La phénylalanine est un acide aminé essentiel, car les tissus animaux ne sont pas en mesure de synthétiser son cycle benzénique. Dans le même temps, la tyrosine est complètement remplaçable avec un apport suffisant de phénylalanine avec de la nourriture. Cela s'explique par le fait que le principal moyen de convertir la phénylalanine commence par son oxydation (plus précisément l'hydroxylation) en tyrosine (Fig. 12.6). La réaction d'hydroxylation est catalysée par une phénylalanine-4-monooxygénase spécifique qui, en tant que coenzyme, contient, comme toutes les autres hydroxylases, la tétrahydro-bioptérine. Le blocage de cette réaction, observée en violation de la synthèse de la phénylalanine-4-monooxygénase dans le foie, conduit au développement d'une maladie héréditaire grave, la phénylcétonurie (oligophrénie à phénylpyruvique). Dans le processus de transamination, la tyrosine est convertie en acide n-hydroxyphénylpyruvique, qui, sous l'action d'une oxydase spécifique, subit une oxydation, une décarboxylation, une hydroxylation et un mouvement intramoléculaire de la chaîne latérale avec formation d'acide homogentisique. Cette réaction nécessite la présence d'acide ascorbique, dont le rôle n'a pas encore été clarifié. La conversion ultérieure de l'acide homogentisique en acide malacétoacétique est catalysée par l'acide homogentisique oxydase. L'acide maléylacétoacétique, sous l'action d'une isomérase spécifique en présence de glouton, se transforme en acide fumarylacétoacétique, qui subit une hydrolyse pour former des acides fumarique et acétoacétique, dont les transformations ultérieures sont déjà connues.
Fig. 12.6 Les principales transformations métaboliques de la phénylalanine et de la tyrosine.
Les chiffres dans les cercles sont les blocs pour les réactions de blocage dans la phénylcétonurie (1), la tyrosinose (2), l'albinisme (3) et l'alcaptonurie (4).
Le chapitre 8 décrit en détail l'implication de la molécule de tyrosine dans la biosynthèse des hormones thyroïdiennes et des catécholamines. La phénylalanine et la tyrosine sont également des précurseurs des mélanines. Dans cet important processus biologique, responsable de la pigmentation de la peau, des yeux et des cheveux, l'enzyme tyrosinase joue un rôle actif.
http://www.xumuk.ru/biologhim/198.htmlTryptophane, thréonine, phénylalanine, tyrosine et autres acides aminés
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
8 mg par 1 kg de poids corporel. La thréonine contient des produits laitiers et des œufs, avec modération - noix, haricots et graines
La thréonine, comme la méthionine, est une substance lipotrope - participe à la lutte contre le dépôt de graisse dans le foie; favorise le bon fonctionnement du tube digestif; prend une part générale dans les processus de métabolisme et d'absorption. Un composant important dans la synthèse des purines, qui, à leur tour, décomposent l'urée, un sous-produit de la synthèse des protéines. Les acides aminés tels que la glycine et la sérine sont synthétisés dans le corps à partir de la thréonine. La thréonine est essentielle à la croissance normale, car elle favorise la formation de protéines de collagène, d'élastine et de l'émail des dents. La thréonine est nécessaire à la synthèse des immunoglobulines et des anticorps pour le fonctionnement normal du système immunitaire. Dans le plasma sanguin, les bébés se retrouvent en grande quantité pour protéger le système immunitaire. La thréonine régule également la transmission de l'influx nerveux par les neurotransmetteurs dans le cerveau et aide à lutter contre la dépression. Des études ont montré qu'il pouvait réduire l'intolérance au gluten de blé. En règle générale, les végétariens manquent de cet acide aminé.
Conversion et distribution:
Avec une charge élevée, le corps ressent un besoin accru d'énergie. Ainsi, dans la phase anabolique, l'apport en thréonine augmente. Afin de l'utiliser efficacement, nous avons besoin des quantités appropriées de vitamines B3, B6 et de magnésium.
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
Le manque de thréonine contribue à la diminution rapide des niveaux d'énergie. Au contraire, un excès conduit à une accumulation accrue d'acide urique.
Structure: Formule moléculaire C4H9NO3
Besoins quotidiens et principales sources de revenus: 8 mg par 1 kg de poids corporel. Présent dans la plupart des protéines végétales, le soja en est riche. Il y en a une très petite quantité dans le maïs et les protéines animales. Les arachides, à la fois les noix entières et le beurre de cacahuète, sont l'une des meilleures sources de tryptophane. À propos des médicaments contenant du tryptophane, il faut oublier à cause du discrédit. En gélules de 50 mg. 1-2 capsules 2-3 fois par jour pendant 30 minutes avant les repas. Ligne Vita - de la drogue, en raison d'une erreur dans la technologie de sa production par une société japonaise.
Auparavant utilisé comme somnifère naturel, car il a un effet calmant. Le tryptophane se transforme en sérotonine, un neurotransmetteur qui endort les animaux. N'utilisez pas de tryptophane expiré!
- nécessaire à la synthèse de la sérotonine dans le cerveau, l’un des neurotransmetteurs les plus importants;
- participe à la production d'acide nicotinique (vitamine B3);
- nécessaire pour augmenter la libération d'hormone de croissance;
- améliore l'humeur, réduit le sentiment de peur et de tension, élimine la dysphorie, réduit l'anxiété;
- améliore le sommeil, soulage la dépression;
- anorexigène (réduction du besoin de nourriture, en particulier de glucides), perte de poids;
- contribue à réduire les effets nocifs de la nicotine.
Conversion et distribution:
se transforme en acide nicotinique avec la participation de la vitamine B6
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps. Sa réception est indiquée dans les conditions suivantes:
- dépression d'origines diverses;
- l'insomnie;
- sentiment de peur et de tension, anxiété;
- anxiété prémenstruelle et autres troubles émotionnels;
- syndrome boulimique, anorexie, alcoolisme;
- programmes complets de perte de poids;
- syndrome douloureux, fibromyalgie;
- syndrome de fatigue chronique.
