La composition des protéines contient plusieurs acides aminés contenant du soufre bivalent. Cystine
on le trouve dans la plupart des protéines, mais en quantités particulièrement importantes dans les protéines des tissus épithéliaux (corne, laine, poils, plumes). 6-7% de cystine peuvent être extraits de la corne, 13-14% des cheveux. La cystine est très difficile à dissoudre dans l'eau. Le groupe disulfure de la cystine est facilement réduit au groupe sulfhydryle (par exemple, par l'action de la poussière de zinc en milieu acide ou par hydrogénation avec du palladium). Dans le même temps, la cystine est convertie en cystéine (acide β-mercapto-α-aminopropionique), qui peut être convertie en cystine par oxydation:
L'oxydation de la cystéine en cystine est très facile, même sous l'influence de l'oxygène de l'air (de préférence dans un milieu faiblement alcalin en présence de traces de sels de fer ou de cuivre).
Lorsque la cystéine est oxydée avec de l'eau de brome, le groupe sulfhydryle devient un groupe sulfo et de l'acide amino sulfonique se forme - acide cystéique HO3S - CH2—CH (NH2) -COOH. Le chauffer avec de l'eau dans un tube scellé élimine le CO.2 et la formation de taurine H2N - CH2—SH2—SO3H. Taurine a été découverte dans les produits d'hydrolyse de la bile bovine (de Lat. Taurus - taureau), où elle se trouve sous la forme d'acide taurocholique C24H39Oh4—NH - CH2—CH2—SO3H. La taurine se trouve dans l'extrait de viande et dans certains organes des animaux inférieurs.
http://www.xumuk.ru/organika/416.htmlGrande Encyclopédie du Pétrole et du Gaz
Acides aminés soufrés
Acides aminés soufrés: cystéine, cystine et méthionine - sont des sources de sulfate dans l’urine. Ces acides aminés sont oxydés dans les tissus du corps pour former des ions d'acide sulfurique. [1]
La kératine contient des acides aminés soufrés, grâce auxquels elle est utilisée dans divers produits de soin des cheveux. L'action active de l'hydrolysat dans les préparations cosmétiques s'explique par le fait que les acides aminés contenus dans la composition sont bien adsorbés sur les cheveux, aidant à restaurer les groupes sulfhydride détruits et rendant les cheveux doux, souples et brillants. De plus, les hydrolysats de protéines, participant au métabolisme des protéines, sont bien absorbés par la peau et constituent une source supplémentaire de protéines dans la nutrition de la peau pour ses maladies esthétiques ou la prévention de son vieillissement. [2]
Trois acides aminés soufrés (méthionine, cystéine et cystine), étroitement liés sur le plan métabolique, sont présents dans les molécules de protéines. [3]
On sait que le sulfate est réduit en sulfure, composant des acides aminés soufrés (cystine, cystéine, méthyonine), dans le métabolisme constructif de la plupart des eubactéries. Cela se produit toujours lorsque des bactéries sont cultivées dans un environnement où les sulfates sont une source de soufre. L'activité du processus est limitée par les besoins de la cellule en composants contenant du soufre, mais ceux-ci sont petits. [4]
À cette fin, des substances ayant des effets antioxydants ont été spécialement testées: acides aminés soufrés (méthionine et cystine), sélénite de sodium et vitamine Be, qui empêchent dans une certaine mesure les symptômes de la carence en vitamine E, ainsi que la vitamine E elle-même, la phytine et d'autres médicaments. [5]
Les voies métaboliques de conversion de la méthionine dans les tissus sont beaucoup plus diverses que les voies de conversion d'autres acides aminés soufrés; Cependant, le catabolisme de la méthionine se produit par le biais de la cystéine. [6]
L'une des manifestations de la fonction biologique du sélénium dans l'organisme animal est sa participation à l'échange d'acides aminés soufrés. Cet élément protège de l’oxydation du groupe SH des protéines des membranes des érythrocytes et des mitochondries, et neutralise également le gonflement des mitochondries provoqué par les métaux lourds. [7]
CHF, CI2CH2COO) forme de l’acide dimine-dicarboxylique - cystathio-nin (149), qui joue un rôle clé dans le métabolisme des acides aminés soufrés. Les processus sont catalysés par O-acétyle et O-succile. [8]
Le soufre est un élément dont la valeur nutritionnelle est déterminée principalement par le fait qu'il est contenu dans des protéines sous forme d'acides aminés soufrés (méthionine et cystine), ainsi que dans la composition de certaines hormones et vitamines. La teneur en soufre étant généralement proportionnelle à la teneur en protéines des aliments, elle se retrouve davantage dans les produits animaux que dans les produits végétaux. Le besoin quotidien en soufre d'une personne est satisfait par le régime alimentaire habituel. [9]
Dans de nombreux cas d’atteinte hépatique, il n’est pas clair si c’est un effet direct du bromobenzène sur le foie ou si l’intoxication résulte de la carence relative en acides aminés soufrés. [10]
En outre, il est conseillé d’inclure des aliments riches en composants ci-dessus, tels que le fromage cottage (contenant de grandes quantités d’acides aminés soufrés), l’huile de maïs (contenant de la vitamine E) et d’autres, dans le régime alimentaire des personnes qui travaillent avec des phosphates de triaryle. [11]
Avec la participation du phosphate de pyridoxal, il se produit une décarboxylation d'acides aminés conduisant à la formation d'amines biogènes (groupe prosthétique décarboxylase), ainsi qu'à la désamination non oxydante de sérine, thréonine, tryptophane, acides aminés soufrés. La composition de la phosphorylase musculaire (dimère) pour chaque monomère représente 1 mole de phosphate de pyridoxal. [12]
Les boues contenaient 42–8% de protéines brutes, de matières grasses 2–2, de cendres 21–7, de phosphore 1–7, de calcium 2–3% (matière sèche), de la vitamine Bj2 20–25 mg / kg, certains acides aminés soufrés, des additifs actifs La boue était de 2 à 8% et remplaçait partiellement la levure et la farine de soja, qui servaient d’échantillons de contrôle de l’additif alimentaire. [13]
L’une des raisons du débordement le plus rapide du vin après la fermentation est la volonté d’éviter la formation de sulfure d’hydrogène résultant de la scission des cellules de levure accumulées au fond de la cuve. À la suite de cette autolyse, des acides aminés soufrés sont libérés et, sous l’influence de conditions favorables aux réactions de récupération, de l’hydrogène sulfuré peut se former au fond de la cuve. Dans les grandes cuves, le vin peut être entreposé avec la levure pendant deux semaines au maximum, mais il est nécessaire de surveiller la formation de sulfure d'hydrogène. S'il est détecté, le vin devrait être immédiatement filtré. À titre de comparaison: dans la production de vins millésimés avec un bouquet complet d'autolyse de levure au cours de la fermentation en barrique, on considère souvent que le facteur complémentaire permettant d'obtenir un bouquet de vin plus complexe est obtenu. Ces vins peuvent être vieillis avec de la levure jusqu'à 12 mois. Le volume limité du baril et la méthode de dépôt de levure sur ses parois ont pour conséquence qu'en tout point du baril, une couche de sédiment de levure est petite. [14]
La reconnaissance du syndrome de Marfan présente certaines difficultés, non seulement en raison de l’effacement des formes de la maladie, mais également en raison de sa phénocopie - l’homocystinurie. L'homocystinurie est une maladie causée par une perturbation du métabolisme des acides aminés soufrés - l'homocystine (Carson, Neill, 1962; Gerritson et al. Selon Arnott (1964), Pietruschk (1971)), le degré de modification de l'œil avec le syndrome de Marfan peut être un signe de diagnostic différentiel de l'homocystine. Presley, Sidlory (1967, 1968) indique que 5% des patients présentant une ectopie du cristallin souffrent d'homocystinurie. Parmi les autres signes ophtalmologiques de cette maladie, on observe la cataracte, la myopie, la dégénérescence rétinienne. Je n'ai pas décrit l'œil atteint du syndrome de Marfan et de l'homocystinurie, car l'étude des symptômes cliniques a été menée principalement chez les adultes. À cet égard, il est important d'étudier les signes ophtalmologiques précoces du syndrome de Marfan et de l'homocystinurie.Il semble également raisonnable d'étudier la possibilité d'excrétion d'hydroxyproline et d'urine. KSAG, en l'absence de données sur la conduite d'études biochimiques complexes sur l'excrétion de KGAG et d'hydroxyproline. [15]
http://www.ngpedia.ru/id12208p1.htmlManuel du chimiste 21
Chimie et technologie chimique
Acides aminés contenant du soufre
Les dérivés de DNP d'acides aminés contenant du soufre et de l'hydroxy sont partiellement détruits. Au cours du processus d’ammonolyse, certains autres acides aminés sont détruits. L’incubation avec de l’ammoniac doit donc être aussi courte que possible. Le temps requis pour cette réaction est sélectionné en analysant de petites tailles [p.271].
