La composition des protéines comprend des résidus

PARTIE A. Tâches d’essai avec choix de réponse.
1. (2 points). La composition des protéines comprend des résidus:
A. Acides aminés α. B. Acides aminés bêta. B. Acides δ-aminés. G. Acides aminés.
2. (2 points). Nom de la substance CH3-NHH-CH2-CH3
A. Diméthylamine. B. Diéthylamine. V. méthyléthylamine. G. Propylamine.
3. (2 points). Coloration de tournesol dans une solution d'une substance dont la formule est C3H7NH2:
A. rouge. B. bleu. V. Violet.
4. (2 points). Substance qui ne réagit pas avec l'éthylamine:
A. Hydroxyde de sodium. B. l'oxygène. B. acide gris. G. chlorure d'hydrogène.
5. (2 points). Liaison chimique formant la structure secondaire de la protéine:
A. Hydrogène. B. ionique. B. peptide. G. Covalent non polaire.
6. (2 points). Le produit de la réaction de l'interaction de l'aniline avec le chlorure d'hydrogène appartient à la classe des composés:
A.Kislot. B. Motifs. V. Soleil. G. Esters complexes.
7. (2 points). Pour la réaction caractéristique des protéines:
A. Hydratation. B. Hydrogénation. B. Hydrolyse. G. déshydratation.

PARTIE B. Tâches à réponse libre.
8. (6 points). Pour une substance dont la formule est CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, établissez les formules structurelles de deux isomères et de deux homologues. Donnez les noms de toutes les substances.
9. (6 points). Avec laquelle des substances suivantes: hydroxyde de potassium, eau, éthanol - l’acide 2-aminopropanoïque réagit-il? Confirmez la réponse en notant les équations de réaction possibles.
10. (6 points). Quelle masse d'aniline peut-on obtenir en réduisant 12,3 g de nitrobenzène?
11. (2 points). Comment distinguer chimiquement une solution de protéines d'une solution de glycérine? Donnez une réponse raisonnable.

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Lecture numéro 3. Structure et fonction des protéines. Les enzymes

Structure des protéines

Les protéines sont des composés organiques de haut poids moléculaire constitués de résidus d’a-aminoacides.

Les protéines comprennent le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène, le soufre. Certaines protéines forment des complexes avec d'autres molécules contenant du phosphore, du fer, du zinc et du cuivre.

Les protéines ont un poids moléculaire élevé: albumine d'œuf - 36 000, hémoglobine - 152 000, myosine - 500 000. À titre de comparaison: le poids moléculaire de l'alcool est de 46, l'acide acétique est de 60, le benzène est de 78.

Composition d'acides aminés de protéines

Les protéines sont des polymères non périodiques dont les monomères sont des α-aminoacides. Habituellement, 20 espèces d’acides aminés α sont appelées monomères de protéines, bien que plus de 170 se trouvent dans les cellules et les tissus.

Selon que les acides aminés peuvent ou non être synthétisés dans le corps des humains et d’autres animaux, on peut les distinguer comme suit: les acides aminés remplaçables peuvent être synthétisés; acides aminés essentiels - ne peuvent pas être synthétisés. Les acides aminés essentiels doivent être ingérés avec de la nourriture. Les plantes synthétisent toutes sortes d'acides aminés.

En fonction de la composition en acides aminés, les protéines sont: complètes - contiennent l’ensemble des acides aminés; inférieur - il manque certains acides aminés dans leur composition. Si les protéines consistent uniquement en acides aminés, elles sont dites simples. Si les protéines contiennent, en plus des acides aminés, un composant sans acide aminé (groupe prosthétique), elles sont appelées complexes. Le groupe prosthétique peut être représenté par des métaux (métalloprotéines), des glucides (glycoprotéines), des lipides (lipoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines).

Tous les acides aminés contiennent: 1) un groupe carboxyle (–COOH), 2) un groupe amino (–NH)₂), 3) un radical ou un groupe R (le reste de la molécule). La structure du radical dans différents types d'acides aminés est différente. Selon le nombre de groupes amino et de groupes carboxyle qui composent les acides aminés, il existe: des acides aminés neutres qui ont un groupe carboxyle et un groupe amino; acides aminés basiques ayant plus d'un groupe amino; acides aminés acides ayant plus d'un groupe carboxyle.

Les acides aminés sont des composés amphotères, car en solution ils peuvent agir à la fois comme acides et comme bases. Dans les solutions aqueuses, les acides aminés existent sous différentes formes ioniques.

Liaison peptidique

Les peptides sont des substances organiques constituées de résidus d’acides aminés reliés par une liaison peptidique.

La formation de peptides résulte de la réaction de condensation des acides aminés. L'interaction du groupe amino d'un acide aminé avec le groupe carboxyle de l'autre conduit à la formation d'une liaison covalente azote-carbone, appelée liaison peptidique. En fonction du nombre de résidus d'acides aminés composant le peptide, on distingue les dipeptides, les tripeptides, les tétrapeptides, etc. La formation d'une liaison peptidique peut être répétée plusieurs fois. Cela conduit à la formation de polypeptides. À une extrémité du peptide, il y a un groupe amino libre (appelé extrémité N-terminale) et à l'autre extrémité, un groupe carboxyle libre (appelé extrémité C-terminale).

Organisation spatiale des molécules de protéines

L’accomplissement de certaines fonctions spécifiques par les protéines dépend de la configuration spatiale de leurs molécules; de plus, il est énergiquement peu favorable pour une cellule de conserver les protéines sous forme non pliée, dans une chaîne; Il existe 4 niveaux d'organisation spatiale des protéines.

La structure primaire d'une protéine est la séquence de la disposition des résidus d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique constituant la molécule de protéine. Le lien entre les acides aminés est un peptide.

Si une molécule de protéine ne contient que 10 résidus d’acides aminés, le nombre de variants théoriquement possibles des molécules de protéines, différant par l’ordre d’alternance des acides aminés, est de 10. Avec 20 acides aminés, il est possible d’en faire un nombre encore plus grand de combinaisons différentes. Environ dix mille protéines différentes ont été trouvées dans le corps humain, qui diffèrent à la fois les unes des autres et des protéines d’autres organismes.

C'est la structure primaire d'une molécule de protéine qui détermine les propriétés des molécules de protéine et sa configuration spatiale. Le remplacement d'un seul acide aminé par un autre dans une chaîne polypeptidique entraîne une modification des propriétés et des fonctions de la protéine. Par exemple, le remplacement du sixième acide aminé glutamique par la valine dans la sous-unité β de l'hémoglobine a pour conséquence que la molécule d'hémoglobine ne peut, dans son ensemble, remplir sa fonction principale - le transport de l'oxygène; dans de tels cas, la personne développe une maladie - la drépanocytose.

La structure secondaire est le repliement ordonné de la chaîne polypeptidique en une spirale (elle ressemble à un ressort étiré). Les bobines de l'hélice sont renforcées par des liaisons hydrogènes nées entre des groupes carboxyle et des groupes amino. Pratiquement tous les groupes CO et NH participent à la formation de liaisons hydrogène. Ils sont plus faibles que les peptides mais, en répétant plusieurs fois, confèrent stabilité et rigidité à cette configuration. Au niveau de la structure secondaire, il existe des protéines: fibroïne (soie, toiles d'araignées), kératine (cheveux, ongles), collagène (tendons).

La structure tertiaire est le repliement des chaînes polypeptidiques en globules résultant de l’apparition de liaisons chimiques (hydrogène, ionique, disulfure) et de l’établissement d’interactions hydrophobes entre les radicaux des résidus d’acides aminés. Le rôle principal dans la formation de la structure tertiaire est joué par les interactions hydrophiles-hydrophobes. Dans les solutions aqueuses, les radicaux hydrophobes ont tendance à se cacher de l’eau, se regroupant à l’intérieur du globule, tandis que les radicaux hydrophiles, résultant de l’hydratation (interaction avec les dipôles d’eau), ont tendance à se trouver à la surface de la molécule. Dans certaines protéines, la structure tertiaire est stabilisée par des liaisons covalentes disulfures nées entre les atomes de soufre de deux résidus de cystéine. Au niveau de la structure tertiaire, il y a des enzymes, des anticorps, des hormones.

