Qu'entend-on par aliments protéinés: une liste de produits

Les protéines sont nécessaires à la construction des cellules du corps humain, son excès n'est pas stocké dans le corps, comme un excès de glucides et de graisses. En nourrissant les cellules, la protéine aide à maintenir le métabolisme au niveau requis.

La protéine est une chaîne d'acides aminés qui sont décomposés dans le système digestif et pénètrent dans le sang. Tous les acides aminés ne sont pas synthétisés par le corps humain, il est donc nécessaire que les aliments contiennent des produits protéiques.

Quel est le lien avec les aliments protéinés? Ce sont principalement des produits d'origine végétale et animale, avec uniquement des produits naturels. Dans les produits semi-finis maigres dits "à base de viande" - saucisses, saucisses et autres - il n’ya presque pas de protéines, principalement des glucides rapides.

Protéine alimentaire, la liste des produits inclus dans le régime quotidien obligatoire.

Une personne a besoin de manger:

Viande de poulet
Œufs de poulets.
Boeuf
Du lait
Du fromage
Fromage cottage.
Porc
Lapin
Graines de tournesol
Crevettes, écrevisses, crabes.
Sarrasin
Poisson rouge
Agneau
Lentilles
Noix de Grenoble
Les haricots.
Millet.
Soja.
Amande
Cacahuètes
Caviar d'esturgeon.

Comment combiner la nourriture:

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Quelles substances appartiennent aux protéines

Classification des protéines

Tous les composés protéiques présents dans la nature sont divisés en deux grands groupes: les protéines and simples et les protéines complexes. Les protéines simples ne contiennent que des acides aminés. La composition des protéines complexes, en plus des acides aminés, comprend également des substances de nature différente: glucides, lipides, pigments, acides nucléiques, etc.

Dans le schéma ci-dessous, les principaux représentants des protéines présentes dans les tissus animaux sont indiqués.

Albumines, histones, protamines, nucléotides, chromoprotéines, glucoprotéines, globulines, scléroprotéines phosphoprotéines, lipoprotéines

Protéines simples (protéines)

Albumine et globulines

Les albumines et les globulines sont largement répandues dans la nature. Ils sont nombreux dans le plasma sanguin, le sérum de lait et dans les tissus des organismes. Dans le sérum entre l'albumine et les globulines, il existe un certain rapport coefficient coefficient albumine-globuline (A / G). Les albumines diffèrent des globulines par leur faible glycocol et leurs grandes quantités d'acides aminés soufrés. Les albumines se dissolvent facilement dans l'eau, tandis que les globulines dans l'eau sont pratiquement insolubles, mais se dissolvent facilement dans des solutions à faible concentration en sels, et sont utilisées pour séparer l'albumine des globulines. Les albumines étant dans un état dispersé plus petit que les globulines, elles sont donc plus difficiles à précipiter. Leur poids moléculaire est inférieur à celui des globulines.

Dans la pratique consistant à obtenir des préparations protéiques, on utilise plus souvent le relargage du sulfate d'ammonium. Ainsi, pour obtenir un sérum anti-toxique (anti-diphtérie, anti-polyémilite, anti-coqueluche, etc.), on utilise le procédé de précipitation de protéines avec du sulfate d'ammonium, car les antitoxines, de par leur nature chimique, sont des α-globulines du sang.

Des expériences avec la molécule d'albumine marquée au soufre Muller en 1954 ont prouvé la transformation d'albuline en globuline. Les liquides biologiques (sang, liquide céphalo-rachidien) contiennent toujours plus d’albumine que les globulines.

Les histones sont largement distribuées dans la nature dans le cadre de protéines complexes, principalement de protéines nucléaires.

Leur poids moléculaire est nettement inférieur à celui de l'albumine et des globulines - environ 14 300. Ils consistent principalement en diaminoacides: arginine, histidine et lysine et contiennent très peu de tryptophane et d'acides aminés soufrés. En raison de la teneur en acides diaminés, ces protéines sont de nature fortement alcaline.

