Protéines simples et complexes. Toutes les protéines sont divisées en deux grands groupes: simples et complexes. Les protéines simples sont construites uniquement à partir d'acides aminés: outre les acides aminés, les protéines complexes contiennent des atomes de métal ou d'autres substances complexes non protéiques.

Les protéines simples se distinguent les unes des autres par leur solubilité dans l'eau et dans d'autres solvants. Les protéines qui peuvent se dissoudre dans de l'eau distillée pure sont appelées albumine. Un exemple d'albumine est le blanc d'œuf, ainsi que les protéines de blé et de pois. Protéines qui peuvent se dissoudre dans une solution faible de sel, appelée globulines. Les représentants des globulines peuvent être appelés protéines sanguines et de nombreuses protéines végétales. Les cellules des organismes vivants contiennent également des protéines solubles dans les alcools et les solutions alcalines faibles.

Protéines complexes. Selon la nature de la nature non protéique des composés qui composent les protéines, ils sont divisés en nucléoprotéines, chromoprotéines, lipoprotéines, etc.

Les chromoprotéines - protéines colorées - sont largement répandues dans les organismes vivants. Ainsi, l'hémoglobine sanguine est une chromoprotéine et contient des atomes de fer. Les nucléoprotéines sont des composés complexes résultant de la combinaison de protéines et d'acides nucléiques. Ils se trouvent dans tous les organismes vivants et font partie intégrante du noyau et du cytoplasme.

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Protéines simples et complexes

Selon la composition chimique, une classe étendue de protéines est divisée en protéines simples (protéines) et en protéines complexes (protéines).

Les protéines simples, ou protéines, sont construites à partir d'acides aminés et, lorsqu'elles sont hydrolysées, se décomposent respectivement en acides aminés. Les protéines complexes, ou protéines, sont des protéines à deux composants constituées d'une protéine simple et d'un composant non protéique, appelé groupe prosthétique. Lors de l'hydrolyse de protéines complexes, en plus des acides aminés libres, la partie non protéique ou ses produits de décomposition sont libérés.

Les protéines simples, à leur tour, sont divisées sur la base de certains critères choisis conditionnellement en un certain nombre de sous-groupes: protamines, histones, albumine, globulines, prolamines, glutélines, protéinoïdes, etc.

La classification des protéines complexes est basée sur la nature chimique de leur composant non protéique:

• 1) glycoprotéines (contiennent des glucides);
• 2) lipoprotéines (contiennent des lipides);
• 3) phosphoprotéines (contiennent de l'acide phosphorique);
• 4) chromoprotéines (contiennent un groupe prothétique coloré);
• 5) les métalloprotéines (contiennent des ions de divers métaux);
• 6) nucléoprotéines (contiennent des acides nucléiques).
• 1. Glycoprotéines. Les groupes prothétiques sont représentés par les glucides et leurs dérivés (1–30%), liés à la partie protéique par une liaison glycosidique covalente via les groupes OH (sérine, thréonine) ou le groupe NH (lysine, asparagine, glutamine).

La composition du groupe prothétique de glycoprotéines:

• - monosaccharides (aldoses, cétoses);
• - les oligosaccharides (disaccharides, trisaccharides, etc.);
• - les polysaccharides (homopolysaccharides, hétéropolysaccharides).

Les homopolysaccharides H contiennent des monosaccharides d'un seul type, les hétéropolysaccharides contiennent des unités monomères différentes. Les homopolysaccharides sont divisés en structure et en réserve.

Amidon - un homopolysaccharide végétal de réserve. Construit à partir de résidus a-glucose, reliés par des liaisons a-glycosidiques.

Le glycogène est la principale réserve d'homopolysaccharide chez l'homme et les animaux supérieurs. Construit leurs résidus α-glucose. Contenue dans tous les organes et tissus, principalement dans le foie et les muscles.

• - récepteurs membranaires cellulaires;
• - les interférons;
• - protéines plasmatiques (sauf albumine);
• - les immunoglobulines;
• - groupe de substances sanguines;
• - fibrinogène, prothrombine;
• - haptoglobine, transferrine;
• - la céruloplasmine;
• - enzymes membranaires;
• - hormones (gonadotrophine, corticotropine).

Les protéoglycanes (glycosaminoglycanes) sont des polymères linéaires, non ramifiés, construits à partir d'unités disaccharidiques répétitives. Les glucides sont des hétéropolysaccharides de haut poids moléculaire et représentent 95% de la molécule. Les glucides et les protéines sont liés par des liaisons glycosidiques via les groupes OH (sérine, thréonine) et NH'2 (lysine, asparagine et glutamine).

L'abondance de groupes ionisés fonctionnels fournit un degré élevé d'hydratation, ainsi que l'élasticité, l'extensibilité et le caractère muqueux des protéoglycanes. Les protéoglycanes sont les acides héparinique, hyaluronique et chondroïtique.

• 2. Lipoprotéines - contiennent des lipides appartenant à plusieurs classes en tant que groupe prosthétique, associés à des lipides et à du cholestérol en raison de diverses forces non covalentes.
• 3. Phosphoprotéines - protéines complexes. Le groupe prothétique est représenté par l'acide phosphorique. Les résidus de phosphore sont reliés à la partie protéique de la molécule par des liaisons ester à travers les groupes hydroxy des acides aminés serine et thréonine.

Incluez les protéines de lait de brebis, les protéines de vitelle - le jaune d’œuf, l’ovalbumine - les protéines d’oeuf de poulet. Une grande quantité est contenue dans le système nerveux central. De nombreuses enzymes cellulaires importantes ne sont actives que sous la forme phosphorylée. Phosphoprotéine - une source d’énergie et de matière plastique.

4. Les chromoprotéines (CP) sont des protéines complexes dont le groupe prothétique leur donne une couleur.

Hémoprotéines - groupe prothétique, a une structure héminéenne. Flavoprotéines - groupe prothétique - FAD ou FMN.

5. Métalloprotéines - contiennent des ions d'un ou de plusieurs métaux liés par des liaisons de coordination avec les groupes fonctionnels de la protéine. Sont souvent des enzymes.

Teneur en métaux dans les métalloprotéines:

• - ferritine, transferrine - Fe;
• - alcool déshydrogénase - Zn;
• - cytochrome oxydase - Cu;
• - protéinases - Mg, K;
• - ATP-aza - Na, K, Ca, Mg.

Fonctions des ions métalliques:

• - sont le centre actif de l'enzyme;
• - servir de pont entre le centre actif de l’enzyme et le substrat, les rapprocher;
• - servir d'accepteurs d'électrons à un certain stade de la réaction enzymatique
• 6. Nucléoprotéines - protéines complexes, dans lesquelles le composant non protéique
• - acides nucléiques - l'ADN ou l'ARN sont liés par de nombreuses liaisons ioniques avec les composants protéiques des acides aminés chargés positivement - l'arginine et la lysine. Par conséquent, les nucléoprotéines sont des polycations (histones). Les composants protéiques sont échangés sous forme de protéines simples.

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8 protéines simples et complexes

Les écureuils simples sont construits à partir de résidus. acides aminés et à l'hydrolyse rompre en conséquence seulement gratuit acides aminés.