La structure quaternaire est caractéristique des protéines complexes dont les molécules sont formées de deux globules ou plus. Les sous-unités sont retenues dans la molécule en raison des interactions ioniques, hydrophobes et électrostatiques. Parfois, lorsqu'une structure quaternaire est formée, des liaisons disulfure apparaissent entre les sous-unités. L'hémoglobine est la protéine à structure quaternaire la plus étudiée. Il est formé de deux sous-unités α (141 résidus d’acides aminés) et de deux sous-unités β (146 résidus d’acides aminés). Une molécule d'hème contenant du fer est associée à chaque sous-unité.

Si, pour une raison quelconque, la conformation spatiale des protéines diffère de la normale, la protéine ne peut remplir ses fonctions. Par exemple, la «maladie de la vache folle» (encéphalopathie spongiforme) est due à la conformation anormale des prions - les protéines de surface des cellules nerveuses.

Propriétés des protéines

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La composition en acides aminés, la structure de la molécule de protéine déterminent ses propriétés. Les protéines associent des propriétés basiques et acides déterminées par des radicaux acides aminés: plus les acides aminés acides sont importants dans une protéine, plus ses propriétés acides sont prononcées. La capacité à donner et à attacher H + détermine les propriétés de tampon des protéines; L'un des tampons les plus puissants est l'hémoglobine dans les globules rouges, qui maintient le pH du sang à un niveau constant. Il existe des protéines solubles (fibrinogène), insolubles, remplissant des fonctions mécaniques (fibroïne, kératine, collagène). Il existe des protéines chimiquement actives (enzymes), il y en a des inactives chimiquement, résistantes aux effets de diverses conditions environnementales et extrêmement instables.

Facteurs externes (chauffage, rayonnement ultraviolet, métaux lourds et leurs sels, changements de pH, rayonnement, déshydratation)

peut causer une violation de l'organisation structurelle de la molécule de protéine. Le processus de perte de la conformation tridimensionnelle inhérente à une molécule de protéine donnée est appelé dénaturation. La dénaturation est due à la rupture des liaisons qui stabilisent une certaine structure de la protéine. Au début, les liens les plus faibles sont rompus et, dans des conditions plus difficiles, les plus forts. Par conséquent, dans un premier temps, le quaternaire est perdu, puis les structures tertiaires et secondaires. Une modification de la configuration spatiale entraîne une modification des propriétés de la protéine et, de ce fait, empêche la protéine de remplir ses fonctions biologiques caractéristiques. Si la dénaturation ne s'accompagne pas de la destruction de la structure primaire, elle peut alors être réversible. Dans ce cas, l'auto-guérison se produit dans la conformation caractéristique de la protéine. De telles dénaturations sont, par exemple, des protéines de récepteur membranaire. Le processus de restauration de la structure de la protéine après dénaturation est appelé renaturation. Si la restauration de la configuration spatiale de la protéine est impossible, la dénaturation est dite irréversible.

Fonctions des protéines

Les enzymes

Les enzymes, ou enzymes, constituent une classe spéciale de protéines qui sont des catalyseurs biologiques. Grâce aux enzymes, les réactions biochimiques se déroulent très rapidement. Le taux de réactions enzymatiques est des dizaines de milliers de fois (et parfois des millions) supérieur au taux de réactions impliquant des catalyseurs inorganiques. La substance sur laquelle l'enzyme exerce son effet s'appelle un substrat.

Enzymes - Les protéines globulaires, en fonction des caractéristiques structurelles des enzymes, peuvent être divisées en deux groupes: simples et complexes. Les enzymes simples sont des protéines simples, c’est-à-dire consistent uniquement en acides aminés. Les enzymes complexes sont des protéines complexes, c'est-à-dire Outre la partie protéique, ils incluent un groupe naturel non protéique - un cofacteur. Pour certaines enzymes, les vitamines agissent en tant que cofacteurs. Dans l'enzyme molécule émettre une partie spéciale, appelée le centre actif. Le centre actif est une petite section de l'enzyme (de trois à douze résidus d'acides aminés), où la liaison du substrat ou des substrats se produit lors de la formation du complexe enzyme-substrat. Une fois la réaction terminée, le complexe enzyme-substrat se désintègre en enzyme et en produit (produits) de la réaction. Certaines enzymes ont (en plus des actifs) des centres allostériques - des sites auxquels les régulateurs de vitesse de l’enzyme (enzymes allostériques) se joignent.

Les réactions de catalyse enzymatique sont caractérisées par: 1) une efficacité élevée, 2) une sélectivité stricte et une directionnalité d'action, 3) une spécificité de substrat, 4) une régulation fine et précise. Les hypothèses de E. Fisher (1890) et de D. Koshland (1959) expliquent la spécificité du substrat et de la réaction des réactions de catalyse enzymatique.

E. Fisher (hypothèse de «verrouillage par clé») a suggéré que les configurations spatiales du centre actif de l'enzyme et du substrat doivent être parfaitement identiques. Le substrat est comparé à la "clé", l'enzyme - au "verrou".

D. Koshland (hypothèse main-gant) suggère que la correspondance spatiale entre la structure du substrat et le centre actif de l'enzyme est créée uniquement au moment de leur interaction. Cette hypothèse s'appelle également l'hypothèse de la correspondance induite.

La vitesse des réactions enzymatiques dépend de: 1) la température, 2) la concentration en enzyme, 3) la concentration en substrat, 4) le pH. Il convient de souligner que, les enzymes étant des protéines, leur activité est maximale dans des conditions physiologiquement normales.

La plupart des enzymes ne peuvent fonctionner qu'à des températures de 0 à 40 ° C. Dans ces limites, la vitesse de réaction augmente environ 2 fois avec l'augmentation de la température tous les 10 ° C. À des températures supérieures à 40 ° C, la protéine subit une dénaturation et l'activité enzymatique diminue. Aux températures proches du point de congélation, les enzymes sont inactivées.

Lorsque la quantité de substrat augmente, la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce que le nombre de molécules de substrat devienne égal au nombre de molécules d'enzyme. Avec une augmentation supplémentaire de la quantité de substrat, le taux n'augmentera pas, car les sites actifs de l'enzyme sont saturés. Une augmentation de la concentration de l'enzyme entraîne une augmentation de l'activité catalytique, car un plus grand nombre de molécules de substrat subissent des transformations par unité de temps.

Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH optimale pour laquelle elle présente une activité maximale (pepsine - 2,0, amylase salivaire - 6,8, lipase pancréatique - 9,0). À des valeurs de pH supérieures ou inférieures, l'activité enzymatique diminue. Avec des changements brusques de pH, l'enzyme se dénature.

La vitesse des enzymes allostériques est régulée par des substances qui rejoignent les centres allostériques. Si ces substances accélèrent la réaction, elles sont appelées activateurs, si elles inhibent les inhibiteurs.

Classification des enzymes

Par type de transformations chimiques catalysées, les enzymes sont réparties en 6 classes:

oxygène réductase (transfert d'atomes d'hydrogène, d'oxygène ou d'électrons d'une substance à une autre - déshydrogénase),
transferase (transfert de groupes méthyle, acyle, phosphate ou amino d'une substance à une autre - transaminase),
hydrolases (réactions d'hydrolyse dans lesquelles deux produits sont formés à partir d'un substrat - amylase, lipase),
LiAZs (fixation non hydrolytique d'un groupe d'atomes sur un substrat ou une scission de celui-ci, avec rupture des liaisons C - C, C - N, C - O, C - S de la décarboxylase),
isomérase (réarrangement intramoléculaire - isomérase),
ligases (combinaison de deux molécules résultant de la formation de liaisons C - C, C - N, C - O, C - S) - synthétase.