Acides aminés contenant du soufre [p.792]
Les groupes K de cette classe d’acides aminés sont des hydrocarbures et sont donc hydrophobes (Fig. 5-6). Cette classe comprend cinq acides aminés avec des groupes K aliphatiques (alanine, valine, leucine, isoleucine et proline), deux acides aminés avec des cycles aromatiques (phénylalanine et tryptophane) et un acide aminé contenant du soufre (méthionine). Une mention spéciale mérite la proline, car son groupe a-amino n'est pas libre, mais est remplacé par une partie du groupe K, ce qui permet à la molécule d'acquérir une structure cyclique (Fig. 5-6). [c.115]
Les acides aminés contenant du soufre sont la cystéine et la cystine. L'œil se transforme facilement l'un dans l'autre lorsque la cystéine est oxydée, il se forme un cis-étain et, avec une restauration soignée de la cystine, on obtient la cystéine [c.380]
Cette réaction est due à la présence dans la molécule de protéine d'aminoacides contenant du soufre. Lors de l'ébullition avec un alcali, le soufre de ces acides aminés est clivé pour former du sulfure de sodium. Ce dernier forme avec les ions plomb un précipité noir de sulfure de plomb [p.278]
Cystinurie. La cystinurie est un trouble du métabolisme des acides aminés contenant du soufre. La cystinurie est beaucoup plus courante que les anomalies de l'échange d'acides aminés décrites ci-dessus. Elle se manifeste par une sécrétion accrue de cystine dans l'urine, qui est excrétée dans la normale (1 à 85 mg par jour), puis dans la cystinurie, la quantité de cystine sécrétée augmente considérablement (jusqu'à 400 à 1 000 mg par jour). En raison de sa faible solubilité, la cystine tombe dans l’urine sous forme de sédiments cristallins ou amorphes, desquels se forment des calculs de cystine dans le bassinet et les voies urinaires, atteignant parfois un poids important (50 g). Cependant, des dépôts de cystine sont observés non seulement dans les reins, mais également dans d'autres organes (par exemple, dans la paroi intestinale, le foie, la rate et les ganglions lymphatiques). Cela signifie que la cystinurie n'est pas un trouble rénal. Dans les cas les plus graves de cystinurie, des quantités importantes d'autres acides aminés (par exemple, la lysine, le tryptophane, la leucine, la tyrosine) et même des diamines (la putrescine et la cadavérine, p. 319) apparaissent dans l'urine. Tout cela indique une violation profonde du métabolisme des acides aminés en général. [c.372]
En outre, en cas de carence en vitamine B, les transformations de la sérine et des acides aminés contenant du soufre sont violées. [c.373]
En plus de la cystéine et de la cystine, il existe également un acide aminé contenant du soufre dans sa molécule, dérivé de l'acide n-butyrique, appelé méthionine [c.28].
Nous soulignons également que, lorsqu’on utilise un acide aminé contenant du soufre, la méthionine, il a été précisé qu’il pouvait pénétrer dans les semis de sarrasin, de maïs et de pois dans des conditions stériles. Cependant, cette substance s’accumulait davantage dans les racines et non dans les organes aériens. Après avoir marqué l’une des variétés de bactéries de la rhizosphère avec du soufre radioactif, ils ont ensuite utilisé ses produits de désintégration (autolyse), parmi lesquels la méthionine, pour nourrir les semis de sarrasin dans des conditions stériles. Dans ces expériences, du soufre radioactif a été trouvé dans les racines et en partie dans la partie aérienne. Des résultats similaires ont été obtenus lorsque des semences de sarrasin avaient été inoculées avec la même bactérie marquée au soufre radioactif (8). [c.89]
L'inhibition des enzymes est également déterminée par la nature de l'ion métallique. La plupart des enzymes incluent des métaux de la 4ème période. Lorsque coordonné par des ions de métaux lourds, une suppression complète de l'activité enzymatique est possible. Les ions Hg2 +, par exemple H +, sont particulièrement toxiques pour les enzymes et inhibent complètement l'activité de la carboxypeptidase A. Le mercure a une affinité exceptionnelle pour le soufre et cherche donc à former les complexes les plus stables avec les acides aminés contenant du soufre (cystéine, cystine, méthionine). L'inhibition de l'enzyme par les ions Hg2 + est utilisée pour identifier les groupes mercapto (bien que peu fiables) [56]. [c.589]
Réaction sur des acides aminés contenant du soufre [p.294]
Selon certains auteurs, une quantité importante d'acide cyanhydrique se combine à des acides aminés contenant du soufre (glutathion, cystéine, cystine) et est éliminée de l'organisme sous forme de composés de rodanistie. Par conséquent, de nombreux chercheurs ont essayé d'utiliser des composés soufrés lors d'une intoxication à l'acide cyanhydrique. Lang fut le premier à le faire en 1895, qui proposa le thiosulfate de sodium comme antidote contre H. Cependant, le médicament agit lentement. Cela s’explique par le fait qu’il ya tout d’abord une libération de soufre libre, puis la formation de rodanide. Par conséquent, l’utilisation du soufre colloïdal semblait plus efficace, mais avec une infusion intraveineuse d’environ 10%, il passe dans l’hydrogène sulfuré, ce qui inhibe la respiration intracellulaire de la même manière que l’acide cyanhydrique. Avec l'administration sous-cutanée, l'effet de ce médicament ralentit. [c.167]
Pour certains composés, une affectation précise de la fréquence des oscillations C - S est impossible, mais pour eux également une bande se trouve dans cette région. Dans les cas où le phényle est directement attaché à l'atome de soufre, la bande C-S semble se situer plus près de la limite supérieure de la gamme de fréquences. Zimerman et Willis donnent également les valeurs des fréquences C - S pour plusieurs acides aminés contenant du soufre, qui se situent dans une plage allant de 700 à 600 f. [c.504]
Pendant longtemps, les protéines introduites avec des aliments étaient considérées uniquement comme une source d’azote et d’acides aminés. Sur cette base, les chercheurs ont tenté de déterminer le minimum de protéines nécessaire au maintien de l'état normal du corps. Bientôt, cependant, il est devenu évident que l'établissement d'un tel minimum commun est impossible, car les protéines ont une valeur biologique différente. Les protéines, telles que le lait, la viande et les œufs, ont une valeur biologique beaucoup plus élevée que le collagène ou les protéines d'origine végétale [37]. La raison de ces différences est clairement indiquée dans le tableau. 1, qui montre que la valeur biologique élevée de la caséine, de la myosine ou de l'albumine d'œuf dépend de leur teneur élevée en acides aminés essentiels. Certaines protéines végétales manquent de lysine et le collagène ne contient pas suffisamment d'acides aminés contenant du soufre. Ces protéines ne peuvent donc pas fournir au corps tous les acides aminés essentiels dont il a besoin. Par conséquent, il est beaucoup plus rapide de déterminer [c.368]
Cystéine et cystine. Les protéines des acides aminés contenant du soufre ont une importance particulière. Dans l'onglet. 14 La cystéine déjà mentionnée (voir) a-aminoacide, qui est un dérivé de l'alanine, dans laquelle se trouve sur l'atome de carbone p un résidu de sulfure d'hydrogène - hydrosulfure, ou groupe mercapto - 5H (voir). En raison de ce groupe, la cystéine oxyde facilement deux de ses molécules pour se combiner - une liaison disulfure se produit - 5–5– (voir) et un acide aminé est formé - la cystine [p. 325]
Acides aminés contenant du soufre [c.385]
Cystine - un acide aminé contenant du soufre, donne un signal EPR complexe et particulier. [c.300]
Pour la détection des acides aminés contenant du soufre, utilisez d'autres réactifs plus sensibles et [c.159].
