(fermentation latente, début de fermentation; enzymes synonymes)

substances spécifiques de nature protéique, présentes dans les tissus et les cellules de tous les organismes vivants et capables d'accélérer plusieurs fois les réactions chimiques qui s'y produisent. Les substances qui accélèrent les réactions chimiques en petite quantité du fait de l’interaction avec des composés réactifs (substrats), mais qui ne font pas partie des produits résultants et restent inchangées après la fin de la réaction, sont appelées catalyseurs. Les enzymes sont des biocatalyseurs de nature protéique. Catalysant la grande majorité des réactions biochimiques dans le corps, F. régule le métabolisme et l’énergie, jouant ainsi un rôle important dans tous les processus de la vie. Toutes les manifestations fonctionnelles des organismes vivants (respiration, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux, reproduction, etc.) sont fournies par l'action de systèmes enzymatiques. La combinaison des réactions catalysées par F. est la synthèse, la décomposition et d'autres transformations de protéines, de lipides, de glucides, d'acides nucléiques, d'hormones et d'autres composés.

En règle générale, les F. sont présents dans des objets biologiques à des concentrations négligeables. Ce n’est donc pas le contenu quantitatif de F. qui présente un intérêt plus important, mais leur activité en termes de vitesse de la réaction enzymatique (par perte de substrat ou accumulation de produits). L'unité internationale acceptée, l'activité des enzymes (ME) correspond à la quantité d'enzyme qui catalyse la conversion de 1 µmol du substrat par minute dans des conditions optimales pour ce F. Dans le Système international d'unités (SI), l'unité d'activité de F. est katal (cat) - la quantité de F. nécessaire à la conversion catalytique de 1 mole de substrat en 1 s.

Toutes les enzymes ont une nature protéique. Ce sont soit de simples protéines, construites entièrement à partir de chaînes polypeptidiques et se désintégrant lors de l'hydrolyse uniquement en acides aminés (par exemple, enzymes hydrolytiques de la trypsine et de la pepsine, l'uréase), soit, dans la plupart des cas, des protéines complexes contenant, en plus de la partie protéique (apoenzyme), un composant (coenzyme ou groupe prosthétique).

Au cours du processus de développement de l'œuf fécondé à l'organisme adulte, divers systèmes enzymatiques sont synthétisés de manière non simultanée. Par conséquent, la composition enzymatique des tissus change avec l'âge. Les changements d'activité métabolique liés à l'âge sont particulièrement prononcés au cours de la période de développement embryonnaire en tant que différenciation de divers tissus avec leur ensemble d'enzymes caractéristique. Aux premiers stades du développement embryonnaire (immédiatement après la fécondation de l'œuf), ces types de phylogènes prédominent et sont diffusés à partir du matériel génétique maternel. Dans le foie se révèlent 3 groupes principaux F. apparaissant à la fin de la période prénatale, à la période du nouveau-né et à la fin de la période d'allaitement. Le contenu de certaines fictions modifie l'ontogenèse d'une manière plus complexe. Une activité insuffisante de certains f chez le nouveau-né peut entraîner le développement de conditions pathologiques. Les idées modernes sur le mécanisme d'action de F. reposent sur l'hypothèse selon laquelle, dans les réactions catalysées par F., il se forme un complexe enzyme-substrat qui se décompose en produits de réaction et en enzyme libre. La transformation d'un complexe enzyme-substrat est un processus complexe impliquant la fixation d'une molécule substrat à une enzyme, la transition de ce complexe primaire en une série de complexes activés, la séparation des produits de la réaction des enzymes. La spécificité de l'action de F. s'explique par la présence dans sa molécule d'une région spécifique - le centre actif. Le centre actif contient un site catalytique directement impliqué dans la catalyse, ainsi qu'une zone de contact (pad) ou un site de liaison (sites) où l'enzyme se lie au substrat.

La spécificité du substrat - la capacité d’accélérer de manière sélective une réaction spécifique - distingue F. avec une spécificité absolue (c’est-à-dire qu’il n’agit que sur une substance spécifique et ne catalyse qu’une certaine transformation de cette substance) et F. ayant une spécificité relative ou de groupe (c.-à-d. catalyser les transformations de molécules avec une certaine similitude). Le premier groupe comprend notamment F., utilisant certains stéréoisomères comme substrats (par exemple, les sucres et les acides aminés L ou D de la série). Des exemples de F, caractérisés par une spécificité absolue, sont l’uréase, catalysant l’hydrolyse de l’urée en NH.₃ et CO₂, Lactate déshydrogénase, oxydase D et L acides aminés. La spécificité relative est caractéristique de nombreuses enzymes, incl. pour les enzymes de la classe des hydrolases: protéases, estérases, phosphatases.

Ils diffèrent des catalyseurs inorganiques F. non seulement par leur nature chimique et leur spécificité de substrat, mais aussi par leur capacité à accélérer les réactions dans des conditions physiologiques caractéristiques de l'activité vitale des cellules, des tissus et des organes vivants. La vitesse des réactions catalysées par F. dépend d'un certain nombre de facteurs, principalement de la nature de l'enzyme à activité faible ou élevée, ainsi que de la concentration du substrat, de la présence d'activateurs ou d'inhibiteurs dans le milieu, de la température et de la réaction du milieu (pH). Dans certaines limites, la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration du substrat et, à partir d'une certaine concentration (saturante) de la réaction, la vitesse de réaction ne change pas avec une augmentation de la concentration du substrat. Une des caractéristiques importantes de F. est la constante de Michaelis (K_m) - une mesure d'affinité entre F. et le substrat, la concentration correspondante du substrat en mol / l, à laquelle la vitesse de réaction est égale à la moitié du maximum, et la moitié des molécules de F. est en complexe avec le substrat.Une autre caractéristique de la réaction enzymatique est la valeur du «nombre de tours de l'enzyme». combien de molécules du substrat subissent une transformation par unité de temps par une molécule F.

Comme les réactions chimiques conventionnelles, les réactions enzymatiques sont accélérées lorsque la température augmente. La température optimale pour l'activité des enzymes est généralement de 40 à 50 °. À une température inférieure, la vitesse de la réaction enzymatique diminue généralement et à 0 ° la fonction des phytostérols s'arrête. Lorsque la température optimale est dépassée, la vitesse de réaction diminue, puis la réaction est complètement arrêtée du fait de la dénaturation progressive des protéines et de l'inactivation F. Il existe cependant des F. isolés résistants à la dénaturation thermique. Les individus F diffèrent par la valeur de pH optimale pour leur action. De nombreux F. sont les plus actifs lorsque la valeur du pH est presque neutre (pH d'environ 7,0), mais un certain nombre de F. a un pH optimal en dehors de cette zone. Ainsi, la pepsine est la plus active dans un milieu fortement acide (pH 1,0 à 2,0) et la trypsine est faiblement alcaline (pH 8,0 à 9,0).

L'influence essentielle sur l'activité de F. est exercée par la présence dans l'environnement de certains produits chimiques: des activateurs qui augmentent l'activité de F. et des inhibiteurs qui la suppriment. Souvent, la même substance sert d’activateur de certains F. et d’inhibiteur d’autres. L'inhibition F. peut être réversible et irréversible. Les ions métalliques peuvent souvent agir comme inhibiteurs ou activateurs. Parfois, l’ion métallique est un composant constant fortement lié du centre actif de F., c’est-à-dire F. désigne des protéines complexes contenant un métal, ou des métalloprotéines. L'activation de certains F. peut se produire en utilisant un mécanisme différent impliquant le clivage protéolytique de précurseurs inactifs de F. (pro-enzymes ou zymogènes) pour former un F. actif (par exemple, la trypsine).

La plupart des F. fonctionnent dans les cellules dans lesquelles se produit leur biosynthèse. L'exception est faite par les enzymes digestives sécrétées dans le tube digestif, le plasma sanguin F. participant au processus de la coagulation du sang et quelques autres.

Beaucoup de F. sont caractérisés par la présence d'isoenzymes - types moléculaires d'enzymes. Catalysant la même réaction, certaines isoenzymes de F. peuvent présenter différentes propriétés physicochimiques (structure primaire, composition des sous-unités, pH optimal, stabilité thermique, sensibilité aux activateurs et aux inhibiteurs, affinité pour les substrats, etc.). Les formes multiples de F. comprennent des isoenzymes déterminées génétiquement (par exemple, la lactate déshydrogénase) et des isoenzymes non génétiques résultant d'une modification chimique de l'enzyme mère ou de sa protéolyse partielle (par exemple, des isoenzymes de la pyruvate kinase). Différentes isoformes d'un F peuvent être spécifiques à différents organes et tissus ou fractions subcellulaires. En règle générale, de nombreux F. sont présents dans les tissus à différentes concentrations et souvent sous différentes isoformes, bien que l'on sache également que les F. sont spécifiques de certains organes.

La régulation de l'activité des réactions enzymatiques est diverse. Elle peut être réalisée en raison de la modification des facteurs influençant l'activité de F., notamment pH, température, concentration de substrats, activateurs et inhibiteurs. Le soi-disant allostérique F. peut, à la suite de la fixation de métabolites - activateurs et inhibiteurs - sur leurs sites non catalytiques, modifier la configuration stérique de la molécule protéique (conformation). De ce fait, l'interaction du centre actif avec le substrat change et, par conséquent, l'activité de F. Il est possible de réguler l'activité de F. en modifiant le nombre de ses molécules en modulant le taux de sa biosynthèse ou de sa dégradation, ainsi qu'en raison du fonctionnement de diverses isoenzymes.

L’étude F. est directement liée aux problèmes de la médecine clinique. Les techniques enzymodiagnostiques (enzymodiagnostiques) sont largement utilisées - détermination de l'activité de F. dans du matériel biologique (sang, urine, liquide céphalo-rachidien, etc.) pour le diagnostic de diverses maladies. Enzymothérapie implique l'utilisation de F., leurs activateurs et inhibiteurs en tant que médicaments. Dans le même temps, appliquer comme F. natif ou leurs mélanges (par exemple, les médicaments contenant des enzymes digestives), et les enzymes immobilisés. Il existe plusieurs centaines de maladies héréditaires causées par des troubles héréditaires (généralement une déficience) de certains F. qui sont présents à ce moment-là, ce qui entraîne des anomalies métaboliques (voir Maladies d'accumulation, Glycogénose, Maladies héréditaires, Fermentopathie). Parallèlement aux défauts héréditaires F., on observe des enzymopathies (modifications persistantes de F. organes et tissus conduisant au développement du processus pathologique) dans de nombreuses autres maladies.