Les classes, à leur tour, sont divisées en sous-classes et sous-classes. Dans la classification internationale actuelle, chaque enzyme a un chiffre spécifique composé de quatre nombres séparés par des points. Le premier nombre correspond à la classe, le second à la sous-classe, le troisième à la sous-classe, le quatrième au numéro de séquence de l'enzyme de cette sous-classe. Par exemple, l'arginase est 3.5.3.1.

Allez à la leçon numéro 2 "Structure et fonction des glucides et des lipides"

Allez à la conférence №4 "Structure et fonctions des acides nucléiques ATP"

Regarder la table des matières (conférences №1-25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

La composition des protéines comprend les résidus a) les α-aminoacides b) les β-aminoacides c) les γ-aminoacides d) les δ-aminoacides

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La structure des protéines Structures protéiques: primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires. Protéines simples et complexes

Le nom de "protéines" vient de la capacité de beaucoup d'entre elles à blanchir lorsqu'elles sont chauffées. Le nom "protéines" vient du grec "premier", qui indique leur importance dans le corps. Plus le niveau d'organisation des êtres vivants est élevé, plus la composition des protéines est diversifiée.

Les protéines sont formées à partir d’acides aminés liés entre eux par une liaison peptide-covalente: entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un autre. Dans l'interaction de deux acides aminés, un dipeptide est formé (à partir de résidus de deux acides aminés, de peptos grec - soudés). Le remplacement, l'exclusion ou le réarrangement des acides aminés dans la chaîne polypeptidique provoque l'émergence de nouvelles protéines. Par exemple, lors du remplacement d'un seul acide aminé (glutamine en valine), une maladie grave survient - la drépanocytose, lorsque les érythrocytes ont une forme différente et ne peuvent pas remplir leurs fonctions essentielles (transport de l'oxygène). Lorsqu'une liaison peptidique est formée, une molécule d'eau est séparée. En fonction du nombre de résidus d'acides aminés émettent:

- les oligopeptides (di-, tri-, tétrapeptides, etc.) - contiennent jusqu'à 20 résidus d'acides aminés;

- polypeptides - de 20 à 50 résidus d’acides aminés;

- protéines - plus de 50, parfois des milliers de résidus d’acides aminés

Selon les propriétés physico-chimiques, les protéines sont hydrophiles et hydrophobes.

Il existe quatre niveaux d'organisation de la molécule de protéine: les structures spatiales équivalentes (configurations, conformations) des protéines: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

La structure primaire des protéines

La structure primaire des protéines est la plus simple. Il a la forme d'une chaîne polypeptidique, où les acides aminés sont liés entre eux par une liaison peptidique forte. Déterminé par la composition qualitative et quantitative des acides aminés et leur séquence.

Structure protéique secondaire

La structure secondaire est formée principalement par des liaisons hydrogène, qui sont formées entre les atomes d'hydrogène du groupe NH d'une boucle d'hélice et l'oxygène du groupe CO de l'autre et sont dirigées le long de l'hélice ou entre des replis parallèles de la molécule de protéine. La molécule de protéine est partiellement ou entièrement torsadée en une hélice α ou forme une structure pliée en β. Par exemple, les protéines de kératine forment une hélice α. Ils font partie des sabots, des cornes, des cheveux, des plumes, des ongles, des griffes. Les protéines β-pliées contiennent des protéines qui font partie de la soie. Les radicaux acides aminés (groupes R) restent en dehors de l'hélice. Les liaisons hydrogène sont beaucoup plus faibles que les liaisons covalentes, mais forment avec une quantité importante une structure assez solide.

Le fonctionnement sous la forme d’une hélice torsadée est caractéristique de certaines protéines fibrillaires - myosine, actine, fibrinogène, collagène, etc.

Structure protéique tertiaire

Structure protéique tertiaire. Cette structure est constante et unique pour chaque protéine. Elle est déterminée par la taille, la polarité des groupes R, la forme et la séquence des résidus d’acides aminés. L'hélice polypeptidique se tord et s'ajuste d'une certaine manière. La formation de la structure tertiaire de la protéine conduit à la formation d'une configuration spéciale de la protéine - globule (du latin. Globulus - la boule). Sa formation est causée par différents types d'interactions non covalentes: hydrophobe, hydrogène, ionique. Des ponts disulfure se produisent entre les résidus d’acides aminés de la cystéine.

Les liaisons hydrophobes sont des liaisons faibles entre des chaînes latérales non polaires résultant de la répulsion mutuelle des molécules de solvant. Dans ce cas, la protéine est torsadée de sorte que les chaînes latérales hydrophobes soient immergées profondément dans la molécule et la protègent de toute interaction avec de l'eau, et les chaînes hydrophiles latérales sont situées à l'extérieur.

La plupart des protéines ont une structure tertiaire - globulines, albumine, etc.

Structure protéique quaternaire

Structure protéique quaternaire. Il est formé à la suite de la combinaison de chaînes de polypeptides individuelles. Ensemble, ils constituent une unité fonctionnelle. Les types de liaisons sont différents: hydrophobe, hydrogène, électrostatique, ionique.

Des liaisons électrostatiques apparaissent entre les radicaux électronégatifs et électropositifs des résidus d’acides aminés.

Pour certaines protéines, le placement globulaire des sous-unités est caractéristique - ce sont des protéines globulaires. Les protéines globulaires sont facilement dissoutes dans de l'eau ou des solutions salines. Plus de 1000 enzymes connues appartiennent aux protéines globulaires. Les protéines globulaires comprennent certaines hormones, anticorps, protéines de transport. Par exemple, une molécule complexe d'hémoglobine (protéine des globules rouges du sang) est une protéine globulaire et consiste en quatre macromolécules de globines: deux chaînes a et deux chaînes β, chacune étant liée à un hème contenant du fer.

D'autres protéines sont caractérisées par la coalescence en structures hélicoïdales - il s'agit de protéines fibrillaires (du latin. Fibrilla - fibrous). Plusieurs hélices α (de 3 à 7) coalescent, comme des fibres dans un câble. Les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau.

Les protéines sont divisées en simples et complexes.

Protéines simples (protéines)

Les protéines simples (protéines) sont uniquement constituées de résidus d’acides aminés. Les protéines simples comprennent les globulines, l'albumine, les glutélines, les prolamines, les protamines et les capsules. L'albumine (par exemple, la sérum albumine) est soluble dans l'eau, les globulines (par exemple, les anticorps) sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les solutions aqueuses de certains sels (chlorure de sodium, etc.).

Protéines complexes (protéides)

Les protéines complexes (protéines) comprennent, outre les résidus d’acides aminés, des composés de nature différente, appelés groupe prosthétique. Par exemple, les métalloprotéines sont des protéines contenant du fer non hémique ou liées par des atomes métalliques (la plupart des enzymes), les nucléoprotéines sont des protéines liées à des acides nucléiques (chromosomes, etc.), les phosphoprotéines sont des protéines contenant des résidus d'acide phosphorique (protéines d'œuf). jaune, etc., glycoprotéines - protéines associées à des glucides (certaines hormones, anticorps, etc.), chromoprotéines - protéines contenant des pigments (myoglobine, etc.), lipoprotéines - protéines contenant des lipides (inclus dans la composition des membranes).

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Quels éléments font partie des protéines et quelles propriétés possèdent-elles?

Quelle est la protéine et quelles fonctions dans le corps il prend. Quels éléments sont inclus dans sa composition et quelle est la particularité de cette substance.

Les protéines sont le principal matériau de construction du corps humain. Si nous considérons dans son ensemble, alors ces substances constituent la cinquième partie de notre corps. Dans la nature, un groupe de sous-espèces est connu - seul le corps humain contient cinq millions de variantes différentes. Avec sa participation, des cellules sont formées qui sont considérées comme le composant principal des tissus vivants du corps. Quels éléments font partie de la protéine et quelle est la particularité de la substance?