Les protéines complexes sont à deux composants. les écureuils, qui consistent en quelques simples écureuil et un composant non protéique appelé groupe pro-esthétique. Avec l'hydrolyse difficile les protéines, sans compter que libre acides aminés, la partie non protéique ou ses produits de décomposition sont libérés.

Simple les écureuils à leur tour, sont divisés sur la base de certains critères sélectionnés de manière conditionnelle en un certain nombre de sous-groupes: protamines, histones, albumines, globulines, les prolamines, glutélines et autres Classification difficile les protéines (voir le chapitre 2) repose sur la nature chimique du constituant non protéique. Conformément à cela, on distingue les phosphoprotéines (contiennent de l’acide phosphorique), les chromoprotéines (qui contiennent des pigments), les nucléoprotéines (contiennent des acides nucléiques), glycoprotéines (contiennent des glucides)lipoprotéines (contiennent des lipides) et des métalloprotéines (contiennent des métaux).

Protamine (protamine) - Principale protéine nucléaire de faible poids moléculaire (4-12 kD). Dans de nombreux animaux, la protamine dans l'ordre des sigons est contenue dans les permatozoïdes et chez certains animaux (par exemple chez les poissons), les histones sont complètement remplacés. La présence de protamine protège l'ADN de l'action du noyau et donne à la chromatine une forme compacte.

HISTONES (du grec Histos-tissu), un groupe de protéines simples fortement basiques (p / 9.5-12.0), contenues dans les noyaux de cellules animales et végétales. Il est supposé que G. est impliqué dans la traduction de très longuesdes moléculeschromosomiqueADNdans une forme adaptée aux espaces. séparation d'individuchromosomeset les déplacer pendantdivisioncellules. On pense aussi que G. est impliqué dans les mécanismestranscriptionsetréplications.

ALBUMINES (du latin. Albumen, genre. Cas de la protéine albuminis), protéines globulaires solubles dans l’eau qui font partie du sérum, du cytoplasme des cellules et plantes vivantes et du lait. naib. Le lactosérum et l'oeuf A. sont connus, de même que la lactalbumine (les composants principaux du sérum, des ovidoprotéines et du lait respectifs).

Globuline (globuline) - Globulines - une famille de protéines globulaires, solubles dans des solutions de sels, d’acides et de bases (les chaînes polypeptidiques sont repliées dans des structures sphériques ou ellipsoïdales - globules). Les globulines sont impliquées dans les réponses immunitaires (immunoglobulines), dans la coagulation sanguine (prothrombine, fibrinogène), etc.

PROLAMINES, protéines de réserve des semences de céréales (dans le blé, ces protéines sont appelées piatalines, dans les zéines de maïs, dans les hordeins d'orge, dans les sealines de seigle, dans l'avoine). Les P. sont divisés en deux groupes - contenant du soufre (riche en S) et du soufre (pauvre en S). Toutes ces protéines sont codées par des familles de gènes apparentés ayant un précurseur commun. Souvent, les glutenines (glutélines ou HMW) sont également liées à P. Tous ces groupes de protéines diffèrent par leur composition en acides aminés, contiennent de nombreux résidus de glutamine et de proline, ainsi que quelques résidus d’acides aminés basiques (voir tableau).

GLYKOPROTEINY (glycoprotéines), Comm., Dans les molécules, les résidus oligo- ou polysaccharidiques sont liés (liaisons O- ou N-glycosidiques) avec des chaînes polypeptidiques de la protéine. G. répandu dans la nature. Ceux-ci comprennent des composants importants du sérum sanguin (immunoglobulines, transferrine, etc.), des substances sanguines du groupe qui déterminent le groupe sanguin humain et animal, des virus antigéniques (grippe, rougeole, encéphalite, etc.), des nécrophilimormones, des lectines,.

IPOPROTEINY (lipoprotéines), complexes consistant en affleurements (apolipoprotéines; sous forme abrégée - apo-L.) Ou pidov, la communication entre les deux rymi est réalisée au moyen de méthodes hydrophobes et électrostatiques. les interactions. L. subdivisé en libre, ou p-enterable (L. plasma de sang, lait, jaune d'oeuf, etc.) et insoluble, ainsi appelé. structurelle (L.Membrankleki, la gaine de myéline des fibres nerveuses, les chloroplastes). La liaison non covalente dans L. inter-protéines ou lipides a un biol important. valeur de Il détermine la possibilité de libre. échangé avec la modulation de St. in L. dans l'organisme. Parmi gratuit. L. (ils occupent une position clé dans le transport des lipides imétabolismistes) naib. L. Le plasma sanguin est étudié, le seigle étant classé selon sa densité.

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Protéines simples et complexes

On appelle protéines simples qui, lorsqu'elles sont hydrolysées, ne se décomposent qu'en acides aminés. Le nom est plutôt arbitraire, car la plupart des protéines dites simples dans les cellules sont associées à d'autres molécules non protéiques.

Néanmoins, on distingue traditionnellement les groupes de protéines simples suivants:

1. Les histones - des protéines majeures de bas poids moléculaire, sont impliquées dans le conditionnement de l'ADN cellulaire, sont des protéines hautement conservatrices et leurs mutations sont fatales. On distingue cinq fractions d'histones: la fraction H1 est riche en lysine, les fractions H2A et H2b sont modérément riches en lysine et les fractions H3 et H4 sont riches en arginine. La séquence d'acides aminés des histones a peu changé au cours de l'évolution, les histones des mammifères, des plantes et de la levure sont très similaires. Par exemple, le H4 humain et le blé H4 ne diffèrent que par quelques acides aminés, en plus de la taille de la molécule de protéine et de sa polarité assez constante. Nous pouvons en conclure que les histones ont été optimisées à l’ère du précurseur commun des animaux, des plantes et des champignons (plus de 700 millions d’années). Bien que d'innombrables mutations ponctuelles se soient produites dans les gènes des histones depuis lors, elles ont apparemment toutes conduit à l'extinction d'organismes mutants.

2. Les protamines - un groupe de protéines de bas poids moléculaire les plus simples, ont des propriétés de base prononcées en raison de la teneur en arginine de 60 à 85%, sont bien solubles dans l’eau, sont des analogues des histones, mais introduisent plus étroitement l’ADN dans les spermatozoïdes des vertébrés afin d’éviter les lacunes dans la division cellulaire.

3. Les prolamines sont des protéines de céréales contenant de 20 à 25% d'acide glutamique et de 10 à 15% de proline, solubles dans de l'alcool à 60 à 80%, tandis que d'autres protéines précipitent dans ces conditions. Dans les prolamines, presque pas de lysine, ce qui réduit considérablement la valeur nutritionnelle des protéines végétales.