Il est établi que les histones sont des protéines composées à 80% de bases hexoniques, c'est-à-dire d'acides aminés à 6 atomes de carbone - arginine, lysine et histidine. Un représentant des histones est la protéine globine, qui fait partie de la protéine sanguine de l'hémoglobine. À travers une molécule d'histidine, cette protéine est connectée à l'hème, formant de l'hémoglobine.

Les protamines ont été découvertes en 1868 par Misher dans du sperme et leur nature protéique a été déchiffrée par Kossel en 1886. Elles sont obtenues sous forme pure à l'aide de picrates. Le poids moléculaire varie de 2 000 à 10 000. La teneur en azote est de 30%, contre 16-17% dans les autres protéines azotées simples. Le noyau principal de ces protéines est une chaîne peptidique d'arginine, elles réagissent donc facilement avec les composés de nature acide.

Récemment, une grande importance est attachée aux protéines appartenant aux scléroprotéines. Ces protéines sont difficiles à dissoudre dans l'eau et les solutions salines et ne sont presque pas exposées aux enzymes. De telles protéines ont une élasticité et une force spéciales. Ceux-ci incluent les kératines - protéines de la peau et collagènes - protéines du tissu conjonctif. Ces protéines contiennent la plus grande quantité d'acides aminés monoamino monocarboxyliques.

Les kératines sont dérivées de la peau, des cheveux, des cornes et des sabots. Ils remplissent une fonction de protection très importante. Les kératines contiennent beaucoup d'acide aminé, la cystine.

Le collagène est une protéine isolée du tissu conjonctif. La composition du collagène n'est pas la cystine, la tyrosine et le tryptophane et ne constitue donc pas une protéine complète (la gélatine, comme le collagène, est isolée du tissu conjonctif et est également une protéine défectueuse).

Le groupe des scléroprotéines comprend des protéines connues sous le nom de fibroïne, de rootine et de spongile. La fibroïne est formée par les vers à soie et contient 44% de glycocol, 26% d'alanine, 13,6% de sérine et 13% de tyrosine.

La corneine se trouve dans le squelette osseux des coraux et l'éponge est isolée des éponges marines. Les deux protéines sont riches en iode et en brome. Dès 1896, l'acide iodotorgonique, qui est la 3, 5-diiodotyrosine, était isolé d'éponges marines.

Le groupe de protéines complexes comprend des composés qui, lorsqu'ils sont hydrolysés, se décomposent non seulement en acides aminés, mais également en la partie non protéique.

À la fin du siècle dernier, dans le laboratoire de Hoppe-Zeiler en Allemagne, Misher a isolé une substance du noyau du sperme qu'il a appelée nucléine. Dans le noyau, l'essentiel sont des substances protéiques. Plus tard, il a été découvert que ces protéines appartenaient au groupe des histones et des protamines, qui possèdent des propriétés alcalines.

Selon les recherches modernes, les nucléoprotéines sont également présentes dans le cytoplasme des cellules.

Les nucléoprotéines font partie des substances protéiques les plus importantes sur le plan biologique: elles sont associées aux processus de division cellulaire et au transfert de propriétés héréditaires; à partir de noyaux construits filtrables

virus qui causent des maladies.

Les nucléoprotéines sont constituées de protéines et d’acides nucléiques. Les acides nucléiques sont des composés complexes qui se décomposent en acides nucléiques simples (mononucléotides), construits à partir de bases azotées, de glucides (pentoses) et d'acide phosphorique.

Les nucléotides contiennent des dérivés de bases de purine et de pyrimidine - adénine (6-amino-purine), guanine (2-amino-6-hydroxypurine), cytosine (2-hydroxy-6-pyrimidine), uracile (2, 6-dioxypyrimidine), thymine (2,6-dioxy-5-méthylpyrimidine).

Structure d'acide nucléique

La structure des acides nucléiques simples (nucléotides) est actuellement bien étudiée. Il est précisé que, lors de l'hydrolyse, l'acide adénylique se décompose en hydrate de carbone (pentose), en acide phosphorique et en base azotée - adénine. Dans le tissu musculaire de l'acide adénylique, l'acide phosphorique est situé au 5ème atome de carbone du ribose.