Subtilités de la composition

Les molécules de protéines dans le corps humain diffèrent par leur structure et remplissent certaines fonctions. Ainsi, la principale protéine contractile est la myosine, qui forme les muscles et garantit le mouvement du corps. Il assure le fonctionnement des intestins et le mouvement du sang dans les vaisseaux d'une personne. La créatine est une substance tout aussi importante dans le corps. La fonction de la substance est de protéger la peau contre les actions négatives - rayonnement, température, mécanique et autres. La créatine protège également de la réception des microbes de l'extérieur.

La composition des protéines comprend des acides aminés. À la même époque, le premier d’entre eux a été découvert au début du 19e siècle et la composition complète en acides aminés est connue des scientifiques depuis les années 1930. Fait intéressant, sur les deux cents acides aminés ouverts aujourd'hui, seuls deux douzaines forment des millions de protéines différentes.

La principale différence de la structure est la présence de radicaux de nature différente. De plus, les acides aminés sont souvent classés en fonction de leur charge électrique. Chacun des composants considérés a des caractéristiques communes - la capacité à réagir avec les alcalis et les acides, la solubilité dans l'eau, etc. Presque tous les représentants du groupe des acides aminés sont impliqués dans les processus métaboliques.

Compte tenu de la composition des protéines, il est nécessaire de distinguer deux catégories d’acides aminés - essentielles et indispensables. Ils diffèrent par leur capacité à être synthétisés dans le corps. Les premiers sont produits dans les organes, ce qui garantit une couverture au moins partielle du déficit actuel, et les seconds ne viennent qu'avec de la nourriture. Si la quantité de l'un des acides aminés est réduite, cela conduit à des violations et parfois à la mort.

La protéine, dans laquelle il existe un ensemble complet d'acides aminés, est appelée "biologiquement complète". Ces substances font partie de la nourriture pour animaux. Certains représentants de plantes sont également considérés comme des exceptions utiles, par exemple les haricots, les pois et le soja. Le paramètre principal permettant de juger de l'utilité du produit est la valeur biologique. Si le lait est considéré comme base (100%), ce paramètre sera égal à 95 pour le poisson ou la viande, pour le riz - 58, le pain (seulement le seigle) - 74, etc.

Les acides aminés essentiels qui composent la protéine participent à la synthèse de nouvelles cellules et enzymes, c’est-à-dire qu’ils couvrent les besoins en matière plastique et sont utilisés comme sources principales d’énergie. La composition des protéines comprend des éléments susceptibles de transformations, c'est-à-dire des processus de décarboxylation et de transamination. Deux groupes d'acides aminés (carboxyle et amine) sont impliqués dans les réactions ci-dessus.

La protéine d'œuf est considérée comme la plus précieuse et la plus bénéfique pour le corps. Sa structure et ses propriétés sont parfaitement équilibrées. C'est pourquoi le pourcentage d'acides aminés dans ce produit est presque toujours pris pour base lors de la comparaison.

Il a été mentionné ci-dessus que les protéines sont composées d'acides aminés et que des représentants indépendants jouent un rôle majeur. En voici quelques unes:

L'histidine est un élément qui a été obtenu en 1911. Sa fonction est destinée à la normalisation du travail réflexe conditionné. L'histidine joue le rôle de source pour la formation d'histamine - un médiateur clé du système nerveux central, impliqué dans la transmission de signaux à différentes parties du corps. Si le résidu de cet acide aminé diminue au-dessous de la normale, la production d'hémoglobine dans la moelle osseuse humaine est supprimée.
La valine est une substance découverte en 1879, mais finalement déchiffrée au bout de 27 ans. Si son manque de coordination est perturbé, la peau devient sensible aux stimuli externes.
Tyrosine (1846). Les protéines sont composées de nombreux acides aminés, mais cela joue l’une des fonctions clés. C'est la tyrosine qui est considérée comme le principal précurseur des composés suivants: phénol, tyramine, glande thyroïde et autres.
La méthionine n'a été synthétisée que vers la fin des années 20 du siècle dernier. La substance aide à la synthèse de la choline, protège le foie de la formation excessive de graisse, a un effet lipotrope. Il a été prouvé que ces éléments jouent un rôle clé dans la lutte contre l'athérosclérose et dans la régulation du taux de cholestérol. La caractéristique chimique de la méthionine et en ce sens qu'elle participe au développement de l'adrénaline, entre en interaction avec la vitamine B.
La cystine est une substance dont la structure n'a été établie qu'en 1903. Ses fonctions visent à participer à des réactions chimiques, processus métaboliques de la méthionine. La cystine réagit également avec les substances contenant du soufre (enzymes).
Tryptophane - un acide aminé essentiel qui fait partie des protéines. Elle était capable de synthétiser en 1907. La substance est impliquée dans le métabolisme des protéines, assure un équilibre optimal en azote dans le corps humain. Le tryptophane est impliqué dans le développement des protéines sériques sanguines et de l'hémoglobine.
La leucine est l'un des "plus anciens" acides aminés connus depuis le début du 19ème siècle. Son action vise à aider le corps à se développer. L'absence d'élément entraîne un dysfonctionnement des reins et de la thyroïde.
L'isoleucine est un élément clé du bilan azoté. Les scientifiques ont découvert l’acide aminé seulement en 1890.
La phénylalanine a été synthétisée au début des années 90 du XIXe siècle. La substance est considérée comme la base de la formation des hormones surrénaliennes et de la glande thyroïde. La carence en éléments est la principale cause de perturbations hormonales.
La lysine n'a été obtenue qu'au début du 20ème siècle. Le manque de substance entraîne l’accumulation de calcium dans les tissus osseux, une diminution du volume musculaire dans le corps, le développement de l’anémie, etc.

Il est nécessaire de distinguer la composition chimique des protéines. Cela n’est pas surprenant, car les substances en question sont des composés chimiques.

carbone - 50-55%;
oxygène - 22-23%;
azote - 16-17%;
hydrogène - 6-7%;
soufre - 0,4-2,5%.

Outre ceux énumérés ci-dessus, les éléments suivants sont inclus dans la composition des protéines (en fonction du type):

Le contenu chimique de différentes protéines est différent. La seule exception est l'azote, dont la teneur est toujours comprise entre 16 et 17%. Pour cette raison, la teneur d'une substance est déterminée précisément par le pourcentage d'azote. Le processus de calcul est le suivant. Les scientifiques savent que 6,25 grammes de protéines contiennent un gramme d'azote. Pour déterminer le volume de protéines, il suffit de multiplier la quantité actuelle d’azote par 6,25.

Les subtilités de la structure

Lorsqu'on examine la question de savoir en quoi consistent les protéines, il convient d'étudier la structure de cette substance. Allouer:

Structure primaire. La base est l'alternance des acides aminés dans la composition. Si au moins un élément s'allume ou «tombe», une nouvelle molécule est formée. En raison de cette caractéristique, le nombre total de ces derniers atteint un chiffre astronomique.
Structure secondaire La particularité des molécules dans la composition de la protéine est telle qu'elles ne sont pas à l'état étiré, mais présentent des configurations différentes (parfois complexes). De ce fait, l'activité cellulaire est simplifiée. La structure secondaire a la forme d'une spirale formée de spires uniformes. Dans le même temps, les tournants voisins se distinguent par une liaison hydrogène étroite. En cas de répétitions multiples, la résistance augmente.
La structure tertiaire est formée en raison de la capacité de ladite spirale à s'insérer dans une balle. Il faut savoir que la composition et la structure des protéines dépendent en grande partie de la structure primaire. La base tertiaire, à son tour, assure la rétention de liaisons de qualité entre des acides aminés de charges différentes.
La structure quaternaire est caractéristique de certaines protéines (hémoglobine). Ces dernières ne forment pas une, mais plusieurs chaînes, qui diffèrent par leur structure primaire.