Cet acide aminé revêt une importance particulière en pharmacologie, où il est utilisé, avec ses dérivés, dans de nombreux médicaments. Avec des maladies aussi graves que le cancer, la tuberculose, le diabète tryptophane contribue au fonctionnement normal de divers systèmes corporels. Son absence chez les humains et les animaux entraîne le développement de la pellagre, des lésions aux dents, un trouble de la cornée des yeux, des cataractes.
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
16 mg par 1 kg de poids corporel. Contenue dans un édulcorant - L'aspartame (édulcorant, adoucissant, dulcimet) est 100 à 150 fois plus sucré que le sucre.
La phénylalanine est un acide aminé essentiel. Cet acide aminé affecte l'humeur, réduit la douleur, améliore la mémoire et la capacité d'apprendre, supprime l'appétit. La phénylalanine se trouve sous trois formes: D, L; D; L. La forme L est la plus courante et fait partie de la majorité des protéines du corps humain. La forme D a un effet analgésique. D, L-forme est un mélange de ces formes.
Conversion et distribution:
Dans le corps, il peut se transformer en un autre acide aminé - la tyrosine, qui est utilisée dans la synthèse de deux neurotransmetteurs principaux: la dopamine et la noradrénaline.
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
La phénylalanine est utilisée dans le traitement de l'arthrite, de la dépression, de la douleur pendant la menstruation, de la migraine, de l'obésité et de la maladie de Parkinson. Il est préférable de prendre les préparations contenant de la phénylalanine au coucher ou avec des aliments contenant de grandes quantités de glucides. Il est généralement utilisé dans le syndrome prémenstruel. Les suppléments alimentaires contenant de la phénylalanine ne donnent pas aux femmes enceintes, aux personnes souffrant de crises d'anxiété, de diabète, d'hypertension artérielle, de phénylcétonurie, de mélanome pigmentaire.
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
16 mg par 1 kg de poids corporel. Les sources naturelles de tyrosine comprennent les amandes, les avocats, les bananes, les produits laitiers, les graines de citrouille et le sésame. La tyrosine peut être synthétisée à partir de phénylalanine dans le corps humain.
La tyrosine est le précurseur des neurotransmetteurs noradrénaline et dopamine. Cet acide aminé est impliqué dans la régulation de l'humeur; La tyrosine supprime l'appétit, aide à réduire les dépôts graisseux, favorise la production de mélatonine (le rythme cyclique du sommeil et de l'éveil est régulé par l'hormone mélatonine sécrétée par la glande pinéale. En automne et en hiver, la glande pinéale sécrète beaucoup plus de cette hormone. Ceci conduit à une production accrue de sérotonine. Comme vous pouvez le voir, la nature elle-même régule la quantité de substance sédative dans le cerveau, vous ne devez donc pas manger trop de sucré en essayant de vous calmer.) et améliore le fonctionnement des glandes surrénales, de la thyroïde et les glandes pituitaires. La tyrosine est également impliquée dans l'échange de phénylalanine. Les hormones thyroïdiennes se forment lorsque des atomes d'iode sont liés à la tyrosine. Il n’est donc pas surprenant que de faibles taux plasmatiques de tyrosine soient associés à une hypothyroïdie. La prise de compléments alimentaires avec la tyrosine est utilisée pour soulager le stress, ils sont censés aider à traiter le syndrome de fatigue chronique et la narcolepsie. Ils sont utilisés pour soulager l'anxiété, la dépression, les allergies et les maux de tête, ainsi que pour se déshabituer aux drogues. La tyrosine peut être utile dans la maladie de Parkinson.
Conversion et distribution:
La tyrosine peut être synthétisée à partir de phénylalanine dans le corps humain.
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
Une carence en tyrosine entraîne une carence en noradrénaline qui, à son tour, conduit à la dépression. La tyrosine plasmatique basse est associée à l'hypothyroïdie. Les symptômes de la carence en tyrosine sont également une pression artérielle basse, une température corporelle basse et un syndrome des jambes sans repos. Pendant le traitement par les inhibiteurs de la monoamine oxydase (généralement prescrits pour la dépression), les produits contenant de la tyrosine doivent être presque complètement abandonnés et ne doivent pas prendre de BAPD avec de la tyrosine, car cela pourrait entraîner une augmentation inattendue et spectaculaire de la pression artérielle.
L’alanine est un acide marin propionique, un acide aminé acyclique largement répandu dans la nature. Poids moléculaire 89.09. a-A. [CH3CH (MH2) COOH] est inclus dans toutes les protéines et se trouve dans les organismes à l'état libre. Il appartient au nombre d'acides aminés remplaçables, car il est facilement synthétisé dans le corps des animaux et des humains à partir de précurseurs sans azote et d'azote assimilable. bA. [CH2 (NH2) CH2COOH] ne se trouve pas dans les protéines, mais est un produit du métabolisme intermédiaire des acides aminés et fait partie de certains composés biologiquement actifs, par exemple des extraits d'azote du muscle squelettique, de la carnosine et de l'anzerine, du coenzyme A., ainsi que de l'une des vitamines. B - Acide pantothénique. ALANIN, acide aminopropionique. Deux isomères sont répandus dans la nature. La L-alpha-alanine est un acide aminé remplaçable. Inclus dans la composition de diverses protéines (dans la soie de fibroïne jusqu'à 40%), est contenu à l'état libre dans le plasma sanguin. La muréine des parois cellulaires bactériennes contient des formes L et D d'alanine. La biosynthèse d'alanine à partir de pyruvate par transamination est étroitement liée à l'échange d'autres acides aminés dans le corps. L'alanine est l'une des sources de glucose dans l'organisme (par gluconéogenèse). La bêta-alanine ne se trouve pas dans les protéines; Il fait partie des dipeptides Anzerin et Carnosine, de l'acide pantothénique et de l'alanine acétyl coenzyme. Il se forme lors de la décomposition de l'uracile et de la décarboxylation de l'acide aspartique. http://rekicen.ru/php/content.php?group=2id=457
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
L'alanine est une source d'énergie importante pour les tissus musculaires, le cerveau et le système nerveux central. renforce le système immunitaire en produisant des anticorps; participe activement au métabolisme des sucres et des acides organiques. L'alanine normalise le métabolisme des glucides. Il fait partie intégrante d'éléments nutritifs essentiels tels que l'acide pantothénique et la coenzyme A. Il fait partie de l'enzyme alanine aminotransférase dans le foie et d'autres tissus.
