énantiomères optiquement actifs et d'un racémate optiquement inactif. Presque tous les acides α-aminés naturels appartiennent à la série I.
Les acides aminés isoleucine, thréonine et 4-hydroxyproline contiennent deux centres de chiralité dans une molécule.
De tels acides aminés peuvent exister sous forme de quatre stéréoisomères, représentant deux paires d'énantiomères, qui forment chacun un racémique. Pour construire des protéines animales, un seul des énantiomères est utilisé.
La stéréoisomérie de l'isoleucine est similaire à la stéréoisomérie de la thréonine évoquée plus haut (voir 7.1.3). Parmi les quatre stéréoisomères, les protéines comprennent la l-isoleucine avec la configuration S des deux atomes de carbone asymétriques C-α et C-β. Dans les noms de l'autre paire d'énantiomères, qui sont des diastéréoisomères par rapport à la leucine, le préfixe allo est utilisé.
Clivage racémique. La source d'obtention des α-aminoacides de la série L sont les protéines soumises à ce clivage hydrolytique. En raison du grand besoin d'énantiomères individuels (pour la synthèse de protéines, de substances médicamenteuses, etc.), des méthodes chimiques ont été développées pour le clivage d'acides aminés synthétiques racémiques. Un procédé de digestion enzymatique utilisant des enzymes est préféré. Actuellement, la chromatographie sur des sorbants chiraux est utilisée pour séparer les mélanges racémiques.
12.1.3. Propriétés acido-basiques
Les acides aminés amphotères sont dus aux groupes fonctionnels acides (COOH) et basiques (NH 2) dans leurs molécules. Les acides aminés forment des sels avec les bases et les acides.
À l’état cristallin, les acides α-aminés existent sous forme d’ions dipolaires H3N + - CHR-COO- (couramment utilisés).
la structure de l’acide aminé sous forme non ionisée n’est qu’à titre indicatif).
Dans une solution aqueuse, les acides aminés existent sous la forme d'un mélange à l'équilibre d'un ion dipolaire, de formes cationique et anionique.
La position d'équilibre dépend du pH du milieu. Tous les acides aminés sont dominés par les formes cationiques dans les formes fortement acides (pH 1-2) et anioniques dans les milieux fortement alcalins (pH> 11).
La structure ionique détermine un certain nombre de propriétés spécifiques des acides aminés: point de fusion élevé (supérieur à 200? С), solubilité dans l’eau et insolubilité dans les solvants organiques non polaires. La capacité de la plupart des acides aminés à bien se dissoudre dans l'eau est un facteur important pour assurer leur fonctionnement biologique, elle est associée à l'absorption des acides aminés, à leur transport dans le corps, etc.
Un acide aminé entièrement protoné (forme cationique) est un acide dibasique du point de vue de la théorie de Brønsted.
contenant deux groupes acides: un groupe carboxyle non dissocié et un groupe amino protoné, avec les valeurs de pK correspondantesa1 et pKa2
En cédant un proton, un tel acide dibasique se transforme en un acide monobasique faible - un ion dipolaire avec un groupe acide NH 3 +. La déprotonation de l'ion dipolaire conduit à la forme anionique de l'ion carboxylate d'acide aminé, qui est la base de Bronsted. Valeurs caractéristiques
les propriétés acides du groupe carboxyle d'acides aminés sont habituellement comprises entre 1 et 3; valeurs pKa2 caractérisant l’acidité du groupe ammonium, de 9 à 10 (tableau 12.1).
Tableau 12.1. Propriétés acido-basiques des principaux acides α-aminés
La position d'équilibre, c'est-à-dire le rapport entre les différentes formes de l'acide aminé dans la solution aqueuse à certaines valeurs de pH, dépend essentiellement de la structure du radical, principalement de la présence de groupes ionogènes, jouant le rôle de centres acides et basiques supplémentaires.
La valeur du pH à laquelle la concentration en ions dipolaires est maximale et les concentrations minimales des formes cationiques et anioniques de l'acide aminé sont égales, est appelée point isoélectrique (p /).