Le secret des molécules de protéines est en général. Plus le niveau structural est élevé, plus les liaisons chimiques formées sont mauvaises. Ainsi, les structures secondaires, tertiaires et quaternaires sont exposées aux radiations, aux températures élevées et à d’autres conditions environnementales. Le résultat est souvent une violation de la structure (dénaturation). Dans ce cas, une simple protéine en cas de changement de structure est capable de récupérer rapidement. Si la substance a subi un effet négatif de la température ou l'influence d'autres facteurs, le processus de dénaturation est irréversible et la substance elle-même ne peut pas être restaurée.

Propriétés

Ci-dessus, nous examinons ce que sont les protéines, la définition de ces éléments, leur structure et d’autres questions importantes. Mais les informations seront incomplètes si les propriétés principales de la substance (physiques et chimiques) ne sont pas identifiées.

Le poids moléculaire de la protéine est de 10 000 à un million (beaucoup dépend du type). De plus, ils sont solubles dans l'eau.

Séparément, il est nécessaire de souligner les caractéristiques communes des protéines avec des solutions calloïdes:

Capacité à gonfler. Plus la viscosité de la composition est grande, plus le poids moléculaire est élevé.
Diffusion lente.
La capacité de dialyse, c’est-à-dire la division des groupes d’acides aminés en d’autres éléments au moyen de membranes semi-perméables. La principale différence entre les substances considérées est leur incapacité à traverser les membranes.
Résistance à deux facteurs. Cela signifie que la protéine est de structure hydrophile. La charge d'une substance dépend directement de la composition de la protéine, du nombre d'acides aminés et de leurs propriétés.
La taille de chacune des particules est comprise entre 1 et 100 nm.

En outre, les protéines présentent certaines similitudes avec les solutions vraies. L'essentiel est de pouvoir former des systèmes homogènes. Le processus de formation est spontané et ne nécessite pas de stabilisant supplémentaire. De plus, les solutions protéiques ont une stabilité thermodynamique.

Les scientifiques sécrètent des propriétés amorphes spéciales des substances considérées. Ceci s'explique par la présence du groupe amino. Si la protéine se présente sous la forme d'une solution aqueuse, il existe également des mélanges tout aussi différents en ions cationiques, bipolaires, ainsi qu'en forme anionique.

Aussi aux propriétés de la protéine devrait inclure:

La capacité de jouer le rôle de tampon, c’est-à-dire de réagir de la même façon qu’un acide ou une base faible. Ainsi, dans le corps humain, il existe deux types de systèmes tampons - les protéines et l'hémoglobine, impliqués dans la normalisation de l'homéostasie.
Se déplacer dans le champ électrique. En fonction de la quantité d'acides aminés dans la protéine, de leur masse et de leur charge, la vitesse de déplacement des molécules change également. Cette fonction est utilisée pour la séparation par électrophorèse.
Relargage (sédimentation inverse). Si des ions ammonium, des métaux alcalino-terreux et des sels alcalins sont ajoutés à la solution de protéines, ces molécules et ces ions se font concurrence pour obtenir de l'eau. Dans ce contexte, la membrane d'hydratation est retirée et les protéines cessent d'être stables. En conséquence, ils précipitent. Si vous ajoutez une certaine quantité d'eau, il est possible de restaurer la coque d'hydratation.
Sensibilité à l'exposition externe. Il convient de noter que dans le cas d’une influence extérieure négative, les protéines sont détruites, ce qui entraîne la perte de nombreuses propriétés chimiques et physiques. De plus, la dénaturation provoque la rupture des liaisons principales, stabilisant tous les niveaux de la structure de la protéine (sauf la principale).

Les causes de dénaturation sont nombreuses: effet négatif des acides organiques, action des bases ou des ions de métaux lourds, effet négatif de l'urée et de divers agents réducteurs, entraînant la destruction des ponts disulfure.

La présence de réactions colorées avec différents éléments chimiques (en fonction de la composition en acides aminés). Cette propriété est utilisée en laboratoire lorsqu'il est nécessaire de déterminer la quantité totale de protéines.

Les résultats

Protéine - un élément clé de la cellule, assurant le développement et la croissance normaux d'un organisme vivant. Mais, malgré le fait que les scientifiques ont étudié la substance, de nombreuses découvertes nous attendent, ce qui nous permet d’en apprendre davantage sur le mystère du corps humain et de sa structure. En attendant, chacun de nous devrait savoir où se forment les protéines, quelles sont leurs caractéristiques et à quelles fins elles sont nécessaires.

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Les écureuils

Composition et structure

Propriétés chimiques et physiques.

Liste de la littérature utilisée.

Les protéines sont des substances organiques azotées de haut poids moléculaire construites à partir d'acides aminés qui jouent un rôle fondamental dans la structure et le fonctionnement des organismes. Les protéines sont le composant principal et nécessaire de tous les organismes. Ce sont les protéines qui échangent les transformations de la matière et de l’énergie, qui sont indissociables des fonctions biologiques actives. La matière sèche de la plupart des organes et des tissus humains et animaux, ainsi que la plupart des micro-organismes, est principalement composée de protéines (40 à 50%), et le monde végétal se caractérise par un écart par rapport à cette valeur moyenne et une augmentation animale. Les microorganismes sont généralement plus riches en protéines (certains virus sont des protéines presque pures). Ainsi, en moyenne, on peut supposer que 10% de la biomasse sur Terre est représentée par une protéine, c'est-à-dire que sa quantité est mesurée par une valeur de l'ordre de 10 12 - 10 13 tonnes. Les substances protéiques sont à la base des processus vitaux les plus importants. Par exemple, les processus métaboliques (digestion, respiration, excrétion et autres) sont fournis par l'activité des enzymes, qui sont des protéines de par leur nature. Les protéines comprennent également les structures contractiles sous-jacentes au mouvement, telles que la protéine contractile musculaire (actomyosine), les tissus de soutien du corps (collagène des os, cartilage, tendons), les épidermes du corps (peau, cheveux, ongles, etc.), constitués principalement de: des collagènes, des élastines, des kératines, ainsi que des toxines, des antigènes et des anticorps, de nombreuses hormones et d’autres substances biologiquement importantes. Le rôle des protéines dans un organisme vivant est déjà souligné par leur nom même «protéines» (traduit du grec protos - premier, primaire), proposé en 1840 par le chimiste néerlandais G. Mulder, qui découvrit que les tissus des animaux et des plantes contiennent des substances ressemblant blanc d'oeuf. Peu à peu, il a été constaté que les protéines constituaient une classe étendue de substances diverses, construites sur le même plan. Constatant l’importance primordiale des protéines dans les processus vitaux, Engels a déterminé que la vie était un mode d’existence des corps protéiques, consistant en un auto-renouvellement constant des constituants chimiques de ces corps.

En raison de la taille relativement grande des molécules de protéines, de la complexité de leur structure et du manque de données suffisamment précises sur la structure de la plupart des protéines, il n’existe toujours pas de classification chimique rationnelle des protéines. La classification existante est en grande partie conditionnelle et repose principalement sur les propriétés physicochimiques des protéines, leurs sources de production, leur activité biologique et d'autres signes, souvent accidentels. Ainsi, selon leurs propriétés physicochimiques, les protéines sont divisées en fibres fibrillaires et globulaires, hydrophiles (solubles) et hydrophobes (insolubles), etc. Selon la source de production, les protéines sont divisées en animaux, plantes et bactéries; sur les protéines musculaires, le tissu nerveux, le sérum sanguin, etc. sur l'activité biologique - sur les protéines enzymatiques, les protéines hormonales, les protéines structurelles, les protéines contractiles, les anticorps, etc. Cependant, il convient de garder à l'esprit qu'en raison de l'imperfection de la classification elle-même, et également en raison de la diversité exceptionnelle des protéines, de nombreuses protéines individuelles ne peuvent être attribuées à aucun des groupes décrits ici.