4. Les glutéines - également des protéines d’origine végétale, constituent la majeure partie du gluten de céréales.

5. Les albumines - les protéines du sang, qui constituent plus de la moitié des protéines du sang, sont des protéines globulaires, solubles dans l’eau et dans des solutions faibles de sels, précipitant dans une solution saturée (NH₄)₂SO₄, Point isoélectrique - 4,7, ont une charge négative élevée au pH sanguin. L'albumine de sang humain est constituée d'une seule chaîne polypeptidique, comprenant 584 résidus d'acides aminés à haute teneur en acides aspartique et glutamique. La molécule a trois domaines homologues répétés, chacun contenant six ponts disulfure. On peut supposer qu'au cours de l'évolution, le gène déterminant cette protéine a été dupliqué deux fois. L'albumine provoque la principale pression osmotique du sang (oncotic) et a la capacité de se lier aux substances lipophiles, ce qui lui permet de transporter des acides gras, la bilirubine, des substances médicinales, certaines hormones stéroïdiennes, des vitamines, des ions calcium et magnésium. Les albumines existent dans les cellules végétales, où elles se caractérisent par une teneur élevée en méthionine et en tryptophane.

6. Globulines - protéines plasmatiques globulaires, qui ne se dissolvent que dans une solution faible de NaCl, dans une solution non saturée (NH₄)₂SO₄ précipités, ce qui permet de les séparer de l'albumine. Le rapport albumine-globulines est une caractéristique biochimique importante du sang qui est maintenue à un niveau constant. Au cours de l'électrophorèse, les globulines sont divisées en plusieurs fractions:

α₁ - antitrypsine, antichymotrypsine, prothrombine, corticostéroïdes transcortine, transporteur de progestérone, globuline transférant la thyroxine;

α₂ - antithrombine, cholinestérase, plasminogène, macroglobuline, liaison aux protéinases et transportant des ions zinc, protéine transportant le rétinol, protéine transportant la vitamine D;

β - contient de la transferrine, du fer, de la céruloplasmine, du cuivre, du fibrinogène, de la globuline porteuse d’hormones sexuelles, de la transcobalamine, de la vitamine B₁₂, Protéine C-réactive qui active le système du complément;

Il existe également des globulines végétales, caractérisées par une teneur élevée en arginine, asparagine et glutamine et constituées de deux fractions.

7. Scléroprotéines - Protéines insolubles ou partiellement solubles dans l’eau, solutions aqueuses de sels neutres, d’éthanol et de mélanges d’éthanol et d’eau. Ce sont des protéines fibrillaires (kératines, collagène, fibroïne, etc.), elles sont très résistantes aux réactifs chimiques, à l'action des enzymes protéolytiques et ont une fonction structurelle dans le corps.

8. Protéines toxiques - toxines du venin de serpent, des scorpions et des abeilles. Ils se caractérisent par un très faible poids moléculaire.

Les protéines complexes sont des protéines qui se décomposent en acides aminés et en matières non protéiques au cours de l'hydrolyse. Si une substance non protéique est fortement associée au composant protéique, on parle alors de groupe prosthétique.

Les protéines complexes sont divisées en types en fonction du composant non protéique.

Chromoprotéines - contiennent une substance colorée en tant que groupe prosthétique.

Divisé en trois groupes:

a) hémoprotéines (porphyrines ferreuses) - hémoglobine, myoglobine, cytochromes, catalase, peroxydase,

c) flavoprotéines - FAD et FMN, qui font partie des oxydoréductases.

Métalloprotéines - contiennent, en plus des protéines, des ions d’un ou de plusieurs métaux. Ceux-ci comprennent des protéines contenant du fer non héméinique, ainsi que des protéines coordonnées aux atomes de métal dans des protéines enzymatiques complexes:

a) ferritine - protéine complexe hautement soluble dans l'eau et soluble dans l'eau contenant environ 20% de fer, concentrée dans la rate, le foie, la moelle osseuse et qui agit comme un dépôt de fer dans le corps. Le fer dans la ferritine est sous forme oxydée (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂), et les atomes de fer liés de manière coordonnée aux atomes d'azote des groupes peptidiques;

b) La transferrine - une partie de la fraction de β-globuline, contient 0,13% de fer, est un vecteur du fer dans l'organisme. L'atome de fer se combine à la protéine par des liaisons de coordination pour les groupes hydroxyle de la tyrosine.

Phosphoprotéines - protéines contenant de l'acide phosphorique, liées par une liaison ester aux radicaux hydroxyles sérine et thréonine. La teneur en acide phosphorique atteint 1% en phosphoprotéines. Remplir une fonction nutritionnelle en stockant du phosphore pour construire des os et des tissus nerveux.

Les représentants des phosphoprotéines sont:

a) vitelin - blanc de jaune d'oeuf;

b) ichtuline - phosphoprotéine des œufs de poisson.

c) le caséinogène, une phosphoprotéine du lait, existe sous la forme d'un sel soluble avec Ca 2+, lors de la coagulation du lait, du Ca 2+ se détache et la caséine précipite;

Lipoprotéines - protéines qui contiennent des graisses neutres, des acides gras libres, des phospholipides, des cholestérides en tant que groupe prosthétique. Les lipoprotéines font partie de la membrane cytoplasmique et des membranes intracellulaires du noyau, des mitochondries, du réticulum endoplasmique et sont également présentes à l'état libre (principalement dans le plasma sanguin). Les lipoprotéines sont stabilisées par des liaisons non covalentes de différentes natures.

Les lipoprotéines plasmatiques ont une structure caractéristique: à l'intérieur se trouve une goutte de graisse (noyau) contenant des lipides non polaires (triacylglycérides, cholestérol estérifié); la goutte de graisse est entourée d'une coquille contenant des phospholipides et du cholestérol libre, dont les groupes polaires sont transformés en eau et les hydrophobes sont immergés dans le noyau; la portion protéique est représentée par des protéines appelées apoprotéines. Les apoprotéines jouent un rôle crucial dans le fonctionnement des lipoprotéines: elles servent de molécules de reconnaissance aux récepteurs membranaires et de partenaires essentiels des enzymes et des protéines impliquées dans le métabolisme et le métabolisme des lipides.

Les lipoprotéines plasmatiques sont divisées en plusieurs groupes:

- les chylomicrons (CM), transportent les lipides des cellules intestinales vers le foie et les tissus;

- les lipides de transport pré-β-lipoprotéines (lipoprotéines de très basse densité - VLDL) synthétisées dans le foie;

- les β-lipoprotéines (lipoprotéines de basse densité - LDL), transportent le cholestérol vers les tissus;

- Les α-lipoprotéines (lipoprotéines de haute densité - HDL), transportent le cholestérol des tissus au foie, éliminent le cholestérol en excès des cellules, donnent des apoprotéines pour les lipoprotéines restantes.

Plus le noyau lipidique est grand, c'est-à-dire la plus grande partie des lipides non polaires, plus la densité du complexe lipoprotéique est faible. Les chylomicrons ne peuvent pas pénétrer dans la paroi vasculaire en raison de leur grande taille, et les HDL, LDL et partiellement des VLDL. Cependant, les HDL, en raison de leur petite taille, sont plus facilement éliminés de la paroi par le système lymphatique, de plus, ils présentent un pourcentage plus élevé de protéines et de phospholipides et sont métabolisés plus rapidement que ceux riches en cholestérol et en triacylglycéride LDL et VLDL.

Glycoprotéines - contiennent des glucides et leurs dérivés, fortement associés à la partie protéique de la molécule. Les composants glucidiques, en plus de la fonction informative (immunologique), augmentent considérablement la stabilité des molécules vis-à-vis de divers types d’effets chimiques et physiques et les protègent de l’action des protéases.