Acides aminés α neutres. Ces acides aminés ont une valeur de pI légèrement inférieure à 7 (5,5-6,3) en raison de la plus grande capacité d'ionisation du groupe carboxyle sous l'influence de l'effet - / - du groupe NH.2. Par exemple, dans l'alanine, le point isoélectrique est à pH 6,0.
Acides α-aminoacides. Ces acides aminés ont un groupe carboxyle supplémentaire dans le radical et sont sous forme complètement protonée dans un milieu fortement acide. Les acides aminés acides ont trois bases (selon Brønsted) avec trois valeurs de pK.un, comme dans l'exemple de l'acide aspartique (p / 3,0).
Dans les acides aminés acides (aspartique et glutamine), le point isoélectrique est à un pH très inférieur à 7 (voir tableau. 12.1). Dans le corps, à des valeurs de pH physiologiques (par exemple, pH sanguin de 7,3 à 7,5), ces acides sont sous forme anionique, car les deux groupes carboxyle sont ionisés.
Acides α-aminés basiques. Dans le cas des acides aminés basiques, les points isoélectriques se situent dans la plage de pH supérieure à 7. En milieu fortement acide, ces composés sont également des acides tribasiques dont les étapes d'ionisation sont indiquées sur l'exemple de la lysine (p / 9,8).
Dans le corps, les acides aminés basiques sont sous forme de cations, c'est-à-dire qu'ils ont les deux groupes amino protonés.
En général, aucun acide α-aminé in vivo ne se trouve à son point isoélectrique et ne tombe pas dans un état qui correspond à la plus faible solubilité dans l'eau. Tous les acides aminés dans le corps sont sous forme ionique.
12.1.4. Réactions analytiquement importantes d’acides aminés
Les α-aminoacides en tant que composés hétérofonctionnels entrent dans des réactions caractéristiques des groupes carboxyle et amino. Certaines propriétés chimiques des acides aminés sont dues aux groupes fonctionnels du radical. Cette section traite des réactions d’importance pratique pour l’identification et l’analyse des acides aminés.
Estérification. Lors de l'interaction d'acides aminés avec des alcools en présence d'un catalyseur acide (par exemple du chlorure d'hydrogène gazeux), des esters sous forme de chlorhydrates sont obtenus avec un bon rendement. Pour isoler les esters libres, le mélange réactionnel est traité avec du gaz ammoniac.
Les esters d'acides aminés n'ont pas de structure dipolaire. Par conséquent, contrairement aux acides d'origine, ils se dissolvent dans des solvants organiques et sont volatils. La glycine est donc une substance cristalline à point de fusion élevé (292 ° C) et son ester méthylique est un liquide dont le point d’ébullition est de 130 ° C. L'analyse des esters d'acides aminés peut être réalisée par chromatographie gaz-liquide.
Réaction avec le formaldéhyde. La réaction avec le formaldéhyde, qui sous-tend la détermination quantitative des acides aminés par la méthode de titrage au formol (méthode de Sörensen), revêt une importance pratique.
Les acides aminés amphotères ne permettent pas une titration directe avec un alcali à des fins d'analyse. Lorsque les acides aminés interagissent avec le formaldéhyde, on obtient des amino-alcools relativement stables (voir 5.3) - dérivés de N-hydroxyméthyle, dont le groupe carboxyle libre est ensuite titré avec un alcali.
Réactions qualitatives. La particularité de la chimie des acides aminés et des protéines réside dans l'utilisation de nombreuses réactions qualitatives (couleurs) qui constituaient auparavant la base de l'analyse chimique. À l'heure actuelle, lorsque des études sont effectuées à l'aide de méthodes physico-chimiques, de nombreuses réactions qualitatives continuent à être utilisées pour détecter les acides α-aminés, par exemple dans l'analyse chromatographique.
Chélation. Avec les cations de métaux lourds, les a-aminoacides, en tant que composés bifonctionnels, forment des sels intracomplexes, par exemple avec l'hydroxyde de cuivre fraîchement préparé (11). Dans des conditions douces, on obtient des composés chélatants bien cristallisés.
sels de cuivre bleus (11) (une des méthodes non spécifiques de détection des acides α-aminés).