Synthétisé à partir d'acides aminés ramifiés (leucine, isoleucine, valine).
Conversion et distribution:
o L'alpha-alanine est un acide aminé remplaçable, facilement incorporé dans le métabolisme des glucides et des acides organiques, pouvant être synthétisé dans le corps à partir de l'acide pyruvique. Participe à la détoxification de l'ammoniac lors d'efforts physiques intenses. o La bêta-alanine est incluse dans la structure de la coenzyme A et dans un certain nombre de peptides biologiquement actifs, notamment la carnosine. À l'état libre se trouve dans le tissu cérébral.
L'alanine peut être une matière première pour la synthèse du glucose dans l'organisme. Cela en fait une source d'énergie importante et un régulateur de la glycémie. La chute des taux de sucre et le manque de glucides dans les aliments entraînent la destruction des protéines musculaires et le foie transforme l'alanine obtenue en glucose (processus de la gluconéogenèse), afin de stabiliser le taux de glucose dans le sang.
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
Il joue un rôle important dans l'échange de substances azotées. Participe à la formation de bases pyrimidiques, d'urée. L'effet biologique de l'acide aspartique: immunomodulateur, augmente l'endurance physique, normalise l'équilibre excitation / inhibition du système nerveux central.
La capacité remarquable de l'acide aspartique est sa capacité à augmenter la perméabilité des membranes cellulaires pour les ions potassium et magnésium. À cette fin, ils libèrent des sels de potassium et de magnésium d'acide aspartique (asparkam, panangin)). L'acide aspartique comme si "entraîne le potassium et le magnésium dans la cellule et augmente ainsi le potentiel de repos de la cellule.
Conversion et distribution:
Dans le corps est présent dans la composition des protéines et sous forme libre. Quand l'excès est converti en glucose
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
La glycine ralentit la dégénérescence des tissus musculaires, car elle est une source de créatine - une substance contenue dans les tissus musculaires et utilisée dans la synthèse de l'ADN et de l'ARN.
La glycine est nécessaire à la synthèse des acides nucléiques, des acides biliaires et des acides aminés essentiels dans le corps.
La glycine fait partie de nombreux médicaments antiacides utilisés dans les maladies de l'estomac.
La glycine est utile pour réparer les tissus endommagés, car elle se trouve en grande quantité dans la peau et le tissu conjonctif.
C'est nécessaire pour le système nerveux central et le bon état de la prostate.
Il agit comme un neurotransmetteur inhibiteur et peut ainsi prévenir les crises d'épilepsie.
Conversion et distribution:
Si nécessaire, la glycine dans le corps peut se transformer en sérine.
Manifestations cliniques et effets sur la structure du corps.
Il est utilisé dans le traitement de la psychose maniaco-dépressive, la glycine peut être efficace contre l'hyperactivité. L'excès de glycine dans le corps provoque une sensation de fatigue, mais une quantité suffisante fournit de l'énergie au corps.
Besoins quotidiens et principales sources de revenus:
La glutamine se trouve dans de nombreux produits d’origine végétale et animale, mais elle est facilement détruite lorsqu’elle est chauffée. 200 g de protéines animales contiennent au moins 50 g d'acide glutamique
1. Intégration du métabolisme de l'azote.
2. Synthèse d'autres acides aminés, incl. et l'histidine.
3. Neutralisation de l'ammoniac.
4. Biosynthèse des glucides.
5. Participation à la synthèse des acides nucléiques
6. Synthèse de l'acide folique (acide inter-glutamique).
7. Oxydation dans les cellules du tissu cérébral avec libération d'énergie stockée sous forme d'ATP.
8. Fonction neurotransmetteur.
9. Conversion en acide aminobutyrique (GABA).
10. Participation à la synthèse de c-AMP - médiateur de certains signaux hormonaux et neurotransmetteurs.
11. Participation à la synthèse de c-GMP, qui intervient également dans les signaux hormonaux et médiateurs.
12. Participation à la synthèse d’enzymes menant des réactions redox (NAD).
13. Participation à la synthèse de la sérotonine (médiée par le tryptophane).
14. La capacité d'augmenter la perméabilité des cellules musculaires pour les ions potassium.
15. Synthèse de l'acide n-aminobenzoïque.
16. Augmente l'activité du système nerveux parasympathique (production d'acétylcholine) et stimule ainsi les processus anaboliques dans le corps.
L'acide glutamique est un neurotransmetteur qui transmet des impulsions dans le système nerveux central. Cet acide aminé joue un rôle important dans le métabolisme des glucides et favorise la pénétration du calcium à travers la barrière hémato-encéphalique. L'acide glutamique peut être utilisé par les cellules cérébrales comme source d'énergie. Il neutralise également l'ammoniac en éliminant les atomes d'azote lors de la formation d'un autre acide aminé, la glutamine. Ce processus est le seul moyen de neutraliser l'ammoniac dans le cerveau. Il pénètre très facilement dans la barrière hémato-encéphalique et dans les cellules cérébrales pénètre dans l'acide glutamique et en retour. La glutamine augmente la quantité d'acide gamma-aminobutyrique, nécessaire au maintien des fonctions cérébrales normales. La glutamine maintient également un équilibre acide-base normal dans le corps et un état sain du tractus gastro-intestinal, ce qui est nécessaire à la synthèse de l'ADN et de l'ARN.
Métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine
Métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine
La phénylalanine est un acide aminé essentiel, son cycle benzénique n'étant pas synthétisé dans les cellules animales. La méthionine est métabolisée selon 2 voies: elle est incorporée dans des protéines ou convertie en tyrosine par l'action d'une monooxygénase spécifique, la phénylalanine hydroxylase. Cette réaction est irréversible et joue un rôle important dans l'élimination de la phénylalanine en excès, car ses concentrations élevées sont toxiques pour les cellules.
