L'utilisation d'enzymes;

Possédant un degré élevé de sélectivité, les organismes vivants utilisent les enzymes pour effectuer une grande variété de réactions chimiques à un taux élevé; ils conservent leur activité non seulement dans le micro-espace de la cellule, mais également à l'extérieur du corps. Les enzymes sont largement utilisées dans des industries telles que la boulangerie, la brasserie, la vinification, la production de thé, de cuir et de fourrure, la fabrication de fromage, la cuisson (pour le traitement de la viande), etc. Au cours des dernières années, des enzymes ont été utilisées dans l’industrie de la chimie fine pour réaliser des réactions en chimie organique telles que l’oxydation, la réduction, la désamination, la décarboxylation, la déshydratation, la condensation ainsi que pour la séparation et l’isolation d’isomères d’acides aminés de la série L (mélanges racémiques de et isomères D), qui sont utilisés dans l’industrie, l’agriculture, la médecine. La maîtrise des mécanismes d'action subtils des enzymes offrira sans aucun doute des possibilités illimitées d'obtenir de grandes quantités de substances utiles utiles en laboratoire avec un rendement de presque 100%.

Actuellement, une nouvelle branche de la science est en train de se développer: l’enzymologie industrielle, base de la biotechnologie. Une enzyme liée de manière covalente («cousue») à tout support polymère organique ou inorganique (matrice) est appelée immobilisée. La technique d'immobilisation d'enzymes permet de résoudre un certain nombre de problèmes clés de l'enzymologie: garantir la haute spécificité de l'action des enzymes et augmenter leur stabilité, facilité de manipulation, possibilité de les réutiliser, utilisation dans des réactions synthétiques en flux. L'utilisation de cette technologie dans l'industrie a reçu le nom d'enzymes enzymologiques. Un certain nombre d'exemples témoigne des énormes possibilités de l'ingénierie enzymologique dans divers domaines de l'industrie, de la médecine et de l'agriculture. En particulier, la β-galactosidase immobilisée attachée à un barreau magnétique est utilisée pour réduire la quantité de sucre du lait dans le lait, à savoir. un produit qui ne se divise pas dans le corps d'un enfant malade présentant une intolérance héréditaire au lactose. De plus, le lait traité de cette manière est conservé plus longtemps à l’état congelé et ne subit pas d’épaississement.

Des projets ont été développés pour obtenir des produits alimentaires à partir de cellulose, en les transformant à l'aide d'enzymes immobilisées - les cellulases - en glucose, qui peuvent ensuite être transformés en un produit alimentaire - l'amidon. En principe, grâce à la technologie enzymatique, il est également possible d’obtenir des aliments, notamment des hydrates de carbone, à partir de carburants liquides (huiles), en les divisant en glycéraldéhyde, puis avec la participation d’enzymes pour la synthèse du glucose et de l’amidon. Sans aucun doute, il existe un excellent futur modèle utilisant l'enzymologie d'ingénierie du processus de photosynthèse, c'est-à-dire processus naturel de fixation₂; Outre l’immobilisation, ce processus, vital pour l’humanité tout entière, nécessitera la mise au point de nouvelles approches originales et l’application d’un certain nombre de coenzymes immobilisées spécifiques.

De telles réactions ont trouvé une utilisation dans l'industrie pharmaceutique, par exemple, dans la synthèse du médicament antirhumatismal prednisolone à partir d'hydrocortisone. En outre, ils peuvent servir de modèle à utiliser pour synthétiser et obtenir des facteurs irremplaçables, car en utilisant des enzymes et des coenzymes immobilisés, il est possible d'effectuer de façon dirigée des réactions chimiques conjuguées (y compris la biosynthèse de métabolites irremplaçables), éliminant ainsi le déficit en substances présentant des défauts métaboliques héréditaires. Ainsi, à l’aide d’une nouvelle approche méthodologique, la science fait ses premiers pas dans le domaine de la "biochimie de synthèse".

Les domaines de recherche non moins importants sont l’immobilisation de cellules et la création de méthodes de génie génétique (conception en génie génétique) de souches industrielles de micro-organismes - producteurs de vitamines et d’acides aminés essentiels. L'immobilisation de cellules thyroïdiennes pour la détermination de l'hormone stimulant la thyroïde dans des liquides biologiques ou des extraits de tissus est un exemple d'utilisation médicale de la biotechnologie. La prochaine étape consiste à créer une méthode biotechnologique de production de bonbons non nutritifs, c.-à-d. substituts du sucre alimentaire, qui peuvent créer une sensation de douceur, sans être caloriques. L’une des substances prometteuses est l’aspartame, qui est un ester méthylique du dipeptide - aspartylphénylalanine. L'aspartame est presque 300 fois plus sucrant que le sucre, il est inoffensif et se décompose dans l'organisme en acides aminés libres naturels: l'acide aspartique (aspartate) et la phénylalanine. L’aspartame sera sans aucun doute largement utilisé à la fois en médecine et dans l’industrie alimentaire (aux États-Unis, par exemple, il est utilisé dans les aliments pour bébés et est ajouté à la place du sucre dans le Coca-Cola diététique). Pour la production d'aspartame au moyen de la technologie des gènes, il est nécessaire d'obtenir non seulement de l'acide aspartique libre et de la phénylalanine (précurseurs), mais également une enzyme bactérienne qui catalyse la biosynthèse de ce dipeptide.

La valeur de l’enzymologie technique, ainsi que de la biotechnologie en général, augmentera à l’avenir. Selon les estimations des spécialistes, les produits de tous les procédés biotechnologiques reçus dans un an dans le monde dans les domaines de la chimie, de la pharmacie, de l’alimentation, de la médecine et de l’agriculture représenteront des dizaines de milliards de dollars d’ici l’an 2000. Dans notre pays, d’ici l’an 2000, la production de L-thréonine et vitamine B génétiquement modifiées₂. Déjà en 1998, la production d'un certain nombre d'enzymes, d'antibiotiques, d'α₁-, β-, γ-interféron; l'insuline et l'hormone de croissance font actuellement l'objet d'essais cliniques.

http://studopedia.su/12_114953_primenenie-fermentov.html

Application d'enzymes

Aujourd'hui, l'utilisation d'enzymes dans divers secteurs de l'économie constitue une avancée. Les enzymes ont trouvé une importance particulière dans l'industrie alimentaire. Après tout, justement à cause de la présence d’enzymes dans la pâte, son élévation et son gonflement se produisent. Comme vous le savez, l’essai de gonflement se produit sous l’action du dioxyde de carbone CO₂, qui est à son tour formé à la suite de la décomposition de l'amidon par l'action de l'enzyme amylase, qui est déjà contenue dans la farine. Mais dans la farine de cette enzyme ne suffit pas, il est généralement ajouté. Une autre enzyme protéase qui donne du gluten à la pâte contribue à la rétention de dioxyde de carbone dans la pâte.