Les protéines glycosylées se trouvent le plus souvent à l'extérieur de la membrane cytoplasmique et sont sécrétées par les protéines cellulaires. La connexion entre le composant glucidique et la partie protéique de différentes glycoprotéines est réalisée par le biais de la communication via l'un des trois acides aminés suivants: l'asparagine, la sérine ou la thréonine.

Les glycoprotéines incluent toutes les protéines plasmatiques, à l'exception de l'albumine, des glycoprotéines de la membrane cytoplasmique, certaines enzymes, certaines hormones, des glycoprotéines des muqueuses, des antigels sanguins des poissons antarctiques.

Les immunoglobulines, une famille de glycoprotéines en forme de Y, constituent un exemple de glycoprotéines dans lesquelles les deux pics peuvent se lier à l'antigène. Les immunoglobulines dans le corps sont sous forme de protéines membranaires à la surface des lymphocytes et sous forme libre dans le plasma sanguin (anticorps). Une molécule d'IgG est un grand tétramère de deux chaînes lourdes identiques (chaînes H) et de deux chaînes légères identiques (chaînes L). Dans les deux chaînes H, il y a un oligosaccharide lié par covalence. Les chaînes lourdes d'IgG se composent de quatre domaines globulaires V, C₁, Avec₂, Avec₃, chaînes légères - de deux domaines globulaires V et C. La lettre C représente les régions constantes, V - variable. Les deux chaînes lourdes, ainsi qu'une chaîne légère à chaîne légère, sont reliées par des ponts disulfure. Les domaines à l'intérieur sont également stabilisés par des ponts disulfure.

Les domaines ont une longueur d'environ 110 résidus d'acides aminés et ont une homologie mutuelle. Une telle structure est évidemment due à la duplication de gènes. Dans la région centrale de la molécule d'immunoglobuline, il existe une région articulée, qui confère aux anticorps une mobilité intramoléculaire. Les immunoglobulines sont décomposées par l’enzyme papaïne en deux F_ab et un f_c-un fragment. Les deux f_ab-les fragments consistent en une chaîne L et une partie N-terminale de la chaîne H et conservent la capacité de se lier à l'antigène. F_c-le fragment est constitué de la moitié C-terminale des deux chaînes H. Cette partie de l'IgG remplit les fonctions de liaison à la surface cellulaire, d'interaction avec le système du complément et intervient dans le transfert d'immunoglobulines par les cellules.

La glycophorine, une glycoprotéine membranaire des érythrocytes, contient environ 50% de glucides sous la forme d'une longue chaîne polysaccharidique, liée de manière covalente à l'une des extrémités de la chaîne polypeptidique. La chaîne glucidique dépasse de l'extérieur de la membrane, elle contient des déterminants antigéniques qui déterminent le groupe sanguin. De plus, il contient des zones qui lient certains virus pathogènes. La chaîne polypeptidique est immergée à l'intérieur de la membrane, située au milieu de la molécule de glycophorine, la région peptidique hydrophobe traverse la bicouche lipidique, l'extrémité polaire contenant du glutamate et de l'aspartate chargés négativement reste immergée dans le cytoplasme.

Protéoglycanes - diffèrent des glycoprotéines par le rapport entre les glucides et les protéines. Dans les glycoprotéines, une grande molécule protéique est parfois glycosylée avec des résidus glucidiques, les protéoglycanes étant constitués de longues chaînes glucidiques (95%), associées à une faible quantité de protéines (5%). Les protéoglycanes sont la substance principale de la matrice extracellulaire du tissu conjonctif, ils sont aussi appelés glycosaminoglycanes, les mucopolysaccharides. La partie glucidique est représentée par des polymères linéaires non ramifiés construits à partir de motifs disaccharidiques récurrents: ils contiennent toujours les résidus du monomère glucosamine ou galactosamine et de l’acide D ou L-iduronique.

La composition en protéoglycanes comprend 0,04% de silicium, soit 130 à 280 unités répétées de protéoglycanes animaux représentant un atome de cet élément; parmi les représentants du règne végétal, la teneur en silicium des pectines est environ cinq fois plus élevée. On pense que l'acide orthosilicique Si (OH)₄ réagit avec les groupes hydroxyle des glucides, ce qui entraîne la formation de liaisons éther pouvant jouer le rôle de ponts entre les chaînes:

Quelques représentants des protéoglycanes:

1. L'acide hyaluronique est un protéoglycane très répandu. Il est présent dans le tissu conjonctif des animaux, le corps vitré de l'œil, dans le liquide synovial des articulations. De plus, il est synthétisé par diverses bactéries. Les principales fonctions de l'acide hyaluronique sont la liaison de l'eau dans l'espace intercellulaire, la rétention des cellules dans la matrice en forme de gelée, le pouvoir lubrifiant et la capacité d'atténuer les chocs, la participation à la régulation de la perméabilité des tissus. La proportion de protéines est de 1–2%.

L'unité disaccharide consiste en un résidu d'acide glucuronique et un résidu N-acétylglucosamine, liés par une liaison glycosidique β (1 → 3), et les unités disaccharidiques sont liées par une liaison glycosidique β (1 → 4). En raison de la présence de liaisons β (1 → 3), la molécule d'acide hyaluronique, qui compte plusieurs milliers de résidus monosaccharidiques, adopte la conformation en hélice. Il y a trois blocs disaccharides par tour de l'hélice. Les groupes carboxyle hydrophiles des résidus d’acide glucuronique situés à l’extérieur de l’hélice peuvent se lier aux ions Ca 2+. En raison de la forte hydratation de ces groupes, l'acide hyaluronique et d'autres protéoglycanes lors de la formation de gels se lient à 10 000 fois le volume d'eau.

résidu d'acide glucuronique + résidu de N-acétylglucosamine

2. Chondroïtine sulfates - se distingue de l’acide hyaluronique par le fait qu’il contient, à la place de la N-acétylglucosamine, du N-acétylgalactosamine-4 (ou 6) -sulfate. La chondroïtine-4-sulfate est principalement localisée dans le cartilage, les os, la cornée et le cartilage d'embryons. Chondroïtine-6-sulfate - dans la peau, les tendons, les ligaments, le cordon ombilical, les valves cardiaques.

3. L'héparine, un anticoagulant du sang et de la lymphe des mammifères, est synthétisée par les mastocytes, qui sont un élément du tissu conjonctif. Il est uni aux protéoglycanes par sa structure chimique - l’unité disaccharide est constituée du résidu glucuronate-2-sulfate et du résidu N-acétyl-glucosamine-6-sulfate. Il existe plusieurs types d'héparines, de structure légèrement différente. L'héparine est très fortement liée aux protéines. La chaîne glucidique de l'héparine et des sulfates de chondroïtine est liée à la protéine par une liaison O-glycosidique reliant le résidu glucidique final au résidu sérine de la molécule protéique.