Réaction à la ninhydrine. La réaction qualitative générale des acides α-aminés est la réaction avec la ninhydrine. Le produit de réaction a une couleur bleu-violet, qui est utilisée pour la détection visuelle d'acides aminés sur des chromatogrammes (sur papier, en couche mince), ainsi que pour la détermination spectrophotométrique sur des analyseurs d'acides aminés (le produit absorbe la lumière dans la région de 550-570 nm).
Deamination. En laboratoire, cette réaction est réalisée sous l'action de l'acide nitreux sur les α-aminoacides (voir 4.3). Simultanément, l'α-hydroxyacide correspondant est formé et de l'azote dégagé, dont le volume détermine la quantité d'aminoacide entré dans la réaction (méthode de Van-Slyka).
Réaction de xantoprotéine. Cette réaction est utilisée pour détecter les acides aminés aromatiques et hétérocycliques - phénylalanine, tyrosine, histidine, tryptophane. Par exemple, sous l'action de l'acide nitrique concentré sur la tyrosine, il se forme un dérivé nitro coloré en jaune. En milieu alcalin, la couleur devient orange en raison de l'ionisation du groupe hydroxyle phénolique et de l'augmentation de la contribution de l'anion à la conjugaison.
Un certain nombre de réactions particulières permettent également de détecter des acides aminés individuels.
• Le tryptophane est détecté par réaction avec le p- (diméthylamino) benzaldéhyde en milieu acide sulfurique par l'apparition d'une coloration rouge-violet (réaction d'Ehrlich). Cette réaction est utilisée pour quantifier le tryptophane dans les produits de digestion des protéines.
• La cystéine est détectée à l'aide de plusieurs réactions qualitatives basées sur la réactivité du groupe mercapto qu'elle contient. Par exemple, lorsqu'une solution protéique avec de l'acétate de plomb (CH3COOH) 2Pb est chauffée en milieu alcalin, un précipité noir de sulfure de plomb PbS se forme, indiquant la présence de cystéine dans les protéines.
12.1.5. Réactions chimiques biologiquement importantes
Une série d'importantes transformations chimiques des acides aminés survient dans le corps sous l'action de diverses enzymes. Ces transformations comprennent la transamination, la décarboxylation, l'élimination, le clivage aldol, la désamination oxydative, l'oxydation des groupes thiol.
La transamination est la principale voie de biosynthèse des α-aminoacides à partir des α-oxoacides. Le donneur de groupe amino est un acide aminé présent dans les cellules en quantité suffisante ou en excès, et son accepteur est l'α-oxo-acide. Dans ce cas, l'acide aminé est converti en un oxoacide et un oxoacide - en un acide aminé avec la structure correspondante des radicaux. En conséquence, la transamination est un processus réversible d’échange de groupes amino et oxo. Un exemple d'une telle réaction est la préparation d'acide l-glutamique à partir d'acide 2-oxoglutarique. L'acide aminé donneur peut être, par exemple, l'acide l-aspartique.
Les α-aminoacides contiennent en position α du groupe carboxyle le groupe amino électro-attracteur (plus précisément, le groupe NH 3 + amino protoné) et sont donc capables de décarboxylation.
L'élimination est particulière aux acides aminés qui, dans le radical latéral en position β par rapport au groupe carboxyle, contiennent un groupe fonctionnel attracteur d'électrons, par exemple un groupe hydroxyle ou thiol. Leur clivage conduit à des α-énaminoacides réactifs intermédiaires qui se transforment facilement en acides aminés tautomères (analogie avec le tautomérisme céto-énol). Les α-iminoacides résultant de l'hydratation de la liaison C = N et de l'élimination subséquente de la molécule d'ammoniac se transforment en α-oxoacides.
Ce type de transformation s'appelle élimination-hydratation. Un exemple est la préparation d'acide pyruvique à partir de sérine.
Le clivage aldol se produit dans le cas des α-aminoacides ayant un groupe hydroxyle en position β. Par exemple, la sérine est clivée pour former de la glycine et du formaldéhyde (ce dernier n'est pas libéré sous forme libre, mais est immédiatement lié à la coenzyme).