Acides adényliques - L'AMP, l'ADP et l'ATP jouent un rôle important dans le métabolisme.

Il existe cinq types de nucléotides que l'on trouve dans les acides polynucléiques, l'ARN et l'ADN. Il s'agit des acides adénylique, guanylique, cytidique, uridylique et thiamidylique. Ces acides sont contenus dans des polynucléotides en quantités équivalentes. Sous forme libre, ces acides sont présents et peuvent contenir un, deux et trois résidus d'acide phosphorique. A cet égard, on distingue les dérivés mono, di et triophosphoriques de nucléitides.

Watson et Crick, étudiant la composition et la structure de l’ADN, ont avancé l’idée que la molécule d’ADN est une double hélice torsadée autour de son axe, composée de deux chaînes de nucléotides. En même temps, une des bases de la purine s'oppose à la base de la pyrimidine.

Les chercheurs ont montré qu'un tour de la spirale contient dix paires de bases, tandis que la séquence de bases dans une chaîne détermine complètement la séquence dans une autre. Cela nous permet de comprendre comment la reproduction de matière vivante chimiquement spécifique dans le processus de division cellulaire.

Au début, l'hélice se déroule, puis les chaînes polynucléotidiques sont séparées et s'éloignent les unes des autres. Dans l'environnement, les mononucléotides correspondants sont ajoutés, ce qui se termine par la formation de deux nouvelles hélices. Ce processus est répété sans fin.

L'acide désoxyribonucléique est appelé nucléaire, car il est souvent contenu dans le noyau de la cellule, et l'acide ribonucléique est appelé protoplasmique, car il en contient beaucoup dans le protoplasme des cellules.

L'isomérisation des acides polynucléiques dépendra de l'ordre d'alternance des acides nucléiques simples.

Deux acides polynucléiques jouent un rôle particulièrement important: l'acide ribonucléique (ARN) et l'acide désoxyribonucléique (ADN).

Comme leur nom l'indique, ces acides se différencient par leurs composants glucidiques. L'ARN contient du ribose, de l'ADN-désoxyribose, c'est-à-dire du ribose, dans lequel C2 n'a pas d'atome d'oxygène. La thymine n’a pas été trouvée dans l’ARN ni l’uracile dans l’ADN.

Il a été établi que l'ARN contient jusqu'à 4 000 à 5 000 mononucléotides, mais son ADN l'est bien davantage, car son poids moléculaire atteint 2 millions. Les mononucléotides sont situés dans des chaînes et des molécules d'ARN et d'ADN.

Chaque molécule d’ARN et d’ADN a une structure strictement ordonnée, c’est-à-dire l’alternance de mononucléotides.

Actuellement, l'ADN est considéré comme un gène, c'est-à-dire un composé causant la transmission des propriétés héréditaires d'un organisme.

Les chromoprotéines comprennent les substances protéiques complexes contenant, en plus des protéines, un colorant non protéique. Les chromoprotéines comprennent l’hémoglobine, la myoglobine et les enzymes geminovye - catalase, peroxydase et cytochrome. Cela inclut également les protéines complexes ─ flavoprotéines, qui comprennent les colorants - flavines.

Protéines que les aliments comprennent

La plupart des protéines complexes contiennent un ou un autre métal. L'hémoglobine sanguine et les enzymes geminovye (catalase, peroxydase, cytochrome oxydase) contiennent du fer et de l'oxydase ascorbique, de la tyrosinase, etc. - cuivre.

Les métalloprotéines et les flavoprteides jouent un rôle important dans les processus d'oxydation biologique dans les tissus.

La priorité dans l'étude de la nature chimique de la matière colorante de l'hémoglobine appartient à M. V. Nentsky. Il a découvert que la base du colorant du sang contient un anneau de porphine constitué de quatre anneaux de pyrrole, reliés entre eux à l'aide de groupes méthine (= CH-). En raison de la présence de 4 atomes de fer, l'hémoglobine peut transporter l'oxygène des poumons aux tissus, assurant ainsi la fonction respiratoire du sang. À l'heure actuelle, il a été prouvé que les hémoglobines de certaines espèces d'animaux diffèrent les unes des autres, non pas par la matière colorante, mais par les composants protéiques. Il y a l'hémoglobine A, l'hémoglobine S, l'hémoglobine F.