La production de boissons alcoolisées n’est pas non plus complète sans la participation d’enzymes. Dans ce cas, les enzymes présentes dans la levure sont largement utilisées. Une variété de bières est obtenue précisément par diverses combinaisons de composés enzymatiques complexes. Les enzymes interviennent également dans la dissolution des précipitations dans les boissons alcoolisées, par exemple, afin que la bière ne contienne pas de sédiment, auquel sont ajoutées des protéases (papaïne, pepsine) qui dissolvent les composés protéiques précipités.

La production de produits laitiers fermentés, tels que le yogourt, repose sur la transformation chimique du lactose (c'est-à-dire du sucre du lait) en acide lactique. Le kéfir est produit de la même manière, mais le fait qu’ils prennent non seulement des bactéries lactiques, mais aussi des levures. Le traitement du lactose entraîne la formation d'acide lactique, mais aussi d'alcool éthylique. À la réception du kéfir, une autre réaction très utile pour le corps humain se produit: il s’agit de l’hydrolyse des protéines qui, du fait de sa consommation humaine, contribue à sa meilleure absorption.

La production de fromage est également associée à des enzymes. Le lait contient des protéines, la caséine, qui se modifient au cours d'une réaction chimique sous l'action de protéases et qui, à la suite de cette réaction, précipitent.

Les protéases sont largement utilisées pour traiter les matières premières du cuir. Sa capacité à produire une hydrolyse des protéines (décomposition des protéines) est largement utilisée pour éliminer les taches persistantes de chocolat, de sauces, de sang, etc. Cellulase enzyme - utilisée dans les détergents. Il est capable d'enlever les "pellets" de la surface du tissu. Une caractéristique importante du lavage avec des poudres contenant des complexes d'enzymes entiers est que le lavage doit être effectué dans de l'eau tiède, mais pas chaude, car l'eau chaude utilisée pour les enzymes est destructrice.

L'utilisation d'enzymes en médecine est associée à leur capacité à cicatriser les plaies et à dissoudre les caillots sanguins. Parfois, des enzymes sont délibérément introduites dans le corps pour les activer, et parfois, en raison d'une activité excessive des enzymes, ils peuvent injecter des substances qui agissent en tant qu'inhibiteurs (substances qui ralentissent le flux des réactions chimiques). Par exemple, sous l'action d'inhibiteurs individuels, les bactéries perdent leur capacité à se multiplier et à se développer.

L'utilisation d'enzymes en médecine est également associée à diverses analyses visant à déterminer les maladies. Dans ce cas, les enzymes jouent le rôle de substances qui entrent en interaction chimique ou favorisent les transformations chimiques dans les fluides corporels physiologiques. En conséquence, on obtient certains produits de réactions chimiques grâce auxquels les laboratoires reconnaissent la présence de l'un ou l'autre des agents pathogènes. Parmi ces enzymes et leurs applications, l'enzyme glucose oxydase est la plus connue, ce qui permet de déterminer la présence de sucre dans l'urine ou le sang humain. En plus des marquages, il existe des enzymes capables de déterminer la présence d'alcool dans le sang. Cette enzyme s'appelle l'alcool déshydrogénase.

Comment séparer l'enzyme des produits de la réaction

Imaginez que nous ayons une enzyme à l'état liquide, elle est prête pour une réaction chimique. Mais comment séparer l'enzyme des produits de réaction!? Dans ce but, des catalyseurs solides sont spécifiquement utilisés, la séparation des produits de la réaction n’est alors pas difficile. En outre, dans la seconde moitié du 20e siècle, ils ont appris à attacher des enzymes à des substances solides - des véhicules. Un tel processus s'appelle l'immobilisation des enzymes, c'est-à-dire leur immobilité; Il est devenu largement utilisé dans la réaction catalytique.

Il existe deux manières de fixer des enzymes sur le support: la première méthode est au niveau physique, c’est-à-dire que l’enzyme ne forme pas de liaisons chimiques avec le support; la seconde est chimique, avec la formation de liaisons chimiques. Dans la méthode physique, l'adsorption est utilisée (liant la substance à la surface du corps). Dans ce cas, l'enzyme est attachée à un corps porteur solide en utilisant, par exemple, des liaisons électrostatiques. Bien sûr, un tel support enzymatique n'est pas durable!

De manière différente, il existe des méthodes physiques qui maintiennent fermement l'enzyme près du vecteur. Pour cela, il est nécessaire que la structure du support soit une espèce de réseau, pour laquelle l'enzyme tombe et s'y attarde. Au cours d'une réaction chimique, les réactifs pénètrent dans le réseau, sont soumis à l'action de l'enzyme, après quoi les produits de la réaction quittent librement le réseau.

Pour immobiliser l’enzyme (son immobilité), vous pouvez utiliser des gels, qui sont l’un des types de systèmes dispersés constitués de nombreuses petites particules de différentes molécules. Par liaison hydrogène, ces particules sont maintenues les unes à côté des autres, formant ainsi un réseau spatial (ou une structure). Si une enzyme est contenue dans une telle solution, elle est retenue par une telle structure.

La structure capable de contenir les enzymes de cette manière est constituée de fils de polystyrène ou de nylon. En cas d'étirement, le «réseau» structurel du matériau se dilate et l'enzyme pénètre librement à l'intérieur. À l'état normal, l'enzyme ne peut pas quitter le réseau, alors que les produits d'une réaction chimique y pénètrent librement.

L’immobilisation de l’enzyme peut être réalisée par des moyens chimiques: la protéine enzymatique est attachée par liaison chimique au support et à l’enzyme voisine, formant ainsi des chaînes entières de grandes tailles (de l’extérieur - comme une particule solide). Les enzymes ainsi combinées dans les réactions chimiques ne se combinent pas avec les produits de la réaction. En outre, la protéine enzymatique est moins susceptible à la dénaturation en raison du fait qu'elle perd sa mobilité excessive et, de plus, dans un tel état, des études ont montré que les enzymes sont difficiles à détruire.

http://www.kristallikov.net/page100.html

Où les enzymes sont utilisés

En agriculture, les enzymes sont utilisées pour préparer les aliments pour animaux, ainsi que pour améliorer leur absorption par les animaux 261 * 266. De plus en plus, les enzymes sont utilisées pour la préparation de médicaments, ainsi qu'en médecine lors du diagnostic. De plus, des enzymes sont utilisées dans la recherche scientifique pour établir la structure de certains composés, en particulier des protéines et des NK, leur biosynthèse, pour étudier l'organisation de structures subcellulaires, comme réactifs analytiques et à d'autres fins 259.

La production et l'utilisation d'enzymes sont particulièrement développées dans des pays tels que les États-Unis et le Japon 271, 272. Par exemple, aux États-Unis, en 1970, 32 000 tonnes de préparations enzymatiques ont été produites, soit plus de 120 articles, et au Japon, 50 000 tonnes de plus de 80 espèces. Sur l’ensemble des préparations enzymatiques obtenues au Japon en 1967, 26% étaient utilisés dans l’industrie alimentaire 272, 23% dans l’industrie textile, 38% dans la production d’aliments pour animaux et d’aliments pour animaux, 4% dans l’industrie du cuir et 9% en médecine. Il a été libéré (en tonnes): amylase - 9850, protéase - 8906, glucose oxydase - 2200, lipases et cellulases - 100 chacune, autres enzymes - 200.