Les substances hydrosolubles spécifiques aux groupes sanguins sont des biopolymères de protéines et de glucides liés par covalence contenant de 80 à 90% de glucides. Le sérum, la thréonine, la proline et l'alanine prédominent parmi les acides aminés. Les acides aminés aromatiques et les acides aminés contenant du soufre sont pratiquement absents. La composition des composants polysaccharidiques comprend du L-fucose, du D-galactose, de la N-acétylglucosamine, de la N-acétylgalactosamine et des acides sialiques. Le rapport quantitatif des différents monosaccharides est légèrement différent dans différents groupes. La masse moléculaire des substances spécifiques aux groupes est 0,26H - M, 8) -10. [c.94]
Les acides aminés contenant du soufre sont la cystéine et la cystine. Elles se transforment facilement l'une en l'autre par l'oxydation de la cystéine. La cystine se forme avec prudence. [P.321]
L’essence de la réaction est la suivante: - La cystéine (p. 268), par exemple les acides aminés contenant du soufre, est composée de plusieurs acides aminés contenant du soufre.
Réaction sur les acides aminés contenant du soufre (kyste-AI, cystine). Trois acides aminés serosoderzhkie, à savoir la cystéine, la cystine et la méthionine sont connus. [c.15]
Les acides aminés contenant du soufre empoisonnent le catalyseur, mais dans certains cas, en utilisant un excès de catalyseur, il est possible d'hydrogéner des peptides contenant de la méthionine [57, 931. Les groupes protecteurs tels que les groupes formyle, phtaloyle, toluène-sulfonyle et carboxy-tert-butyloxy ne sont pas clivés lorsque hydrogénation catalytique dans des conditions couramment utilisées pour éliminer les groupes carbobenzyloxy. Les esters benzyliques, les esters p-nitrobenzyliques et les éthers benzyliques se séparent presque aussi facilement que le groupe carbobenzyloxy. Le groupe triphénylméthyle protecteur [1811, ainsi que le groupe benzyle protégeant le cycle histidine imidazole [46, 1231, sont clivés plus lentement. [c.164]
La classification des acides aminés est basée sur la structure chimique des radicaux, bien que d'autres principes aient été proposés. Il existe des acides aminés aromatiques et aliphatiques, ainsi que des acides aminés contenant des groupes soufre ou hydroxyle. Souvent, la classification est basée sur la nature de la charge en acides aminés. Si le radical est neutre (de tels acides aminés ne contiennent qu'un seul ampli et un seul groupe carboxyle), ils sont alors appelés fentes d'amplification neutres. Si l’acide aminé contient un excès de groupes amplifiés ou carboxyle, on l’appelle respectivement ampnoxlotop principal ou acide. [c.34]
L'hydrolysat de kératine est obtenu par hydrolyse acide, alcaline ou enzymatique des cheveux de la kératine et neutralisation ultérieure (sauf obtenue par clivage enzymatique). Mélange d'acides aminés (cystéine, cystine, histidine, acide aspartique), dont 16-25% d'acides aminés contenant du soufre, également du pentose, de l'acide silicique, etc. Utilisé dans le traitement des cheveux dans les cas où l'utilisation du soufre. Facilement absorbé par la peau. Il peut être obtenu à partir des cornes, des sabots, de la laine, des plumes. [c.82]
Parmi les acides aminés contenant du soufre, le sulfure d'hydrogène NgZ peut se former à la suite de la décomposition et du mercaptan des CH3NO, le soufre contenu dans ces composés est souvent oxydé en acide sulfurique, qui participe à la formation de composés appariés. [c.222]
En 1951, Date et Harris [114] ont publié un rapport indiquant que l'urine des chats et des ocelots contient une substance qui provoque une réaction à la ninhydrine. Cette substance a été étudiée par Vestalle [115]. Il a été constaté que sur les chromatogrammes bidimensionnels sur papier des systèmes phénol-ammoniac et collidine-lutidine, il est recouvert de leucine et d’isoleucine. La chromatographie unidimensionnelle à l’aide d’alcool gretb-alcool permet d’obtenir un point individuel qui, après traitement au peroxyde d’hydrogène, ne se trouve plus au même endroit. Il semblait probable qu’il s’agissait d’un nouvel acide aminé contenant du soufre. Dans ce cas, la disparition de la tache s’expliquerait par l’oxydation de cet acide aminé en sulfoxyde ou, plus vraisemblablement, en sulfone. Conformément à ce comportement a été étudié dans des conditions similaires d'un certain nombre d'acides aminés. [c.79]
Lors de l'étude des produits de décomposition pyrolytique de 16 acides aminés [122], on a trouvé une quantité relativement importante de méthane, de dioxyde de carbone, de monoxyde de carbone, de propane et d'hydrogène. Au cours de la pyrolyse, on trouve des acides aminés contenant du soufre (méthionine, cystine, cystéine, taurine), du sulfure d’hydrogène et du sulfure de carbone. La composition des produits de pyrolyse légère avec un nombre d'atomes de carbone compris entre un et six dépend de la structure de l'acide aminé étudié. Les chromatogrammes des produits de pyrolyse d'acides aminés de structure similaire diffèrent les uns des autres par le rapport quantitatif des composants. [c.43]
G. M. Shalovsky (1953), utilisant un acide aminé contenant du soufre - méthionine, a déclaré qu'il pouvait pénétrer dans les semis de sarrasin, de maïs et de pois dans des conditions stériles, bien que cette substance se soit accumulée davantage dans les racines que dans les organes situés au-dessus du sol. Marquer l’un des différents [p.82]
Acides aminés contenant du soufre. Ces acides aminés sont des dérivés de l’acide hydrosulfurique, c’est-à-dire qu’ils contiennent le groupe sulfhydryle 5H. Par conséquent, le nom est formé à l’aide du préfixe tio. [c.420]
L'essence de la réaction réside dans le fait que le soufre contenu dans les protéines contenant du soufre, par exemple la cystine, est bouilli avec un alcali, le soufre est séparé pour former du sulfure de sodium. Le sulfure de sodium NajS avec de l'ion plomb produit un précipité noir ou brun noir de sulfure de soufre [p.313]
Acides aminés contenant du soufre. En plus de l'allipip connu auparavant, de la 8-méthyl-1-méthyl méthionine a été trouvée dans des plantes (3-amipo [c.441]
Voir les pages où le terme acides aminés contenant du soufre est mentionné: [c.653] [c.144] [c.259] [c.374] [c.147] [c.412] [c.412]. Organic Chemistry Edition 3 (1980 ) - [c.385]
http://chem21.info/info/991330/La composition dont l'acide aminé est le soufre
Quel est l'acide aminé aromatique
B) acide aspartique
109. Qu'est-ce que l'acide aminé hétérocyclique?
Quel acide aminé présente des propriétés basiques
B) acide aspartique
111. Spécifiez le zwitterion d'acide aminé:
112. Quelle est la liaison peptidique:
113. Acide aminé, dans la molécule pour lequel il n'y a pas d'atome de carbone asymétrique:
La composition dont l'acide aminé est le soufre
115. Acide aminé dans la molécule pour lequel il n'y a pas de groupe amino libre:
C) acide glutamique
116. Si le pH de la solution d'acide aminé est égal à la valeur du point isoélectrique, alors:
A) une molécule d'acide aminé est chargée négativement
B) la molécule d'acide aminé est chargée positivement
C) la molécule d'acide aminé est neutre +
D) l'acide aminé est bien soluble dans l'eau
E) une molécule d'acide aminé est facilement détruite
117. Si le pH de la solution d'acide aminé est égal à la valeur du point isoélectrique, alors:
A) Molécule d'acide aminé sous la forme d'un ion bipolaire +
B) une molécule d'acide aminé anionique
C) Molécule d'aminoacide sous forme de cation.