Les principes de détermination de l'activité enzymatique sont divers et dépendent de la tâche qui consiste à étudier les propriétés de l'enzyme et la nature de la réaction catalysée par celle-ci. Parfois, avant la détermination de l'activité, une sécrétion partielle de la phytogenèse à partir d'un tissu est effectuée, ce qui peut inclure une destruction et un fractionnement du tissu. Les méthodes d'évaluation quantitative des réactions enzymatiques se résument généralement à la création de conditions optimales pour la réalisation de la réaction in vivo et l'enregistrement des modifications de la concentration d'un substrat, d'un produit ou d'un coenzyme (directement dans le milieu réactionnel ou par échantillonnage). Les méthodes spectrophotométriques, fluorimétriques, manométriques, polarimétriques, à électrodes, cytochimiques et histochimiques sont largement utilisées.

Bibliographie: Introduction à l'Enzymologie appliquée, ed. I.V. Berezin et K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Principes et méthodes de diagnostic enzymologique, trans. Avec l'anglais, M., 1981; Dickson M. et Webb E. Enzymes, trans. de l'anglais, t 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

Les enzymes

Les enzymes sont un type particulier de protéines qui, par nature, jouent le rôle de catalyseurs dans divers processus chimiques.

Ce terme est constamment entendu, cependant, tout le monde ne comprend pas ce qu’est une enzyme ou une enzyme, quelles sont les fonctions que remplit cette substance, ainsi que les différences entre les enzymes et les enzymes. Tout cela maintenant et découvrez.

Sans ces substances, ni les humains ni les animaux ne pourraient digérer les aliments. Et pour la première fois, l’humanité a eu recours à des enzymes dans la vie de tous les jours, il ya plus de 5 000 ans, lorsque nos ancêtres ont appris à stocker le lait dans des «plats» préparés à partir d’estomacs d’animaux. Dans de telles conditions, sous l'influence de la présure, le lait s'est transformé en fromage. Et ce n’est qu’un exemple de la façon dont une enzyme agit comme catalyseur pour accélérer les processus biologiques. Aujourd'hui, les enzymes sont indispensables dans l'industrie, elles sont importantes pour la production de sucre, de margarines, de yaourts, de bière, de cuir, de textiles, d'alcool et même de béton. Ces substances utiles sont également présentes dans les détergents et les poudres à laver - elles aident à éliminer les taches à basse température.

Histoire de la découverte

L'enzyme est traduit du grec signifie "levain". Et la découverte de cette substance par l’humanité est due au Néerlandais Jan Baptista Van Helmont, qui a vécu au 16ème siècle. À un moment donné, il est devenu très intéressé par la fermentation alcoolique et, au cours de ses recherches, il a découvert une substance inconnue qui accélère ce processus. Le Hollandais l'a appelé fermentum, ce qui signifie "fermentation". Puis, près de trois siècles plus tard, le Français Louis Pasteur, observant également les processus de fermentation, en vint à la conclusion que les enzymes ne sont rien d’autre que des substances de la cellule vivante. Après un certain temps, l’Allemand Edward Buchner a extrait l’enzyme de la levure et a déterminé que cette substance n’était pas un organisme vivant. Il lui a également donné son nom - "zimaza". Quelques années plus tard, un autre Allemand, Willy Kühne, a suggéré de diviser tous les catalyseurs protéiques en deux groupes: les enzymes et les enzymes. En outre, il a suggéré d'appeler le deuxième terme «levain», dont les actions se propagent en dehors des organismes vivants. Et ce n’est que 1897 qui mit fin à tous les conflits scientifiques: il fut décidé d’utiliser les deux termes (enzyme et enzyme) comme synonymes absolus.

Structure: une chaîne de milliers d'acides aminés

Toutes les enzymes sont des protéines, mais toutes les protéines ne sont pas des enzymes. Comme les autres protéines, les enzymes sont composées d'acides aminés. Et, chose intéressante, la création de chaque enzyme passe de cent à un million d’acides aminés enfilés comme des perles sur une ficelle. Mais ce fil n'est jamais uniforme - généralement courbé des centaines de fois. Ainsi, une structure tridimensionnelle unique est créée pour chaque enzyme. Pendant ce temps, la molécule d’enzyme est une formation relativement importante et seule une petite partie de sa structure, appelée centre actif, participe aux réactions biochimiques.

Chaque acide aminé est lié à un autre type spécifique de liaison chimique et chaque enzyme a sa propre séquence d'acides aminés. Environ 20 types de substances amines sont utilisés pour créer la plupart d'entre eux. Même des modifications mineures dans la séquence des acides aminés peuvent modifier radicalement l'apparence et les "talents" de l'enzyme.

Propriétés biochimiques

Bien qu’avec la participation des enzymes dans la nature, il existe un grand nombre de réactions, mais elles peuvent toutes être regroupées en 6 catégories. En conséquence, chacune de ces six réactions se déroule sous l'influence d'un certain type d'enzyme.

Réactions enzymatiques:

1. Oxydation et réduction

Les enzymes impliquées dans ces réactions sont appelées oxydoréductases. À titre d'exemple, nous pouvons rappeler comment les alcools déshydrogénases convertissent les alcools primaires en aldéhyde.

Les enzymes qui provoquent ces réactions s'appellent des transférases. Ils ont la capacité de déplacer des groupes fonctionnels d'une molécule à une autre. Cela se produit par exemple lorsque l'alanine aminotransférase déplace des groupes alpha-amino entre l'alanine et l'aspartate. De plus, les transferases déplacent les groupes phosphates entre l'ATP et d'autres composés, et les disaccharides sont créés à partir de résidus de glucose.

Les hydrolases impliquées dans la réaction sont capables de casser des liaisons simples en ajoutant des éléments d’eau.

1. Créer ou supprimer une double liaison.

Ce type de réaction non hydrolytique se produit avec la participation d'une lyase.

1. Isomérisation des groupes fonctionnels.

Dans de nombreuses réactions chimiques, la position du groupe fonctionnel varie dans la molécule, mais la molécule elle-même est constituée du même nombre et du même type d'atomes qu'avant le début de la réaction. En d'autres termes, le substrat et le produit de réaction sont des isomères. Ce type de transformation est possible sous l'influence d'enzymes isomérases.

1. La formation d'un seul lien avec l'élimination de l'élément de l'eau.

Les hydrolases détruisent la liaison en ajoutant de l’eau à la molécule. Les lyases effectuent la réaction inverse en éliminant la partie eau des groupes fonctionnels. Ainsi, créez une connexion simple.

Comment travaillent-ils dans le corps?

Les enzymes accélèrent presque toutes les réactions chimiques survenant dans les cellules. Elles sont vitales pour l’homme, facilitent la digestion et accélèrent le métabolisme.

Certaines de ces substances aident à briser des molécules trop grosses en plus petites particules que le corps peut digérer. D'autres se lient à des molécules plus petites. Mais les enzymes, en termes scientifiques, sont très sélectives. Cela signifie que chacune de ces substances ne peut qu'accélérer une réaction spécifique. Les molécules avec lesquelles les enzymes "fonctionnent" sont appelées substrats. Les substrats, à leur tour, créent un lien avec une partie de l’enzyme appelée centre actif.

Deux principes expliquent la spécificité de l’interaction des enzymes et des substrats. Dans le modèle dit à clé, le centre actif de l'enzyme se substitue à une configuration strictement définie. Selon un autre modèle, les deux participants à la réaction, le centre actif et le substrat, changent de forme pour se connecter.

Quel que soit le principe d'interaction, le résultat est toujours le même: la réaction sous l'influence de l'enzyme a lieu beaucoup plus rapidement. À la suite de cette interaction, de nouvelles molécules «naissent», qui sont ensuite séparées de l'enzyme. Une substance-catalyseur continue de faire son travail, mais avec la participation d'autres particules.

Hyper et hypoactivité

Il existe des cas où les enzymes remplissent leurs fonctions avec une intensité irrégulière. Une activité excessive entraîne une formation excessive du produit de la réaction et une insuffisance du substrat. Le résultat est une détérioration de la santé et une maladie grave. L'hyperactivité enzymatique peut être due à la fois à un trouble génétique et à un excès de vitamines ou d'oligo-éléments utilisés dans la réaction.

L'hypoactivité des enzymes peut même entraîner la mort lorsque, par exemple, les enzymes ne suppriment pas les toxines du corps ou qu'un déficit en ATP se produit. La cause de cette affection peut également être une mutation génétique ou, à l’inverse, une hypovitaminose et une carence en d’autres nutriments. De plus, une température corporelle basse ralentit de manière similaire le fonctionnement des enzymes.

Catalyseur et pas seulement

Aujourd'hui, vous pouvez souvent entendre parler des avantages des enzymes. Mais de quelles substances dépend la performance de notre corps?

Les enzymes sont des molécules biologiques dont le cycle de vie n’est pas défini par un cadre depuis la naissance et la mort. Ils travaillent simplement dans le corps jusqu'à ce qu'ils se dissolvent. En règle générale, cela se produit sous l'influence d'autres enzymes.

Au cours des réactions biochimiques, elles ne font pas partie du produit final. Lorsque la réaction est terminée, l'enzyme quitte le substrat. Après cela, la substance est prête à reprendre le travail, mais sur une molécule différente. Et ainsi de suite tant que le corps en a besoin.

La particularité des enzymes est que chacune d’elles n’assume qu’une des fonctions qui lui sont assignées. Une réaction biologique ne se produit que lorsque l'enzyme trouve le bon substrat pour cela. Cette interaction peut être comparée au principe de fonctionnement de la clé et de la serrure: seuls les éléments correctement sélectionnés pourront «travailler ensemble». Autre caractéristique: ils peuvent fonctionner à basses températures et à pH modéré, et comme les catalyseurs sont plus stables que tout autre produit chimique.

Les enzymes en tant que catalyseurs accélèrent les processus métaboliques et d’autres réactions.