Aux États-Unis, avec l'industrie alimentaire, une part importante des enzymes est utilisée dans la fabrication de détergents (34% en 1971).

En URSS, l’industrie des enzymes a commencé à se créer dans les années trente. Son développement dans les pays de la CEI est particulièrement rapide. 259, 263, 273

Les microorganismes sont de plus en plus utilisés comme matière première pour la production d'enzymes. Ainsi, au Japon, d'après les données de 1967, sur la quantité totale d'enzymes produites, les préparations à base de bactéries représentaient 80%, les moisissures - 10%, les levures - 3%, les matières premières animales - 0,2%.

Les enzymes sont produites sous la forme de préparations contenant une ou de manière prédominante une enzyme, ainsi que de complexes comprenant plusieurs enzymes, et les préparations des mêmes enzymes peuvent porter des noms de marque différents.

Les plus largement utilisées sont les préparations d'enzymes hydrolytiques, dont les plus importantes sont les amylases, qui effectuent la liquéfaction et la saccharification de l'amidon dans différents substrats. Outre les amylases maltées dans divers secteurs de l’industrie alimentaire, la production d’alcool et de brassage utilise de plus en plus des préparations d’enzymes provenant de champignons et de bactéries 263, 266, 274. Par exemple, l’utilisation de l’amylase de champignon dans la fabrication du pain et dans l’industrie de l’alcool a connu un grand succès. Dans l'industrie textile, les amylases bactériennes 263, 266 sont utilisées depuis longtemps pour éliminer les tissus.

Des préparations complexes d’enzymes de micro-organismes, y compris les amylases, sont utilisées dans l’élevage, ainsi que dans le traitement des eaux usées et des conduites d’eau 261, 263, 271, 272.

Les préparations pancréatiques contenant de la et de la-amylase (diastase) sont utilisées en médecine. Des préparations médicinales contenant des amylases de micro-organismes sont également utilisées pour améliorer la digestion dans certaines maladies *. En médecine et dans l’industrie du parfum, l’utilisation d’une préparation spéciale de la diastase de champignons a trouvé son utilité.

Ils produisent des préparations de glucoamylase, qui sont utilisées pour produire du glucose à partir d'amidon dans l'industrie de l'amidon, la panification et d'autres industries.

L'invertase est l'un des glucides les plus couramment utilisés. Elle convertit le saccharose en glucose et en fructose. Il est utilisé dans l'industrie de la confiserie et dans la production de liqueurs afin d'empêcher la cristallisation des produits en raison de la concentration élevée de saccharose. Dans le même but, le lactose est utilisé (décompose le sucre du lait) lors de la réception de la crème glacée, des crèmes et des concentrés de lait 266. 272, 275

Sources et champs d'application des principales préparations enzymatiques produites

http://studfiles.net/preview/5615017/page:8/

Les enzymes

Les enzymes sont un type particulier de protéines qui, par nature, jouent le rôle de catalyseurs dans divers processus chimiques.

Ce terme est constamment entendu, cependant, tout le monde ne comprend pas ce qu’est une enzyme ou une enzyme, quelles sont les fonctions que remplit cette substance, ainsi que les différences entre les enzymes et les enzymes. Tout cela maintenant et découvrez.

Sans ces substances, ni les humains ni les animaux ne pourraient digérer les aliments. Et pour la première fois, l’humanité a eu recours à des enzymes dans la vie de tous les jours, il ya plus de 5 000 ans, lorsque nos ancêtres ont appris à stocker le lait dans des «plats» préparés à partir d’estomacs d’animaux. Dans de telles conditions, sous l'influence de la présure, le lait s'est transformé en fromage. Et ce n’est qu’un exemple de la façon dont une enzyme agit comme catalyseur pour accélérer les processus biologiques. Aujourd'hui, les enzymes sont indispensables dans l'industrie, elles sont importantes pour la production de sucre, de margarines, de yaourts, de bière, de cuir, de textiles, d'alcool et même de béton. Ces substances utiles sont également présentes dans les détergents et les poudres à laver - elles aident à éliminer les taches à basse température.

Histoire de la découverte

L'enzyme est traduit du grec signifie "levain". Et la découverte de cette substance par l’humanité est due au Néerlandais Jan Baptista Van Helmont, qui a vécu au 16ème siècle. À un moment donné, il est devenu très intéressé par la fermentation alcoolique et, au cours de ses recherches, il a découvert une substance inconnue qui accélère ce processus. Le Hollandais l'a appelé fermentum, ce qui signifie "fermentation". Puis, près de trois siècles plus tard, le Français Louis Pasteur, observant également les processus de fermentation, en vint à la conclusion que les enzymes ne sont rien d’autre que des substances de la cellule vivante. Après un certain temps, l’Allemand Edward Buchner a extrait l’enzyme de la levure et a déterminé que cette substance n’était pas un organisme vivant. Il lui a également donné son nom - "zimaza". Quelques années plus tard, un autre Allemand, Willy Kühne, a suggéré de diviser tous les catalyseurs protéiques en deux groupes: les enzymes et les enzymes. En outre, il a suggéré d'appeler le deuxième terme «levain», dont les actions se propagent en dehors des organismes vivants. Et ce n’est que 1897 qui mit fin à tous les conflits scientifiques: il fut décidé d’utiliser les deux termes (enzyme et enzyme) comme synonymes absolus.

Structure: une chaîne de milliers d'acides aminés

Toutes les enzymes sont des protéines, mais toutes les protéines ne sont pas des enzymes. Comme les autres protéines, les enzymes sont composées d'acides aminés. Et, chose intéressante, la création de chaque enzyme passe de cent à un million d’acides aminés enfilés comme des perles sur une ficelle. Mais ce fil n'est jamais uniforme - généralement courbé des centaines de fois. Ainsi, une structure tridimensionnelle unique est créée pour chaque enzyme. Pendant ce temps, la molécule d’enzyme est une formation relativement importante et seule une petite partie de sa structure, appelée centre actif, participe aux réactions biochimiques.

Chaque acide aminé est lié à un autre type spécifique de liaison chimique et chaque enzyme a sa propre séquence d'acides aminés. Environ 20 types de substances amines sont utilisés pour créer la plupart d'entre eux. Même des modifications mineures dans la séquence des acides aminés peuvent modifier radicalement l'apparence et les "talents" de l'enzyme.

Propriétés biochimiques

Bien qu’avec la participation des enzymes dans la nature, il existe un grand nombre de réactions, mais elles peuvent toutes être regroupées en 6 catégories. En conséquence, chacune de ces six réactions se déroule sous l'influence d'un certain type d'enzyme.

Réactions enzymatiques:

Oxydation et réduction

Les enzymes impliquées dans ces réactions sont appelées oxydoréductases. À titre d'exemple, nous pouvons rappeler comment les alcools déshydrogénases convertissent les alcools primaires en aldéhyde.

Les enzymes qui provoquent ces réactions s'appellent des transférases. Ils ont la capacité de déplacer des groupes fonctionnels d'une molécule à une autre. Cela se produit par exemple lorsque l'alanine aminotransférase déplace des groupes alpha-amino entre l'alanine et l'aspartate. De plus, les transferases déplacent les groupes phosphates entre l'ATP et d'autres composés, et les disaccharides sont créés à partir de résidus de glucose.