La désamination oxydative peut être réalisée avec la participation d’enzymes et de la coenzyme NAD + ou NADF + (voir 14.3). Les α-aminoacides peuvent être convertis en α-oxoacides non seulement par transamination, mais aussi par désamination oxydative. Par exemple, l'acide a-oxoglutarique est formé à partir de l'acide l-glutamique. Au cours de la première étape de la réaction, l’acide glutamique est déshydraté (oxydé) en acide α-iminoglutarique.
acide. Dans la deuxième étape, l'hydrolyse se produit, conduisant à l'acide α-oxoglutarique et à l'ammoniac. L'étape d'hydrolyse se déroule sans la participation de l'enzyme.
Dans le sens opposé, une réaction d'amination réductrice d'acides α-oxo se déroule. L'acide α-oxoglutarique, qui est toujours contenu dans les cellules (en tant que produit du métabolisme des glucides), est converti par cette voie en acide L-glutamique.
L'oxydation des groupes thiol sous-tend les interconversions de résidus de cystéine et de cystine, qui fournissent un certain nombre de processus redox dans la cellule. Comme tous les thiols (voir 4.1.2), la cystéine s'oxyde facilement pour former un disulfure, la cystine. La liaison disulfure dans la cystine est facilement réduite pour former de la cystéine.
En raison de la capacité du groupe thiol à s'oxyder légèrement, la cystéine exerce une fonction protectrice lorsqu'elle est exposée au corps de substances à haut pouvoir oxydant. En outre, il était le premier médicament à avoir démontré un effet anti-rayonnement. La cystéine est utilisée dans la pratique pharmaceutique comme stabilisateur de médicament.
La conversion de la cystéine en cystine conduit à la formation de liaisons disulfure, par exemple dans le glutathion réduit
12.2 La structure primaire des peptides et des protéines
Il est conditionnellement considéré que les peptides contiennent jusqu'à 100 molécules dans une molécule (ce qui correspond à un poids moléculaire allant jusqu'à 10 000) et que les protéines contiennent plus de 100 résidus d'acides aminés (poids moléculaire allant de 10 000 à plusieurs millions).
À son tour, dans le groupe des peptides, il est habituel de distinguer les oligopeptides (peptides de bas poids moléculaire) ne contenant pas plus de 10 résidus d’acides aminés dans une chaîne, et les polypeptides, dont la chaîne contient jusqu’à 100 résidus d’acides aminés. Les macromolécules dont le nombre de résidus d’acides aminés approche ou dépasse légèrement 100 ne font pas la distinction entre les concepts de polypeptides et de protéines, ces termes étant souvent utilisés comme synonymes.
Formellement, une molécule de peptide et de protéine peut être représentée comme un produit de polycondensation d’acides aminés conduisant à la formation d’une liaison peptidique (amide) entre des unités monomères (Schéma 12.2).
La conception de la chaîne polyamide est la même pour toute la gamme de peptides et de protéines. Cette chaîne a une structure non ramifiée et consiste en une alternance de groupes peptidiques (amides) -CO-NH- et de fragments -CH (R) -.
Une extrémité de la chaîne, sur laquelle se trouve un acide aminé avec le groupe NH 2 libre, est appelée l'extrémité N-terminale, l'autre est l'extrémité C-terminale.
Schéma 12.2. Principe de construction de la chaîne peptidique
qui contient un acide aminé avec un groupe COOH libre. Les chaînes peptidiques et protéiques sont enregistrées à partir de l'extrémité N-terminale.
12.2.1. La structure du groupe peptidique
Dans le groupe peptide (amide), l'atome de carbone -CO-NH est à l'état d'hybridation sp2. La seule paire d'électrons de l'atome d'azote est conjuguée aux électrons n de la double liaison C = O. Du point de vue de la structure électronique, le groupe peptidique est un système à conjugaison p, π-conjugué (voir 2.3.1), dans lequel la densité électronique est déplacée vers un atome d'oxygène plus électronégatif. Les atomes C, Oi et N, formant un système conjugué, sont dans le même plan. La distribution de la densité électronique dans le groupe amide peut être représentée par les structures limites (I) et (II) ou le décalage de densité électronique résultant des effets + M et M des groupes NH et C = O, respectivement (III).