4. Murein - le polysaccharide structural principal des parois cellulaires bactériennes. Dans la mureine, les résidus de deux monosaccharides différents liés en position β (1 → 4): la N-acétylglucosamine et l'acide N-acétylmuramique, caractéristiques de la mureine, alternent. Ce dernier est un simple ester d'acide lactique avec la N-acétylglucosamine. Dans la paroi cellulaire, le groupe carboxyle de l'acide lactique est lié par une liaison amide au penta-peptide, qui relie les chaînes individuelles de la mureine en une structure de réseau tridimensionnelle.

Les nucléoprotéines sont des protéines complexes dans lesquelles les acides nucléiques jouent le rôle de parties non protéiques.

Malgré la diversité des protéines présentes dans les cellules, la nature n’a pas encore trié toutes les combinaisons possibles d’acides aminés. La plupart des protéines proviennent d'un nombre limité de gènes ancestraux.

Les protéines homologues remplissent les mêmes fonctions chez différentes espèces. Par exemple, l’hémoglobine transporte l’oxygène de tous les vertébrés et le cytochrome c de toutes les cellules participe aux processus d’oxydation biologique.

Protéines homologues de la plupart des espèces:

a) ont un poids moléculaire identique ou très proche;

b) dans de nombreuses positions contiennent les mêmes acides aminés, appelés résidus invariants;

c) dans certaines positions, il existe des différences significatives dans la séquence d'acides aminés, appelées régions variables;

d) contiennent des séquences homologues - un ensemble de caractéristiques similaires dans la séquence d'acides aminés des protéines comparées; en plus des acides aminés identiques, ces séquences contiennent des radicaux acides aminés, bien que leurs propriétés physicochimiques soient différentes.

Une comparaison de la séquence d'acides aminés de protéines homologues a révélé:

1) les résidus d'acides aminés conservateurs et invariants sont importants pour la formation d'une structure spatiale et d'une fonction biologique uniques de ces protéines;

2) la présence de protéines homologues indique une origine évolutive commune de l'espèce;

3) le nombre de résidus d'acides aminés variables dans les protéines homologues est proportionnel aux différences phylogénétiques entre les espèces comparées;

4) dans certains cas, même de petits changements dans la séquence d'acides aminés peuvent perturber les propriétés et les fonctions des protéines;

5) cependant, tous les changements dans la séquence d'acides aminés ne provoquent pas de perturbations dans les fonctions biologiques des protéines;

6) les plus grandes violations de la structure et de la fonction des protéines se produisent lors du remplacement des acides aminés dans le noyau du repliement des protéines, qui font partie du centre actif, à l'intersection de la chaîne polypeptidique pendant la formation de la structure tertiaire.

Les protéines qui ont des régions homologues de la chaîne polypeptidique, une conformation similaire et des fonctions connexes sont isolées dans des familles de protéines. Par exemple, les sérine protéinases sont une famille de protéines qui fonctionnent comme des enzymes protéolytiques. Certaines substitutions d’acides aminés ont entraîné une modification de la spécificité du substrat vis-à-vis du substrat et l’émergence d’une diversité fonctionnelle au sein de la famille.

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La structure des protéines Structures protéiques: primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires. Protéines simples et complexes

La structure des protéines Structures protéiques: primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires. Protéines simples et complexes

Le nom de "protéines" vient de la capacité de beaucoup d'entre elles à blanchir lorsqu'elles sont chauffées. Le nom "protéines" vient du grec "premier", qui indique leur importance dans le corps. Plus le niveau d'organisation des êtres vivants est élevé, plus la composition des protéines est diversifiée.

Les protéines sont formées à partir d’acides aminés liés entre eux par une liaison peptide-covalente: entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un autre. Dans l'interaction de deux acides aminés, un dipeptide est formé (à partir de résidus de deux acides aminés, de peptos grec - soudés). Le remplacement, l'exclusion ou le réarrangement des acides aminés dans la chaîne polypeptidique provoque l'émergence de nouvelles protéines. Par exemple, lors du remplacement d'un seul acide aminé (glutamine en valine), une maladie grave survient - la drépanocytose, lorsque les érythrocytes ont une forme différente et ne peuvent pas remplir leurs fonctions essentielles (transport de l'oxygène). Lorsqu'une liaison peptidique est formée, une molécule d'eau est séparée. En fonction du nombre de résidus d'acides aminés émettent:

- les oligopeptides (di-, tri-, tétrapeptides, etc.) - contiennent jusqu'à 20 résidus d'acides aminés;

- polypeptides - de 20 à 50 résidus d’acides aminés;

- protéines - plus de 50, parfois des milliers de résidus d’acides aminés

Selon les propriétés physico-chimiques, les protéines sont hydrophiles et hydrophobes.

Il existe quatre niveaux d'organisation de la molécule de protéine: les structures spatiales équivalentes (configurations, conformations) des protéines: primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

La structure primaire des protéines

La structure primaire des protéines est la plus simple. Il a la forme d'une chaîne polypeptidique, où les acides aminés sont liés entre eux par une liaison peptidique forte. Déterminé par la composition qualitative et quantitative des acides aminés et leur séquence.

Structure protéique secondaire

La structure secondaire est formée principalement par des liaisons hydrogène, qui sont formées entre les atomes d'hydrogène du groupe NH d'une boucle d'hélice et l'oxygène du groupe CO de l'autre et sont dirigées le long de l'hélice ou entre des replis parallèles de la molécule de protéine. La molécule de protéine est partiellement ou entièrement torsadée en une hélice α ou forme une structure pliée en β. Par exemple, les protéines de kératine forment une hélice α. Ils font partie des sabots, des cornes, des cheveux, des plumes, des ongles, des griffes. Les protéines β-pliées contiennent des protéines qui font partie de la soie. Les radicaux acides aminés (groupes R) restent en dehors de l'hélice. Les liaisons hydrogène sont beaucoup plus faibles que les liaisons covalentes, mais forment avec une quantité importante une structure assez solide.

Le fonctionnement sous la forme d’une hélice torsadée est caractéristique de certaines protéines fibrillaires - myosine, actine, fibrinogène, collagène, etc.

Structure protéique tertiaire

Structure protéique tertiaire. Cette structure est constante et unique pour chaque protéine. Elle est déterminée par la taille, la polarité des groupes R, la forme et la séquence des résidus d’acides aminés. L'hélice polypeptidique se tord et s'ajuste d'une certaine manière. La formation de la structure tertiaire de la protéine conduit à la formation d'une configuration spéciale de la protéine - globule (du latin. Globulus - la boule). Sa formation est causée par différents types d'interactions non covalentes: hydrophobe, hydrogène, ionique. Des ponts disulfure se produisent entre les résidus d’acides aminés de la cystéine.

Les liaisons hydrophobes sont des liaisons faibles entre des chaînes latérales non polaires résultant de la répulsion mutuelle des molécules de solvant. Dans ce cas, la protéine est torsadée de sorte que les chaînes latérales hydrophobes soient immergées profondément dans la molécule et la protègent de toute interaction avec de l'eau, et les chaînes hydrophiles latérales sont situées à l'extérieur.

La plupart des protéines ont une structure tertiaire - globulines, albumine, etc.

Structure protéique quaternaire

Structure protéique quaternaire. Il est formé à la suite de la combinaison de chaînes de polypeptides individuelles. Ensemble, ils constituent une unité fonctionnelle. Les types de liaisons sont différents: hydrophobe, hydrogène, électrostatique, ionique.