D) la molécule d'acide aminé n'est pas chargée
E) la molécule d'acide aminé est détruite
118. En tant que partie d'une molécule de protéine ne se produit pas:
119. glycine = 2,4, pK2 glycine = 9,7, le point isoélectrique de la glycine est:
120. La composition de la molécule de protéine comprend:
A) acide carboxylique
B) D-acides aminés
C) D-acides aminés
D) L-acides aminés
E) L-acides aminés +
121. Acide aminé, qui ne fait pas partie de la composition de la molécule de protéine:
B) acide aspartique
122. Les acides aminés remplaçables ne s'appliquent pas:
C) acide glutamique
123. Ne fait pas partie des acides aminés irremplaçables:
124. Les acides aminés remplaçables comprennent:
C) acide aspartique +
125. Les acides aminés essentiels comprennent:
B) acide glutamique
126. Réaction à la ninhydrine - réaction qualitative visant à:
A) groupes amino libres +
B) groupes carboxyle libres
C) pour la détermination des groupes hydroxyle
D) définir les groupes SH
E) pour la détermination des acides aminés aromatiques
127. Pour la détermination de l'utilisation de protéines en solution:
A) réaction de Selivanov
B) réaction de biuret +
C) réaction Sakaguchi
D) réaction nitroprussiate
E) la réaction de Millon
128. La réaction de Millon est utilisée pour déterminer:
A) résidus de tyrosine dans la molécule de protéine +
B) groupe guanidine d'arginine
C) groupe imidazole d'histidine
D) acides aminés aromatiques
E) Cystéine du groupe SH
129. Qu'est-ce qu'un acide aminé dicarboxylique?
B) acide glutamique +
130. Dans la composition de la molécule d'hémoglobine:
A) 1 sous-unité
B) 3 sous-unités
D) 4 sous-unités +
E) 2 sous-unités
131. Combien de sous-unités se trouvent dans une molécule d'albumine:
132. Si le pH de la solution protéique est supérieur au point isoélectrique de la molécule protéique, alors:
A) une molécule de protéine est chargée négativement +
B) la molécule de protéine est chargée positivement
C) la molécule de protéine est non chargée
D) une molécule de protéine est dénaturée
E) la protéine est insoluble
133. Les protéines globulaires n'incluent pas:
134. Les protéines fibrillaires n'incluent pas:
135. La composition des glycoprotéines comprend:
E) ions métalliques
136. Molécule protéique au point isoélectrique:
A) chargé négativement
B) est chargé positivement
C) la charge totale est zéro +
E) soluble en solution
137. Pour l'activation enzymatique des acides aminés est requise:
138. La composition de l'hémoglobine comprend:
139. Le groupe prothétique de la myoglobine est:
140. La formation de la structure tertiaire de la molécule de protéine implique:
A) les liaisons covalentes
B) liaisons hydrogène
C) interactions hydrophobes
D) interactions ioniques
E) tous les liens spécifiés +
141. Protéine, qui a une structure quaternaire:
142. Transporteur d'oxygène moléculaire dans le corps:
143. La composition des phosphoprotéines comprend:
E) ions métalliques
144. Une fonction protectrice dans le corps est remplie:
145. La fonction que les protéines remplissent dans l'organisme:
E) toutes les fonctions spécifiées +
146. Une lipoprotéine est une protéine contenant dans sa composition:
B) ions métalliques
147. Les nucléoprotéines sont:
A) protéines complexes, qui incluent les lipides
B) complexes d'acides nucléiques avec des protéines +
C) protéines complexes, qui incluent les glucides
D) protéines complexes, qui incluent les phosphates
E) protéines complexes, qui incluent des ions métalliques
148. Pour l'activité de la pepsine:
A) le pH du milieu doit être égal à 1,5-3,0 +
B) l'environnement doit être neutre
C) le support doit être alcalin
D) les ions métalliques doivent être présents dans le milieu
E) les acides aminés libres doivent être présents dans le milieu
149. Protéines sanguines de liaison aux acides gras:
150. Lors du processus de transamination, des acides aminés sont formés:
D) hydrocarbures insaturés
151. Les propriétés tampons des acides aminés sont dues à:
A) la présence d'un groupe carboxyle
B) la présence d'un groupe amino
C) bonne solubilité
D) la nature du radical
E) la présence dans la molécule à la fois des groupes carboxyle et amino +
152. La tyrosine se forme dans le foie à partir de:
153. Les acides aminés sont utilisés dans le corps:
A) pour la synthèse des protéines
B) pour la synthèse d'hormones
C) pour la formation d'acides céto
D) comme source d'azote pour la synthèse de composés azotés de nature autre que des acides aminés
E) dans tous les cas spécifiés +
154. Dans le cycle de l'urée est formé:
155. Dans les enzymes du corps:
A) catalyser le taux de réaction chimique +
B) effectuer une fonction structurelle
C) réserve d'énergie chimique pour les réactions anaboliques
D) effectuer une fonction de protection
E) réguler la pression osmotique
156. Les réactions redox catalysent:
157. Enzymes catalysant le transfert d'atomes et de groupes atomiques:
158. Enzymes catalysant l'hydrolyse de liaisons chimiques:
159. Réactions d'isomérisation catalysant les enzymes:
160. Enzymes catalysant la formation d'une nouvelle liaison:
161. Enzymes catalysant la réaction de clivage non hydrolytique et la formation d'une double liaison:
162. La classe des hydrolases comprend:
E) toutes les classes d'enzymes indiquées +
163. Les oxydoréductases n'incluent pas:
164. Apoferment c'est:
A) groupe prothétique
B) une protéine associée au groupe prothétique +
C) la partie protéique de l'enzyme dont la forme active contient du coenzyme
D) cofacteurs d'enzymes organiques
E) protéine simple
165. La nicotinamide adénine dinucléotide est une coenzyme qui transfère:
A) groupes méthyle
B) groupes alkyle
C) groupes acyle
D) groupes amine
E) atomes d'hydrogène +
166. Les coenzymes ne s'appliquent pas:
167. Coenzyme portant des groupes acyle:
E) acide folique
168. Les propriétés des enzymes ne s'appliquent pas:
A) ne réduit pas l'énergie d'activation des réactions chimiques +
B) efficacité de l'action
C) haute spécificité vis-à-vis du substrat
D) réduit l'énergie d'activation d'une réaction chimique
E) spécificité d'action concernant le type de réaction chimique
169. L'hydrolyse des esters catalyse:
170. Les coenzymes comprennent:
A) acide tétrahydrofolique
E) tous les composés indiqués +
171. Ne s'applique pas aux enzymes protéolytiques:
172. Les enzymes protéolytiques catalysent:
A) hydrolyse de la liaison peptidique +
B) hydrolyse de la liaison glycosidique
C) hydrolyse de la liaison ester
D) hydrolyse de la liaison phosphoéther
E) hydrolyse de la liaison éther
173. Les enzymes sont:
A) catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions chimiques +
B) le principal matériau de construction des membranes cellulaires
C) substances de désintoxication
D) inhibiteurs de la réaction chimique
E) substances impliquées dans la transmission d'informations de signal
174. Inhibiteurs compétitifs:
A) se lier à des substrats
B) se lier au site actif de l'enzyme +
C) ne pas se lier au complexe enzyme-substrat
D) ne pas se lier au centre actif de l'enzyme, se lier à une autre partie de l'enzyme
E) se lier de manière irréversible au centre allostérique de l'enzyme
175. Inhibiteurs non compétitifs:
A) ont une structure similaire à celle du substrat
B) diffèrent par leur structure du substrat +
C) se lier au centre actif de l'enzyme
D) dénaturer l'enzyme
E) sont liés au substrat.