Les hydrolases impliquées dans la réaction sont capables de casser des liaisons simples en ajoutant des éléments d’eau.

Créer ou supprimer une double liaison.

Ce type de réaction non hydrolytique se produit avec la participation d'une lyase.

Isomérisation des groupes fonctionnels.

Dans de nombreuses réactions chimiques, la position du groupe fonctionnel varie dans la molécule, mais la molécule elle-même est constituée du même nombre et du même type d'atomes qu'avant le début de la réaction. En d'autres termes, le substrat et le produit de réaction sont des isomères. Ce type de transformation est possible sous l'influence d'enzymes isomérases.

La formation d'un seul lien avec l'élimination de l'élément de l'eau.

Les hydrolases détruisent la liaison en ajoutant de l’eau à la molécule. Les lyases effectuent la réaction inverse en éliminant la partie eau des groupes fonctionnels. Ainsi, créez une connexion simple.

Comment travaillent-ils dans le corps?

Les enzymes accélèrent presque toutes les réactions chimiques survenant dans les cellules. Elles sont vitales pour l’homme, facilitent la digestion et accélèrent le métabolisme.

Certaines de ces substances aident à briser des molécules trop grosses en plus petites particules que le corps peut digérer. D'autres se lient à des molécules plus petites. Mais les enzymes, en termes scientifiques, sont très sélectives. Cela signifie que chacune de ces substances ne peut qu'accélérer une réaction spécifique. Les molécules avec lesquelles les enzymes "fonctionnent" sont appelées substrats. Les substrats, à leur tour, créent un lien avec une partie de l’enzyme appelée centre actif.

Deux principes expliquent la spécificité de l’interaction des enzymes et des substrats. Dans le modèle dit à clé, le centre actif de l'enzyme se substitue à une configuration strictement définie. Selon un autre modèle, les deux participants à la réaction, le centre actif et le substrat, changent de forme pour se connecter.

Quel que soit le principe d'interaction, le résultat est toujours le même: la réaction sous l'influence de l'enzyme a lieu beaucoup plus rapidement. À la suite de cette interaction, de nouvelles molécules «naissent», qui sont ensuite séparées de l'enzyme. Une substance-catalyseur continue de faire son travail, mais avec la participation d'autres particules.

Hyper et hypoactivité

Il existe des cas où les enzymes remplissent leurs fonctions avec une intensité irrégulière. Une activité excessive entraîne une formation excessive du produit de la réaction et une insuffisance du substrat. Le résultat est une détérioration de la santé et une maladie grave. L'hyperactivité enzymatique peut être due à la fois à un trouble génétique et à un excès de vitamines ou d'oligo-éléments utilisés dans la réaction.

L'hypoactivité des enzymes peut même entraîner la mort lorsque, par exemple, les enzymes ne suppriment pas les toxines du corps ou qu'un déficit en ATP se produit. La cause de cette affection peut également être une mutation génétique ou, à l’inverse, une hypovitaminose et une carence en d’autres nutriments. De plus, une température corporelle basse ralentit de manière similaire le fonctionnement des enzymes.

Catalyseur et pas seulement

Aujourd'hui, vous pouvez souvent entendre parler des avantages des enzymes. Mais de quelles substances dépend la performance de notre corps?

Les enzymes sont des molécules biologiques dont le cycle de vie n’est pas défini par un cadre depuis la naissance et la mort. Ils travaillent simplement dans le corps jusqu'à ce qu'ils se dissolvent. En règle générale, cela se produit sous l'influence d'autres enzymes.

Au cours des réactions biochimiques, elles ne font pas partie du produit final. Lorsque la réaction est terminée, l'enzyme quitte le substrat. Après cela, la substance est prête à reprendre le travail, mais sur une molécule différente. Et ainsi de suite tant que le corps en a besoin.

La particularité des enzymes est que chacune d’elles n’assume qu’une des fonctions qui lui sont assignées. Une réaction biologique ne se produit que lorsque l'enzyme trouve le bon substrat pour cela. Cette interaction peut être comparée au principe de fonctionnement de la clé et de la serrure: seuls les éléments correctement sélectionnés pourront «travailler ensemble». Autre caractéristique: ils peuvent fonctionner à basses températures et à pH modéré, et comme les catalyseurs sont plus stables que tout autre produit chimique.

Les enzymes en tant que catalyseurs accélèrent les processus métaboliques et d’autres réactions.

En règle générale, ces processus consistent en certaines étapes, chacune nécessitant le travail d'une enzyme. Sans cela, le cycle de conversion ou d’accélération ne peut pas se terminer.

Peut-être la plus connue de toutes les fonctions des enzymes est le rôle de catalyseur. Cela signifie que les enzymes combinent des produits chimiques de manière à réduire les coûts énergétiques nécessaires à une formation plus rapide du produit. Sans ces substances, les réactions chimiques se produiraient des centaines de fois plus lentement. Mais les capacités enzymatiques ne sont pas épuisées. Tous les organismes vivants contiennent l'énergie dont ils ont besoin pour continuer à vivre. L'adénosine triphosphate, ou ATP, est une sorte de batterie chargée qui fournit de l'énergie aux cellules. Mais le fonctionnement de l'ATP est impossible sans enzymes. Et la principale enzyme qui produit l'ATP est la synthase. La synthase produit environ 32 à 34 molécules d’ATP par molécule de glucose transformée en énergie.

De plus, les enzymes (lipase, amylase, protéase) sont activement utilisées en médecine. En particulier, ils servent en tant que composant de préparations enzymatiques, telles que Festal, Mezim, Panzinorm, Pancréatine, utilisées pour traiter l'indigestion. Mais certaines enzymes peuvent également affecter le système circulatoire (dissoudre les caillots sanguins), accélérer la cicatrisation des plaies purulentes. Et même dans les traitements anticancéreux, on a également recours à des enzymes.

Facteurs déterminant l'activité des enzymes

Étant donné que l'enzyme est capable d'accélérer la réaction plusieurs fois, son activité est déterminée par le nombre de révolutions. Ce terme désigne le nombre de molécules de substrat (réactif) qu'une molécule d’enzyme peut transformer en une minute. Cependant, plusieurs facteurs déterminent le taux de réaction:

Une augmentation de la concentration en substrat entraîne une accélération de la réaction. Plus le nombre de molécules de la substance active est élevé, plus la réaction se déroule rapidement, car davantage de centres actifs sont impliqués. Cependant, l'accélération n'est possible que jusqu'à ce que toutes les molécules d'enzyme soient activées. Après cela, même l'augmentation de la concentration en substrat n'accélérera pas la réaction.

En règle générale, une augmentation de la température entraîne des réactions plus rapides. Cette règle fonctionne pour la plupart des réactions enzymatiques, mais seulement jusqu'à ce que la température dépasse 40 degrés Celsius. Après cette marque, la vitesse de réaction commence au contraire à diminuer fortement. Si la température tombe en dessous du point critique, le taux de réactions enzymatiques augmentera à nouveau. Si la température continue à augmenter, les liaisons covalentes sont rompues et l'activité catalytique de l'enzyme est perdue à jamais.