Des liaisons électrostatiques apparaissent entre les radicaux électronégatifs et électropositifs des résidus d’acides aminés.

Pour certaines protéines, le placement globulaire des sous-unités est caractéristique - ce sont des protéines globulaires. Les protéines globulaires sont facilement dissoutes dans de l'eau ou des solutions salines. Plus de 1000 enzymes connues appartiennent aux protéines globulaires. Les protéines globulaires comprennent certaines hormones, anticorps, protéines de transport. Par exemple, une molécule complexe d'hémoglobine (protéine des globules rouges du sang) est une protéine globulaire et consiste en quatre macromolécules de globines: deux chaînes a et deux chaînes β, chacune étant liée à un hème contenant du fer.

D'autres protéines sont caractérisées par la coalescence en structures hélicoïdales - il s'agit de protéines fibrillaires (du latin. Fibrilla - fibrous). Plusieurs hélices α (de 3 à 7) coalescent, comme des fibres dans un câble. Les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau.

Les protéines sont divisées en simples et complexes.

Protéines simples (protéines)

Les protéines simples (protéines) sont uniquement constituées de résidus d’acides aminés. Les protéines simples comprennent les globulines, l'albumine, les glutélines, les prolamines, les protamines et les capsules. L'albumine (par exemple, la sérum albumine) est soluble dans l'eau, les globulines (par exemple, les anticorps) sont insolubles dans l'eau, mais solubles dans les solutions aqueuses de certains sels (chlorure de sodium, etc.).

Protéines complexes (protéides)

Les protéines complexes (protéines) comprennent, outre les résidus d’acides aminés, des composés de nature différente, appelés groupe prosthétique. Par exemple, les métalloprotéines sont des protéines contenant du fer non hémique ou liées par des atomes métalliques (la plupart des enzymes), les nucléoprotéines sont des protéines liées à des acides nucléiques (chromosomes, etc.), les phosphoprotéines sont des protéines contenant des résidus d'acide phosphorique (protéines d'œuf). jaune, etc., glycoprotéines - protéines associées à des glucides (certaines hormones, anticorps, etc.), chromoprotéines - protéines contenant des pigments (myoglobine, etc.), lipoprotéines - protéines contenant des lipides (inclus dans la composition des membranes).

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De quoi sont constituées les protéines? Exemples de protéines simples et complexes. Exemples de protéines simples

De quoi sont constituées les protéines? Exemples de protéines simples et complexes

Pour imaginer l’importance des protéines, il suffit de rappeler la phrase bien connue de Friedrich Engels: «La vie est un mode d’existence des corps protéiques». En fait, sur Terre, ces substances, ainsi que les acides nucléiques, provoquent toutes les manifestations de la matière vivante. Dans cet article, nous découvrons la composition de la protéine, examinons sa fonction et déterminons les caractéristiques structurelles de différentes espèces.

Peptides - polymères hautement organisés

En effet, dans les cellules vivantes des plantes et des animaux, les protéines prédominent quantitativement par rapport aux autres substances organiques et remplissent également le plus grand nombre de fonctions diverses. Ils sont impliqués dans divers processus cellulaires très importants, tels que le mouvement, la protection, la signalisation, etc. Par exemple, dans les tissus musculaires animaux et humains, les peptides représentent jusqu'à 85% de la masse de matière sèche, et dans les os et le derme, de 15 à 50%.

Toutes les protéines cellulaires et tissulaires sont composées d'acides aminés (20 espèces). Leur nombre dans les organismes vivants est toujours égal à vingt espèces. Différentes combinaisons de monomères peptidiques forment diverses protéines. Il est calculé par le nombre astronomique de 2x1018 espèces possibles. En biochimie, les polypeptides sont appelés polymères biologiques de haut poids moléculaire - macromolécules.

Acides aminés - Monomères de protéines

Les 20 types de ces composés chimiques sont tous des unités structurelles de protéines et ont la formule générale Nh3-R-COOH. Ce sont des substances organiques amphotères capables de présenter des propriétés à la fois basiques et acides. Non seulement les protéines simples, mais aussi complexes, contiennent les acides aminés essentiels. Mais des monomères indispensables, tels que la valine, la lysine, la méthionine, ne peuvent être trouvés que dans certains types de protéines, appelées complètes.

Par conséquent, lors de la caractérisation d'un polymère, non seulement le nombre d'acides aminés composés de protéines est pris en compte, mais également les monomères reliés par des liaisons peptidiques à une macromolécule. Nous ajoutons également que les acides aminés remplaçables tels que l'asparagine, l'acide glutamique et la cystéine peuvent être synthétisés indépendamment dans des cellules humaines et animales. Des monomères irremplaçables de protéines se forment dans les cellules de bactéries, de plantes et de champignons. Ils pénètrent dans des organismes hétérotrophes uniquement avec des aliments.

Comment se forme le polypeptide?

Comme vous le savez, 20 acides aminés différents peuvent être combinés en plusieurs molécules de protéines. Comment se fait la liaison des monomères entre eux? Il s'avère que les groupes carboxyle et amine des acides aminés à proximité interagissent les uns avec les autres. Des soi-disant liaisons peptidiques se forment et des molécules d'eau sont libérées en tant que sous-produit de la réaction de polycondensation. Les molécules de protéines résultantes sont constituées de résidus d’acides aminés et de liaisons peptidiques répétitives. Par conséquent, ils sont également appelés polypeptides.

Souvent, les protéines peuvent contenir non pas une, mais plusieurs chaînes polypeptidiques à la fois et consistent en plusieurs milliers de résidus d’acides aminés. De plus, les protéines simples, ainsi que les protéines, peuvent compliquer leur configuration spatiale. Cela crée non seulement la structure primaire, mais également la structure secondaire, tertiaire et même quaternaire. Considérez ce processus plus en détail. Poursuivant notre étude de la composition de la protéine, voyons quel type de configuration présente cette macromolécule. Ci-dessus, nous avons constaté qu'une chaîne polypeptidique contient de nombreuses liaisons chimiques covalentes. Une telle structure s'appelle primaire.

Il joue un rôle important dans la composition quantitative et qualitative des acides aminés, ainsi que la séquence de leurs composés. La structure secondaire se produit au moment de la formation de la spirale. Il est stabilisé par de nombreuses liaisons hydrogène émergentes.

Plus haut niveau d'organisation des protéines

La structure tertiaire apparaît à la suite de l'emballage de la spirale sous la forme d'une boule - un globule, par exemple, la protéine musculaire myoglobine a exactement cette structure spatiale. Il est supporté à la fois par des liaisons hydrogène nouvellement formées et par des ponts disulfure (s'il existe plusieurs résidus de cystéine dans la molécule de protéine). La forme quaternaire est le résultat de la combinaison simultanée de plusieurs globules de protéines dans une même structure, par le biais de nouveaux types d’interactions, par exemple hydrophobes ou électrostatiques. Outre les peptides, des parties non protéiques sont également incluses dans la structure quaternaire. Il peut s'agir d'ions de magnésium, de fer, de cuivre, de résidus d'orthophosphate ou d'acides nucléiques, ainsi que de lipides.