176. Pepsine, enzyme protéolytique:
A) fonctionne dans le suc gastrique à pH 1,5-3,0 +
B) fonctionne dans le suc gastrique à pH 9.0-11.0
C) une partie de la muqueuse intestinale
D) fonctionne dans l'intestin grêle
E) assure l'hydrolyse des triacylglycérides dans le tissu adipeux
177. La trypsine est synthétisée comme précurseur dans:
B) pancréas +
C) l'intestin grêle
D) tissu adipeux
E) muqueuse gastrique
178. L'activité enzymatique est associée à:
A) température ambiante
C) la présence dans l'environnement de divers composés chimiques
D) la nature du substrat
E) avec toutes les conditions spécifiées +
179. Les enzymes accélèrent le déroulement des réactions chimiques car:
A) réduire l'énergie d'activation d'une réaction chimique +
B) augmenter l'énergie d'activation de la réaction
C) réduire la concentration du produit de réaction
D) changer la structure du substrat
E) changer la concentration des matières premières
180. La composition des nucléotides n'inclut pas:
A) résidu d'acide phosphorique
B) bases pyrimidiques
C) bases puriques
181. La composition des ribonucléosides comprend:
A) Résidu d'acide phosphorique et base d'azote
B) base d'azote et ribose +
C) base azotée et désoxyribose
D) le résidu d'acide phosphorique et de désoxyribose
E) résidu d'acide phosphorique et ribose
182. L'ADN n'inclut pas:
183. La composition de l'ARN comprend:
184. Le nucléotide est:
C) acide adénylique +
185. La composition des désoxyribonucléotides comprend:
A) Résidu d'acide phosphorique et base d'azote
B) base d'azote et ribose
C) base azotée et désoxyribose
D) le résidu d'acide phosphorique et de désoxyribose
E) résidu d'acide phosphorique, désoxyribose et une base d'azote +
186. Base azotée, qui n’entre pas dans la composition de l’ARN:
187. L'ADN contient:
188. Un nucléoside n'est pas:
189. Les unités monomères d'acides nucléiques sont:
B) bases azotées
190. Dans les molécules d'acide nucléique, les nucléotides sont liés:
A) les liaisons disulfure
B) liaisons peptidiques
C) Liaisons 2-5-phosphodiester
D) liaisons hydrogène
Liaisons 3-5-phosphodiester
191. ADN nucléaire humain et animal:
A) Double hélice +
B) polynucléotide cyclique
C) est constitué d'une chaîne polynucléotidique
D) est constitué de deux polynucléotides cycliques
E) est constitué de trois chaînes polynucléotidiques
192. Des liaisons hydrogène dans une molécule d'ADN sont formées:
A) Entre l'adénine et la timine, la guanine et la cytosine +
B) seulement entre Adenine et Timine
C) seulement entre guanine et cytosine
D) uniquement entre la guanine et la 5-méthylcytosine
E) Entre Guanine et Adenine
193. Un type d’ARN jouant le rôle de support d’acides aminés actifs sur le site de synthèse:
A) ARN messager
C) ARN ribosomal
D) ARN de transport +
E) ARN et complexe protéique
194. Les informations sur la structure de la protéine de l'ADN aux ribosomes sont transmises par:
A) ARN messager +
B) ARN ribosomal
D) ARN de transport
E) tous les ARN indiqués
195. Les ribosomes sont construits à partir de:
A) 2 sous-unités +
B) 4 sous-unités
C) 1ère sous-unité
D) 3 sous-unités
E) complexe d'ARN et de glucides
196. La composition du ribosome comprend:
A) ARN ribosomal
C) ARN de transport
D) ARN messager
197. Types d'ARN fonctionnant dans les cellules animales:
A) ARN messager
B) ARN ribosomal
C) ARN de transport
E) tous les types spécifiés d'ARN +
198. La synthèse d'ARN messager sur une matrice d'ADN s'appelle:
199. La synthèse de l'ADN s'appelle:
200. Les informations héritées sont transmises par:
201. molécule d'ADN:
A) est dans le cytosol des cellules
B) fait partie du noyau de la cellule +
C) est lié à la membrane cellulaire
D) est associé au réticulum endoplasmique
E) est associé aux ribosomes
202. La structure d'une feuille de trèfle est:
A) la structure secondaire de la molécule d'ADN
B) structure secondaire de l'ARNm
C) la structure secondaire de la molécule d'ARNt +
D) la structure secondaire de la molécule d'ARNr
E) La structure secondaire de la molécule d'ARN viral
203. Dans la synthèse des protéines, chaque acide α-aminé:
A) se lie à un ARNt spécifique
B) se lie à un ARNm spécifique
C) possède un ARNr spécifique
D) se lie à l'ARNt avec une structure secondaire spécifique
E) se lie à l'ARNt avec une structure tertiaire spécifique
204. Le site de la molécule d'ARNt avec lequel l'acide aminé se lie:
http://lektsii.org/14-13267.htmlSoufre - beauté minérale
Ecologie de la santé: chez l'animal et chez l'homme, le soufre remplit des fonctions irremplaçables: il assure l'organisation spatiale des molécules de protéines nécessaires à leur fonctionnement, protège les cellules, les tissus et les voies de synthèse biochimiques de l'oxydation, ainsi que l'organisme entier des effets toxiques de substances étrangères.
Chez l'animal et chez l'homme, le soufre remplit des fonctions irremplaçables: il assure l'organisation spatiale des molécules de protéines, nécessaires à leur fonctionnement, protège les cellules, les tissus et les voies de synthèse biochimiques de l'oxydation, ainsi que l'ensemble de l'organisme des effets toxiques de substances étrangères.
http://econet.ru/articles/150759-sera-mineral-krasotyLe rôle biologique des composés soufrés
La composition des protéines humaines est constituée de 2 acides aminés contenant du soufre, de la méthionine et de la cystéine. Ces acides aminés sont métaboliquement étroitement liés.
La méthionine est un acide aminé essentiel. Il est nécessaire à la synthèse des protéines corporelles, participe aux réactions de désamination, constitue une source d'atome de soufre pour la synthèse de la cystéine. Le groupe méthyle de la méthionine est un fragment monocarbone mobile utilisé pour synthétiser un certain nombre de composés. Le transfert du groupe méthyle de la méthionine à l'accepteur correspondant est appelé réaction de transméthylation, laquelle revêt une importance métabolique importante, le groupe métallique de la molécule de méthionine étant étroitement associé à l'atome de soufre, le donneur direct de ce fragment à un seul carbone est la forme active de l'acide aminé - S-adénosylméthionine (SAM) - forme sulfonique.
Le deuxième acide aminé contenant du soufre est la cystéine. Il est conditionnellement remplaçable, car sa synthèse nécessite un atome de soufre dont la source est l'acide aminé essentiel, la méthionine. Pour la synthèse de la cystéine, 2 acides aminés sont nécessaires: la sérine - une source de squelette carboné; La méthionine est la principale source d'atome S. La cystéine joue un rôle extrêmement important dans le repliement des protéines. Dans le même temps, 2 résidus de cystéine forment une molécule de cystine. La récupération des groupes SH se produit souvent avec l'utilisation. Le glutathion peut exister sous 2 formes - réduite (G-SH) et oxydée (G-S-S-F) et sert d'antioxydant actif dans le corps humain. La cystéine est également le précurseur du fragment thioéthanolamine HS-KoA (coenzyme A) [21].
Les groupes thiol, les groupes SH des composés organiques ont une réactivité élevée et variée: ils s'oxydent facilement pour former des acides disulfures, sulféniques, sulfiniques ou sulfoniques; entrent facilement dans les réactions d’alkylation, d’acylation, d’échange thiol-disulfure, forment des mercaptides (par réaction avec des ions de métaux lourds), du mercaptal, des mercaptols (par réaction avec des aldéhydes et des cétones). Ils jouent un rôle important dans les processus biochimiques. Les groupes sulfhydryle de la coenzyme, de l’acide lipoïque et de la 4-phosphopanthetéine sont impliqués dans les réactions enzymatiques de formation et de transfert de résidus acyle associés au métabolisme des lipides et des glucides; dans le glutathion, ils jouent un rôle dans la neutralisation de composés organiques étrangers, la restauration des peroxydes et la mise en oeuvre de ses fonctions coenzymes. Dans les protéines, ces groupes appartiennent aux résidus de l'acide aminé cystéine. Faisant partie des centres actifs de nombreuses enzymes, les groupes sulfhydryle sont impliqués dans leur action catalytique, dans la liaison des substrats, des coenzymes et des ions métalliques. Le rôle catalytique de ces groupes d'enzymes consiste dans la formation de composés intermédiaires avec des substrats (ou leurs résidus) ou dans le transfert d'électrons et de protons de substrats à des accepteurs (dans certaines enzymes oxydantes). Le blocage de groupes sulfhydryle à l'aide de réactifs spécifiques provoque une inhibition partielle ou complète de l'activité de nombreuses enzymes. Le clivage des liaisons disulfure conduit à une perturbation de la structure native des protéines et à leur perte d'activité biologique [24].
Il se produit un phénomène de libération de groupes sulfhydryle non protéiques (groupes SH) résultant de la formation de complexes immuns lors de réactions antigène-anticorps. Le nombre de groupes SH non protéiques formés peut être utilisé pour évaluer l'état fonctionnel de protéines spécifiques, par exemple des immunoglobulines.Les groupes SH non protéiques libres sont principalement à l'état déposé, formant des liaisons disulfure mélangées avec des protéines. L'apparition de groupes SH non protéiques peut être utilisée à des fins de diagnostic - pour évaluer l'état fonctionnel des protéines de la phase aiguë [12].