En règle générale, ces processus consistent en certaines étapes, chacune nécessitant le travail d'une enzyme. Sans cela, le cycle de conversion ou d’accélération ne peut pas se terminer.

Peut-être la plus connue de toutes les fonctions des enzymes est le rôle de catalyseur. Cela signifie que les enzymes combinent des produits chimiques de manière à réduire les coûts énergétiques nécessaires à une formation plus rapide du produit. Sans ces substances, les réactions chimiques se produiraient des centaines de fois plus lentement. Mais les capacités enzymatiques ne sont pas épuisées. Tous les organismes vivants contiennent l'énergie dont ils ont besoin pour continuer à vivre. L'adénosine triphosphate, ou ATP, est une sorte de batterie chargée qui fournit de l'énergie aux cellules. Mais le fonctionnement de l'ATP est impossible sans enzymes. Et la principale enzyme qui produit l'ATP est la synthase. La synthase produit environ 32 à 34 molécules d’ATP par molécule de glucose transformée en énergie.

De plus, les enzymes (lipase, amylase, protéase) sont activement utilisées en médecine. En particulier, ils servent en tant que composant de préparations enzymatiques, telles que Festal, Mezim, Panzinorm, Pancréatine, utilisées pour traiter l'indigestion. Mais certaines enzymes peuvent également affecter le système circulatoire (dissoudre les caillots sanguins), accélérer la cicatrisation des plaies purulentes. Et même dans les traitements anticancéreux, on a également recours à des enzymes.

Facteurs déterminant l'activité des enzymes

Étant donné que l'enzyme est capable d'accélérer la réaction plusieurs fois, son activité est déterminée par le nombre de révolutions. Ce terme désigne le nombre de molécules de substrat (réactif) qu'une molécule d’enzyme peut transformer en une minute. Cependant, plusieurs facteurs déterminent le taux de réaction:

Une augmentation de la concentration en substrat entraîne une accélération de la réaction. Plus le nombre de molécules de la substance active est élevé, plus la réaction se déroule rapidement, car davantage de centres actifs sont impliqués. Cependant, l'accélération n'est possible que jusqu'à ce que toutes les molécules d'enzyme soient activées. Après cela, même l'augmentation de la concentration en substrat n'accélérera pas la réaction.

En règle générale, une augmentation de la température entraîne des réactions plus rapides. Cette règle fonctionne pour la plupart des réactions enzymatiques, mais seulement jusqu'à ce que la température dépasse 40 degrés Celsius. Après cette marque, la vitesse de réaction commence au contraire à diminuer fortement. Si la température tombe en dessous du point critique, le taux de réactions enzymatiques augmentera à nouveau. Si la température continue à augmenter, les liaisons covalentes sont rompues et l'activité catalytique de l'enzyme est perdue à jamais.

Le taux de réactions enzymatiques est également influencé par le pH. Pour chaque enzyme, il existe son propre niveau optimal d'acidité auquel la réaction est la plus adéquate. Les changements de pH affectent l'activité de l'enzyme et donc la vitesse de réaction. Si les changements sont trop importants, le substrat perd sa capacité à se lier au cœur actif et l’enzyme ne peut plus catalyser la réaction. Avec le rétablissement du niveau de pH requis, l'activité de l'enzyme est également restaurée.

Enzymes pour la digestion

Les enzymes présentes dans le corps humain peuvent être divisées en 2 groupes:

Métabolisme "travail" pour neutraliser les substances toxiques, ainsi que contribuer à la production d'énergie et de protéines. Et, bien sûr, accélérer les processus biochimiques dans le corps.

Ce que le digestif est responsable est clair dans le nom. Mais ici aussi, le principe de sélectivité fonctionne: un certain type d’enzyme n’affecte qu’un seul type d’aliment. Par conséquent, pour améliorer la digestion, vous pouvez avoir recours à une petite supercherie. Si le corps ne digère rien dans les aliments, il est nécessaire de compléter le régime avec un produit contenant une enzyme capable de décomposer les aliments difficiles à digérer.

Les enzymes alimentaires sont des catalyseurs qui décomposent les aliments dans un état tel que le corps est capable d’en absorber les nutriments. Les enzymes digestives sont de plusieurs types. Dans le corps humain, différents types d'enzymes sont contenus dans différentes parties du tube digestif.

Cavité buccale

À ce stade, les aliments sont affectés par l'alpha-amylase. Il décompose les glucides, les amidons et le glucose présents dans les pommes de terre, les fruits, les légumes et d'autres aliments.

Estomac

Ici, la pepsine clive les protéines en un état de peptides et la gélatinase - gélatine et collagène contenus dans la viande.

Pancréas

A ce stade, "travail":

• la trypsine est responsable de la dégradation des protéines;
• alpha chymotrypsine - aide à l'assimilation des protéines;
• élastase - décompose certains types de protéines;
• nucléases - aident à décomposer les acides nucléiques;
• steapsin - favorise l'absorption des aliments gras;
• amylase - est responsable de l'absorption de l'amidon;
• lipase - décompose les graisses (lipides) contenues dans les produits laitiers, les noix, les huiles et la viande.

Intestin grêle

Au-dessus des particules alimentaires "conjure":

• peptidases - cliver les composés peptidiques au niveau des acides aminés;
• sucrase - aide à digérer les sucres complexes et les amidons;
• maltase - décompose les disaccharides à l'état de monosaccharides (sucre de malt);
• lactase - décompose le lactose (glucose contenu dans les produits laitiers);
• lipase - favorise l'assimilation des triglycérides, des acides gras;
• Erepsin - affecte les protéines;
• isomaltase - «fonctionne» avec du maltose et de l’isomaltose.

Gros intestin

Ici, les fonctions des enzymes sont:

• E. coli - est responsable de la digestion du lactose;
• lactobacilles - affecte le lactose et certains autres glucides.

En plus de ces enzymes, il y a aussi:

• diastasis - digère l'amidon végétal;
• invertase - décompose le saccharose (sucre de table);
• glucoamylase - transforme l’amidon en glucose;
• Alpha-galactosidase - favorise la digestion des haricots, des graines, des produits à base de soja, des légumes-racines et des feuilles;
• La broméline, une enzyme dérivée d'ananas, favorise la dégradation de différents types de protéines, est efficace à différents niveaux d'acidité, possède des propriétés anti-inflammatoires;
• La papaïne, une enzyme isolée à partir de papaye crue, aide à la dégradation des protéines, petites et grandes, et est efficace sur un large éventail de substrats et d'acidité.
• cellulase - décompose la cellulose, la fibre végétale (introuvable dans le corps humain);
• endoprotéase - coupe les liaisons peptidiques;
• extrait de bile de bovin - une enzyme d'origine animale, stimule la motilité intestinale;
• La pancréatine - une enzyme d'origine animale, accélère la digestion des graisses et des protéines;
• La pancrélipase - une enzyme d'origine animale qui favorise l'absorption des protéines, des glucides et des lipides;
• pectinase - décompose les polysaccharides présents dans les fruits;
• phytase - favorise l'absorption de l'acide phytique, du calcium, du zinc, du cuivre, du manganèse et d'autres minéraux;
• xylanase - décompose le glucose des céréales.

Catalyseurs dans les produits

Les enzymes sont essentielles à la santé car elles aident le corps à décomposer les composants alimentaires dans un état approprié pour une utilisation nutritionnelle. L'intestin et le pancréas produisent une vaste gamme d'enzymes. Mais à part cela, certains aliments contiennent bon nombre des substances bénéfiques qui favorisent la digestion.

Les aliments fermentés sont presque la source idéale de bactéries bénéfiques nécessaires à une bonne digestion. Et à un moment où les probiotiques en pharmacie "ne fonctionnent" que dans la partie supérieure du système digestif et n'atteignent souvent pas l'intestin, l'effet des produits enzymatiques se fait sentir dans le tractus gastro-intestinal.

Par exemple, les abricots contiennent un mélange d’enzymes utiles, notamment l’invertase, qui est responsable de la dégradation du glucose et contribue à la libération rapide de l’énergie.

Une source naturelle de lipase (qui contribue à accélérer la digestion des lipides) peut servir d’avocat. Dans le corps, cette substance produit le pancréas. Mais pour faciliter la vie de ce corps, vous pouvez vous gâter, par exemple, avec une salade d’avocat - savoureuse et saine.

Outre le fait que la banane est peut-être la source de potassium la plus célèbre, elle fournit également de l'amylase et de la maltase au corps. L'amylase est également présente dans le pain, les pommes de terre et les céréales. La maltase contribue à la division du maltose, appelé sucre de malt, qui est représenté en abondance dans la bière et le sirop de maïs.

Un autre fruit exotique, l’ananas contient tout un ensemble d’enzymes, dont la bromélaïne. Selon certaines études, il aurait également des propriétés anticancéreuses et anti-inflammatoires.

Extrémophiles et industrie

Les extrémophiles sont des substances capables de maintenir leurs moyens de subsistance dans des conditions extrêmes.

Des organismes vivants, ainsi que des enzymes qui leur permettent de fonctionner, ont été trouvés dans des geysers, où la température est proche du point d'ébullition et au plus profond de la glace, ainsi que dans des conditions de salinité extrême (Death Valley aux États-Unis). En outre, des scientifiques ont découvert des enzymes pour lesquels le niveau de pH n’était pas une exigence fondamentale pour un travail efficace. Les chercheurs s'intéressent particulièrement aux enzymes extrémophiles en tant que substances pouvant être largement utilisées dans l'industrie. Bien que les enzymes aient aujourd'hui trouvé leur application dans l'industrie comme substance biologiquement et respectueuse de l'environnement. Les enzymes sont utilisées dans l'industrie alimentaire, la cosmétologie et les produits chimiques ménagers.

De plus, les «services» des enzymes dans de tels cas sont meilleur marché que les analogues synthétiques. De plus, les substances naturelles sont biodégradables, ce qui rend leur utilisation sans danger pour l'environnement. Dans la nature, il existe des microorganismes capables de décomposer les enzymes en acides aminés individuels, qui deviennent alors les composants d'une nouvelle chaîne biologique. Mais ceci, comme on dit, est une histoire complètement différente.