L'échange de tyrosine est beaucoup plus compliqué. En plus d'être utilisée dans la synthèse de protéines, la tyrosine présente dans différents tissus joue le rôle de précurseur de composés tels que les catécholamines, la thyroxine, la mélanine, etc.
Le catabolisme de la tyrosine se produit dans le foie jusqu'aux produits finaux de fumarate et d'acétoacétate. Le fumarate peut être oxydé en CO2 et H2À propos de ou utilisé pour la gluconéogenèse.
La transformation de la tyrosine dans les mélanocytes. C'est un précurseur de la mélanine. La synthèse de mélanines est un processus complexe en plusieurs étapes. La première réaction - la conversion de la tyrosine en DOPA - est catalysée par la tyrosinase, qui utilise les ions cuivre comme cofacteur.
Dans la glande thyroïde, la thyroxine et la triiodothyronine sont synthétisées à partir de la tyrosine.
La tyrosine est le précurseur des catécholamines dans la médulla des glandes surrénales et du tissu nerveux. Le produit intermédiaire de leur synthèse est la DOPA. Cependant, contrairement aux mélanocytes, l'hydroxylation de la tyrosine est réalisée sous l'action de la tyrosine hydroxylase, qui est une enzyme dépendante de Fe 2+, dont l'activité régule le taux de synthèse de la catécholamine.
http://bio.wikireading.ru/7883Échange de phénylalanine et de tyrosine
La phénylalanine est un acide aminé essentiel.
Utilisé dans le corps uniquement dans 2 processus:
Le substrat pour la synthèse des protéines et se transforme en tyrosine.
! Transformer un sèche-cheveux en un pneu doit tourner 1 enlever l'excès de sèche-cheveux, parce que ses concentrations élevées sont toxiques pour les cellules.
Dans les virages
La transformation de Fen en Tyr est la 1ère réaction de la voie métabolique principale de Fen.
Toutes les transformations ultérieures dans le corps se produisent déjà avec Tyr.
En cas de violation de la réaction de transformation de Fen en Tyr, une maladie survient - phénylcétonurie (oligophrénie phénylpyruvique).
En raison de l'impossibilité de transformer Fen en Pneu, le catabolisme de la phénylalanine suit un chemin alternatif:
Dans le même temps, dans le sang et l'urine augmente la teneur en phénylalanine et les métabolites d'une voie alternative: le phénylpyruvate, le phényl lactate, l'acétate de phényle, etc.
Les symptômes: Violation flagrante du développement mental et physique, syndrome convulsif, odeur de "souris".
Également trouvé: une violation de la pigmentation de la peau.
Un sèche-cheveux et ses dérivés, avec leur excès, ont un effet toxique sur les cellules du cerveau, car:
limiter le transport de Tyre et Tri à travers la barrière hémato-encéphalique et inhiber la synthèse de neurotransmetteurs (dopamine, noradrénaline, sérotonine).
Sans traitement, les patients atteints de phénylcétonurie ne vivent pas jusqu'à 30 ans.
La maladie est héritée de manière autosomique récessive.
Il existe 2 formes de phénylcétonurie:
Raison: défaut héréditaire de l'enzyme phénylalanine hydroxylase.
Fréquence de la maladie: 1 cas par
Raison: mutations dans les gènes contrôlant le métabolisme du H4-bioptérine.
Se produit: 1-2 cas par
1 million de nouveau-nés.
H4-La bioptérine est nécessaire à l'hydroxylation de Fen, mais également de Tyre et Three. Cette forme de la maladie nuit donc au métabolisme des 3 acides aminés et à la synthèse de nombreux neurotransmetteurs.
Dans cette forme de la maladie, des troubles neurologiques graves et une mort prématurée se produisent.
Traitement de la phénylcétonurie: régime alimentaire, avec une exclusion presque complète de la phénylalanine alimentaire.
! Début: immédiatement après la naissance de l'enfant.
Pour le diagnostic de la phénylcétonurie, on détermine la concentration de phénylalanine et de métabolites pathologiques dans le sang et l’urine du patient.
Dans le conseil génétique, pour identifier un porteur hétérozygote de la maladie, utilisez le test de tolérance à la phénylalanine:
http://studfiles.net/preview/1658724/Échange de phénylalanine et de tyrosine
La phénylalanine est un acide aminé essentiel, car les tissus animaux ne sont pas en mesure de synthétiser son cycle benzénique.
Dans le corps, la phénylalanine n’est utilisée que dans la synthèse des protéines, la totalité des réserves non utilisées d’acides aminés est convertie en tyrosine. Ceci est directement impliqué dans l'enzyme phénylalanine-4-monooxygénase (phénylalanine hydroxylase), qui fournit l'oxydation du cycle aromatique. La coenzyme tétrahydrobioptérine dans la réaction est oxydée en dihydroforme. La restauration de la coenzyme porte la dihydrobioptérine réductase avec sa coenzyme NADPH.
La réaction de la conversion de la phénylalanine en tyrosine
La tyrosine, en plus de participer à la synthèse des protéines, est un précurseur de l'hormone surrénale, l'adrénaline, des médiateurs noradrénaline et dopamine, des hormones thyroïdiennes, la thyroxine et la triiodothyronine, ainsi que du pigment mélanine.
http://biokhimija.ru/narushenie-aminokislot/fenilalanin-tirozin.htmlÉchange de phénylalanine et de tyrosine
Vitamine B12, cobalamine, vitamine antianémique
Vitamine b12 contient un anneau corrine de cobalt au centre. On le trouve dans le foie, la viande. Besoin quotidien en vitamine b12fait 3 mkg. Rôle biologique:
- impliqué dans la synthèse de la méthionine (reméthylation)
- participe à la décomposition des acides gras avec un nombre impair d'atomes de glucides
- impliqué dans la récupération des ribonucléotides en désoxyribonucléotides
Une carence en vitamines se manifeste par une anémie et des lésions de certaines structures de la moelle épinière.