Le taux de réactions enzymatiques est également influencé par le pH. Pour chaque enzyme, il existe son propre niveau optimal d'acidité auquel la réaction est la plus adéquate. Les changements de pH affectent l'activité de l'enzyme et donc la vitesse de réaction. Si les changements sont trop importants, le substrat perd sa capacité à se lier au cœur actif et l’enzyme ne peut plus catalyser la réaction. Avec le rétablissement du niveau de pH requis, l'activité de l'enzyme est également restaurée.

Enzymes pour la digestion

Les enzymes présentes dans le corps humain peuvent être divisées en 2 groupes:

Métabolisme "travail" pour neutraliser les substances toxiques, ainsi que contribuer à la production d'énergie et de protéines. Et, bien sûr, accélérer les processus biochimiques dans le corps.

Ce que le digestif est responsable est clair dans le nom. Mais ici aussi, le principe de sélectivité fonctionne: un certain type d’enzyme n’affecte qu’un seul type d’aliment. Par conséquent, pour améliorer la digestion, vous pouvez avoir recours à une petite supercherie. Si le corps ne digère rien dans les aliments, il est nécessaire de compléter le régime avec un produit contenant une enzyme capable de décomposer les aliments difficiles à digérer.

Les enzymes alimentaires sont des catalyseurs qui décomposent les aliments dans un état tel que le corps est capable d’en absorber les nutriments. Les enzymes digestives sont de plusieurs types. Dans le corps humain, différents types d'enzymes sont contenus dans différentes parties du tube digestif.

Cavité buccale

À ce stade, les aliments sont affectés par l'alpha-amylase. Il décompose les glucides, les amidons et le glucose présents dans les pommes de terre, les fruits, les légumes et d'autres aliments.

Estomac

Ici, la pepsine clive les protéines en un état de peptides et la gélatinase - gélatine et collagène contenus dans la viande.

Pancréas

A ce stade, "travail":

la trypsine est responsable de la dégradation des protéines;
alpha chymotrypsine - aide à l'assimilation des protéines;
élastase - décompose certains types de protéines;
nucléases - aident à décomposer les acides nucléiques;
steapsin - favorise l'absorption des aliments gras;
amylase - est responsable de l'absorption de l'amidon;
lipase - décompose les graisses (lipides) contenues dans les produits laitiers, les noix, les huiles et la viande.

Intestin grêle

Au-dessus des particules alimentaires "conjure":

peptidases - cliver les composés peptidiques au niveau des acides aminés;
sucrase - aide à digérer les sucres complexes et les amidons;
maltase - décompose les disaccharides à l'état de monosaccharides (sucre de malt);
lactase - décompose le lactose (glucose contenu dans les produits laitiers);
lipase - favorise l'assimilation des triglycérides, des acides gras;
Erepsin - affecte les protéines;
isomaltase - «fonctionne» avec du maltose et de l’isomaltose.

Gros intestin

Ici, les fonctions des enzymes sont:

E. coli - est responsable de la digestion du lactose;
lactobacilles - affecte le lactose et certains autres glucides.

En plus de ces enzymes, il y a aussi:

diastasis - digère l'amidon végétal;
invertase - décompose le saccharose (sucre de table);
glucoamylase - transforme l’amidon en glucose;
Alpha-galactosidase - favorise la digestion des haricots, des graines, des produits à base de soja, des légumes-racines et des feuilles;
La broméline, une enzyme dérivée d'ananas, favorise la dégradation de différents types de protéines, est efficace à différents niveaux d'acidité, possède des propriétés anti-inflammatoires;
La papaïne, une enzyme isolée à partir de papaye crue, aide à la dégradation des protéines, petites et grandes, et est efficace sur un large éventail de substrats et d'acidité.
cellulase - décompose la cellulose, la fibre végétale (introuvable dans le corps humain);
endoprotéase - coupe les liaisons peptidiques;
extrait de bile de bovin - une enzyme d'origine animale, stimule la motilité intestinale;
La pancréatine - une enzyme d'origine animale, accélère la digestion des graisses et des protéines;
La pancrélipase - une enzyme d'origine animale qui favorise l'absorption des protéines, des glucides et des lipides;
pectinase - décompose les polysaccharides présents dans les fruits;
phytase - favorise l'absorption de l'acide phytique, du calcium, du zinc, du cuivre, du manganèse et d'autres minéraux;
xylanase - décompose le glucose des céréales.

Catalyseurs dans les produits

Les enzymes sont essentielles à la santé car elles aident le corps à décomposer les composants alimentaires dans un état approprié pour une utilisation nutritionnelle. L'intestin et le pancréas produisent une vaste gamme d'enzymes. Mais à part cela, certains aliments contiennent bon nombre des substances bénéfiques qui favorisent la digestion.

Les aliments fermentés sont presque la source idéale de bactéries bénéfiques nécessaires à une bonne digestion. Et à un moment où les probiotiques en pharmacie "ne fonctionnent" que dans la partie supérieure du système digestif et n'atteignent souvent pas l'intestin, l'effet des produits enzymatiques se fait sentir dans le tractus gastro-intestinal.

Par exemple, les abricots contiennent un mélange d’enzymes utiles, notamment l’invertase, qui est responsable de la dégradation du glucose et contribue à la libération rapide de l’énergie.

Une source naturelle de lipase (qui contribue à accélérer la digestion des lipides) peut servir d’avocat. Dans le corps, cette substance produit le pancréas. Mais pour faciliter la vie de ce corps, vous pouvez vous gâter, par exemple, avec une salade d’avocat - savoureuse et saine.

Outre le fait que la banane est peut-être la source de potassium la plus célèbre, elle fournit également de l'amylase et de la maltase au corps. L'amylase est également présente dans le pain, les pommes de terre et les céréales. La maltase contribue à la division du maltose, appelé sucre de malt, qui est représenté en abondance dans la bière et le sirop de maïs.

Un autre fruit exotique, l’ananas contient tout un ensemble d’enzymes, dont la bromélaïne. Selon certaines études, il aurait également des propriétés anticancéreuses et anti-inflammatoires.

Extrémophiles et industrie

Les extrémophiles sont des substances capables de maintenir leurs moyens de subsistance dans des conditions extrêmes.

Des organismes vivants, ainsi que des enzymes qui leur permettent de fonctionner, ont été trouvés dans des geysers, où la température est proche du point d'ébullition et au plus profond de la glace, ainsi que dans des conditions de salinité extrême (Death Valley aux États-Unis). En outre, des scientifiques ont découvert des enzymes pour lesquels le niveau de pH n’était pas une exigence fondamentale pour un travail efficace. Les chercheurs s'intéressent particulièrement aux enzymes extrémophiles en tant que substances pouvant être largement utilisées dans l'industrie. Bien que les enzymes aient aujourd'hui trouvé leur application dans l'industrie comme substance biologiquement et respectueuse de l'environnement. Les enzymes sont utilisées dans l'industrie alimentaire, la cosmétologie et les produits chimiques ménagers.