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Les enzymes

La vie de tout organisme est possible grâce aux processus métaboliques qui s'y déroulent. Ces réactions sont contrôlées par des catalyseurs naturels ou des enzymes. Un autre nom pour ces substances est les enzymes. Le terme "enzymes" vient du latin fermentum, qui signifie "levain". Le concept est apparu historiquement dans l'étude des processus de fermentation.

Fig. 1 - Fermentation à l'aide de levure - un exemple typique de réaction enzymatique

L'humanité a longtemps apprécié les propriétés bénéfiques de ces enzymes. Par exemple, depuis de nombreux siècles, le fromage est fabriqué à partir de lait à base de présure.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs en ce qu'elles agissent dans un organisme vivant, alors que les catalyseurs sont de nature inanimée. La branche de la biochimie qui étudie ces substances vitales s'appelle Enzymologie.

Propriétés générales des enzymes

Les enzymes sont des molécules de protéines qui interagissent avec diverses substances, accélérant ainsi leur transformation chimique. Cependant, ils ne sont pas dépensés. Dans chaque enzyme, il existe un centre actif qui relie le substrat et un site catalytique qui déclenche une réaction chimique particulière. Ces substances accélèrent les réactions biochimiques survenant dans le corps sans augmenter la température.

Les principales propriétés des enzymes:

• spécificité: capacité de l 'enzyme à n'agir que sur un substrat spécifique, par exemple les lipides lipidiques;
• efficacité catalytique: capacité des protéines enzymatiques à accélérer des réactions biologiques des centaines et des milliers de fois;
• capacité à réguler: dans chaque cellule, la production et l'activité des enzymes sont déterminées par une chaîne particulière de transformations qui affecte la capacité de ces protéines à être synthétisées à nouveau.

On ne saurait trop insister sur le rôle des enzymes dans le corps humain. À ce moment-là, alors qu'ils venaient de découvrir la structure de l'ADN, il était dit qu'un gène était responsable de la synthèse d'une protéine, ce qui définit déjà un trait spécifique. Maintenant, cette déclaration ressemble à ceci: "Un gène - une enzyme - un signe." Autrement dit, sans l'activité des enzymes dans la cellule, la vie ne peut pas exister.

Classification

En fonction du rôle dans les réactions chimiques, les classes d'enzymes suivantes diffèrent:

Les cours

Caractéristiques spéciales

Catalyser l'oxydation de leurs substrats, le transfert d'électrons ou d'atomes d'hydrogène

Participer au transfert de groupes chimiques d'une substance à une autre

Divise les grosses molécules en molécules plus petites, en y ajoutant des molécules d'eau

Catalyser le clivage des liaisons moléculaires sans processus d'hydrolyse

Activer la permutation des atomes dans la molécule

Former des liaisons avec des atomes de carbone en utilisant de l’énergie ATP.

In vivo, toutes les enzymes sont divisées en intracellulaire et extracellulaire. Les intracellulaires comprennent, par exemple, des enzymes hépatiques impliquées dans la neutralisation de diverses substances entrant avec le sang. On les trouve dans le sang lorsqu'un organe est endommagé, ce qui facilite le diagnostic de ses maladies.

Enzymes intracellulaires marqueurs des lésions des organes internes:

• foie - alanine aminotransférase, aspartate aminotransférase, gamma-glutamyltranspeptidase, sorbitol déshydrogénase;
• la phosphatase alcaline rénale;
• prostate - phosphatase acide;
• muscle cardiaque - lactate déshydrogénase

Les enzymes extracellulaires sont sécrétées par les glandes dans l'environnement externe. Les principales sont sécrétées par les cellules des glandes salivaires, de la paroi gastrique, du pancréas, des intestins et participent activement à la digestion.

Enzymes digestives

Les enzymes digestives sont des protéines qui accélèrent la dégradation des grosses molécules constituant la nourriture. Ils divisent ces molécules en fragments plus petits qui sont plus facilement absorbés par les cellules. Les principaux types d'enzymes digestives sont les protéases, les lipases et les amylases.

La glande digestive principale est le pancréas. Il produit la plupart de ces enzymes, ainsi que des nucléases qui clivent l'ADN et l'ARN, ainsi que des peptidases impliquées dans la formation d'acides aminés libres. De plus, une petite quantité des enzymes résultantes peut "traiter" une grande quantité de nourriture.

La dégradation des nutriments enzymatiques libère de l'énergie consommée par les processus métaboliques et métaboliques. Sans la participation d'enzymes, de tels processus se produiraient trop lentement, sans fournir au corps de réserves d'énergie suffisantes.

De plus, la participation des enzymes au processus de digestion fournit une décomposition des nutriments en molécules pouvant passer à travers les cellules de la paroi intestinale et pénétrer dans le sang.

Amylase

L'amylase est produite par les glandes salivaires. Il agit sur l'amidon alimentaire, constitué d'une longue chaîne de molécules de glucose. Sous l'action de cette enzyme, il se forme des régions composées de deux molécules de glucose connectées, à savoir le fructose et d'autres glucides à chaîne courte. Par la suite, ils sont métabolisés en glucose dans l'intestin et sont ensuite absorbés dans le sang.

Les glandes salivaires ne décomposent qu'une partie de l'amidon. La salive amylase est active pendant un court laps de temps lorsque la nourriture est mâchée. Après être entré dans l'estomac, l'enzyme est inactivée par son contenu acide. La majeure partie de l'amidon est déjà clivée dans le duodénum sous l'action de l'amylase pancréatique, produite par le pancréas.

Fig. 2 - L'amylase commence à séparer l'amidon

Les glucides courts formés par l'amylase pancréatique pénètrent dans l'intestin grêle. Ici, en utilisant maltase, lactase, sucrase, dextrinase, ils sont décomposés en molécules de glucose. La cellulose qui ne se sépare pas par les enzymes provient d'un intestin contenant des masses fécales.

Protéases

Les protéines ou les protéines sont une partie essentielle de l'alimentation humaine. Pour leur clivage, les enzymes sont nécessaires - les protéases. Ils diffèrent par le lieu de synthèse, les substrats et d’autres caractéristiques. Certains d'entre eux sont actifs dans l'estomac, par exemple la pepsine. D'autres sont produits par le pancréas et sont actifs dans la lumière intestinale. Dans la glande elle-même, un précurseur inactif de l'enzyme, le chymotrypsinogène, est libéré, lequel ne commence à agir qu'après avoir été mélangé à des contenus alimentaires acides, se transformant en chymotrypsine. Un tel mécanisme aide à éviter les dommages auto-causés par les protéases des cellules pancréatiques.

Fig. 3 - Clivage enzymatique de protéines

Les protéases clivent les protéines alimentaires en fragments plus petits - polypeptides. Enzymes - Les peptidases les détruisent en acides aminés, qui sont absorbés dans l'intestin.

Lipase

Les lipides alimentaires sont détruits par les enzymes lipases, également produites par le pancréas. Ils décomposent les molécules de graisse en acides gras et en glycérine. Une telle réaction nécessite la présence dans la lumière de la bile duodénale formée dans le foie.

Fig. 4 - Hydrolyse enzymatique des graisses

Le rôle du traitement de substitution avec le médicament "Micrasim"

Pour de nombreuses personnes souffrant de troubles de la digestion, en particulier des maladies du pancréas, la nomination d'enzymes fournit un soutien fonctionnel au corps et accélère les processus de guérison. Après avoir arrêté une attaque de pancréatite ou une autre situation aiguë, l'utilisation d'enzymes peut être arrêtée, car le corps lui-même restaure sa sécrétion.

L'utilisation prolongée de préparations enzymatiques n'est nécessaire qu'en cas d'insuffisance pancréatique exocrine grave.

L'un des plus physiologiques dans sa composition est le médicament "Micrasim". Il se compose d'amylase, de protéase et de lipase contenues dans le suc pancréatique. Par conséquent, il n'est pas nécessaire de sélectionner séparément quelle enzyme doit être utilisée pour diverses maladies de cet organe.

Indications d'utilisation de ce médicament:

• pancréatite chronique, fibrose kystique et autres causes de sécrétion insuffisante d'enzymes pancréatiques;
• maladies inflammatoires du foie, de l’estomac, des intestins, en particulier après une intervention chirurgicale, pour une restauration plus rapide du système digestif;
• erreurs nutritionnelles;
• altération de la fonction de mastication, par exemple, lors de maladies dentaires ou d'inactivité du patient.

L'acceptation des enzymes digestives aide à éviter les ballonnements, les selles molles et les douleurs abdominales. En outre, dans les maladies chroniques graves du pancréas, Micrasim assume pleinement la fonction de fractionnement des nutriments. Par conséquent, ils peuvent être facilement absorbés dans les intestins. Ceci est particulièrement important pour les enfants atteints de fibrose kystique.

Important: avant utilisation, lisez les instructions ou consultez votre médecin.

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Les enzymes Enzymes simples et complexes. Propriétés et fonctions des enzymes. Complexe enzyme-substrat et énergie d'activation

Les enzymes Enzymes simples et complexes. Propriétés et fonctions des enzymes. Complexe enzyme-substrat et énergie d'activation

Les enzymes

La fonction la plus importante des protéines est catalytique. Elle est assurée par une certaine classe de protéines - les enzymes. Plus de 2 000 enzymes ont été détectées dans le corps. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature protéique, qui accélèrent considérablement les réactions biochimiques. Ainsi, la réaction enzymatique se produit 100-1000 fois plus rapidement que sans enzymes. Ils diffèrent par de nombreuses propriétés des catalyseurs utilisés en chimie. Les enzymes accélèrent les réactions dans des conditions normales, contrairement aux catalyseurs chimiques.

Chez l’homme et chez l’animal, une séquence complexe de réactions se produit en quelques secondes et il faut beaucoup de temps (jours, semaines, voire mois) pour effectuer l’utilisation de catalyseurs chimiques classiques. Contrairement aux réactions sans enzymes, aucun sous-produit enzymatique ne se forme (le rendement du produit final est presque de 100%). Au cours du processus de transformation, les enzymes ne sont pas détruites. Par conséquent, une petite quantité d'entre elles est capable de catalyser les réactions chimiques d'un grand nombre de substances. Toutes les enzymes sont des protéines et possèdent des propriétés caractéristiques (sensibilité aux variations du pH du milieu, dénaturation à haute température, etc.).