Toutes les protéines peuvent être divisées en protéines simples, ou protéines, et protéines complexes, ou protéides (complexes de protéines avec des composés non protéiques). Les protéines simples sont des polymères d’acides aminés; Le complexe, en plus des résidus d’acides aminés, contient également des groupes non protéiques, appelés groupes prosthétiques.

Ils ont un poids moléculaire relativement faible (12 à 13 000), avec une prédominance de propriétés alcalines. Localisé principalement dans les noyaux de cellules. Soluble dans les acides faibles, précipité par l'ammoniac et l'alcool. Ils n'ont qu'une structure tertiaire. In vivo, ils sont fortement liés à l'ADN et font partie des nucléoprotéines. La fonction principale est la régulation de la transmission des informations génétiques à partir de l'ADN et de l'ARN (le blocage de la transmission est possible).

Le plus bas poids moléculaire (jusqu'à 12 000). Affiche les propriétés de base prononcées. Bien soluble dans l'eau et les acides faibles. Contenue dans les cellules germinales et constitue la majeure partie de la protéine chromatine. Comme les histones forment un complexe avec l'ADN, la fonction confère à l'ADN une résistance chimique.

Protéines végétales contenues dans les graines de gluten de céréales et quelques autres dans les parties vertes des plantes. Insoluble dans l'eau, les solutions de sels et d'éthanol, mais bien soluble dans les solutions faibles d'alcalis. Contient tous les acides aminés essentiels, sont des aliments complets.

Protéines végétales. Contenue dans le gluten des plantes céréalières. Soluble uniquement dans l'alcool à 70% (en raison de la forte teneur en proline et en acides aminés non polaires).

Tissus de soutien des protéines (os, cartilage, ligaments, tendons, ongles, cheveux). Insoluble ou difficilement soluble dans l’eau, mélanges de sels et d’alcool-eau de protéines à haute teneur en soufre. Les protéinoïdes incluent la kératine, le collagène, la fibroïne.

Faible poids moléculaire (15-17 mille). Caractérisé par les propriétés acides. Soluble dans l'eau et les solutions à faible teneur en sel. Précipité avec des sels neutres à 100% de saturation. Ils participent au maintien de la pression osmotique du sang, transportent diverses substances avec du sang. Contenu dans le sérum, le lait, le blanc d'oeuf.

Le poids moléculaire peut atteindre 100 000. Dans l'eau, insoluble, mais soluble dans des solutions de sels faibles et précipité dans des solutions moins concentrées (déjà à 50% de saturation). Contenue dans les graines des plantes, en particulier dans les légumineuses et le mardi gras; dans le plasma sanguin et dans certains autres fluides biologiques. Remplir la fonction de protection immunitaire, confère à l’organisme une résistance aux maladies infectieuses virales.

Les protéines complexes sont divisées en plusieurs classes en fonction de la nature du groupe prothétique.

Avoir comme composant non protéique l'acide phosphorique. Les représentants de ces protéines sont le lait de caséinogène, la vitelline (protéine du jaune d'œuf). Une telle localisation des phosphoprotéines indique leur importance pour l'organisme en développement. Dans les formes adultes, ces protéines sont présentes dans les os et les tissus nerveux.

Protéines complexes dont le groupe prosthétique est formé par les lipides. La structure est constituée de petites particules sphériques (150-200 nm), dont la coque externe est formée de protéines (qui leur permet de se déplacer dans le sang), et la partie interne est constituée de lipides et de leurs dérivés. La fonction principale des lipoprotéines est le transport du sang par les lipides. En fonction de la quantité de protéines et de lipides, les lipoprotéines sont subdivisées en chylomicrons, lipoprotéines de basse densité (LDL) et lipoprotéines de haute densité (HDL), parfois appelées - et-lipoprotéines.

Ils contiennent des cations d'un ou plusieurs métaux. Le plus souvent, c'est le fer, le cuivre, le zinc, le molybdène, moins souvent le manganèse, le nickel. Le composant protéique est lié au métal par un lien de coordination.

Le groupe prosthétique est représenté par les glucides et leurs dérivés. Sur la base de la structure chimique du composant glucidique, il existe 2 groupes:

Vrai - en tant que composant glucidique, les monosaccharides sont les plus courants. Les protéoglycanes sont construits à partir d'un très grand nombre d'unités récurrentes à caractère disaccharidique (acide hyaluronique, hyparine, chondroïtine, sulfates de carotène).

Fonctions: structure-mécanique (disponible dans la peau, le cartilage, les tendons); catalytique (enzymes); de protection; participation à la régulation de la division cellulaire.

Effectuer un certain nombre de fonctions: participation au processus de la photosynthèse et des réactions redox, transport du C et du CO₂. Ce sont des protéines complexes dont le groupe prosthétique est représenté par des composés colorés.

Le rôle du groupe protecteur est l'ADN ou l'ARN. La partie protéique est représentée principalement par les histones et les protamines. Ces complexes de l'ADN avec les protamines se trouvent dans les spermatozoïdes et dans les histones - dans les cellules somatiques, où la molécule d'ADN est «enroulée» autour des molécules de la protéine histone. Les nucléoprotéines, de par leur nature même, sont des virus extérieurs à la cellule - ce sont des complexes d'acide nucléique viral et de l'enveloppe protéique de la capside.

Les protéines sont des polymères irréguliers construits à partir de résidus d’a-aminoacides, dont la formule générale en solution aqueuse à des valeurs de pH proches du neutre peut s’écrire comme NH.₃ + CHRCOO -. Les résidus d’acides aminés dans les protéines sont liés par une liaison amide entre les groupes α-amino et -carboxyle. La liaison entre deux résidus d'a-aminoacides est généralement appelée liaison peptidique, et les polymères constitués de résidus d'a-aminoacides liés par des liaisons peptidiques sont appelés polypeptides. La protéine en tant que structure biologiquement significative peut être un seul polypeptide ou plusieurs polypeptides qui forment un seul complexe à la suite d'interactions non covalentes.

Tous les atomes de la liaison peptidique sont situés dans le même plan (configuration plane).

La distance entre les atomes C et N (dans les liaisons -CO-NH) est de 0,1325 nm, c'est-à-dire inférieure à la distance normale entre l'atome de carbone et l'atome N de la même chaîne, exprimée par 0,146 nm. En même temps, il dépasse la distance entre les atomes de C et N connectés par une double liaison (0,127 nm). Ainsi, les liaisons C et N du groupe -CO-NH peuvent être considérées comme un intermédiaire entre un simple et un double, en raison de la conjugaison des électrons n du groupe carbonyle avec les électrons libres de l'atome d'azote. Ceci a un effet certain sur les propriétés des polypeptides et des protéines: à la place des liaisons peptidiques, un réarrangement tautomère est facilement effectué, conduisant à la formation de la forme énolique de la liaison peptidique, qui se caractérise par une réactivité accrue.

La composition élémentaire de protéines

Les protéines contiennent en moyenne environ 1 6% d'azote, 50 à 55% de carbone, 21 à 23% d'oxygène, 15 à 17% d'azote, 6 à 7% d'hydrogène et 0,3 à 2,5% de soufre. Le phosphore, l'iode, le fer, le cuivre et certains autres macro et microéléments, en quantités variables et souvent très faibles, entrent également dans la composition des protéines individuelles.

La teneur en éléments chimiques de base des protéines peut varier, à l'exception de l'azote, dont la concentration est caractérisée par la plus grande constance.

Pour étudier la composition en acides aminés des protéines, on utilise principalement la méthode d'hydrolyse, à savoir le chauffage d'une protéine avec de l'acide chlorhydrique à 6-10 moles / litre à une température de 100 à 110 ° C. Produit un mélange d'acides aminés à partir duquel des acides aminés individuels peuvent être isolés. Pour l'analyse quantitative de ce mélange, on utilise actuellement la chromatographie sur papier échangeuse d'ions et la chromatographie sur papier. Des analyseurs automatisés spéciaux d'acides aminés ont été conçus.