Perturbation du métabolisme des acides aminés soufrés
Cystinurie - une maladie dans laquelle les acides aminés soufrés sont perdus dans l'urine à la suite d'une insuffisance de la réabsorption rénale
Cystinose - l'accumulation d'acides aminés soufrés dans les tissus à la suite d'une diminution de l'activité des enzymes lysosomales de leur dégradation
L'homocystinurie est une pathologie dans laquelle l'homocystéine est excrétée dans l'urine à la suite d'une perturbation des étapes intermédiaires de l'échange d'acides aminés soufrés. Les données accumulées dans la littérature suggèrent que l'homocystéine joue un rôle important dans la pathogenèse des maladies cardiovasculaires, la thrombose.
La phénylalanine est un acide aminé essentiel. La réaction principale de la transformation de la phénylalanine dans le corps est son oxydation en tyrosine avec la participation de l’enzyme phénylalanine hydroxylase et de la coenzyme tétrahydrobioptérine. Quand une anomalie congénitale de cette enzyme développe une maladie à phénylcétonurie, dans lequel la phénylalanine entre dans des composés toxiques pour le tissu cérébral: phénylpyruvate, acétate de phényle. Et la carence en tyrosine qui en résulte bloque la synthèse des neurotransmetteurs. La phénylcétonurie s'accompagne du développement de la démence (oligophrénie phénylpyruvique).
La tyrosine est un acide aminé remplaçable. Il est utilisé dans la synthèse de nombreuses substances importantes:
- synthèse de la thyroxine (hormone thyroïdienne)
- par oxydation, il passe dans la dioxiphénylalanine (DOPA), qui est ensuite utilisée dans la peau pour la synthèse de mélanines et dans le système endocrinien pour la synthèse de norépinéphrine, d'épinéphrine, de dopamine (catécholamines)
- par transamination, il est converti en acide fumarique, utilisé pour la synthèse des glucides, et en acide acétoacétique, qui procède à la synthèse de corps acétoniques.
À la perturbation de l'activité des enzymes de la synthèse de mélanine, se développe l'albinis.m, la fonction photoprotectrice, antioxydante et immunomodulatrice des mélanines diminue.
Avec un défaut congénital en transaminase, hydroxylase, hydrolase, divers types de tyrosinose se développent. En l'absence d'acide homogentisique oxydase, on observe une alcathonurie caractérisée par une augmentation du débit urinaire d'acide homogentisique qui, au contact de l'air, se transforme en produits de couleur foncée.
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très nécessaire
Métabolisme de la phénylalanine et de la tyrosine;
Échange d'acides diaminomonocarboxyliques.
Échange d'acides aminés dicarboxyliques
Échange d'acides aminés à chaîne ramifiée.
Le catabolisme de la leucine, de l'isoleucine et de la valine est principalement réalisé non pas dans le foie, mais dans les muscles et les tissus adipeux, dans les reins et le tissu cérébral. Suite à la transamination, puis à la décarboxylation par oxydation, ils sont convertis en dérivés d’acyl-CoA:
Dérivés de Leu, Ile, Val ® α-cétoacides® acyl-CoA
Dans la maladie héréditaire appelée «maladie du sirop d’érable», la décarboxylation de ces acides α-céto est altérée en raison d’un défaut du complexe déshydrogénase. Les acides aminés et les acides α-céto s'accumulent dans le sang, ils sont excrétés dans l'urine. Il a l'odeur du sirop d'érable. La maladie est rare et survient généralement à un âge précoce. Cela conduit à un dysfonctionnement du cerveau et à la mort.
L'acide glutamique est un acide aminé glycogénique et remplaçable. Participe à la synthèse du glutathion et de la glutamine. C'est l'un des rares composés, en plus du glucose, à servir de matériau énergétique au tissu cérébral.
La glutamine est impliquée dans le transport de l'ammoniac, la régulation de l'équilibre acido-basique, est une source d'azote dans la synthèse des nucléotides purine et pyrimidine, des sucres aminés.
L'acide aspartique est également un acide aminé glycogénique, est impliqué dans la biosynthèse des glucides. Participe au cycle de l'ornithine, aux réactions de transamination, à la synthèse des nucléotides de carnosine et d'anserine, de purine et de pyrimidine.
La voie principale du métabolisme de l'arginine est la voie de la synthèse de l'urée. L'hydrolyse de l'arginine conduit à la formation de l'acide aminé, l'ornithine, à partir duquel l'acide glutamique ou la proline est formé.
Métabolisme de l'histidine: formation et oxydation de l'histamine.
Une carence en histidine s'accompagne d'une diminution de la concentration en hémoglobine. Hypospermie en cas de déficit en arginine. Le manque de lysinau provoque des vertiges, des nausées, une sensibilité accrue au bruit.
Au cours de l'oxydation de la phénylalanine, il se forme de la tyrosine:
La phénylalanine est un acide aminé essentiel et la tyrosine peut être remplacée sous certaines conditions, car elle est formée à partir de phénylalanine. La phénylalanine est principalement utilisée pour la synthèse de protéines et est convertie en tyrosine. À partir de la phénylalanine et de la tyrosine, un fumarate et un acétoacétate sont formés à la suite d'une série de réactions.
En l'absence congénitale dans le foie et les reins d'acide homogentisique oxydase avec l'urine, de grandes quantités sont excrétées. Oxydé avec de l'oxygène de l'air, il donne une couleur sombre à l'urine. Dans les cas graves, il y a dépôt de pigment dans les tissus et assombrissement du nez, des oreilles et de la sclérotique. La maladie s'appelle Alcaptonurie.
Un défaut héréditaire se manifeste lors de la synthèse de formes inactives de l'enzyme phénylalanine hydroxylase. La concentration de phénylalanine dans les tissus du patient décuple. Une partie importante de celui-ci est convertie en acide phénylpyruvique et en acide phényl-lactique. Ils sont excrétés dans l'urine du patient. La maladie s'appelle la phénylcétonurie.
Le développement physique et mental est gravement compromis, probablement à cause des effets toxiques de fortes concentrations de phénylalanine.
Dans la médulla des glandes surrénales et dans le tissu nerveux, la tyrosine sert de précurseur aux catécholamines, dont les plus importantes sont la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.