Les enzymes par nature chimique sont divisées en un composant (simple) et en deux composants (complexe).

Enzymes à composant unique (simples)

Les enzymes à composant unique sont composées uniquement de protéines. Les plus simples appartiennent principalement aux enzymes qui effectuent des réactions d’hydrolyse (pepsine, trypsine, amylase, papaïne, etc.).

Enzymes à deux composants (complexes)

Contrairement aux enzymes simples, les enzymes complexes contiennent une partie non protéique - un composant de faible poids moléculaire. La partie protéique est appelée apoenzyme (porteur de l'enzyme), la partie non protéique - la coenzyme (groupe actif ou prosthétique). La partie non protéique des enzymes peut être représentée soit par des substances organiques (par exemple, des dérivés de vitamines, NAD, NADP, uridine, nucléotide de cytidyle, flavines), soit minérale (par exemple, des atomes de métal - fer, magnésium, cobalt, cuivre, zinc, molybdène, etc.)..)

Tous les coenzymes nécessaires ne peuvent pas être synthétisés par les organismes et doivent donc provenir de la nourriture. Le manque de vitamines dans l'alimentation des humains et des animaux est la raison de la perte ou de la réduction de l'activité des enzymes qui les composent. Contrairement aux protéines, les coenzymes organiques et inorganiques sont très résistantes aux conditions défavorables (hautes ou basses températures, radiations, etc.) et peuvent être séparées de l'apophyse.

Les enzymes se caractérisent par une grande spécificité: elles ne peuvent convertir que les substrats correspondants et catalyser uniquement certaines réactions du même type. Il détermine son composant protéique, mais pas toute sa molécule, mais seulement sa petite surface - le centre actif. Sa structure correspond à la structure chimique des substances qui réagissent. Les enzymes sont caractérisées par la correspondance spatiale entre le substrat et le centre actif. Ils s'emboîtent comme une serrure à clé. Il peut y avoir plusieurs sites actifs dans une même molécule d’enzyme. Le centre actif, c’est-à-dire le lieu de connexion avec d’autres molécules, ne se trouve pas seulement dans les enzymes, mais aussi dans certaines autres protéines (hème dans les centres actifs de la myoglobine et de l’hémoglobine). Les réactions enzymatiques se déroulent par étapes successives - de plusieurs à dix.

L'activité des enzymes complexes ne se manifeste que lorsque la partie protéique est combinée à une non-protéine. En outre, leur activité ne se manifeste que dans certaines conditions: température, pression, pH du milieu, etc. Les enzymes de différents organismes sont les plus actifs à la température à laquelle ces créatures sont adaptées.

Complexe Enzyme-Substrat

Les liaisons du substrat avec l'enzyme forment un complexe enzyme-substrat.

En même temps, il change non seulement sa propre conformation, mais également celle du substrat. Les réactions enzymatiques peuvent être inhibées par leurs propres produits de réaction - avec l'accumulation de produits, la vitesse de réaction diminue. Si les produits de la réaction sont faibles, l'enzyme est activée.

Les substances qui pénètrent dans la région du centre actif et bloquent les groupes enzymatiques catalytiques sont appelées inhibiteurs (du latin inhibere - restreindre, arrêter). L'activité des enzymes est réduite par les ions de métaux lourds (plomb, mercure, etc.).

Les enzymes réduisent l’énergie d’activation, c’est-à-dire le niveau d’énergie nécessaire à la réactivité des molécules.

Energie d'activation

L'énergie d'activation est l'énergie qui est dépensée pour rompre une liaison spécifique liée à l'interaction chimique de deux composés. Les enzymes ont un emplacement spécifique dans la cellule et dans le corps dans son ensemble. Dans la cellule, des enzymes sont contenues dans certaines parties de celle-ci. Beaucoup d'entre eux sont associés à des membranes cellulaires ou à des organites individuelles: mitochondries, plastides, etc.

La biosynthèse d’organismes enzymatiques capables de réguler. Cela vous permet de maintenir une composition relativement constante avec des changements importants dans les conditions environnementales et de modifier partiellement les enzymes en réponse à ces changements. L'effet de diverses substances biologiquement actives (hormones, médicaments, stimulants de croissance des plantes, poisons, etc.) est qu'elles peuvent stimuler ou supprimer l'un ou l'autre processus enzymatique.

Certaines enzymes sont impliquées dans le transport actif de substances à travers la membrane.

Pour les noms de la plupart des enzymes suffixe caractéristique -az-. Il est ajouté au nom du substrat avec lequel l'enzyme interagit. Par exemple, les hydrolases catalysent les réactions de division de composés complexes en monomères en fixant une molécule d’eau au moment de rompre une liaison chimique avec des molécules de protéines, des polysaccharides, des graisses; oxydoréductases - accélèrent les réactions rédox (transfert d'électrons ou de protons); les isomérases - contribuent au réarrangement moléculaire interne (isomérisation), à la conversion des isomères, etc.

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Les enzymes

Enzymes: caractéristiques générales, fonctions, types et mécanismes d'action

Divers processus chimiques constituent la base de l'activité vitale de tout organisme. Le rôle principal en eux est attribué aux enzymes. Les enzymes ou les enzymes sont des biocatalyseurs naturels. Chez l'homme, ils participent activement au processus de digestion des aliments, au fonctionnement du système nerveux central et à la croissance de nouvelles cellules. De par leur nature, les enzymes sont des protéines conçues pour accélérer diverses réactions biochimiques dans le corps. La décomposition des protéines, des lipides, des glucides et des minéraux est un processus dans lequel les enzymes sont l’un des principes actifs.

Il existe de nombreuses variétés d’enzymes, chacune d’elles étant conçue pour affecter l’une ou l’autre des substances. Les molécules de protéines sont uniques et ne peuvent pas se remplacer. Pour leur activité nécessite une certaine plage de température. Pour les enzymes humaines, une température corporelle normale est idéale. L'oxygène et la lumière du soleil détruisent les enzymes.

Caractéristique générale des enzymes

En tant que substances organiques d'origine protéique, les enzymes agissent selon le principe des catalyseurs inorganiques, accélérant les réactions dans les cellules dans lesquelles elles sont synthétisées. Synonyme du nom de ces molécules de protéines - enzymes. Presque toutes les réactions dans les cellules se produisent avec la participation d’enzymes spécifiques. Dans leur composition, il y a deux parties. La première est la partie protéique elle-même, représentée par une protéine de structure tertiaire appelée apoenzyme, la seconde est le centre actif de l'enzyme, appelé coenzyme. Ce dernier peut être une substance organique / inorganique, et c’est lui qui agit comme principal «accélérateur» des réactions biochimiques dans la cellule. Les deux parties forment une seule molécule de protéine appelée l'holoenzyme.

Chaque enzyme est conçue pour affecter une substance spécifique, appelée substrat. Le résultat de la réaction s'appelle le produit. Les noms des enzymes eux-mêmes sont souvent formés sur la base du nom du substrat avec l'addition de la terminaison "-аа". Par exemple, une enzyme destinée à la décomposition de l'acide succinique (succinate) est appelée succinate déshydrogénase. De plus, le nom de la molécule de protéine est déterminé par le type de réaction dont il fournit les performances. Ainsi, les déshydrogénases sont responsables du processus de régénération et d'oxydation, et les hydrolases pour le clivage d'une liaison chimique.

L'action d'enzymes de différents types est dirigée sur certains substrats. C'est-à-dire la participation de molécules de protéines à diverses réactions biochimiques individuellement. Chaque enzyme est associée à son substrat et ne peut fonctionner qu'avec. Pour la continuité de cette connexion est l'apoenzyme.

Les enzymes peuvent rester à l'état libre dans le cytoplasme de la cellule ou interagir avec des structures plus complexes. Il existe également certains types de ceux-ci agissant en dehors de la cellule. Ceux-ci incluent, par exemple, des enzymes qui décomposent les protéines et l'amidon. De plus, des enzymes peuvent être produites par divers microorganismes.

Enzymologie moderne

Pour étudier les enzymes et les processus qui se produisent avec leur participation, un domaine distinct de la science biochimique, l’enzymologie, est prévu. Pour la première fois, des informations sur des molécules de protéines spécifiques qui agissent selon le principe des catalyseurs sont apparues à la suite d'une étude des processus digestifs et des réactions de fermentation survenant dans le corps humain. Une contribution importante au développement de l'enzymologie moderne est attribuée à L. Pasteur, qui pensait que toutes les réactions biochimiques dans l'organisme se produisaient avec la participation de cellules exclusivement vivantes. Environ "participants" inanimés à de telles réactions ont été annoncés pour la première fois par E. Buchner au début du XXe siècle. À ce moment-là, le chercheur a pu déterminer que le catalyseur lors de la fermentation du saccharose, suivi de la libération d'alcool éthylique et de dioxyde de carbone, était un extrait de levure exempt de cellules. Cette découverte a été un élan décisif pour une étude détaillée des catalyseurs de divers processus biochimiques dans le corps.

Déjà en 1926, la première enzyme, l'uréase, était isolée. L'auteur de la découverte était J. Sumner, un employé de l'Université Cornell. Après une décennie, les scientifiques ont isolé plusieurs autres enzymes et la nature protéique de tous les catalyseurs organiques a finalement été démontrée. Aujourd'hui, le monde connaît plus de 700 enzymes différentes. Parallèlement, l’enzymologie moderne continue d’étudier, d’isoler et d’étudier activement les propriétés de certains types de molécules protéiques.

Enzymes: nature protéique

Comme les protéines, les enzymes peuvent être divisées en simples et complexes. Les premiers sont des composés constitués d'acides aminés, par exemple, la trypsine, la pepsine ou le lysozyme. Les enzymes complexes, telles que mentionnées ci-dessus, consistent en une partie protéique avec des acides aminés (apoenzyme) et un constituant non protéique appelé cofacteur. Seules les enzymes complexes peuvent participer aux bioréactions. De plus, comme les protéines, les enzymes sont des mono- et des polymères, c’est-à-dire qu’elles consistent en une ou plusieurs sous-unités.