L'hémoprotéine, la myoglobine, fait partie des tissus musculaires et donne aux muscles une couleur rouge. La myoglobine protéique, bien que proche de la composition de l'hémoglobine, mais en diffère par la composition en acides aminés. De plus, la myoglobine est plus fortement liée à l'oxygène. C'est important pour le tissu musculaire. La molécule de myoglobine contient un atome de fer, ce qui signifie un cycle porphyrique. L'oxymyoglobine vidéo contient 14% de myoglobine dans les muscles, ce qui crée une réserve d'oxygène dans les muscles et prévient le manque d'oxygène. Chez certains animaux marins, la teneur en oxymyoglobine est supérieure à 50%, ce qui leur permet de rester longtemps sous l'eau sans oxygène (phoques et autres animaux marins).

Les glucoprotéines comprennent des protéines complexes qui, en plus des protéines, ont un groupe prosthétique contenant divers dérivés d'hydrate de carbone: D-glucosamine, D-galactosamine, acide D-glucuronique, associés à des acides sulfurique et acétique. Les représentants de ces protéines sont la mucine (salive, estomac, muqueuse intestinale, corps vitré de l'œil), l'héparine, la chondroïtine du tissu osseux et les substances du groupe sanguin, etc.

Les glucoprotéines, contrairement aux autres protéines complexes, précipitent facilement sous l'action de fortes solutions d'acide acétique, et sont utilisées dans leur séparation.

Au cours de l'hydrolyse des glucoprotéines, des mucapolysaccharides, des acides hyaluroniques et chondrotines sulfuriques se produisent. L'acide hyaluronique dans les parois des vaisseaux sanguins assure leur perméabilité normale.

Les phosphooptères comprennent des protéines, qui comprennent l'acide phosphorique avec des acides aminés. Les phosphoprotéines diffèrent des nucléoprotéines en ce qu’il n’ya pas d’acide nucléique dans leur composition, mais il existe un acide phosphorique lié à la protéine par le groupe hydroxyle des acides aminés sérine et thréonine.

Ce groupe de protéines comprend le lait de caséinogène et la viteline au jaune d'oeuf. Ces protéines servent d'éléments nutritifs pour le développement des embryons. La présence d'acide phosphorique dans les protéines ci-dessus assure le développement normal du squelette osseux.

Les lipoprotéines sont des protéines complexes qui se décomposent lors de l'hydrolyse en acides aminés, graisses neutres, phosphatides et stérols. Ils constituent la partie la plus importante des formations structurelles des cellules et des fluides corporels. Par exemple, les lipides dans le sang sont associés à l'albumine et aux globulines et donnent des complexes de résistance différente. Les solvants gras ordinaires - éther, chloroforme - sont difficiles à extraire, mais après la destruction préliminaire de ces complexes, les lipoïdes entrent facilement en solution.

Les complexes protéiques lipodoprotéiques avec le cholestérol et les phosphatides jouent un rôle important.

Les complexes d'a-lipotéine comprennent l'α-globuline sanguine et les lipides (cholestérol et phosphatides) dans un rapport de 1: 1. La composition des complexes α-lipoprotéines α-globulines du sang et le rapport protéines / lipides est de 1: 4.

La formation d'un complexe de protéines avec des lipides contribue à la solubilité des lipides et à leur transport dans les tissus. La plupart des vitamines, solubles dans les graisses (A, E et carotènes), sont également transportées dans les tissus à l'aide de protéines sériques, les a2-globulines.

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GLUCOPROTEIDES

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GLUCOPROTEIDES

GLUCOPROTEIDES, protéines complexes, composés protéiques avec un glucide ou ses dérivés.

Que sont les protéines, quelle est leur composition, pourquoi sont-elles nécessaires?