Caractéristiques de la biosynthèse des protéines

Auparavant, nous avons découvert ce que la protéine est. Il est construit à partir d'une séquence d'acides aminés. Leur assemblage dans une chaîne polypeptidique se produit dans les ribosomes - des organites non membranaires de cellules végétales et animales. Dans le processus de biosynthèse, des molécules d’ARN d’information et de transport interviennent également. Les premiers sont la matrice pour l'assemblage des protéines et les derniers transportent divers acides aminés. Dans le processus de biosynthèse cellulaire, un dilemme se pose, à savoir, la protéine est constituée de nucléotides ou d’acides aminés? La réponse est sans équivoque: les polypeptides simples et complexes sont constitués de composés organiques amphotères, des acides aminés. Dans le cycle de vie d'une cellule, il y a des périodes d'activité, lorsque la synthèse des protéines est particulièrement active. Ce sont les étapes dites interphases J1 et J2. Actuellement, la cellule est en pleine croissance et nécessite une grande quantité de matériau de construction, à savoir des protéines. De plus, la mitose, qui aboutit à la formation de deux cellules filles, nécessite une grande quantité de substances organiques. Il existe donc une synthèse active des lipides et des glucides sur les canaux du réticulum endoplasmique lisse, ainsi qu'une biosynthèse des protéines sur le EPS.

Fonctions des protéines

Sachant en quoi consiste une protéine, il est possible d'expliquer à la fois la grande variété de leurs espèces et les propriétés uniques inhérentes à ces substances. Les protéines remplissent diverses fonctions au sein de la cellule, par exemple la construction, car elles font partie des membranes de toutes les cellules et organoïdes: mitochondries, chloroplastes, lysosomes, le complexe de Golgi, etc. Les peptides tels que les gamoglobulines ou les anticorps sont des exemples de protéines simples qui remplissent une fonction protectrice. En d'autres termes, l'immunité cellulaire résulte de l'action de ces substances. La protéine complexe de l'hémocyanine, associée à l'hémoglobine, assure une fonction de transport chez les animaux, c'est-à-dire qu'elle transporte de l'oxygène dans le sang. Les protéines de signalisation qui composent les membranes cellulaires informent la cellule elle-même des substances qui tentent de pénétrer dans son cytoplasme. L'albumine peptidique est responsable des paramètres sanguins de base, par exemple, de sa capacité à se coaguler. La protéine d'œuf de poule d'ovalbumine est stockée dans la cellule et constitue la principale source de nutriments.

Protéines - la base du cytosquelette cellulaire

L'une des fonctions importantes des peptides est le soutien. Il est très important de préserver la forme et le volume des cellules vivantes. Les structures dites sous-membranaires - microtubules et micronites qui s'entrelacent - forment le squelette interne de la cellule. Les protéines incluses dans leur composition, par exemple la tubuline, peuvent facilement se contracter et s'étirer. Cela aide la cellule à conserver sa forme lors de diverses déformations mécaniques.

Dans les cellules végétales, avec les protéines de l'hyaloplasme, les brins du cytoplasme, le plasmodesma, remplissent également une fonction de support. En passant à travers les pores de la paroi cellulaire, ils déterminent la relation entre les structures cellulaires adjacentes qui forment le tissu végétal.

Enzymes - substances de nature protéique

Une des propriétés les plus importantes des protéines est leur effet sur la vitesse des réactions chimiques. Les protéines principales sont capables de dénaturation partielle - le processus de déroulement de la macromolécule dans une structure tertiaire ou quaternaire. La chaîne polypeptidique elle-même n'est pas détruite. La dénaturation partielle est à la base des fonctions signal et catalytique de la protéine. Cette dernière propriété est la capacité des enzymes à influencer le taux de réactions biochimiques dans le noyau et le cytoplasme de la cellule. Les peptides, qui au contraire réduisent la vitesse des processus chimiques, sont appelés non pas des enzymes, mais des inhibiteurs. Par exemple, la protéine catalase simple est une enzyme qui accélère le processus de scission de la substance toxique du peroxyde d’hydrogène. Il est formé comme produit final de nombreuses réactions chimiques. La catalase accélère son utilisation en substances neutres: eau et oxygène.

Propriétés des protéines

Les peptides sont classés à bien des égards. Par exemple, en ce qui concerne l'eau, ils peuvent être divisés en hydrophiles et hydrophobes. La température affecte également la structure et les propriétés des molécules de protéines de différentes manières. Par exemple, la protéine de kératine - un composant des ongles et des cheveux peut résister à des températures basses et élevées, c’est-à-dire qu’elle est thermolabile. Mais la protéine d’ovalbumine, déjà mentionnée précédemment, est complètement détruite lorsqu’elle est chauffée à 80-100 ° C. Cela signifie que sa structure primaire est scindée en résidus d’acides aminés. Un tel processus s'appelle la destruction. Quelles que soient les conditions que nous créons, la protéine ne peut pas reprendre sa forme native. Les protéines motrices - l'actine et la milosine sont présentes dans les fibres musculaires. Leur contraction et leur relaxation alternées sous-tendent le travail des tissus musculaires.

1.10.1. Protéines simples (protéines)

Les protéines (protéines simples) incluent des protéines composées uniquement d'acides aminés.

Ils sont à leur tour divisés en groupes en fonction des propriétés physico-chimiques et des caractéristiques de la composition en acides aminés. On distingue les groupes de protéines simples suivants:

Les albumines sont un groupe répandu de protéines dans les tissus du corps humain.

Elles ont un poids moléculaire relativement faible de 50 à 70 000 d. Les albumines dans la plage physiologique de pH ont une charge négative, car, en raison de la teneur élevée en acide glutamique dans leur composition, elles se trouvent à l'état isoélectrique à pH 4,7. Ayant un faible poids moléculaire et une charge prononcée, l’albumine se déplace pendant l’électrophorèse à une vitesse suffisamment élevée. La composition en acides aminés de l'albumine est diverse, ils contiennent l'ensemble des acides aminés essentiels. Les albumines sont des protéines hautement hydrophiles. Ils sont solubles dans l'eau distillée. Une puissante couche d'hydratation se forme autour de la molécule d'albumine. Par conséquent, une concentration élevée de sulfate d'ammonium de 100% est nécessaire pour les relarguer des solutions. Les albumines remplissent une fonction structurelle, de transport dans le corps, participent au maintien des constantes physico-chimiques du sang.

Les globulines constituent un groupe hétérogène très répandu de protéines, généralement associé à l'albumine. Ils ont un poids moléculaire plus élevé que l'albumine - jusqu'à 200 000 ou plus, de sorte qu'ils se déplacent plus lentement pendant l'électrophorèse. Le point isoélectrique des globulines est à pH 6,3 - 7. Ils diffèrent par un ensemble divers d'acides aminés. Les globulines ne sont pas solubles dans l'eau distillée, mais dans les solutions salines KCl, NaCl 5–10%. Les globulines sont moins hydratées que l'albumine et sont donc libérées des solutions déjà saturées à 50% avec du sulfate d'ammonium. Les globulines dans le corps remplissent principalement des fonctions structurelles, protectrices et de transport.