Les propriétés communes des enzymes en tant que structures protéiques sont les suivantes:

• l'efficacité de l'action, impliquant une accélération significative des réactions chimiques dans le corps;
• sélectivité en fonction du substrat et du type de réaction effectuée;
• sensibilité à la température, à l'équilibre acido-basique et à d'autres facteurs physicochimiques non spécifiques de l'environnement dans lequel les enzymes agissent;
• sensibilité aux réactifs chimiques, etc.

Fonctions enzymatiques

Le rôle principal des enzymes dans le corps humain est la transformation d’une substance en une autre, c’est-à-dire un substrat en un produit. Ils agissent comme catalyseurs dans plus de 4 000 réactions vitales biochimiques. Les fonctions des enzymes sont dans la direction et la régulation des processus métaboliques. En tant que catalyseurs inorganiques, les enzymes peuvent accélérer la bioréaction directe et inverse. Il convient de noter que, avec leur action, l’équilibre chimique n’est pas perturbé. Les réactions qui se produisent assurent la décomposition et l’oxydation des nutriments entrant dans les cellules. Chaque molécule de protéine peut effectuer une grande variété d’actions par minute. Dans le même temps, la protéine des enzymes réagissant avec diverses substances reste inchangée. L'énergie produite dans le processus d'oxydation des nutriments est utilisée par la cellule ainsi que par les produits de la dégradation des substances nécessaires à la synthèse des composés organiques.

Aujourd'hui, les enzymes à usage médical ne sont pas les seules à être largement utilisées. Les enzymes sont également utilisées dans l'industrie alimentaire et textile, en pharmacologie moderne.

Classification des enzymes

Lors de la réunion de la V Union biochimique internationale, tenue à Moscou en 1961, la classification moderne des enzymes a été adoptée. Cette classification implique leur division en classes, en fonction du type de réaction dans lequel l'enzyme agit comme catalyseur. De plus, chaque classe d’enzyme est divisée en sous-classes. Pour leur désignation, un code de quatre chiffres séparés par des points est utilisé:

• le premier chiffre indique le mécanisme réactionnel dans lequel l'enzyme agit comme catalyseur;
• le deuxième numéro indique la sous-classe à laquelle appartient l'enzyme;
• le troisième nombre est une sous-classe de l'enzyme décrite;
• et le quatrième est le numéro de séquence de l'enzyme de la sous-classe à laquelle elle appartient.

Au total, la classification moderne des enzymes distingue six de leurs classes, à savoir:

• Les oxydoréductases sont des enzymes agissant comme catalyseurs dans diverses réactions d'oxydo-réduction survenant dans les cellules. Cette classe comprend 22 sous-classes.
• La transferase est une classe d'enzymes avec 9 sous-classes. Cela inclut les enzymes qui fournissent des réactions de transport entre différents substrats, les enzymes impliquées dans les réactions d'interconversion de substances, ainsi que la neutralisation de divers composés organiques.
• Les hydrolases sont des enzymes qui rompent les liaisons intramoléculaires d’un substrat en y attachant des molécules d’eau. Cette classe a 13 sous-classes.
• LiAZ est une classe qui ne contient que des enzymes complexes. Il a sept sous-classes. Les enzymes appartenant à cette classe jouent le rôle de catalyseurs dans les réactions de dégradation des liaisons C - O, C - C, C - N et autres types de liaisons organiques. En outre, les enzymes de la classe lyase sont impliquées dans des réactions de clivage biochimiques réversibles par des réactions non hydrolytiques.
• Les isomérases sont des enzymes agissant comme catalyseurs dans les processus chimiques de transformations isomères se produisant dans une molécule. Comme dans la classe précédente, ils n'incluent que des enzymes complexes.
• Les ligases, autrement appelées synthases, constituent une classe comprenant six sous-classes et représentent les enzymes catalysant le processus de combinaison de deux molécules sous l'influence de l'ATP.

Composition enzymatique

La composition des enzymes combine des domaines individuels responsables de l'exécution de fonctions spécifiques. Ainsi, dans la composition des enzymes, en règle générale, les centres actifs et allostériques sont isolés. En passant, ces dernières ne sont pas toutes des molécules de protéines. Le centre actif est une combinaison de résidus d’acides aminés, responsables du contact avec le substrat et de la mise en oeuvre de la catalyse. Le centre actif, à son tour, est divisé en deux parties: ancrage et catalytique. Les enzymes constituées de plusieurs monomères peuvent contenir plus d’un site actif.

Le centre allostérique est responsable de l'activité des enzymes. Une telle partie des enzymes tire son nom du fait que sa configuration spatiale n'a rien à voir avec la molécule de substrat. La modification du taux de réaction qui se produit avec la participation de l'enzyme est due à la liaison de diverses molécules avec le centre allostérique. Les enzymes contenant des centres allostériques sont des protéines polymères.

Le mécanisme d'action des enzymes

L'action des enzymes peut être divisée en plusieurs étapes, notamment:

• la première étape implique la fixation du substrat à l'enzyme, à la suite de laquelle un complexe enzyme-substrat est formé;
• la deuxième étape consiste à convertir le complexe résultant en un ou plusieurs complexes de transition à la fois;
• la troisième étape est la formation du complexe enzyme-produit;
• et enfin, la quatrième étape implique la séparation du produit de réaction final et de l'enzyme, qui reste inchangé.

De plus, l'action des enzymes peut se produire avec la participation de divers mécanismes de catalyse. Donc, sécrétez une catalyse acide-base et covalente. Dans le premier cas, des enzymes contenant des résidus d’acides aminés spécifiques dans leur centre actif sont impliquées dans la réaction. De tels groupes d'enzymes sont d'excellents catalyseurs pour de nombreuses réactions dans le corps. La catalyse covalente implique l'action d'enzymes qui, au contact des substrats, forment des complexes instables. Le résultat de telles réactions est la formation de produits par le biais de réarrangements intramoléculaires.

Il existe également trois types principaux de réactions enzymatiques:

• Le "ping-pong" est une réaction dans laquelle une enzyme se combine avec un substrat, en empruntant certaines substances, puis interagit avec un autre substrat, lui donnant les groupes chimiques résultants.
• Les réactions séquentielles impliquent de se lier alternativement à l'enzyme, puis à un autre substrat, ce qui entraîne la formation du "complexe ternaire" dans lequel se produit la catalyse.
• Les interactions aléatoires sont des réactions dans lesquelles les substrats interagissent de manière identique avec l'enzyme et après la catalyse, puis se séparent.

Régulation de l'activité enzymatique

L'activité des enzymes n'est pas constante et dépend en grande partie de divers facteurs environnementaux dans lesquels elles doivent agir. Les principaux indicateurs de l'activité des enzymes sont donc les facteurs des effets internes et externes sur la cellule. L'activité des enzymes est modifiée en catalyse, indiquant la quantité d'une enzyme qui se convertit en 1 seconde en 1 mole de substrat avec lequel elle interagit. L'unité de mesure internationale est E, démontrant la quantité d'enzyme capable de convertir 1 µmol de substrat en 1 minute.

Inhibition enzymatique: le processus

L'une des principales orientations de la médecine moderne et de l'enzymologie est en particulier la mise au point de méthodes permettant de contrôler le taux de réactions métaboliques se produisant avec la participation d'enzymes. L'inhibition s'appelle réduire l'activité des enzymes grâce à l'utilisation de divers composés. En conséquence, la substance qui provoque une diminution spécifique de l’activité des molécules de protéines a été appelée inhibiteur. Il existe différents types d'inhibition. Ainsi, en fonction de la force de la liaison de l'enzyme à l'inhibiteur, le processus de leur interaction peut être réversible et, par conséquent, irréversible. Et selon la manière dont l'inhibiteur agit sur le centre actif de l'enzyme, le processus d'inhibition peut être compétitif et non compétitif.

Activation des enzymes dans le corps

Contrairement à l'inhibition, l'activation des enzymes implique une augmentation de leur action dans les réactions. Les substances qui produisent le résultat souhaité sont appelées activateurs. Ces substances peuvent être de nature organique et inorganique. Par exemple, les activateurs organiques peuvent être des acides biliaires, le glutathion, l'entérokinase, la vitamine C, diverses enzymes tissulaires, etc. Le pepsinogène et les ions de divers métaux, le plus souvent bivalents, peuvent être utilisés comme activateurs inorganiques.

Le rôle des enzymes et l'utilisation pratique

Divers enzymes, les réactions qui se produisent avec leur participation, ainsi que leurs résultats ont trouvé leur large application dans diverses sphères. Pendant de nombreuses années, l'action des enzymes est activement utilisée dans les secteurs de l'alimentation, du cuir, du textile, de la pharmacie et de nombreux autres secteurs industriels. Par exemple, avec l'aide d'enzymes naturelles, les chercheurs tentent d'améliorer l'efficacité de la fermentation alcoolique dans la fabrication de boissons alcoolisées, d'améliorer la qualité des aliments, de développer de nouvelles méthodes de perte de poids, etc. Cependant, il convient de noter que l'utilisation d'enzymes dans diverses industries, comparée à l'utilisation de catalyseurs chimiques, perd considérablement. En effet, la principale difficulté à mettre en œuvre une telle tâche dans la pratique réside dans l'instabilité thermique des enzymes et leur sensibilité accrue aux effets de divers facteurs. Il est également impossible de réutiliser les enzymes en production en raison de la complexité de leur séparation des produits finis des réactions effectuées.

De plus, l'utilisation active d'enzymes a gagné dans les industries médicale, agricole et chimique. Voyons de plus près comment et où l'action des enzymes peut être utilisée:

L'industrie alimentaire. Tout le monde sait qu'une bonne pâte pendant la cuisson devrait lever et gonfler. Mais tout le monde ne comprend pas exactement comment cela se passe. Dans la farine, à partir de laquelle la pâte est préparée, il existe de nombreuses enzymes différentes. Ainsi, l'amylase dans la composition de la farine est impliquée dans le processus de décomposition de l'amidon, dans lequel le dioxyde de carbone est activement libéré, contribuant au "gonflement" de la pâte. Le caractère collant de la pâte et la rétention de CO2 dans celle-ci sont fournis par l'action d'une enzyme appelée protéase, également contenue dans la farine. Il s'avère que tel, semble-t-il. Des choses simples, comme faire de la pâte pour la cuisson, impliquent des processus chimiques complexes. En outre, certaines enzymes, réactions qui se produisent avec leur participation, ont trouvé une demande particulière dans le domaine de la production d’alcool. Diverses enzymes sont utilisées dans la composition de la levure, garantissant la qualité du processus de fermentation de l'alcool. De plus, certaines enzymes (par exemple, la papaïne ou la pepsine) aident à dissoudre le précipité dans les boissons contenant de l’alcool. Nous avons également utilisé activement des enzymes dans la production de produits laitiers fermentés et de fromages.