De plus, les «services» des enzymes dans de tels cas sont meilleur marché que les analogues synthétiques. De plus, les substances naturelles sont biodégradables, ce qui rend leur utilisation sans danger pour l'environnement. Dans la nature, il existe des microorganismes capables de décomposer les enzymes en acides aminés individuels, qui deviennent alors les composants d'une nouvelle chaîne biologique. Mais ceci, comme on dit, est une histoire complètement différente.

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Où les enzymes sont-ils utilisés?

Aujourd'hui, les enzymes sont largement utilisées: industrie alimentaire et transformation, médecine, industrie du textile et du cuir, etc.

Les préparations enzymatiques sont largement utilisées en médecine. Dans la pratique médicale, les enzymes sont utilisées comme agents de diagnostic (enzymodiagnostics) et thérapeutiques (enzymothérapie).

L'utilisation de préparations enzymatiques est le meilleur stimulateur de la croissance de la productivité de n'importe quel processus, une condition pour améliorer la qualité du produit final et augmenter son rendement à partir de l'unité de matière première transformée. En panification, grâce à l’utilisation de la lipoxygénase, volume, porosité, douceur, durée d’augmentation de la fraîcheur, dans l’atelier de confiserie - prévention de la cristallisation du saccharose

Dans l'industrie de l'amidon, la préparation d'a-amylase et de glucoamylase accélère le processus d'hydrolyse enzymatique de l'amidon en glucose en obtenant un sirop alimentaire de haute qualité, du glucose alimentaire et médical et d'autres produits. Dans le même temps, le rendement en glucose des grains de fécule de pomme de terre, de maïs et de blé transformés augmente; la perte d'amidon est réduite; la quantité de protéines dans les aliments pour animaux provenant des déchets de maïs augmente.

Dans la vinification et la production de jus de fruits et de baies, les volumes du jus résultant et de son concentré augmentent de manière significative, un degré élevé de purification des jus est atteint, ce qui est important lors de la concentration et du stockage dans la production de boissons non alcoolisées. On obtient également des jus contenant des sédiments de pectine, ce qui contribue à l’évacuation active des substances nocives de l’intestin humain.

Dans la technologie du sucre, le médicament β-fructo-furanosidase permet d’obtenir un degré élevé d’hydrolyse du saccharose sans oxyméthylfurfural nocif, qui se forme dans le sirop de glucose-fructose.

réduction des coûts de main-d'œuvre et des liquidités.

Aux États-Unis et au Japon, la moitié du sucre produit a déjà été remplacée par du sirop de glucose-fructose.

L’utilisation de préparations enzymatiques dans le secteur des huiles et des graisses est encore pire. Les résultats positifs de l'utilisation d'une préparation de lipase dans la production de graisses sont connus et le procédé est mis en oeuvre à la température et à la pression ordinaires. Dans le même temps, on utilise une technologie supposant des températures élevées (225 ° C) et une pression élevée (0,3 MPa ou plus), qui est associée au besoin de catalyseurs et d’équipements coûteux, avec des conditions dangereuses pour son entretien.

Les orientations stratégiques en matière de science du sucre, de l'huile et des matières grasses dans les instituts de recherche et de formation de l'industrie ne sont pas développées. test et mise en œuvre.

La meilleure position pour la production et l'utilisation de préparations enzymatiques dans l'industrie des alcools, où ils produisent et utilisent leurs complexes amylo- et protéolytiques dans 90% de la production. La plupart du malt est remplacé par des médicaments, ce qui permet d'éviter les conditions de semis du grain et de réduire les pertes d'amidon lors du maltage. Toutefois, il n'existe pas de préparations cellulolytiques pour l'hydrolyse des coques de céréales et de pommes de terre dans l'industrie. Leur utilisation permettrait d'augmenter considérablement le rendement en éthanol et d'élargir l'utilisation de matières premières non conventionnelles et de ressources secondaires. Malheureusement, cet important domaine de la science n’est pas en cours d’élaboration.

Dans la production de bière et de boissons non alcoolisées, des préparations enzymatiques complexes (amylo, protéo- et cellulolytique) sont utilisées. De ce fait, la consommation d'orge dans des conditions de semis élevées est réduite (elle est remplacée par du grain ordinaire), ainsi que la perte d'amidon lors du maltage. De grandes perspectives d'utilisation des médicaments dans les industries du poisson et de la viande et des produits laitiers. Les préparations permettent d'adoucir les produits à base de poisson et de viande, en améliorant sa qualité, sa qualité et son rendement.

Actuellement, les enzymes suivantes sont utilisées dans la production textile:

- Les amylases sont utilisées pour éliminer les pansements contenant de l'amidon des tissus dans le cadre du prétraitement, car leurs résidus interfèrent avec la teinture ultérieure. Nous parlons ici d'un procédé quantitativement important, utilisé depuis le début de la finition industrielle des matières textiles et qui a jusqu'ici concurrencé avec l'élimination des pansements par oxydation chimique.

Dans ce cas, on utilise des médicaments dont l'optimum est réglé à différentes températures. Les pansements synthétiques (alcool polyvinylique, acrylates, carboxyméthylcellulose) n’ont pas encore été éliminés par voie enzymatique.

- Les cellulases sont utilisées pour le traitement préalable et postérieur en surface de matières textiles contenant de la cellulose à partir de fibres naturelles et de fibres récupérées. Le processus a pour objectif la destruction enzymatique des fibrilles de cellulose directement à la surface d'une substance afin d'obtenir des effets optiques et un certain col ou d'améliorer les performances (réduire la tendance au mouillage et au pelage). En raison des tendances de la mode, l'utilisation de la cellulose a considérablement augmenté ces dernières années. Ce traitement est déjà lié aux méthodes de finition standard.

- Les catalases sont utilisées pour détruire le peroxyde d'hydrogène restant après le blanchiment, ce qui nuit aux processus ultérieurs. En raison de l'utilisation d'enzymes, il est possible de refuser l'utilisation d'agents réducteurs chimiques et, par conséquent, le lavage associé, ce qui réduit considérablement le temps de traitement.

Les enzymes de la première classe, les oxydoréductases et la troisième, les hydrolases, attirent particulièrement l’attention des technologues et autres spécialistes du traitement de matières premières biologiques. Le traitement des matières premières alimentaires provoque la destruction des cellules du matériel biologique, augmente l'accès de l'oxygène aux tissus broyés et crée des conditions favorables à l'action des oxydoréductases. Les hydrolases libérées décomposent les principaux composants structurels de la cellule - protéines, lipides, polysaccharides et hétéropolysaccharides.