Une dégénérescence élevée chez les souris WV / WV mâles adultes neuronales dopaminergiques nigrostriatales est accompagnée de modifications significatives (états redox thiol) -TRS et d'une augmentation de la peroxydation lipidique dans le cerveau moyen, suggérant l'implication du stress oxydatif dans la dégénérescence des neurones dopaminergiques. Ils confirment également la possibilité d'utiliser des antioxydants thiol pour développer de nouvelles stratégies thérapeutiques neuroprotectrices pour les maladies neurodégénératives, telles que la maladie de Parkinson [41].
http://www.medwealth.ru/mwks-205-2.htmlSoufre - Inclus dans certains acides aminés (cystéine, méthionine),
Soufre - Inclus dans certains acides aminés (cystéine, méthionine), la vitamine B1 et certaines enzymes. Le potassium est contenu dans les cellules sous forme d'ions +, active l'activité vitale de la cellule, active le travail des enzymes, affecte le rythme de l'activité cardiaque. Le fer - fait partie de l'hémoglobine et de nombreuses enzymes, intervient dans la respiration, la photosynthèse. L'iode - une partie des hormones thyroïdiennes, est impliqué dans la régulation du métabolisme. Le chlore - est impliqué dans le métabolisme des sels d'eau, dans la transmission de l'influx nerveux, dans la composition de l'acide chlorhydrique du suc gastrique et active l'enzyme pepsine.
Photo 14 de la présentation "Produits chimiques de la cellule" aux leçons de biologie sur le thème "La composition chimique de la cellule"
Dimensions: 960 x 720 pixels, format: jpg. Pour télécharger une image gratuite pour un cours de biologie, cliquez avec le bouton droit de la souris sur l'image, puis cliquez sur Enregistrer l'image sous. ". Pour afficher les images de la leçon, vous pouvez également télécharger gratuitement la présentation «Produits chimiques de cells.ppt» avec toutes les images dans une archive zip. Taille de l'archive - 333 KB.
Composition chimique cellulaire
"Cell Chemicals" - Substances inorganiques. Fonctions de l'eau. Transport de substances. Le rapport des composés chimiques dans la cellule. Cations (+ ions). Macroéléments. Contenue dans les corps de la nature inanimée et vivante. Participe aux réactions chimiques. Eau et sel Hydrophile soluble dans l'eau. Protection du corps contre la surchauffe et l'hypothermie.
"La structure de la cellule et ses fonctions" - Les fonctions des mitochondries. Mitochondries Fonctions: Assure la biosynthèse des protéines (assemblage d’une molécule protéique à partir d’acides aminés). Cilia (nombreuses excroissances cytoplasmiques sur la membrane). CYTOLOGIE (de cyto. I. Logic) - la science de la cellule. Théorie Cellulaire gène (segment d'ADN). Appareil de Golgi. Flagelles (excroissances cytoplasmiques uniques sur la membrane).
"Le noyau de la cellule" - réticulum endoplasmique folliculaire. Cellule eucaryote. ADN 0,25 microns. Caractéristiques de la structure. Mitochondries Les plasmides sont de petits ADN circulaires dans le cytoplasme. Vacuoli Unicellulaire (bactéries, protozoaires). Le noyau. Coquille extérieure Flagellum. 0,1 micron. ADN mitochondries, chloroplastes. Les fonctions du noyau dans la cellule procaryote sont assurées par l'appareil de Golgi.
"Substances organiques de la cellule" - Substances organiques qui composent la cellule. Conclusion ARN: i-ARN, ARN-t, ARN-r. Les glucides sont composés d'atomes de carbone et de molécules d'eau. Quelles sont les fonctions des glucides et des lipides? Plan Faites une conclusion. Protéines végétales et animales. Énumérer les fonctions des protéines. Ancrage. Composés organiques cellules: protéines, lipides, glucides.
"La structure de la cellule végétale" - Buts et objectifs de la leçon. Cellules brûlantes. Le résultat est connu de tous ceux qui ont eu affaire à des orties. Les cellules de la cage sont mortes et imprégnées de substances empêchant le passage de l'eau et de l'air. Poils radiculaires. Devoirs. Le microscope a été placé, le médicament a été placé sur la table, la lentille a été envoyée, à la recherche, et l'oignon était de tranches! Vacuoli N ° 2 "Plastidés dans les cellules de la feuille d'Elodée".
"Biologie Structure cellulaire" - Matières de l’étude: biologie, physique Participants au projet: élèves de 10e année. VPO: POURQUOI NE COMPRENONS PAS UNE CELLULE? Découvrez les mécanismes de transport de la substance à travers la membrane cellulaire. Membrane cellulaire. Sujet du projet éducatif: Organisation structurelle de la cellule. Site Web Matériel didactique. Transport de substances dans la cellule.
Au total, le sujet "La composition chimique de la cellule" 15 présentations
http://900igr.net/kartinki/biologija/KHimicheskie-veschestva-kletki/014-Sera-Vkhodit-v-sostav-nekotorykh-aminokislot-tsistein-metionin.htmlLe soufre fait partie des acides aminés
Le soufre est un élément du groupe VI du système périodique portant le numéro atomique 16. Le soufre est relativement stable à l'état libre. Il se présente normalement sous la forme de la molécule S8, qui présente une structure cyclique. Le soufre naturel consiste en un mélange de quatre isotopes stables avec at. 32, 33, 34 et 36. Lors de la formation de liaisons chimiques, le soufre peut utiliser les six électrons de la couche externe d'électrons (état d'oxydation du soufre: 0, 2, 4 et 6).
Le soufre est une forme cristalline (sous la forme d'une masse dense) ou amorphe (poudre fine). De par ses propriétés chimiques, le soufre est un métalloïde typique et se combine à de nombreux métaux.
Dans la nature, le soufre se trouve à la fois à l'état natif et dans la composition des minéraux sulfurés et sulfatés (gypse, pyrite sulfureuse, sel de Glauber, lustre au plomb, etc.).
Le nom russe de l'élément provient de l'ancien mot indien (sanscrit) "sira" - jaune clair. Le préfixe "thio", souvent appliqué aux composés soufrés, vient du nom grec du soufre - "Thayon" (divin, céleste), puisque le soufre a longtemps été un symbole de la combustibilité; le feu était considéré comme la propriété des dieux jusqu'à ce que Prométhée, comme le dit le mythe, le rapporte aux gens.
Le soufre est connu de l'humanité depuis l'Antiquité. Rassemblé dans la nature à l'état libre, elle a attiré l'attention sur la couleur jaune caractéristique ainsi que sur l'odeur forte qui accompagnait sa combustion. On croyait également que l'odeur et la flamme bleue, qui diffusaient du soufre brûlant, chassaient les démons.
L'anhydride sulfureux, un gaz suffocant formé lors de la combustion du soufre, était utilisé pour blanchir les tissus dans l'Antiquité. Au cours des fouilles, Pompéi a trouvé une image montrant une plaque à pâtisserie avec du soufre et un dispositif pour suspendre la matière au-dessus de celle-ci. Le soufre et ses composés ont longtemps été utilisés pour la préparation de produits cosmétiques et pour le traitement de maladies de la peau. Et il y a très longtemps, il a commencé à être utilisé à des fins militaires. Ainsi, en 670, les défenseurs de Constantinople incendièrent la flotte arabe à l’aide de "tirs grecs". c'était un mélange de salpêtre, de charbon et de soufre. Les mêmes substances faisaient partie de la poudre noire, utilisée en Europe au Moyen Âge et jusqu'à la fin du XIXe siècle.
Dans les composés hydrogène et oxygène, le soufre se trouve dans divers anions, forme de nombreux acides et sels. La plupart des sels contenant du soufre sont peu solubles dans l'eau.
Le soufre forme des oxydes avec l'oxygène, les plus importants étant les anhydrides sulfureux et sulfurique. Étant du même groupe que l'oxygène, le soufre possède des propriétés rédox similaires. Avec l’hydrogène, le soufre forme un gaz facilement soluble dans l’eau - le sulfure d’hydrogène. Ce gaz est très toxique en raison de sa capacité à se lier fermement aux cations du cuivre dans les enzymes de la chaîne respiratoire.
L’acide sulfurique, l’un des composés soufrés les plus importants, a été découvert apparemment au 10e siècle. À partir du 18e siècle, il était produit à l’échelle industrielle et devenait rapidement le produit chimique le plus important nécessaire à la métallurgie et au textile. dans d'autres industries très diverses. A cet égard, une recherche encore plus intensive a été entreprise sur les gisements de soufre, l'étude des propriétés chimiques du soufre et de ses composés, ainsi que l'amélioration des méthodes d'extraction à partir de matières premières naturelles.