Ils contiennent moins de C et de N et O est plus que des protéines. Il existe des protéines sans phosphore et des phosphoglucoprotéines. Les premières sont divisées en 1) substances à base de mucine (mucines, mucoïdes) contenant de la glucosamine aminosugar (10–35%) sous forme d’acide mucoichi-nosarique apparié, 2) de chondroprotéines, contenant de la chondrozamine sous forme d’acide chondroïtinosulfurique et 3) des halogènes, sous l’action les alcalis qui se transforment en hyelins et donnent des glucides lors d'une décomposition ultérieure. - My and ts and ns ont des propriétés acides. Insoluble dans l'eau, soluble dans les alcalis faibles. Les mortiers muqueux ne coagulent pas pendant la cuisson. L'acide acétique produit un précipité presque insoluble dans un excès de précipitant à un t ordinaire; K4FeCy6 ne précipite pas; suc gastrique et pancréatique digéré; L'indole et le skatole sont absents des produits en décomposition. Les mucines sont sécrétées par certaines glandes salivaires, contenues sur les membranes muqueuses, dans la peau des escargots, dans la coquille des œufs de grenouilles et de poissons; avec mucoïde contenu dans le goujon de ton ombilical de ton var. En rendant les tissus glissants et élastiques, protégez-les des influences néfastes externes. - On a retrouvé des muscles: dans les kystes ovariens (pseudomucine, paramucine), dans la cornée (cornée), dans le corps vitré de l'œil (hyalomcoïde), dans la protéine de poulet ( ovomucoïde) et dans certains liquides asci-tiques.— Les halogènes, qui sont généralement peu étudiés, comprennent: le néossin dans les nids comestibles d'hirondelles chinoises, les membranes membranaires et la poche pour lentilles de Descemet de Descemet, les vessies à échinocoque, la chondrosine des éponges muqueuses, etc. - Aux chondroprotéines appartiennent: le cartilage chondromucoïde, Les tendons, les os Mukoyd aorte osseomukoid, muqueux, la peau, les yeux sclérotique. Le chondromucoïde réagit de manière aigre, est insoluble dans l’eau, se dissout dans les alcalis, clive de l’acide chondroïticnosarique et forme un alcali sulfureux. Des solutions de chondromucoïdes dans une très petite quantité d'alcali sont précipitées par les acides. K4FeCy6 en présence de NaCl et d'HCl ne précipite pas; l'acide tannique n'est pas précipité, ce dernier ne précipite pas avec la gélatine en sa présence.Les phosphoglucoprotéines clivent la substance réductrice et l'acide phosphorique pendant l'hydrolyse, ne donnant pas de bases puriques. Connu: leur thuline d’œufs de carpe et d’hélicoprotéines de la glande protéique Helix pomatia. un Barkhash Dans la technique microscopique, la définition d'un gel est la suivante: les éprouvettes sont fixées avec un alcool à 96-100 ° C ou liquide Carnu Sagpo) (alcool + chloroforme + acide acétique), noyées dans de la paraffine et colorées par Fisher (Fischer). Pour cela, les sections sont traitées pendant 5 à 10 min. dans une solution aqueuse à 10% de tanin, rincée avec une solution à 1% de K2Sg20, immergée pendant 5 à 10 minutes dans une solution à 10% de K2Cg207, rincée avec du stil. eau et teinté pendant 10 minutes. dans une solution saturée de safranine dans de l’eau d’aniline, différenciée dans une solution d’alcool limpide de Lichtgriin, rapidement passée dans les alcools et enfermée de la manière habituelle dans du baume canadien. Résultats: les grains de G. sont peints en rouge vif. Dans certains cas, la couleur des grains augmente de l'addition de 3 gouttes à 5 mètres cubes d'acide formique K »Cr207 à une solution à 10% de K» Cr207. Pour éviter la dissolution de G., il est nécessaire autant que possible de réduire la durée de coupure des solutions d’eau. La technique est applicable non seulement aux coupes de tissu, mais également à l'ensemble des objets sur les frottis, par exemple. dans l'étude du plus simple. Lit.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine (Hndb. Der Biochemie des Menclien et Der Tiere, hrsg. Von C Oppenheimer, B. I, p. 642, Jena, 1924). (Manuel médical / Encyclopédie médicale), Manuel médical, Encyclopédie médicale, wiki, wiki, Encyclopédie médicale, Manuel médical

SUBSTANCES PROTEINES

Les polymères naturels dont les molécules sont construites à partir de résidus d'acides aminés sont appelés protéines ou substances protéiques.