Les histones ont un faible poids moléculaire (11 à 24 000 pouces). Ils sont riches en acides aminés alcalins, la lysine et l'arginine, et sont donc à l'état isoélectrique dans un milieu fortement alcalin à pH 9,5 - 12. Dans des conditions physiologiques, les histones ont une charge positive. Dans différents types d'histones, le contenu en arginine et en lysine varie et se divise donc en 5 classes. Les histones N1 et H2 sont riches en lysine, les histones H3 en arginine. Les molécules d'histone sont polaires, très hydrophiles et ne se sont donc pas dissoutes en solution. Dans les cellules, les histones chargées positivement sont généralement associées à un ADN chargé négativement dans la composition de la chromatine. Les histones de la chromatine forment le noyau sur lequel la molécule d’ADN est enroulée. Les principales fonctions des histones sont structurelles et régulatrices.

Protamine - Protéines alcalines de bas poids moléculaire. Leur masse moléculaire est de 4 à 12 000 d. Les protamines contiennent jusqu'à 80% d'arginine et de lysine. Ils sont contenus dans la composition de telles nucléoprotéines de lait de poisson comme la crupéine (hareng), le maquereau (maquereau).

Les prolamines, les glutélines sont des protéines végétales riches en acide glutamique (jusqu'à 43%) et en acides aminés hydrophobes, en particulier la proline (jusqu'à 10-15%). En raison des particularités de la composition en acides aminés, les prolamines et les glutélines ne sont pas solubles dans l'eau et les solutions salines, mais dans l’éthanol à 70%. Les prolamines et les glutélines sont des protéines alimentaires de céréales, constituant les protéines dites de gluten. Les protéines du gluten comprennent la sékaline (seigle), la gliadine (blé), l'hordéine (orge) et l'avénine (avoine). Dans l’enfance, il peut exister une intolérance aux protéines du gluten, contre lesquelles des anticorps sont produits dans les cellules lymphoïdes de l’intestin. L'entéropathie au gluten se développe, l'activité des enzymes intestinales diminue. À cet égard, il est recommandé aux enfants d'introduire des décoctions de céréales après l'âge de 4 mois. Ne contient pas de protéines de gluten de riz et de maïs.

Protéinoïdes (protéinés) - Protéines fibrillaires insolubles dans l’eau des tissus de soutien (os, cartilage, tendons, ligaments). Ils sont représentés par le collagène, l'élastine, la kératine, la fibroïne.

Le collagène (qui donne la colle à la naissance) - une protéine largement répandue dans le corps, représente environ un tiers de toutes les protéines du corps. Inclus dans les os, le cartilage, les dents, les tendons et autres types de tissu conjonctif.

Les particularités de la composition en acides aminés du collagène comprennent, notamment, une teneur élevée en glycine (1/3 de tous les acides aminés), en proline (1/4 de tous les acides aminés) et en leucine. La composition du collagène contient des acides aminés rares, l'hydroxyproline et l'hydroxylysine, mais il n'y a pas d'acides aminés cycliques.

Les chaînes polypeptidiques de collagène contiennent environ 1000 acides aminés. Il existe plusieurs types de collagène, en fonction de la combinaison de différents types de chaînes polypeptidiques. Les types formant des fibrilles de collagène comprennent le collagène du premier type (dominant dans la peau), le collagène du second type (dominant dans le cartilage) et le collagène du troisième type (dominant dans les vaisseaux). Chez les nouveau-nés, la majeure partie du collagène est représentée par le type III, chez les adultes, les types II et I.

La structure secondaire du collagène est une hélice alpha spéciale «cassée» dans la bobine de laquelle correspondent 3,3 acides aminés. Le pas d'hélice est de 0,29 nm.

Les trois chaînes polypeptidiques du collagène sont posées sous la forme d'un câble à triple torsion fixé par des liaisons hydrogène et forment l'unité structurelle de la fibre de collagène - tropocollagène. Les structures de tropocollagène sont disposées en parallèle, décalées dans le sens de la longueur, fixées par des liaisons covalentes et forment une fibre de collagène. Le calcium se dépose dans le tissu osseux dans les intervalles entre le tropocollagène. Les fibres de collagène contiennent des glucides qui stabilisent les faisceaux de collagène.

Kératines - protéines de cheveux, ongles. Ils ne sont pas solubles dans les solutions de sels, acides, alcalis. Dans la composition des kératines, il existe une fraction qui contient une grande quantité d’acides aminés sérosodorisants (jusqu’à 7 - 12%), formant des ponts disulfures, conférant une haute résistance à ces protéines. Le poids moléculaire des kératines est très élevé, atteignant 2 000 000 d. Les kératines peuvent avoir une structure α et une structure β. Dans les α-kératines, trois hélices α sont combinées en une bobine supercellulaire formant des protofibrilles. Les protofibrilles sont combinées en profibrilles, puis en macrofibrilles. Un exemple de β-kératines est la soie fibroine.

L'élastine est une protéine de fibres élastiques, de ligaments et de tendons. L'élastine n'est pas soluble dans l'eau ni capable de gonfler. Dans l'élastine, la proportion de glycine, de valine et de leucine est élevée (jusqu'à 25-30%). L'élastine est capable de s'étirer sous l'action de la charge et de restaurer sa taille après avoir retiré la charge. L'élasticité est associée à la présence d'un grand nombre de réticulations interchaînes dans l'élastine, avec la participation de l'acide aminé lysine. Deux chaînes forment un lien lysyl - norleucine, quatre chaînes forment un lien - desmosine.

protéines chimiques

Les PROTÉINES sont des substances organiques à haut poids moléculaire contenant de l’azote, avec

composition et structure des molécules.

La protéine peut être considérée comme un polymère complexe d'acides aminés.

Les protéines font partie de tous les organismes vivants, mais elles jouent un rôle particulièrement important

chez les organismes animaux composés de certaines formes de protéines (muscle,

tissus tégumentaires, organes internes, cartilage, sang).

Les plantes synthétisent des protéines (et leurs parties constituantes d’acide aminé) à partir de dioxyde de carbone.

CO2 et eau H2O dus à la photosynthèse, assimilant

autres éléments protéiques (azote N, phosphore P, soufre S, fer Fe, magnésium Mg) de

sels solubles trouvés dans le sol.

Les organismes animaux obtiennent principalement des acides aminés prêts à l'emploi provenant des aliments et sur leur

base construire des protéines de leur corps. Un certain nombre d'acides aminés (acides aminés essentiels)

peuvent être synthétisés directement par des organismes animaux.

Un trait caractéristique des protéines est leur diversité associée à

le nombre, les propriétés et les méthodes de connexion incluses dans leur molécule

acides aminés. Les protéines remplissent la fonction de biocatalyseurs - enzymes,

réguler la vitesse et la direction des réactions chimiques dans le corps. Dans

complexe avec des acides nucléiques fournissent des fonctions de croissance et de transfert

les traits héréditaires sont la base structurelle des muscles et de l'exercice

Les molécules de protéines contiennent des liaisons répétitives C (O) —NH amide, appelées

peptide (la théorie du biochimiste russe A.Ya. Danilevsky).

Ainsi, une protéine est un polypeptide contenant des centaines ou

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html