Oxydoréductase

1. Polyphénol oxydase. Cette enzyme est connue sous divers noms triviaux: o-diphénol oxydase, tyrosinase, phénolase, catécholase, etc. Elle peut catalyser l'oxydation de mono-, di- et polyphénols. Une réaction typique catalysée par la polyphénol oxydase est la suivante:

En fonction de la source à laquelle l'enzyme est isolée, sa capacité à oxyder différents phénols est différente. L'action de cette enzyme est associée à la formation de composés de couleur foncée - des mélanines provenant de l'oxydation de l'acide aminé tyrosine par l'oxygène de l'air. Le noircissement des tranches de pommes de terre, pommes, champignons, pêches et autres tissus végétaux dans une mesure plus ou moins complète dépend de l'action de la polyphénol oxydase. Dans l’industrie alimentaire, l’intérêt principal de cette enzyme est la prévention du brunissement enzymatique que nous avons envisagé, qui intervient lors du séchage des fruits et des légumes, ainsi que la production de pâtes alimentaires à base de farine à activité accrue de polyphénol oxydase. Cet objectif peut être atteint en inactivant thermiquement l’enzyme (blanchiment) ou en ajoutant des inhibiteurs (NaHSO₃, SO₂, NaCl). Le rôle positif de l'enzyme se manifeste dans certains processus enzymatiques: par exemple lors de la fermentation du thé. L'oxydation des tanins du thé sous l'action de la polyphénol oxydase conduit à la formation de composés de couleur foncée et aromatiques, qui déterminent la couleur et l'arôme du thé noir.

2. Catalase. Cette enzyme catalyse la décomposition du peroxyde d'hydrogène par la réaction:

La catalase appartient au groupe des enzymes d'hémoprotéines. Contient 4 atomes de fer par molécule d’enzyme. La catalase a pour fonction in vivo de protéger la cellule contre l’effet destructeur du peroxyde d’hydrogène. Les cultures de micro-organismes et de foie de bovins constituent une bonne source de production de produits industriels à base de catalase. Catalase trouve son application dans l'industrie alimentaire en éliminant l'excès de H₂Oh₂ lors du traitement du lait dans la fabrication du fromage, où le peroxyde d'hydrogène est utilisé comme agent de conservation; avec la glucose oxydase, il est utilisé pour éliminer l'oxygène et les traces de glucose.

3. Glucose oxydase. Cette enzyme est une flavoprotéine, dans laquelle la protéine est associée à deux molécules de FAD (la forme active de la vitamine B).₂). Il oxyde le glucose pour finalement former de l'acide gluconique et possède une spécificité presque absolue pour le glucose. L'équation totale a la forme suivante:

Des préparations hautement purifiées de glucose oxydase sont obtenues à partir de moisissures du genre Aspergillus et Penicillium. Les préparations de glucose oxydase ont été utilisées dans l'industrie alimentaire à la fois pour éliminer les traces de glucose et pour éliminer les traces d'oxygène. Le premier est nécessaire dans le traitement des produits alimentaires dont la qualité et l’arôme se détériorent du fait qu’ils contiennent des sucres réducteurs; Par exemple, lorsque vous recevez des œufs de poudre d’œuf séchée. Le glucose pendant le séchage et le stockage de la poudre d’oeuf, en particulier à des températures élevées, réagit facilement avec les groupes amino des acides aminés et des protéines. La poudre s'assombrit et un certain nombre de substances ayant un goût et une odeur déplaisants se forment. La seconde est nécessaire lors du traitement de produits dans lesquels la présence prolongée de petites quantités d'oxygène entraîne une modification de l'arôme et de la couleur (bière, vin, jus de fruits, mayonnaise). Dans tous ces cas, le système enzymatique comprend la catalase, H en décomposition₂Oh₂, qui est formé par la réaction du glucose avec l'oxygène.

3. lipoxygénase. Cette enzyme catalyse l'oxydation des acides gras polyinsaturés de haut poids moléculaire (linoléique et linolénique) avec l'oxygène de l'air pour former des hydroperoxydes hautement toxiques. Ci-dessous, la réaction catalysée par cette enzyme:

La formation d’hydroperoxydes cycliques est également possible selon le schéma suivant:

Cependant, la majeure partie des acides gras est convertie en hydroperoxydes, qui possèdent de fortes propriétés oxydantes, ce qui constitue la base de l'utilisation de la lipoxygénase dans l'industrie alimentaire.

La lipoxygénase est largement répandue dans le soja, le blé et les autres céréales, les oléagineux et les légumineuses, dans les pommes de terre, les aubergines, etc. Les produits d'oxydation des acides gras formés par l'enzyme peuvent provoquer l'oxydation conjuguée d'un certain nombre d'autres composants de la farine (pigments, groupes SH des protéines de gluten, enzymes, etc.). Lorsque cela se produit, la clarification de la farine, le renforcement du gluten, une diminution de l’activité des enzymes protéolytiques et d’autres changements positifs. Différents pays ont développé et breveté des méthodes d'amélioration de la qualité du pain, basées sur l'utilisation de préparations de lipoxygénase (principalement de la lipoxygénase de farine de soja). Tous nécessitent un dosage très précis de l'enzyme, car même une petite surdose entraîne un effet fortement négatif et qu'au lieu d'améliorer la qualité du pain, celle-ci se détériore. L’oxydation intensive des acides gras libres par la lipoxygénase peut s’accompagner de processus secondaires de formation de substances de nature chimique différente ayant un goût et une odeur déplaisants, caractéristiques du produit rance. Une manière plus douce d'influencer les composants de la farine et de la pâte est associée à l'activation de la lipoxygénase de la farine à travers une variation du processus technologique. Ceci élimine l'effet de surdosage de l'enzyme avec l'ensemble du complexe de conséquences indésirables.

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Les enzymes

La vie de tout organisme est possible grâce aux processus métaboliques qui s'y déroulent. Ces réactions sont contrôlées par des catalyseurs naturels ou des enzymes. Un autre nom pour ces substances est les enzymes. Le terme "enzymes" vient du latin fermentum, qui signifie "levain". Le concept est apparu historiquement dans l'étude des processus de fermentation.

Fig. 1 - Fermentation à l'aide de levure - un exemple typique de réaction enzymatique

L'humanité a longtemps apprécié les propriétés bénéfiques de ces enzymes. Par exemple, depuis de nombreux siècles, le fromage est fabriqué à partir de lait à base de présure.

Les enzymes diffèrent des catalyseurs en ce qu'elles agissent dans un organisme vivant, alors que les catalyseurs sont de nature inanimée. La branche de la biochimie qui étudie ces substances vitales s'appelle Enzymologie.

Propriétés générales des enzymes

Les enzymes sont des molécules de protéines qui interagissent avec diverses substances, accélérant ainsi leur transformation chimique. Cependant, ils ne sont pas dépensés. Dans chaque enzyme, il existe un centre actif qui relie le substrat et un site catalytique qui déclenche une réaction chimique particulière. Ces substances accélèrent les réactions biochimiques survenant dans le corps sans augmenter la température.

Les principales propriétés des enzymes:

spécificité: capacité de l 'enzyme à n'agir que sur un substrat spécifique, par exemple les lipides lipidiques;
efficacité catalytique: capacité des protéines enzymatiques à accélérer des réactions biologiques des centaines et des milliers de fois;
capacité à réguler: dans chaque cellule, la production et l'activité des enzymes sont déterminées par une chaîne particulière de transformations qui affecte la capacité de ces protéines à être synthétisées à nouveau.