Le rôle biologique du soufre est extrêmement élevé.
Le soufre fait partie intégrante des plantes et est contenu dans celles-ci sous la forme de divers composés inorganiques et organiques. De nombreuses plantes forment des glycosides contenant du soufre et d'autres composés organiques du soufre (p. Ex. Acides aminés - cystéine, cystine, méthionine). Les bactéries sont également connues pour avoir la capacité de produire du soufre. Certains micro-organismes, en tant que déchets, forment des composés soufrés spécifiques (par exemple, les champignons synthétisent un antibiotique pénicilline contenant du soufre).
Chez l'animal et chez l'homme, le soufre remplit des fonctions irremplaçables: il assure l'organisation spatiale des molécules de protéines, nécessaires à leur fonctionnement, protège les cellules, les tissus et les voies de synthèse biochimiques de l'oxydation, ainsi que l'ensemble de l'organisme des effets toxiques de substances étrangères.
Chez l'homme, le soufre est un composant essentiel des cellules, des enzymes, des hormones, en particulier de l'insuline produite par le pancréas, et des acides aminés soufrés. On trouve beaucoup de soufre dans les tissus nerveux et conjonctifs, ainsi que dans les os.
Le soufre est un composant des acides aminés soufrés - cystéine, cystine, acide aminé essentiel méthionine, substances biologiquement actives (histamine, biotine, acide lipoïque, etc.). Les centres actifs des molécules d'un certain nombre d'enzymes comprennent les groupes SH impliqués dans de nombreuses réactions enzymatiques, notamment la création et la stabilisation de la structure tridimensionnelle native des protéines et, dans certains cas, directement en tant que centres catalytiques d'enzymes.
Le soufre fournit à la cellule un processus aussi délicat et complexe que le transfert d'énergie: il transfère des électrons en amenant l'un des électrons non appariés de l'oxygène vers l'orbitale libre. Ceci explique le grand besoin du corps dans cet élément.
Le soufre est impliqué dans la fixation et le transport des groupes méthyle. Il fait également partie de diverses coenzymes, notamment la coenzyme A.
Le rôle de détoxication du soufre est très important.
En dépit d’un nombre important d’études, le rôle du soufre dans le maintien de l’activité corporelle n’a pas été complètement élucidé. Ainsi, bien qu’il n’existe aucune description clinique claire de troubles spécifiques associés à un apport insuffisant de soufre dans le corps. Dans le même temps, les acido-aminopathies sont connues - des troubles associés à une altération du métabolisme des acides aminés soufrés (homocystinurie, cystationurie). Il existe également une littérature abondante sur la clinique de l'intoxication aiguë et chronique par des composés soufrés.
Des études expérimentales sur des animaux ont montré que, lors de l’injection d’hyperthyroïdie ou d’hydrocortisone, l’inclusion de sulfate dans le cartilage des os en croissance est inhibée. Après la surrénalectomie, la quantité totale de soufre dans le sang augmente considérablement et son excrétion avec l'urine augmente.
Le soufre pénètre dans le corps avec les aliments, sous forme de composés inorganiques et organiques. La majeure partie du soufre entre dans le corps sous forme d'acides aminés.
Les composés soufrés inorganiques (sels des acides sulfurique et sulfurique) ne sont pas absorbés et sont excrétés par le corps avec les selles. Les composés protéiques organiques sont décomposés et absorbés dans l'intestin.
Le soufre se trouve dans tous les tissus du corps humain; Surtout beaucoup de soufre dans les muscles, le squelette, le foie, les tissus nerveux, le sang. Les couches superficielles de la peau sont également riches en soufre, le soufre faisant partie de la kératine et de la mélanine.
Dans les tissus, le soufre se trouve sous une grande variété de formes, tant inorganiques (sulfate, sulfite, sulfures, thiocyanate, etc.) que organiques (thiols, thioéthers, acides sulfoniques, thiourée, etc.). Sous forme d'anion sulfate, le soufre est présent dans les fluides corporels. Les atomes de soufre font partie intégrante des molécules d'acides aminés essentiels (cystine, cystéine, méthionine), d'hormones (insuline, calcitonine), de vitamines (biotine, thiamine), de glutathion, de taurine et d'autres composés importants pour l'organisme. Dans leur composition, le soufre participe aux réactions d'oxydo-réduction, à la respiration des tissus, à la production d'énergie, au transfert d'informations génétiques et remplit de nombreuses autres fonctions importantes.
Le soufre est un composant de la protéine structurelle du collagène. Le sulfate de chondroïtine est présent dans la peau, le cartilage, les ongles, les ligaments et les valvules du myocarde. L'hémoglobine, l'héparine, les cytochromes, les œstrogènes, le fibrinogène et les sulfolipides sont également d'importants métabolites contenant du soufre.
Le soufre est principalement excrété dans l'urine sous forme de soufre neutre et de sulfates inorganiques, une petite partie du soufre est excrétée par la peau et les poumons. et est principalement excrété dans l’urine sous forme de SO2-4.
L'acide sulfurique endogène formé dans le corps participe à la neutralisation des composés toxiques (phénol, indole, etc.) produits par la microflore intestinale. et lie également des substances étrangères au corps, y compris des médicaments et leurs métabolites. En même temps, des composés inoffensifs de conjugués se forment, qui sont ensuite excrétés par l'organisme.
Le métabolisme du soufre est contrôlé par les facteurs qui ont également un effet régulateur sur le métabolisme des protéines (hormones de l'hypophyse, de la thyroïde, des glandes surrénales, des glandes sexuelles).
La teneur en soufre dans le corps d'un adulte est d'environ 0,16% (110 g pour 70 kg de poids corporel). Le besoin quotidien en soufre d'un organisme sain est de 4-5 g.
Le besoin quotidien en soufre est généralement assuré par une nutrition bien organisée.
Le bœuf, le poisson, les fruits de mer, les œufs, le fromage, le lait, le chou et les haricots faibles en gras sont les plus riches en soufre.
En outre, le soufre contient: gruau d'avoine et de sarrasin, produits de boulangerie, lait, fromage, toutes les légumineuses.
Le soufre pur est non toxique pour l'homme. Les données sur la toxicité du soufre contenu dans les produits alimentaires ne sont pas disponibles. La dose létale chez l'homme n'a pas été déterminée.
De nombreux composés soufrés sont toxiques. Parmi les composés soufrés les plus dangereux figurent le sulfure d'hydrogène, l'oxyde de soufre et le dioxyde de soufre.
Pour évaluer l'état de l'état élémentaire du soufre, nous examinons les indicateurs du métabolisme des acides aminés et des protéines, ainsi que les indicateurs de la fonction de détoxication du foie.
À ce jour, il n’existe pratiquement aucune donnée clinique sur les troubles associés à une carence en soufre dans le corps. Dans le même temps, des études expérimentales ont établi que le manque de méthionine dans les aliments inhibe la croissance des jeunes et réduit la productivité des animaux adultes. Comme la méthionine est impliquée dans la synthèse de composés soufrés aussi importants que la cystéine (cystine), le glutathion, la biotine, la thiamine, l’acétyl-coenzyme A, l’acide lipoïque et la taurine, on peut attribuer d’une manière ou d’une autre les symptômes d’une carence en soufre.
La principale cause de carence en soufre est une violation de la réglementation du métabolisme du soufre.
Les principales manifestations possibles d'une carence en soufre:
- Symptômes de maladie du foie.
- Symptômes de maladies des articulations.
- Symptômes de maladies de la peau.
- Manifestations diverses et nombreuses de déficience dans le corps et de troubles métaboliques de composés biologiquement actifs contenant du soufre.
Les données sur la toxicité du soufre contenu dans les produits alimentaires ne sont pas disponibles dans la littérature. Cependant, il existe des descriptions de la clinique des intoxications aiguës et chroniques par des composés soufrés, tels que le sulfure d'hydrogène, le sulfure de carbone, le dioxyde de soufre.
Avec des concentrations élevées de sulfure d'hydrogène dans l'air inhalé, le tableau clinique de l'intoxication se développe très rapidement. En quelques minutes, il se produit des convulsions, une perte de conscience, un arrêt respiratoire. À l’avenir, les conséquences de l’empoisonnement peuvent se traduire par des maux de tête persistants, des troubles mentaux, une paralysie, des troubles du système respiratoire et du tractus gastro-intestinal.