Des méthodes enzymatiques pour le clivage par étapes de la protéine ont également été développées. Certaines enzymes clivent la protéine macromolécule spécifiquement - uniquement sur les sites d'un acide aminé donné. Obtenez donc les produits de clivage par étapes - peptones et peptides, dont l'analyse ultérieure établit leur résidu d'acide aminé.

À la suite de l'hydrolyse de diverses protéines, pas plus de 30 α-aminoacides ne sont isolés. Vingt d'entre eux sont plus communs.

Lors de la formation d'une molécule protéique ou d'un polypeptide, les α-aminoacides peuvent se combiner en différentes séquences. Un grand nombre de combinaisons différentes, par exemple 20 acides aminés, peut former plus de 10 18 combinaisons. L'existence de divers types de polypeptides est pratiquement illimitée.

La séquence de la connexion des acides aminés dans une protéine particulière est déterminée par clivage par étapes ou par diffraction des rayons X.

Identifier les protéines et les polypeptides en utilisant des réactions spécifiques aux protéines. Par exemple:

a) réaction des xantoprotéines (apparition d'une couleur jaune lors de l'interaction avec de l'acide nitrique concentré, qui devient orange en présence d'ammoniac; la réaction est associée à la nitration de résidus de phénylalanine et de tyrosine);

b) réaction du biuret sur les liaisons peptidiques - effet du sulfate de cuivre (II) dilué sur une solution de protéines faiblement alcalines, accompagné de l’apparition d’une couleur bleu violet de la solution, due à la formation complexe de cuivre et de polypeptides.

c) Réaction de Millon (formation d’un colorant jaune-brun lors d’une interaction avec le mercure (NO₃)₂ + Hno₃ + Hno₂;

Les protéines sont des composés de haut poids moléculaire. Ce sont des polymères constitués de centaines et de milliers de résidus d’acides aminés - des monomères. En conséquence, la masse moléculaire des protéines est comprise entre 10 000 et 1 000 000. Ainsi, la ribonucléase (une enzyme qui décompose l'ARN) contient 124 résidus d'acides aminés et son poids moléculaire est d'environ 14 000. La myoglobine (protéine musculaire), constituée de 153 résidus d'acides aminés, a un poids moléculaire de 17 000 et l'hémoglobine - 64 500 (574 résidus d'acides aminés). Les masses moléculaires des autres protéines sont plus élevées: - La globuline (forme d’anticorps) est constituée de 1 250 acides aminés et a un poids moléculaire d’environ 150 000, et le poids moléculaire d’une protéine du virus de la grippe est de 320 000 000.

Actuellement, jusqu'à 200 acides aminés différents ont été trouvés dans divers objets de la faune. Chez l'homme, par exemple, il y en a environ 60. Cependant, seuls 20 acides aminés entrent dans la composition des protéines, parfois appelées naturelles.

Les acides aminés sont des acides organiques dans lesquels l'atome d'hydrogène de l'atome de carbone est remplacé par le groupe amino –NH.₂. La formule montre que la composition de tous les acides aminés comprend les groupes généraux suivants: –C–, -NH₂, –COOH. Les chaînes latérales (radicaux –R) des acides aminés diffèrent. La nature des radicaux est diverse: d'un atome d'hydrogène à des composés cycliques. Ce sont les radicaux qui déterminent les caractéristiques structurelles et fonctionnelles des acides aminés.

Tous les acides aminés, à l’exception du plus simple acide aminoacétique - la glycine (NH₃ + CH₂COO) ont un atome chiral - C * - et peuvent exister sous forme de deux énantiomères (isomères optiques): l’isomère L et l’isomère D.

La composition de toutes les protéines actuellement étudiées ne comprend que les acides aminés de la série L, dans lesquels, si on considère l'atome chiral de l'atome H, les groupes NH₃ +, COO et -R sont dans le sens des aiguilles d'une montre. La nécessité de construire une molécule polymère biologiquement significative pour la construire à partir d'un énantiomère strictement défini est évidente - un mélange incroyablement complexe de diastéréoisomères serait obtenu à partir d'un mélange racémique de deux énantiomères. La question de savoir pourquoi la vie sur Terre repose sur des protéines construites précisément à partir d'acides aminés L et non D reste un mystère intriguant. Il convient de noter que les acides D-aminés sont assez largement distribués chez les animaux sauvages et qu’ils font en outre partie d’oligopeptides biologiquement importants.

Propriétés chimiques et physiques

En dépit de leur différence, divers représentants des protéines ont des propriétés communes.

Ainsi, toutes les protéines étant des particules colloïdales (la taille des molécules étant comprises entre 1 µm et 1 nm), elles forment des solutions colloïdales dans l’eau. Ces solutions sont caractérisées par une viscosité élevée, la possibilité de disperser les rayons de la lumière visible, ne passent pas à travers des membranes semi-perméables.

La viscosité de la solution dépend du poids moléculaire et de la concentration du soluté. Plus le poids moléculaire est élevé, plus la solution est visqueuse. Les protéines en tant que composés à poids moléculaire élevé forment des solutions visqueuses. Par exemple, une solution de blanc d'œuf dans de l'eau.

Les particules colloïdales ne traversent pas les membranes semi-perméables (cellophane, film colloïdal) car leurs pores sont plus petits que les particules colloïdales. Les protéines sont toutes des membranes biologiques. Cette propriété des solutions de protéines est largement utilisée en médecine et en chimie pour la purification des préparations de protéines des impuretés. Ce processus de séparation s'appelle la dialyse. Le phénomène de dialyse est à la base de l'appareil à «rein artificiel», largement utilisé en médecine pour le traitement de l'insuffisance rénale aiguë.

Les protéines sont capables de gonfler, caractérisées par une activité optique et la mobilité dans un champ électrique, certaines sont solubles dans l'eau. Les protéines ont un point isoélectrique.

La propriété la plus importante des protéines est leur aptitude à présenter à la fois des propriétés acides et des propriétés basiques, c'est-à-dire d'agir comme électrolytes amphotères. Ceci est assuré par divers groupes de dissociation qui constituent les radicaux acides aminés. Par exemple, les groupes carboxyle des acides aminés aspartiques et glutamiques confèrent des propriétés acides aux protéines et les radicaux arginine, lysine et histidine confèrent des propriétés alcalines. Plus une protéine contient d’acides aminés dicarboxyliques, plus ses propriétés acides sont prononcées, et inversement.

Les mêmes groupes ont des charges électriques qui forment la charge totale de la molécule de protéine. Dans les protéines, où prédominent les acides aminés aspartiques et glutamine, la charge protéique sera négative, un excès d’acides aminés basiques conférant une charge positive à la molécule protéique. En conséquence, dans le champ électrique, les protéines se déplaceront vers la cathode ou l’anode, en fonction de l’ampleur de leur charge totale. Ainsi, dans un milieu alcalin (pH 7-14), la protéine cède un proton et est chargée négativement (mouvement vers l'anode), alors que dans un milieu acide (pH 1-7), la dissociation des groupes acides est supprimée et la protéine se transforme en cation.

Ainsi, le facteur déterminant le comportement d'une protéine en tant que cation ou anion est la réaction du milieu, qui est déterminée par la concentration en ions hydrogène et exprimée par la valeur du pH. Cependant, à certaines valeurs de pH, le nombre de charges positives et négatives est égalisé et la molécule devient électriquement neutre, c'est-à-dire qu'elle ne se déplacera pas dans un champ électrique. Cette valeur de pH est définie comme le point isoélectrique des protéines. Dans le même temps, la protéine est à l’état le moins stable et, avec de légers changements de pH du côté acide ou alcalin, elle précipite facilement. Pour la plupart des protéines naturelles, le point isoélectrique se trouve dans un milieu faiblement acide (pH 4,8–5,4), ce qui indique la prédominance des acides aminés dicarboxyliques dans leur composition.