On ne saurait trop insister sur le rôle des enzymes dans le corps humain. À ce moment-là, alors qu'ils venaient de découvrir la structure de l'ADN, il était dit qu'un gène était responsable de la synthèse d'une protéine, ce qui définit déjà un trait spécifique. Maintenant, cette déclaration ressemble à ceci: "Un gène - une enzyme - un signe." Autrement dit, sans l'activité des enzymes dans la cellule, la vie ne peut pas exister.

Classification

En fonction du rôle dans les réactions chimiques, les classes d'enzymes suivantes diffèrent:

Les cours

Caractéristiques spéciales

Catalyser l'oxydation de leurs substrats, le transfert d'électrons ou d'atomes d'hydrogène

Participer au transfert de groupes chimiques d'une substance à une autre

Divise les grosses molécules en molécules plus petites, en y ajoutant des molécules d'eau

Catalyser le clivage des liaisons moléculaires sans processus d'hydrolyse

Activer la permutation des atomes dans la molécule

Former des liaisons avec des atomes de carbone en utilisant de l’énergie ATP.

In vivo, toutes les enzymes sont divisées en intracellulaire et extracellulaire. Les intracellulaires comprennent, par exemple, des enzymes hépatiques impliquées dans la neutralisation de diverses substances entrant avec le sang. On les trouve dans le sang lorsqu'un organe est endommagé, ce qui facilite le diagnostic de ses maladies.

Enzymes intracellulaires marqueurs des lésions des organes internes:

foie - alanine aminotransférase, aspartate aminotransférase, gamma-glutamyltranspeptidase, sorbitol déshydrogénase;
la phosphatase alcaline rénale;
prostate - phosphatase acide;
muscle cardiaque - lactate déshydrogénase

Les enzymes extracellulaires sont sécrétées par les glandes dans l'environnement externe. Les principales sont sécrétées par les cellules des glandes salivaires, de la paroi gastrique, du pancréas, des intestins et participent activement à la digestion.

Enzymes digestives

Les enzymes digestives sont des protéines qui accélèrent la dégradation des grosses molécules constituant la nourriture. Ils divisent ces molécules en fragments plus petits qui sont plus facilement absorbés par les cellules. Les principaux types d'enzymes digestives sont les protéases, les lipases et les amylases.

La glande digestive principale est le pancréas. Il produit la plupart de ces enzymes, ainsi que des nucléases qui clivent l'ADN et l'ARN, ainsi que des peptidases impliquées dans la formation d'acides aminés libres. De plus, une petite quantité des enzymes résultantes peut "traiter" une grande quantité de nourriture.

La dégradation des nutriments enzymatiques libère de l'énergie consommée par les processus métaboliques et métaboliques. Sans la participation d'enzymes, de tels processus se produiraient trop lentement, sans fournir au corps de réserves d'énergie suffisantes.

De plus, la participation des enzymes au processus de digestion fournit une décomposition des nutriments en molécules pouvant passer à travers les cellules de la paroi intestinale et pénétrer dans le sang.

Amylase

L'amylase est produite par les glandes salivaires. Il agit sur l'amidon alimentaire, constitué d'une longue chaîne de molécules de glucose. Sous l'action de cette enzyme, il se forme des régions composées de deux molécules de glucose connectées, à savoir le fructose et d'autres glucides à chaîne courte. Par la suite, ils sont métabolisés en glucose dans l'intestin et sont ensuite absorbés dans le sang.

Les glandes salivaires ne décomposent qu'une partie de l'amidon. La salive amylase est active pendant un court laps de temps lorsque la nourriture est mâchée. Après être entré dans l'estomac, l'enzyme est inactivée par son contenu acide. La majeure partie de l'amidon est déjà clivée dans le duodénum sous l'action de l'amylase pancréatique, produite par le pancréas.

Fig. 2 - L'amylase commence à séparer l'amidon

Les glucides courts formés par l'amylase pancréatique pénètrent dans l'intestin grêle. Ici, en utilisant maltase, lactase, sucrase, dextrinase, ils sont décomposés en molécules de glucose. La cellulose qui ne se sépare pas par les enzymes provient d'un intestin contenant des masses fécales.

Protéases

Les protéines ou les protéines sont une partie essentielle de l'alimentation humaine. Pour leur clivage, les enzymes sont nécessaires - les protéases. Ils diffèrent par le lieu de synthèse, les substrats et d’autres caractéristiques. Certains d'entre eux sont actifs dans l'estomac, par exemple la pepsine. D'autres sont produits par le pancréas et sont actifs dans la lumière intestinale. Dans la glande elle-même, un précurseur inactif de l'enzyme, le chymotrypsinogène, est libéré, lequel ne commence à agir qu'après avoir été mélangé à des contenus alimentaires acides, se transformant en chymotrypsine. Un tel mécanisme aide à éviter les dommages auto-causés par les protéases des cellules pancréatiques.

Fig. 3 - Clivage enzymatique de protéines

Les protéases clivent les protéines alimentaires en fragments plus petits - polypeptides. Enzymes - Les peptidases les détruisent en acides aminés, qui sont absorbés dans l'intestin.

Lipase

Les lipides alimentaires sont détruits par les enzymes lipases, également produites par le pancréas. Ils décomposent les molécules de graisse en acides gras et en glycérine. Une telle réaction nécessite la présence dans la lumière de la bile duodénale formée dans le foie.

Fig. 4 - Hydrolyse enzymatique des graisses

Le rôle du traitement de substitution avec le médicament "Micrasim"

Pour de nombreuses personnes souffrant de troubles de la digestion, en particulier des maladies du pancréas, la nomination d'enzymes fournit un soutien fonctionnel au corps et accélère les processus de guérison. Après avoir arrêté une attaque de pancréatite ou une autre situation aiguë, l'utilisation d'enzymes peut être arrêtée, car le corps lui-même restaure sa sécrétion.

L'utilisation prolongée de préparations enzymatiques n'est nécessaire qu'en cas d'insuffisance pancréatique exocrine grave.

L'un des plus physiologiques dans sa composition est le médicament "Micrasim". Il se compose d'amylase, de protéase et de lipase contenues dans le suc pancréatique. Par conséquent, il n'est pas nécessaire de sélectionner séparément quelle enzyme doit être utilisée pour diverses maladies de cet organe.

Indications d'utilisation de ce médicament:

pancréatite chronique, fibrose kystique et autres causes de sécrétion insuffisante d'enzymes pancréatiques;
maladies inflammatoires du foie, de l’estomac, des intestins, en particulier après une intervention chirurgicale, pour une restauration plus rapide du système digestif;
erreurs nutritionnelles;
altération de la fonction de mastication, par exemple, lors de maladies dentaires ou d'inactivité du patient.

L'acceptation des enzymes digestives aide à éviter les ballonnements, les selles molles et les douleurs abdominales. En outre, dans les maladies chroniques graves du pancréas, Micrasim assume pleinement la fonction de fractionnement des nutriments. Par conséquent, ils peuvent être facilement absorbés dans les intestins. Ceci est particulièrement important pour les enfants atteints de fibrose kystique.

Important: avant utilisation, lisez les instructions ou consultez votre médecin.