L'adrénaline - une hormone de la médullosurrénale, stimule la mobilisation des glucides et des graisses déposés. La dopamine et la noradrénaline sont des médiateurs dans la transmission de l'influx nerveux.
Dans les cellules pigmentaires (mélanocytes), la tyrosine sert de précurseur aux pigments mélaniques produits avec la participation de l'enzyme tyrosinase. Les mélanines sont un groupe de composés polymères à structure désordonnée. L’absence congénitale de tyrosinase dans les mélanocytes ou l’absence de mélanocytes eux-mêmes se manifeste par un albinisme. Cette maladie se caractérise par l'absence de pigmentation de la peau et des cheveux, une photophobie, une diminution de l'acuité visuelle.
http://studopedia.su/15_13680_obmen-fenilalanina-i-tirozina.htmlPhénylalanine et tyrosine
Phénylalanine et tyrosine
La tyrosine améliore l'humeur. Ce sont les précurseurs des neurotransmetteurs qui ont un effet régulateur sur l'humeur.
La phénylalanine, un acide aminé essentiel, peut être convertie en tyrosine dans le foie. Cependant, en cas de stress grave, d'infection, de traumatisme, de maladie chronique ou de maladie du foie, la conversion hépatique de la phénylalanine en tyrosine est perturbée et la tyrosine devient un acide aminé essentiel.
• Précurseur de la synthèse des neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et épinéphrine
• Réduit le taux de division des enképhalines (substances de type opiacées qui réduisent la douleur) dans le cerveau
• Précurseur de la production d'hormones thyroïdiennes
Une thérapie de remplacement à la phénylalanine ou à la tyrosine peut provoquer des maux de tête, de la fatigue et, dans certains cas, une hypertension artérielle. Les femmes ne doivent pas prendre ces acides aminés pendant la grossesse et l’allaitement, ainsi que celles souffrant d’oligophrénie phénylpyruvique. Des taux élevés de ces acides aminés dans le sang peuvent provoquer une encéphalopathie chez les patients atteints d'une maladie du foie. Il n'est pas recommandé de prescrire de la phénylalanine ou de la tyrosine aux personnes prenant de la monoamine oxydase, un inhibiteur antidépresseur, car, pris ensemble, la tension artérielle peut atteindre un niveau dangereux. Un traitement substitutif à la phénylalanine ou à la tyrosine est contre-indiqué pour les schizophrènes, en particulier ceux dont le taux de dopamine est élevé, car un tel traitement pourrait augmenter encore le taux de dopamine et les symptômes de la maladie.
Phénylalanine et tyrosine
La phénylalanine, un acide aminé essentiel, peut être convertie en tyrosine dans le foie. Cependant, en cas de stress grave, d'infection, de traumatisme, de maladie chronique ou de maladie du foie, la conversion hépatique de la phénylalanine en tyrosine est perturbée et la tyrosine devient un acide aminé essentiel.
• Précurseur de la synthèse des neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et épinéphrine
• Réduit le taux de clivage des enképhalines (substances de type opiacées qui réduisent la douleur) dans le cerveau
Précurseur de la production d'hormones thyroïdiennes
Dose quotidienne recommandée de phénylalanine et de tyrosine
Pour remplacer l’acide aminé consommé au cours du métabolisme des protéines, un adulte en bonne santé a besoin de 14 mg par kg de poids. Avec une thérapie de remplacement à la phénylalanine, la dose quotidienne varie de 0,2 à 8 g. Si la thérapie de remplacement à la tyrosine est utilisée, la dose quotidienne est de 0,2 à 6 g Si le phénylalanine et la tyrosine sont pris en même temps, le risque d'effets indésirables augmente. La conversion de ces acides aminés en neurotransmetteurs dans le cerveau est améliorée si les acides aminés sont pris avec la vitamine B6.
Recommandations d'utilisation
Une thérapie de remplacement à la phénylalanine ou à la tyrosine peut provoquer des maux de tête, de la fatigue et, dans certains cas, une hypertension artérielle. Les femmes ne doivent pas prendre ces acides aminés pendant la grossesse et l’allaitement, ainsi que celles souffrant d’oligophrénie phénylpyruvique. Des taux élevés de ces acides aminés dans le sang peuvent provoquer une encéphalopathie chez les patients atteints d'une maladie du foie. La phénylalanine ou la tyrosine n'est pas recommandée chez les personnes prenant de la monoamine oxydase, un inhibiteur antidépresseur, car, une fois prises en association, la pression artérielle peut atteindre un niveau dangereux. Un traitement substitutif à la phénylalanine ou à la tyrosine est contre-indiqué pour les schizophrènes, en particulier ceux dont le taux de dopamine est élevé, car un tel traitement pourrait augmenter encore le taux de dopamine et les symptômes de la maladie.
http://medic.news/zabolevaniya_845/fenilalanin-tirozin-44620.htmlParagraphe 68. 1. Échange de phénylalanine et de tyrosine
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PARAGRAPHE 68.1:
Échange de phénylalanine et de tyrosine
Voir les articles 105, 104, 8, 68.2, «105 TABLE».
Le contenu du paragraphe 68.1:
Répétition.
68.1.1. Transformation Fen à Tyre
68.1.2. Synthèse d'iodothyronines à partir de tyrosine
68.1.3. Synthèse de mélanine à partir de tyrosine
68.1.4. Synthèse de catécholamines à partir de tyrosine.
68.1.5. Catabolisme de la tyrosine.
68.1.6. Caractéristiques tissulaires du partage Sèche-cheveux et Tyr:
68.1.7. Blocs métaboliques en échange Tyr et Fen.
Une répétition de ce qui a été dit dans d'autres paragraphes:
1
La phénylalanine et la tyrosine sont des protéines AK,
et avec leur déficience dans le corps, la synthèse des protéines corporelles est réduite;
La carence de Fen et Tyr dans le corps est due à leur manque de nourriture (manque de protéines complètes).
2
En plus des protéines, elles sont synthétisées à partir de phénylalanine et de tyrosine.
hormones catécholamines (voir p. 63, 105)
et les yodothyronines,
ainsi que des pigments de mélanine.