Dans l'industrie du cuir, les enzymes sont utilisées pour décomposer efficacement les protéines, ce qui est particulièrement utile pour éliminer les taches persistantes de divers aliments, du sang, etc.

La cellulase peut être utilisée dans la production de détergents à lessive. Mais lorsque vous utilisez de telles poudres pour obtenir le résultat indiqué, il est nécessaire de respecter le mode de température de lavage autorisé.

De plus, dans la production d’additifs pour l’alimentation animale, les enzymes sont utilisées pour augmenter leur valeur nutritionnelle, l’hydrolyse de protéines et de polysaccharides non amylacés. Dans l’industrie textile, les enzymes vous permettent de modifier les propriétés de surface des textiles et dans l’industrie des pâtes et papiers - d’enlever les encres et les toners lors du recyclage du papier.

Le rôle énorme des enzymes dans la vie de l'homme moderne est indéniable. Aujourd'hui déjà, leurs propriétés sont activement utilisées dans divers domaines, mais la recherche de nouvelles applications pour les propriétés et les fonctions uniques des enzymes est également menée en permanence.

Enzymes humaines et maladies héréditaires

De nombreuses maladies se développent sur le fond des enzymopathies - des dysfonctionnements des enzymes. Allouer des enzymopathies primaires et secondaires. Les troubles primaires sont héréditaires, secondaires - acquis. Les enzymopathies héréditaires sont généralement attribuées à des maladies métaboliques. L'hérédité des défauts génétiques ou la réduction de l'activité enzymatique se produit principalement de manière autosomique récessive. Par exemple, une maladie telle que la phénylcétonurie est une conséquence d'un défaut d'une enzyme telle que la phénylalanine-4-monooxygénase. Cette enzyme est normalement responsable de la conversion de la phénylalanine en tyrosine. À la suite d'un dysfonctionnement de l'enzyme, des métabolites anormaux de la phénylalanine s'accumulent, lesquels sont toxiques pour l'organisme.

Voir également les enzymopathies de la goutte, dont le développement est dû à une violation de l'échange des bases puriques et à une augmentation constante du taux d'acide urique dans le sang. La galactosémie est une autre maladie causée par un trouble fonctionnel héréditaire des enzymes. Cette pathologie se développe en raison d'une violation du métabolisme des glucides, dans laquelle l'organisme ne peut pas convertir le galactose en glucose. Le résultat de cette violation est l’accumulation de galactose et de ses produits métaboliques dans les cellules, ce qui entraîne des lésions du foie, du système nerveux central et d’autres systèmes vitaux du corps. Les principales manifestations de la galactosémie sont la diarrhée, les vomissements qui apparaissent immédiatement après la naissance, la jaunisse obstructive, les cataractes et un retard du développement physique et intellectuel.

Différentes glycogénoses et lipidoses appartiennent également aux enzymopathies héréditaires, également appelées enzymopathologies. Le développement de tels troubles est dû à la faible activité enzymatique du corps humain ou à son absence totale. Les défauts métaboliques héréditaires s'accompagnent généralement du développement de maladies plus ou moins graves. Cependant, certaines enzymopathies peuvent être asymptomatiques et ne sont déterminées que lors de procédures de diagnostic appropriées. Mais fondamentalement, les premiers symptômes de troubles métaboliques héréditaires apparaissent déjà dans la petite enfance. Rarement, cela se produit chez les enfants plus âgés et plus encore chez les adultes.

Dans le diagnostic des enzymopathies héréditaires, la méthode de recherche généalogique joue un rôle important. Dans ce cas, la réaction des experts en enzymes est contrôlée par un laboratoire. Les fermentopathies héréditaires peuvent entraîner des perturbations dans la production d'hormones, caractérisées par une importance particulière pour la pleine activité du corps. Par exemple, le cortex surrénalien produit des glucocorticoïdes responsables de la régulation du métabolisme des glucides, des minéralocorticoïdes impliqués dans le métabolisme des sels d'eau, ainsi que des hormones androgènes ayant un impact direct sur le développement de caractéristiques sexuelles secondaires chez l'adolescent. Ainsi, la violation de la production de ces hormones peut conduire au développement de nombreuses pathologies de la part de divers systèmes organiques.

Enzymes digestives

Le processus de traitement des aliments dans le corps humain se produit avec la participation de diverses enzymes digestives. Lors du processus de digestion des aliments, toutes les substances sont décomposées en petites molécules, car des composés de poids moléculaire extrêmement faible peuvent pénétrer dans la paroi intestinale et être absorbés par le sang. Un rôle particulier dans ce processus est donné aux enzymes qui décomposent les protéines en acides aminés, les graisses en glycérol et en acides gras, et l'amidon en sucres. La dégradation des protéines est assurée par l'action de l'enzyme pepsine, qui est contenue dans l'organe principal du système digestif - l'estomac. Une partie des enzymes digestives produites dans l'intestin par le pancréas. Ceux-ci incluent notamment:

• la trypsine et la chymotrypsine, dont le but principal est l'hydrolyse de protéines;
• amylase - enzymes qui décomposent les graisses;
• lipase - enzymes digestives qui décomposent l'amidon.

Des enzymes digestives telles que la trypsine, la pepsine, la chymotrypsine sont produites sous forme de pro-enzymes et ne deviennent actives qu’après leur entrée dans l’estomac et les intestins. Cette caractéristique protège les tissus de l'estomac et du pancréas de leurs effets agressifs. En outre, la coque interne de ces organes est en outre recouverte d'une couche de mucus, ce qui garantit une sécurité accrue.

Certaines enzymes digestives sont également produites dans l'intestin grêle. Pour le traitement de la cellulose qui pénètre dans le corps avec les aliments végétaux, l’enzyme portant le nom de consonne cellulase. En d'autres termes, dans presque toutes les parties du tractus gastro-intestinal, des enzymes digestives sont produites, en commençant par les glandes salivaires et en finissant par le gros intestin. Chaque type d’enzyme remplit ses fonctions en assurant une digestion de haute qualité des aliments et une absorption complète de tous les nutriments présents dans le corps.

Enzymes pancréatiques

Le pancréas est un organe à sécrétion mixte, c’est-à-dire qu’il remplit à la fois des fonctions endogènes et exogènes. Comme mentionné ci-dessus, le pancréas produit une série d'enzymes activées par l'action de la bile qui pénètre dans les organes digestifs avec les enzymes. Les enzymes pancréatiques sont responsables de la décomposition des graisses, des protéines et des glucides en molécules simples capables de pénétrer dans le sang par la membrane cellulaire. Ainsi, grâce aux enzymes du pancréas, il y a une assimilation complète des substances bénéfiques qui pénètrent dans le corps avec les aliments. Considérons plus en détail l'effet des enzymes synthétisées par les cellules de ce GIT.

• l'amylase et des enzymes de l'intestin grêle telles que la maltase, l'invertase et la lactase fournissent le processus de scission des glucides complexes;
• les protéases, autrement appelées enzymes protéolytiques dans le corps humain, sont représentées par la trypsine, la carboxypeptidase et l'élastase, et sont responsables de la dégradation des protéines;
• nucléases - enzymes pancréatiques représentées par la désoxyribonucléase et la ribonucléase, qui agissent sur les acides aminés ARN, ADN;
• La lipase est une enzyme du pancréas responsable de la conversion des graisses en acides gras.

La phospholipase, l’estérase et la fasftase alcaline sont également synthétisées par le pancréas.

Les plus dangereux dans la forme active sont les enzymes protéolytiques produites par le corps. Si le processus de leur production et de leur libération dans d'autres organes du système digestif est perturbé, les enzymes sont activées directement dans le pancréas, ce qui conduit au développement d'une pancréatite aiguë et de complications associées. Les inhibiteurs des enzymes protéolytiques pouvant ralentir leur action sont le polypeptide pancréatique et le glucagon, la somatostatine, le peptide YY, l’enképhaline et la pancréatastine. Ces inhibiteurs peuvent ralentir la production d'enzymes pancréatiques en agissant sur les éléments actifs du système digestif.

Enzymes de l'intestin grêle

Les principaux processus de digestion des aliments entrant dans le corps ont lieu dans l'intestin grêle. Dans cette section du tube digestif, des enzymes sont également synthétisées, dont le processus d'activation est associé à des enzymes du pancréas et de la vésicule biliaire. L'intestin grêle est la partie du tube digestif dans laquelle se déroulent les dernières étapes de l'hydrolyse des nutriments entrant dans le corps ainsi que de la nourriture. Il synthétise diverses enzymes qui décomposent les oligo- et polymères en monomères, qui peuvent être facilement absorbés par la membrane muqueuse de l'intestin grêle et pénétrer dans la lymphe et la circulation sanguine.

Sous l'influence d'enzymes de l'intestin grêle, le processus de dégradation des protéines, qui a subi une transformation préliminaire dans l'estomac, se transforme en acides aminés, en glucides complexes en monosaccharides et en graisses en acides gras et en glycérine. Dans la composition du suc intestinal, il existe plus de 20 types d’enzymes impliqués dans le processus de digestion des aliments. Avec la participation des enzymes pancréatiques et intestinales, un traitement complet du chyme (aliment partiellement digéré) est fourni. Tous les processus dans l'intestin grêle se produisent dans les 4 heures suivant la réception du chyme dans cette partie du tube digestif.

Un rôle important dans la digestion des aliments dans l'intestin grêle est la bile, qui pénètre dans le duodénum lors du processus de digestion. Dans la composition de la bile, les enzymes sont absentes, mais ce fluide biologique renforce l'action des enzymes. La bile la plus importante est de décomposer les graisses, en les transformant en émulsion. Cette graisse émulsionnée se décompose beaucoup plus rapidement sous l'influence d'enzymes. Les acides gras, qui interagissent avec les acides biliaires, sont convertis en composés facilement solubles. De plus, la sécrétion de bile stimule le péristaltisme intestinal et la production de suc digestif par le pancréas.