Il a été établi que l’administration parentérale de soufre finement moulu dans une solution d’huile dans une quantité de 1 à 2 ml est accompagnée d’hyperthermie avec hyperleucocytose et hypoglycémie. On pense qu'avec l'administration parentérale, la toxicité des ions soufre est 200 fois supérieure à celle des ions chlore.
La toxicité des composés soufrés piégés dans le tractus gastro-intestinal est associée à leur conversion par la microflore intestinale en sulfure d'hydrogène, un composé très toxique.
En cas de décès après une intoxication au soufre lors de l'autopsie, il existe des signes d'emphysème, d'inflammation du cerveau, d'entérite catarrhale aiguë, de nécrose du foie, d'hémorragie (pétéchie) dans le myocarde.
En cas d'intoxication chronique (sulfure de carbone, dioxyde de soufre), on observe des troubles mentaux, des modifications organiques et fonctionnelles du système nerveux, une faiblesse musculaire, une déficience visuelle et divers troubles d'autres systèmes de l'organisme.
Au cours des dernières décennies, les composés sulfurés (sulfites), qui sont ajoutés à de nombreux aliments, boissons alcoolisées et non alcoolisées en tant que conservateurs, sont devenus l'une des sources d'apport excessif de soufre dans le corps humain. Surtout beaucoup de sulfites dans la viande fumée, les pommes de terre, les légumes frais, la bière, le cidre, les salades préparées, le vinaigre, les colorants pour le vin. La consommation croissante de sulfites est peut-être en partie responsable de l'augmentation de l'incidence de l'asthme. Il est connu, par exemple, que 10% des patients asthmatiques bronchiques présentent une sensibilité accrue aux sulfites (c'est-à-dire qu'ils sont sensibilisés au sulfite). Pour réduire les effets négatifs des sulfites sur le corps, il est recommandé d’augmenter le nombre de fromages, d’œufs, de viandes grasses et de volailles dans l’alimentation.
Les principales causes de l'excès de soufre:
- Apport excessif de soufre et de ses composés.
- Dérégulation du métabolisme du soufre.
Les principales manifestations de l'excès de soufre:
- Prurit, éruption cutanée, furonculose.
- Rougeur et gonflement de la conjonctive.
- L'apparition de petits défauts ponctuels sur la cornée.
- Ecchymoses aux sourcils et aux yeux, sensation de sable dans les yeux.
- Photophobie, déchirure.
- Faiblesse générale, maux de tête, vertiges, nausées.
- Qatar voies respiratoires supérieures, bronchite.
- Perte d'audition
- Troubles digestifs, diarrhée, perte de poids.
- L'anémie
- Spasmes et perte de conscience (avec intoxication aiguë).
- Troubles mentaux, baisse de l'intelligence.
Les éléments qui favorisent l'absorption de S sont F et Fe, et les antagonistes sont As, Ba, Fe, Pb, Mo et Se.
En cas d'apport insuffisant de soufre dans l'organisme, il est nécessaire d'augmenter dans le régime la quantité de produits à forte teneur en bioélément (fromages, œufs, fruits de mer, chou, haricots), ainsi que la thiamine, les biotics de méthionine, les compléments alimentaires contenant du soufre. On pense qu'un tel état se produit extrêmement rarement et que des modifications du statut bioélémentaire du soufre sont principalement associées à une altération du métabolisme du soufre.
En cas d'apport excessif de soufre dans le corps (intoxication dans des conditions de production), il est nécessaire de prendre des mesures de protection appropriées.
Parmi les composés soufrés les plus dangereux en tant que polluants environnementaux, on trouve le sulfure d'hydrogène, l'oxyde de soufre et le dioxyde de soufre.
Du sulfure d’hydrogène est émis dans l’atmosphère d’une entreprise de raffinage du pétrole, de coke chimique, d’engrais azotés. À des concentrations élevées, le sulfure d'hydrogène agit comme un puissant poison nerveux. Lorsque sa concentration est égale ou supérieure à 1000 mg / m3, une personne développe des convulsions, une respiration peut s'arrêter ou une paralysie du coeur peut survenir. L'hydrogène sulfuré bloque les enzymes respiratoires du fait de son interaction avec le fer. Irritant pour les voies respiratoires et les muqueuses oculaires. L’hydrogène sulfuré est extrêmement toxique: déjà à une concentration de 0,1%, il affecte le système nerveux central, le système cardiovasculaire, endommage le foie, le tractus gastro-intestinal et l’appareil endocrinien. Lors d’une exposition chronique à de faibles concentrations d’hydrogène sulfuré, il se produit une modification de la sensibilité à la lumière des yeux et de l’activité électrique du cerveau, une modification de la composition morphologique du sang et une détérioration de l’état du système cardiovasculaire et nerveux d’une personne.
L'oxyde de soufre (IV) pénètre dans l'air à la suite de la combustion de combustible et de la fusion de minerais contenant du soufre. Les principales sources de pollution atmosphérique sont le SO 2 : centrales électriques, entreprises de métallurgie des métaux non ferreux et production de sulfate. Émissions moins importantes d'entreprises de métallurgie des métaux ferreux et de génie mécanique, charbon, raffinage du pétrole, production de superphosphate, transport. Émissions de SO 2 pollue l'air à une distance considérable de la source (pour un millier de kilomètres ou plus). L'oxyde de soufre (IV) peut interférer avec le métabolisme des glucides et des protéines, favorise la formation de méthémoglobine et réduit les propriétés de protection immunitaire de l'organisme. L'oxyde de soufre (IV) est considéré comme l'un des principaux composants actifs des "brouillards toxiques" et l'un des composants actifs de la formation de smog.
Le dioxyde de soufre peut provoquer un empoisonnement général du corps, se traduisant par des modifications de la composition du sang, des lésions du système respiratoire, une susceptibilité accrue aux maladies infectieuses. Développe des troubles métaboliques, une augmentation de la tension artérielle chez les enfants, une laryngite, une conjonctivite, une rhinite, une bronchopneumonie, des réactions allergiques, des maladies aiguës des voies respiratoires supérieures et du système circulatoire. Avec exposition de courte durée - irritation de la membrane muqueuse des yeux, larmoiement, difficulté à respirer, nausée, vomissement, maux de tête. Augmentation de la fatigue, affaiblissement de la force musculaire, perte de mémoire. Ralentissement de la perception, affaiblissement de la capacité fonctionnelle du cœur, modification de l'effet bactéricide de la peau.
Les composés soufrés sont largement utilisés dans les industries chimique, textile, du papier, du cuir et de l'automobile; dans la fabrication de plastiques, de paraffine, d’explosifs, de peintures, d’engrais et de produits chimiques toxiques pour l’agriculture.
À des fins médicales, on utilise depuis longtemps les propriétés désinfectantes du soufre, utilisé dans le traitement des maladies de la peau, ainsi que l'effet bactéricide du dioxyde de soufre produit lors de la combustion du soufre.
Lorsqu'il est ingéré, le soufre élémentaire agit comme un laxatif. La poudre de soufre purifiée est utilisée comme antihelminthique dans l’entérobiose. Les composés soufrés sous forme de sulfamides (biseptol, sulfacyl-sodium, sulgin, etc.) ont une activité antimicrobienne.
Une solution stérile à 1-2% de soufre dans de l'huile de pêche est utilisée pour le traitement pyrogène dans le traitement de la syphilis.
Le soufre et ses composés inorganiques sont utilisés dans les arthropathies chroniques, dans les maladies du muscle cardiaque (cardiosclérose), dans de nombreuses maladies chroniques de la peau et gynécologiques, dans les intoxications professionnelles par les métaux lourds (mercure, plomb) - thiosulfate de sodium.
Le soufre purifié et précipité est utilisé en externe dans les pommades et les poudres pour les maladies de la peau (séborrhée, sycose); dans le traitement de la séborrhée du cuir chevelu, on utilise le disulfure de sélénium. Le thiosulfate de sodium est également utilisé comme agent externe dans le traitement des patients atteints de gale et de certaines maladies fongiques de la peau.
Le soufre fait partie de nombreuses autres préparations pharmaceutiques médicinales à effet sédatif, neuroleptique et antitumoral (thiopental, thioproperazine, thioridazine, etc.).
http://www.smed.ru/guides/190