3
De p.67:
La tyrosine est catabolisée par le métabolisme du TCA
(fumarata et acetylcoA),
qui peut se transformer en CO2,
entraînant le catabolisme du squelette carboné de Tyr.
Cette voie métabolique vous permet d'obtenir de l'ATP et de la chaleur
avec un manque d'énergie
et en cas de déficit en glucose
le glucose peut être synthétisé à partir de fumarate - p.66 et 55.
68.1.1. Transformation Fen à Tyre
vous permet d'obtenir de la tyrosine
et est une réaction de synthèse de Tyr dans le corps.
Depuis le sèche-cheveux dans le corps n'est pas synthétisé
(c'est-à-dire un AK irremplaçable),
alors la synthèse de Tyre est possible à condition que Fen soit fourni,
par conséquent, Tyre est une AK à remplacement conditionnel.
Mais la signification principale de cette réaction n’est pas d’obtenir de la tyrosine,
parce que La tyrosine peut provenir de la nourriture (en tant que protéine alimentaire),
et pour se débarrasser de la phénylalanine
et donc dans le salut de l'oligophrénie (explication ci-dessous).
La phénylalanine est nécessaire à la synthèse des protéines,
mais la quantité de phénylalanine, qui n'est pas dépensée pour la synthèse des protéines
(y compris en raison de la pénurie d’autres AK),
devrait se transformer en tyrosine et en métabolites du métabolisme ultérieur de tyr.
Sinon, la phénylalanine s'accumule.
et se transforme en métabolites du métabolisme,
(y compris le phénylpyruvate à la suite de la réaction de sur / amination;
et aussi - phényl lactate, phénylacétate),
l'accumulation de celle-ci conduit au développement de l'oligophrénie.
Le phénylpyruvate est excrété dans l'urine,
sa présence dans l'urine s'appelle phényle / cétone / urée.
Comme la phénylcétonurie est un signe d’oligophrénie dans ce cas,
alors cette oligophrénie est appelée
PHENYLPYROVINOGRADNYA OLIGOPHRENIA (FPOF).
Bien que souvent, on parle simplement de "phénylcétonurie", ce qui signifie FPOF.
(Relire le paragraphe 8).
La principale raison de l'accumulation de phénylalanine et de ses métabolites
-
c'est une faible activité enzymatique
convertir la phénylalanine en tyrosine
(c'est-à-dire phénylalanine / hydroxylase),
et la raison principale de la faible activité de cette enzyme est un défaut (mutation) d'un gène
codant cette enzyme
(c.-à-d. oligophrénie phénylpyruvique se réfère aux enzymopathies primaires,
maladies héréditaires, génétiques).
Le développement de l’oligophrénie phénylpyruvique peut être prévenu
en raison d'un régime alimentaire particulier:
nécessité de limiter la quantité de nourriture dans le régime,
contenant de la phénylalanine
(mais n'excluez pas complètement les produits avec un sèche-cheveux de la nutrition,
une certaine quantité de phénylalanine est nécessaire pour la synthèse des protéines avec la croissance intensive du corps de l'enfant) -
c'est le principe de la thérapie
dans ce cas, enzymopathie primaire
n'est pas une thérapie génique,
et limiter l'entrée de la réaction du substrat.
Limite besoin de lait
(y compris maternel - en transférant l'enfant à un mélange avec un minimum de sèche-cheveux),
viande et autres produits protéiques.
Dans plusieurs pays, l’urine des nouveau-nés est soumise à des tests de dépistage du phénylpyruvate,
et s'il est détecté
le bébé se nourrit de mélanges spéciaux
(le lait maternel, comme beaucoup d’autres produits,
avec phénylcétonurie est contre-indiqué pour l'enfant,
parce que les protéines du lait contiennent de la phénylalanine).
Besoin sain de savoir:
Une carence en vitamine PP réduit également l’activité de la phénylalanine / hydroxylase
et conduit (en conséquence) à l'accumulation de phénylalanine et de ses métabolites,
cela peut contribuer aux troubles mentaux.
La carence en vitamine PP est appelée pellagre,
L'une des manifestations de la pellagre est la démence (trouble mental).
68.1.2. Synthèse d'iodothyronines à partir de tyrosine
(Voir p.104)
- se produit dans la glande thyroïde,
- nécessite une stimulation avec de la thyrotropine (hormones de l'hypophyse),
- la présence d'iode et de thyroïde saine.
Sur les conséquences d'une synthèse excessive et insuffisante de l'informatique, voir p.104.
68.1.3. Synthèse de mélanine à partir de tyrosine
se produit dans les mélanocytes -
cellules de mélanine synthétisant des pigments.
La mélanine est synthétisée à partir de DOPA
(La DOPA est un métabolite intermédiaire dans la synthèse de la mélanine et des catécholamines,
c'est-à-dire le métabolite général de ces synthèses - voir page 63).
La mélanine remplit la fonction de protection UV;
en cas de carence en mélanine, la peau est moins protégée des rayons ultraviolets,
et vous devez prendre le soleil plus attentivement.
Sinon, au mieux, la peau vieillira rapidement à cause des coups de soleil,
augmente le risque de cancer de la peau.
La quantité de mélanine dépend de l'intensité de sa synthèse.
et la quantité de mélanine dépend de:
1) la protection de la peau contre les rayons ultraviolets,
2) un homme sera blond ou brune
3) à quel point la peau sera sombre,
4) le noisetier ou le gris auront la couleur des yeux
(Plus la mélanine, le plus sombre de tout ce qui précède - peau, iris).
Avec une forte diminution de la synthèse de mélanine
la peau et les cheveux sont très blonds,
les yeux sont bleus ou même rouges
(en raison de vaisseaux translucides) -
Cette caractéristique du corps s'appelle albinisme.
("Alba" se traduit par le blanc),
Et les personnes atteintes d'albinisme sont appelées albinos.
La diminution de la synthèse de mélanine s'explique par la faible activité des enzymes de synthèse de la mélanine due aux mutations des gènes qui les codent.
68.1.4. Synthèse de catécholamines à partir de tyrosine.
Brièvement:
Les catécholamines sont un groupe de trois hormones -
dopamine, noradrénaline, adrénaline.