Les protéines sont l’une des classes les plus importantes de composés bioorganiques sans lesquelles le processus d’activité vitale, c’est-à-dire le métabolisme, est impossible.

Chez les animaux et les plantes, les protéines remplissent diverses fonctions:

La protéine est constituée de la majeure partie du protoplasme des cellules. Ils jouent un rôle crucial dans les processus métaboliques et la prolifération cellulaire. Les protéines constituent la base des tissus de soutien, tégumentaires et musculaires (os, cartilage, tendons, peau).

Les protéines sont parmi les composés physiologiquement actifs les plus importants: enzymes, hormones, pigments, antibiotiques, toxines.

Essentiellement, toute l’activité de l’organisme (développement, mouvement, décomposition, etc.) est associée à des substances protéiques.

Classification des protéines.

Actuellement, il existe plusieurs classifications de protéines:

- par degré de difficulté;

- sur la solubilité dans des solvants séparés;

- sous forme de molécules.

Le degré de complexité des protéines est divisé en:

- protéines simples (protéines);

- protéines complexes (protéides).

Les protéines sont des composés qui ne contiennent que des résidus d’acides aminés.

Les protéines sont des composés constitués de parties protéiques et non protéiques. Lorsqu'ils sont hydrolysés, ils donnent des acides aminés et des substances de nature non protéique (par exemple, acide phosphorique, glucides, etc.).

Les substances qui ont un caractère non protéique, mais qui font partie des substances protéiques, sont appelées le groupe prosthétique.

En fonction de la composition de la partie non protéique (groupe prosthétique), les protéides sont divisés en groupes:

1. nucléoprotéines - composés qui sont hydrolysés en protéines et acides nucléiques simples. Ils font partie du protoplasme, des noyaux cellulaires, des virus. Les acides nucléiques sont parmi les biopolymères les plus importants, qui jouent un rôle important dans l'hérédité.

2. phosphoprotéine - composés hydrolysés en protéines simples et en acide phosphorique. Ils jouent un rôle important dans la nutrition du jeune corps. Exemple: - caséine - protéines du lait.

3. glycoprotéines - composés qui s'hydrolysent en protéines simples et glucides. Contenue dans diverses sécrétions muqueuses d’animaux.

4. lipoprotéines - composés qui hydrolysent en protéines et lipides simples. Participe à la formation des protéines de gluten. En grandes quantités contenues dans la composition des grains, du protoplasme et des membranes cellulaires.

5. chromoprotéines - composés qui s'hydrolysent en protéines et en matières colorantes simples. Par exemple, l'hémoglobine sanguine se décompose en protéine globine et en une base azotée complexe contenant du fer.

Il existe d'autres groupes de protéines complexes.

Selon la solubilité dans des solvants séparés, les protéines sont divisées en:

- soluble dans l'eau;

- soluble dans des solutions salines faibles;

- soluble dans les solutions alcooliques;

- soluble dans les alcalis, etc.

Les protéines selon cette classification sont divisées en:

1. albumines - protéines solubles dans l'eau. Avoir un poids moléculaire relativement petit. Une partie des œufs protéiques, du sang et du lait. Un représentant typique de l'albumine est la protéine d'œuf.

2. globulines - protéines insolubles dans l'eau, mais solubles dans des solutions aqueuses diluées de sels. Ce sont des protéines très courantes - elles constituent la plupart des graines de légumineuses et d'oléagineux, font partie du sang, du lait, des fibres musculaires.

SUBSTANCES PROTEINES

Une globuline animale représentative est le lait à la lactoglobuline.

3. Prolamines - protéines insolubles dans l'eau mais solubles dans une solution d'éthanol (60-80%). Ce sont des protéines de graines de céréales caractéristiques, par exemple: gliadine - blé et seigle, zéine - maïs, avénine - avoine, hordéine - orge.