À la suite de la conjugaison, il se produit un alignement des longueurs de liaison. La double liaison C = O est étendue à 0,124 nm contre la longueur habituelle de 0,121 nm et la liaison CN devient plus courte - 0,132 nm par rapport à 0,147 nm dans le cas habituel (figure 12.1). Le système de conjugué plat dans le groupe peptidique entraîne une difficulté de rotation autour de la liaison CN (la barrière de rotation est comprise entre 63 et 84 kJ / mol). Ainsi, la structure électronique prédétermine une structure plate assez rigide du groupe peptidique.
Comme on peut le voir sur la fig. 12.1, les atomes de carbone en α des résidus d’acides aminés sont situés dans le plan du groupe peptidique sur les côtés opposés de la liaison CN, c’est-à-dire dans une position de transe plus favorable: les radicaux latéraux R des résidus d’acides aminés seront les plus éloignés les uns des autres dans l’espace.
La chaîne polypeptidique a une structure étonnamment similaire et peut être représentée sous la forme d'une série angulaire l'une par rapport à l'autre.
Fig. 12.1. Arrangement planaire du groupe peptidique -CO-NH- et des atomes de carbone en α des résidus d'acides aminés
à un ami des plans de groupes peptidiques interconnectés par des atomes de carbone α avec des liaisons Сα-N et Сα-Сsp 2 (fig. 12.2). La rotation autour de ces liaisons simples est très limitée en raison de difficultés de répartition spatiale des radicaux latéraux des résidus d’acides aminés. Ainsi, la structure électronique et spatiale du groupe peptidique détermine en grande partie la structure de la chaîne polypeptidique dans son ensemble.
Fig. 12.2 La position mutuelle des plans de groupes peptidiques dans la chaîne polypeptidique
12.2.2. Composition et séquence d'acides aminés
Avec une chaîne polyamide construite uniformément, la spécificité des peptides et des protéines est déterminée par deux caractéristiques importantes: la composition en acides aminés et la séquence en acides aminés.
La composition en acides aminés des peptides et des protéines est la nature et la proportion des acides α-aminés contenus dans ceux-ci.
La composition en acides aminés est établie en analysant les hydrolysats de peptides et de protéines principalement par des méthodes chromatographiques. Actuellement, cette analyse est réalisée à l'aide d'analyseurs d'acides aminés.
Les liaisons amides peuvent s'hydrolyser dans des conditions acides et alcalines (voir 8.3.3). Les peptides et les protéines s'hydrolysent pour former soit des chaînes plus courtes - c'est ce qu'on appelle l'hydrolyse partielle, soit un mélange d'acides aminés (sous forme ionique) - l'hydrolyse complète. En règle générale, l'hydrolyse est réalisée dans un environnement acide, car dans les conditions d'hydrolyse alcaline, de nombreux acides aminés sont instables. Il convient de noter que les groupes amide de l'asparagine et de la glutamine subissent également une hydrolyse.
La structure primaire des peptides et des protéines est la séquence d'acides aminés, c'est-à-dire l'ordre d'alternance des résidus d'a-aminoacides.
La structure primaire est déterminée par le clivage séquentiel d'acides aminés de n'importe quelle extrémité de la chaîne et leur identification.
12.2.3. La structure et la nomenclature des peptides
Les noms des peptides sont construits par énumération séquentielle des résidus d’acides aminés, en partant de l’extrémité N-terminale, en ajoutant le suffixe -yl, à l’exception du dernier acide aminé C-terminal, pour lequel son nom complet est conservé. En d'autres termes, les noms
Les acides aminés entrés dans la formation de liaisons peptidiques en raison de «leur» groupe COOH se terminent par le nom du peptide avec -yl: alanyl, valyle, etc. (pour les résidus acides aspartique et glutamique, les noms «aspartyle» et «glutamyle» sont utilisés, respectivement). ). Les noms et symboles d'acides aminés désignent leur appartenance à la série L, sauf indication contraire (d ou dl).
Parfois, dans la notation abrégée avec les symboles H (faisant partie du groupe amino) et OH (faisant partie du groupe carboxyle), les groupes fonctionnels non substitués des acides aminés terminaux sont spécifiés. De cette manière, il est commode de décrire des dérivés fonctionnels de peptides; par exemple, l'amide du peptide ci-dessus au niveau de l'acide aminé C-terminal est écrit H-Asn-Gly-Phe-NH2.