La tyrosine est convertie en dopamine par la DOPA,
et l'adrénaline est produite à partir de la dopamine par le biais de la noradrénaline.
Voir le point 63 relatif à la dopamine et le point 105.1, fichier "Tableau 105":
La tyrosine se transforme en dopamine
à la suite de l'addition de l'atome de O et de l'élimination du CO2.
Après avoir attaché un atome, O tyrosine devient DOPA,
et une fois que le CO2 est séparé de la DOPA, il devient la dopamine.
La dopamine se transforme en noradrénaline
à la suite de l'ajout d'un atome d'oxygène (par hydrosilation)
à l'atome de carbone dans l'ancien;
Enzyme - OUI -; - hydroxylase,
besoin d'ascorbate comme source de 2H,
Par conséquent, dans l'hypovitaminose C, la synthèse de HA et de A diminue.
La norépinéphrine se transforme en adrénaline
à la suite de l'ajout du groupe CH3 (méthyle)
en atome d'azote
en transférant du méthyle de SAM
(un processus appelé (trans) méthylation,
enzyme - norépinéphrine / méthyl / transférase).
Sur les fonctions des catécholamines, voir 105.
La réduction de la synthèse des catécholamines entraîne une diminution de leurs fonctions et l’apparition de nombreuses conséquences.
68.1.5. Catabolisme de la tyrosine.
En cas de formation de fumarate et d'acétoacétate (bêta-cétobutyrate) par catabolisme de la tyrosine.
Le fumarate peut être utilisé pour synthétiser du glucose
dans GNG pendant le jeûne, p.67 et 33.
; -ketobutyrate - un corps cétonique capable de nourrir toutes les cellules
(sauf les globules rouges) pendant le jeûne - p.47.
Dans p.67, il a été montré que la phénylalanine est convertie en tyrosine,
alors phénylalanine peut se transformer en les mêmes substances
dans lequel Tyrosine tourne.
Le catabolisme de la tyrosine commence par des réactions de transamination (p. 64):
la tyrosine réagit avec le cétoglutarate,
en conséquence, KETOglutarate se transforme en AMINOglutaRat (= glutamat),
et la tyrosine est convertie en une paire de (4) -hydroxy / phényl / pyruvate:
une substance qui a un groupe céto au lieu du groupe amino de la tyrosine.
Astuce: la tyrosine est l'hydroxyphénylalanine.
Alanine se transforme en pyruvate,
Phényl / ALANIN - à phényl / PIRUVAT,
Hydroxy / phényl / ALANINE (= tyrosine) - dans hydroxy / phényl / PIRUVAT.
Transamination catalysée
Enzymes aminotransférases
avec la participation de coenzyme phosphate de pyridoxal,
qui est formé à partir de pyridoxal (vitamine B6)
quand on y ajoute du phosphate (pendant la phosphorylation).
4-hydroxy / phényl / pyruvate au cours de plusieurs réactions
se transforme en acide HOMOGENTIZINIQUE (GGK, homogentisate),
dont la décomposition produit les métabolites finaux
Catabolisme de la tyrosine et de la phénylalanine:
fumarate et acétoacétate.
Avec une faible activité enzymatique,
scission de l'acide homogentisique,
le taux de clivage de cet acide est réduit,
ce qui conduit à l'accumulation d'acide homogentisique et d'ALKAPTON / URII.
Avec alkaptonurie des dommages au corps moins graves,
qu'avec l’oligophrénie phénylpyruvique,
mais il existe un risque de lithiase urinaire.
Symptômes dans Alcaptonurie:
assombrissement du cartilage du nez, des oreilles.
68.1.6. Caractéristiques tissulaires du partage Sèche-cheveux et Tyr:
c’est-à-dire dans quels tissus (ou cellules) se transforment en ce qu’ils se transforment:
1) dans les cellules de la glande thyroïde - dans les hormones de IODYTHRONINE (p.104),
2) dans la médullosurrénale - dans l'hormone ADRENALINE,
3) dans les nerfs sympathiques et dans le cerveau - dans l'hormone NORADRENALIN,
4) dans le cerveau, les intestins, les reins et les vaisseaux - dans l'hormone DOPAMIN,
5) dans les mélanocytes - dans le pigment MELANIN,
6) dans le foie - catabolisme en FUMARAT et acétoacétate.
Le chemin d'échange de Tyr dans des cellules spécifiques dépend de l'ensemble des enzymes contenues dans ces cellules:
quelles enzymes fonctionnent - telles réactions et procéder.
Par exemple, la noadrenaline / methyl / transferase n’est présente que dans la médullosurrénale,
alors seulement ici la noradrénaline peut se transformer en adrénaline,
par conséquent, seules les glandes surrénales produisent et sécrètent de l'adrénaline.
L'ensemble des enzymes dans la cellule dépend des gènes qui agissent (exprimés) dans la cellule,
c'est-à-dire quels gènes sont utilisés pour synthétiser l'ARN (transcrit),
quel ARN est utilisé pour synthétiser des enzymes et d'autres protéines. - p.84.
68.1.7. Blocs métaboliques en échange Tyr et Fen.
La phénylcétonurie, l’albinisme et l’alcaptonurie sont des
exemples de BLOCS METABOLIQUES et d’enzymopathies - p.8.
Le bloc métabolique est une diminution de la vitesse de réaction,
ce qui conduit à une accumulation de substrats réactionnels
et pénurie de produits de réaction,
pouvant entraîner la mort ou le développement de la maladie.
Cause du blocage métabolique
(vitesse de réaction réduite) -
activité enzymatique réduite
- en raison de la mutation du gène codant
- ou manque de cofacteur
- en raison du manque de vitamine avec de la nourriture
- ou violation de la transformation de cofacteur de vitamine
en raison du manque d'enzymes d'activation de vitamines (p.11).
Ici vous devez ajouter une table
"Bloc métabolique et en échange de stand de tir."
Mais alors qu'il est dans un fichier séparé.
Et ici vous devez ajouter
la table “R eacci n i bmen de phénylalanine et t et r environ z et N a”.
Mais pour l'instant, c'est dans un fichier séparé.