Le suc intestinal est synthétisé par les glandes situées dans la membrane muqueuse de l'intestin grêle. Dans la composition d'un tel liquide, il existe des enzymes digestives, ainsi que l'entérokinase, conçues pour activer l'action de la trypsine. En outre, le suc intestinal contient une enzyme appelée érépsine, nécessaire au stade final de la dégradation des protéines, des enzymes agissant sur différents types de glucides (par exemple, l'amylase et la lactase), ainsi que la lipase, destinée à convertir les graisses.

Enzymes gastriques

Le processus de digestion des aliments se produit progressivement dans chaque section du tractus gastro-intestinal. Ainsi, il commence dans la cavité buccale, où la nourriture est broyée par les dents et mélangée à la salive. C'est dans la salive que se trouvent les enzymes qui décomposent le sucre et l'amidon. Après la cavité buccale, les aliments broyés pénètrent dans l'œsophage et parviennent dans l'estomac, où commence l'étape suivante de la digestion. La pepsine est la principale enzyme gastrique conçue pour convertir les protéines en peptides. La gélatinase est une enzyme présente dans l’estomac. Elle consiste à scinder le collagène et la gélatine. De plus, les aliments dans la cavité de cet organe sont exposés à l'amylase et à la lipase, respectivement, ce qui entraîne la séparation de l'amidon et des graisses.

La qualité du processus digestif dépend de la capacité du corps à obtenir tous les nutriments nécessaires. La division des molécules complexes en plusieurs molécules simples assure leur absorption ultérieure dans le sang et le flux lymphatique aux étapes ultérieures de la digestion dans d'autres parties du tube digestif. Une production insuffisante d'enzymes gastriques peut provoquer le développement de diverses maladies.

Enzymes hépatiques

Les enzymes hépatiques sont d’une grande importance pour la circulation de divers processus biochimiques dans le corps. Les fonctions des molécules de protéines produites par ce corps sont tellement nombreuses et diverses qu'il est courant de diviser toutes les enzymes hépatiques en trois groupes principaux:

• Enzymes sécrétoires conçues pour réguler la coagulation du sang. Ceux-ci incluent la cholinestérase et la prothrombinase.
• Les enzymes hépatiques indicatrices, y compris l’aspartate aminotransférase, l’AST, l’alanine aminotransférase, en abrégé, portent la désignation correspondante: ALT et lactate déshydrogénase - LDH. Ces enzymes signalent des lésions des tissus de l'organe, qui détruisent les hépatocytes, "quittent" les cellules du foie et pénètrent dans le sang;
• Les enzymes excrétoires sont produites par le foie et quittent le corps avec la bile sueur. Ces enzymes comprennent la phosphatase alcaline. Lorsque les violations de la sortie de la bile de la phosphatase alcaline du corps augmente.

La perturbation future de certaines enzymes hépatiques peut entraîner le développement de diverses maladies ou signaler leur présence à l’heure actuelle.

La biochimie sanguine est l’une des analyses les plus informatives sur les maladies du foie. Elle permet de déterminer le niveau des enzymes indicateurs AST, ATL. Ainsi, l’aspartate aminotransférase normale chez les femmes est de 20 à 40 U / l, et pour le sexe fort, de 15 à 31 U / l. Une augmentation de l'activité de cette enzyme peut indiquer une atteinte des hépatocytes de nature mécanique ou nécrotique. La teneur normale en alanine aminotransférase ne doit pas dépasser le niveau de 12 à 32 U / l chez la femme et, chez les hommes, l'indicateur d'activité de l'ALAT compris entre 10 et 40 U / l est considéré comme normal. L’augmentation de l’activité de l’ALAT, qui a permis de multiplier les indicateurs, peut indiquer l’apparition de maladies infectieuses affectant le corps, et même bien avant l’apparition de leurs premiers symptômes.

Des études complémentaires sur l'activité des enzymes hépatiques sont généralement utilisées pour le diagnostic différentiel. Pour cela, une analyse peut être effectuée sur LDH, GGT et GLDG:

Le taux d'activité de la lactate déshydrogénase est un indicateur compris entre 140 et 350 U / l.

Des taux élevés de GLDG peuvent être le signe de lésions d'organes dystrophiques, d'une intoxication grave, de maladies de nature infectieuse ou d'oncologie. L'indicateur maximal admissible d'une telle enzyme pour les femmes est de 3,0 U / l et pour les hommes de 4, 0 U / l.

Le taux d'activité de l'enzyme GGT chez les hommes est un indicateur de 55 U / l pour les femmes jusqu'à 38 U / l. Des écarts par rapport à cette norme peuvent indiquer le développement d'un diabète, ainsi que de maladies des voies biliaires. Dans ce cas, l'indicateur d'activité enzymatique peut être multiplié par dix. De plus, la GGT en médecine moderne est utilisée pour déterminer l'hépatose alcoolique.

Les enzymes synthétisées par le foie ont des fonctions différentes. Ainsi, certains d'entre eux, ainsi que la bile, sont excrétés de l'organe par les voies biliaires et participent activement au processus de digestion des aliments. La phosphatase alcaline en est un excellent exemple. L'indicateur normal de l'activité de cette enzyme dans le sang doit être compris entre 30 et 90 U / l. Il convient de noter que chez les hommes, ce chiffre peut atteindre 120 U / l (avec des processus métaboliques intensifs, le chiffre peut augmenter).

Enzymes du sang

La détermination de l'activité des enzymes et de leur contenu dans le corps est l'une des méthodes de diagnostic principales pour la détermination de diverses maladies. Ainsi, les enzymes sanguines contenues dans son plasma peuvent indiquer le développement de pathologies du foie, de processus inflammatoires et nécrotiques dans les cellules tissulaires, de maladies du système cardiovasculaire, etc. Les enzymes sanguines sont généralement divisées en deux groupes. Le premier groupe comprend les enzymes sécrétées dans le plasma sanguin par certains organes. Par exemple, le foie produit des soi-disant précurseurs des enzymes nécessaires au travail du système de coagulation du sang.

Le deuxième groupe a une quantité beaucoup plus grande d’enzymes sanguines. Dans le corps d'une personne en bonne santé, ces molécules de protéines n'ont pas de signification physiologique dans le plasma sanguin, car elles agissent exclusivement au niveau intracellulaire dans les organes et les tissus produits. Normalement, l'activité de telles enzymes devrait être faible et constante. Lorsque les cellules sont endommagées et s'accompagnent de diverses maladies, les enzymes qu'elles contiennent sont libérées et pénètrent dans le sang. La raison en est peut-être des processus inflammatoires et nécrotiques. Dans le premier cas, la libération d'enzymes est due à la violation de la perméabilité de la membrane cellulaire, au second, à la violation de l'intégrité des cellules. En outre, plus le niveau d'enzymes dans le sang est élevé, plus le degré d'endommagement des cellules est important.

L'analyse biochimique permet de déterminer l'activité de certaines enzymes dans le plasma sanguin. Il est activement utilisé dans le diagnostic de diverses maladies du foie, du cœur, des muscles squelettiques et d'autres types de tissus dans le corps humain. En outre, le dénommé enzymodiagnostic lors de la détermination de certaines maladies prend en compte la localisation subcellulaire des enzymes. Les résultats de telles études nous permettent de déterminer exactement quels processus se produisent dans le corps. Ainsi, lors des processus inflammatoires dans les tissus, les enzymes du sang ont une localisation cytosolique et, pour les lésions nécrotiques, la présence d’enzymes nucléaires ou mitochondriales est déterminée.

Il convient de noter que l’augmentation du contenu en enzymes du sang n’est pas toujours due à des lésions tissulaires. La croissance pathologique active des tissus dans le corps, en particulier dans le cancer, la production accrue de certaines enzymes ou la diminution de la capacité d'excrétion rénale peuvent également être déterminées par la teneur accrue de certaines enzymes dans le sang.

Enzymes: médicaments à usage médical

En médecine moderne, l’utilisation de diverses enzymes à des fins diagnostiques et thérapeutiques fait l’objet d’une place particulière. De plus, les enzymes ont trouvé leur utilisation en tant que réactifs spécifiques, permettant de déterminer différentes substances avec précision. Par exemple, dans l'analyse de la détermination du glucose dans l'urine et le sérum, la glucose oxydase est utilisée dans les laboratoires modernes. L'uréase est utilisée pour évaluer la quantité d'urée dans les analyses d'urine et de sang. Différents types de déshydrogénases peuvent déterminer avec précision la présence de divers substrats (lactate, pyruvate, alcool éthylique, etc.).

La forte immunogénicité des enzymes limite considérablement leur utilisation à des fins thérapeutiques. Malgré cela, la thérapie dite enzymatique est activement mise au point, utilisant des enzymes (médicaments avec leur contenu) comme moyen de thérapie de substitution ou élément de traitement complexe. La thérapie de remplacement est utilisée dans les maladies du tractus gastro-intestinal, dont le développement est dû à une production insuffisante de suc digestif. En cas de déficit en enzymes pancréatiques, leur déficit peut être compensé par des médicaments oraux, dans lesquels ils sont présents.

En tant qu'élément supplémentaire dans le traitement complexe, les enzymes peuvent être utilisées pour diverses maladies. Par exemple, des enzymes protéolytiques telles que la trypsine et la chymotrypsine sont utilisées dans le traitement des plaies purulentes. Les préparations avec les enzymes désoxyribonucléase et ribonucléase sont utilisées dans le traitement de la conjonctivite adénovirale ou de la kératite herpétique. Les préparations enzymatiques sont également utilisées dans le traitement de la thrombose et de la thromboembolie, du cancer, etc. Leur utilisation est importante pour la résorption des brûlures et des contractures postopératoires des cicatrices.

L'utilisation des enzymes dans la médecine moderne est très diverse et cette tendance est en constante évolution, ce qui vous permet de trouver en permanence de nouvelles méthodes de traitement plus efficaces de certaines maladies.

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