Les peptides sont présents dans tous les organismes. Contrairement aux protéines, elles ont une composition en acides aminés plus hétérogène, en particulier, elles incluent souvent les acides aminés de l'ordre d. Structurellement, elles sont aussi plus diverses: elles contiennent des fragments cycliques, des chaînes ramifiées, etc.
L'un des représentants les plus communs des tripeptides - le glutathion - se trouve dans le corps de tous les animaux, chez les plantes et les bactéries.
La cystéine dans la composition du glutathion détermine la possibilité d’existence du glutathion sous forme réduite ou oxydée.
Le glutathion est impliqué dans un certain nombre de processus rédox. Il agit en tant que protecteur des protéines, c'est-à-dire une substance qui protège les protéines avec des groupes thiol libres SH de l'oxydation avec la formation de liaisons disulfure -S-S-. Ceci s'applique aux protéines pour lesquelles un tel processus est indésirable. Dans ces cas, le glutathion exerce l'action d'un agent oxydant et "protège" ainsi la protéine. Lorsque le glutathion est oxydé, une réticulation intermoléculaire de deux fragments de tripeptide se produit en raison d'une liaison disulfure. Le processus est réversible.
12.3 La structure secondaire des polypeptides et des protéines
Pour les polypeptides et les protéines de haut poids moléculaire, ainsi que pour la structure primaire, on connaît également des niveaux d'organisation plus élevés, appelés structures secondaires, tertiaires et quaternaires.
La structure secondaire est décrite par l'orientation spatiale de la chaîne polypeptidique principale, la tertiaire, par l'architecture tridimensionnelle de la molécule protéique entière. La structure secondaire et tertiaire est associée à une disposition ordonnée de la chaîne macromoléculaire dans l’espace. La structure tertiaire et quaternaire des protéines est considérée au cours de la biochimie.
Par calcul, il a été montré que pour une chaîne polypeptidique, l’une des conformations les plus avantageuses est un arrangement dans l’espace se présentant sous la forme d’une hélice vers la droite, appelée hélice α (Fig. 12.3, a).
La disposition spatiale de la chaîne polypeptidique α-hélicoïdale peut être représentée en imaginant qu’elle s’enroule autour de
Fig. 12.3 conformation α-hélicoïdale de la chaîne polypeptidique
cylindre (voir fig. 12.3, b). Une moyenne de 3,6 résidus d'acides aminés par tour de l'hélice, le pas de l'hélice est de 0,54 nm, le diamètre de 0,5 nm. Les plans de deux groupes peptidiques voisins sont situés à un angle de 108 °, et les radicaux latéraux des acides aminés sont du côté extérieur de l'hélice, c'est-à-dire dirigés de la surface du cylindre.
Le rôle principal dans la fixation de cette conformation de chaîne est joué par les liaisons hydrogène qui, dans l'hélice α, sont formées entre l'atome d'oxygène du carbonyle de chaque première et l'atome d'hydrogène du groupe NH de chaque cinquième résidu d'acide aminé.
Les liaisons hydrogène sont dirigées presque parallèlement à l'axe de l'hélice α. Ils maintiennent la chaîne dans un état tordu.
En règle générale, les chaînes de protéines ne sont pas complètement hélicoïdales, mais seulement partiellement. Les protéines telles que la myoglobine et l'hémoglobine contiennent des régions α-hélicoïdales assez longues, par exemple la chaîne de la myoglobine.
en spirale 75%. Dans de nombreuses autres protéines, la proportion de sites hélicoïdaux dans la chaîne peut être faible.
Un autre type de structure secondaire de polypeptides et de protéines est la structure β, également appelée feuille pliée, ou couche pliée. Les feuilles pliées contiennent des chaînes polypeptidiques allongées liées par une multitude de liaisons hydrogène entre les groupes peptidiques de ces chaînes (figure 12.4). De nombreuses protéines contiennent simultanément des structures a-hélicoïdales et pliées en β.
Fig. 12.4. La structure secondaire de la chaîne polypeptidique sous la forme d'une feuille pliée (structure β)
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