La propriété amphotère sous-tend les propriétés tampons des protéines et leur participation à la régulation du pH sanguin. Le pH du sang d’une personne est constant et se situe entre 7,36 et 7,4, malgré diverses substances de nature acide ou basique, qui proviennent régulièrement de l’alimentation ou qui se forment lors de processus métaboliques. Il existe donc des mécanismes spéciaux pour réguler l’équilibre acido-basique de l’environnement interne du corps..

Les protéines participent activement aux réactions chimiques. Cette propriété est due au fait que les acides aminés qui composent les protéines contiennent différents groupes fonctionnels pouvant réagir avec d'autres substances. Il est important que de telles interactions se produisent à l'intérieur de la molécule de protéine, ce qui entraîne la formation de liaisons peptidiques, hydrogène, disulfure et autres. Différents composés et ions peuvent se joindre à des radicaux d'acides aminés et, par conséquent, à des protéines.

Les protéines ont une grande affinité pour l’eau, c’est-à-dire qu’elles sont hydrophiles. Cela signifie que les molécules de protéines, comme les particules chargées, attirent les dipôles d’eau vers eux-mêmes, qui sont situés autour de la molécule de protéine et forment une coque aqueuse ou hydratée. Cette coque empêche les molécules de protéines de coller et de précipiter. La taille de la coque d'hydratation dépend de la structure de la protéine. Par exemple, l’albumine se lie plus facilement aux molécules d’eau et a une coquille d’eau relativement grande, alors que les globulines, le fibrinogène attachent moins d’eau et que la coque d’hydratation est plus petite. Ainsi, la stabilité d'une solution aqueuse d'une protéine est déterminée par deux facteurs: la présence d'une charge de la molécule de protéine et la coque aqueuse située autour de celle-ci. Lorsque ces facteurs sont éliminés, la protéine précipite. Ce processus peut être réversible et irréversible.

Les fonctions des protéines sont extrêmement diverses. Chaque protéine donnée en tant que substance ayant une certaine structure chimique remplit une fonction hautement spécialisée et, dans quelques cas distincts, plusieurs sont liés entre eux. Par exemple, l'adrénaline, une hormone hormonale surrénalienne, pénètre dans le sang, augmente la consommation d'oxygène et la pression artérielle, la glycémie, stimule le métabolisme et intervient également dans le système nerveux des animaux à sang froid.

De nombreuses réactions biochimiques chez les organismes vivants se déroulent dans des conditions douces à des températures proches de 40 ° C et des valeurs de pH proches de la neutralité. Dans ces conditions, la vitesse de la plupart des réactions est négligeable, de sorte que leur mise en oeuvre acceptable nécessite des catalyseurs biologiques spéciaux - des enzymes. Même une réaction aussi simple que la déshydratation de l'acide carbonique:

catalysée par l'enzyme anhydrase carbonique. En général, toutes les réactions, à l'exception de la réaction de photolyse de l'eau 2H₂O4H + + 4e - + O₂, chez les organismes vivants, ils sont catalysés par des enzymes (réactions de synthèse effectuées à l'aide d'enzymes synthétases, réactions d'hydrolyse - utilisant des hydrolases, oxydation - utilisant des oxydases, réduction par addition - utilisant des hydrogénases, etc.). En règle générale, les enzymes sont soit des protéines, soit des complexes de protéines avec n’importe quel cofacteur - un ion métallique ou une molécule organique spéciale. Les enzymes ont une sélectivité d'action élevée, parfois unique. Par exemple, les enzymes qui catalysent l'ajout d'α-aminoacides à l'ARN-t correspondant lors de la biosynthèse des protéines, catalysent l'addition de L-aminoacides uniquement et ne catalysent pas l'addition de D-aminoacides.

Fonction de transport des protéines

À l'intérieur de la cellule doivent entrer de nombreuses substances qui lui fournissent du matériau de construction et de l'énergie. En même temps, toutes les membranes biologiques sont construites selon un principe unique: une double couche de lipides dans laquelle différentes protéines sont immergées et les régions hydrophiles des macromolécules sont concentrées à la surface des membranes et les «queues» hydrophobes sont dans l’épaisseur de la membrane. Cette structure est imperméable à des composants aussi importants que les sucres, les acides aminés, les ions de métaux alcalins. Leur pénétration dans la cellule est réalisée à l'aide de protéines de transport spéciales intégrées dans la membrane cellulaire. Par exemple, les bactéries ont une protéine spéciale qui assure le transfert du sucre du lait - le lactose à travers la membrane externe. Le lactose dans la nomenclature internationale est appelé -galatkozid, par conséquent, la protéine de transport est appelée -galactoside permease.

La pompe K / Na est un exemple important du transport de substances à travers des membranes biologiques contre un gradient de concentration. Au cours de son travail, trois ions Na + positifs sont transférés de la cellule pour deux ions K + positifs dans la cellule. Ce travail s'accompagne de l'accumulation de différence de potentiel électrique sur la membrane cellulaire. Quand cela se décompose, donner de l'énergie. La base moléculaire de la pompe à sodium-potassium a été découverte récemment, il s’est avéré qu’il s’agissait d’une enzyme qui décompose l’ATP - une ATP-ase dépendante du potassium et du sodium.

Dans les organismes multicellulaires, il existe un système de transport de substances d'un organe à un autre. Tout d’abord, c’est l’hémoglobine. De plus, des protéines de transport de sérum albumine sont constamment présentes dans le plasma sanguin. Cette protéine a la capacité unique de former des complexes forts avec les acides gras formés lors de la digestion des graisses, avec certains acides aminés hydrophobes avec des hormones stéroïdiennes, ainsi qu'avec de nombreux médicaments, tels que l'aspirine, les sulfamides et certaines pénicillines.

Les protéines réceptrices insérées dans la membrane plasmique des cellules sont particulièrement importantes pour le fonctionnement des organismes multicellulaires et servent à percevoir et à transformer divers signaux entrant dans la cellule, à la fois de l'environnement et d'autres cellules. Parmi les plus étudiés, on peut citer les récepteurs de l’acétylcholine situés sur la membrane cellulaire dans un certain nombre de contacts interneuronaux, y compris dans le cortex cérébral et dans les composés neuromusculaires. Ces protéines interagissent spécifiquement avec l’acétylcholine CH₃C (O) - LCO₂CH₂N + (CH₃)₃ et répond en transmettant le signal à l'intérieur de la cellule. Après avoir reçu et converti le signal, le neurotransmetteur doit être retiré afin que la cellule puisse se préparer à la perception du prochain signal. À cette fin, une enzyme spéciale, l'acétylcholinestérase, catalyse l'hydrolyse de l'acétylcholine en acétate et en choline.

De nombreuses hormones ne pénètrent pas dans les cellules cibles, mais se lient à des récepteurs spécifiques situés à la surface de ces cellules. Une telle liaison est un signal qui déclenche des processus physiologiques dans la cellule.

Le système immunitaire a la capacité de réagir à l’apparition de particules étrangères en produisant un grand nombre de lymphocytes pouvant endommager spécifiquement ces particules, qui peuvent être des cellules étrangères, telles que des bactéries pathogènes, des cellules cancéreuses, des particules supramoléculaires telles que des virus, des macromolécules, notamment des protéines étrangères. L'un des groupes de lymphocytes, les lymphocytes B, produit des protéines spéciales sécrétées dans le sang qui reconnaissent les particules étrangères et forment un complexe très spécifique à ce stade de destruction. Ces protéines sont appelées immunoglobulines. Les substances étrangères qui provoquent une réponse immunitaire sont appelées antigènes et les immunoglobulines correspondantes sont appelées anticorps.