4. Glutélines - protéines insolubles dans l’eau, mais solubles dans les solutions alcalines. Inclus dans la composition des protéines végétales. Parmi ceux-ci, il convient d'allouer de l'orysénine à partir de graines de riz et des protéines de gluten et de gluten du blé.

Outre les groupes ci-dessus, les protéines comprennent également:

-protamines (partie du sperme et des œufs de poisson);

-les histones (font partie de nombreuses protéines complexes);

-scléroprotéines (ce groupe comprend les protéines des tissus de soutien et tégumentaires du corps: os, peau, ligaments, cornes, ongles, cheveux).

La forme des molécules de protéines se divise en:

- fibrillaire ou filamenteux;

- globulaire ou sphérique.

Dans les protéines dites fibrillaires, les chaînes moléculaires individuelles sont plus étirées.

Dans les protéines globulaires, l’encapsidation de la chaîne moléculaire est plus compacte.

La plupart des protéines des organismes vivants se présentent sous la forme de molécules du deuxième groupe.

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Les écureuils sont quoi

Les protéines sont des substances organiques qui jouent le rôle de matériau de construction dans le corps humain, constitué de cellules, d'organes, de tissus et de la synthèse d'hormones et d'enzymes. Ils sont responsables de nombreuses fonctions utiles, dont l’échec entraîne des perturbations de la vie, et forment également des composés qui assurent la résistance de l’immunité aux infections. Les protéines sont composées d'acides aminés. Si elles sont combinées dans différentes séquences, plus d'un million de substances chimiques différentes sont formées. Ils sont divisés en plusieurs groupes qui sont tout aussi importants pour une personne.

Les produits à base de protéines contribuent à la croissance de la masse musculaire. Les bodybuilders saturent donc leur régime alimentaire en protéines. Il contient peu de glucides et, par conséquent, un faible index glycémique, il est donc utile pour les diabétiques. Les nutritionnistes recommandent de manger une personne en bonne santé entre 0,75 et 0,80 g. composant de qualité pour 1 kg de poids. La croissance d'un nouveau-né nécessite jusqu'à 1,9 gramme. Le manque de protéines entraîne une perturbation des fonctions vitales des organes internes. De plus, le métabolisme est perturbé et une atrophie musculaire se développe. Par conséquent, les protéines sont extrêmement importantes. Examinons-les plus en détail afin d'équilibrer correctement votre alimentation et de créer le menu idéal pour perdre du poids ou gagner de la masse musculaire.

Un peu de théorie

Dans la poursuite de la figure idéale, tout le monde ne sait pas ce que sont les protéines, bien qu'ils favorisent activement les régimes à faible teneur en glucides. Pour éviter les erreurs dans l’utilisation d’aliments protéinés, renseignez-vous sur son contenu. La protéine ou protéine est un composé organique de haut poids moléculaire. Ils sont constitués d’acides alpha et, à l’aide de liaisons peptidiques, sont reliés en une seule chaîne.

La structure comprend 9 acides aminés essentiels qui ne sont pas synthétisés. Ceux-ci incluent:

Contient également 11 acides aminés essentiels et d’autres qui jouent un rôle dans le métabolisme. Mais les acides aminés les plus importants sont considérés comme la leucine, l’isoleucine et la valine, connues sous le nom de BCAA. Considérez leur but et leurs sources.

Comme on peut le constater, chacun des acides aminés joue un rôle important dans la formation et le maintien de l’énergie musculaire. Pour que toutes les fonctions soient exécutées sans défaillance, elles doivent être introduites dans l’alimentation quotidienne en tant que compléments alimentaires ou aliments naturels.

Combien d’acides aminés sont nécessaires au bon fonctionnement de l’organisme?

Tous ces composés protéiques contiennent du phosphore, de l'oxygène, de l'azote, du soufre, de l'hydrogène et du carbone. Par conséquent, un bilan azoté positif est nécessaire, ce qui est nécessaire pour la croissance de beaux muscles en relief.

Intéressant Au cours de la vie humaine, la proportion de protéines est perdue (environ 25 à 30 grammes). Par conséquent, ils doivent toujours être présents dans la nourriture consommée par l'homme.

Il existe deux principaux types de protéines: végétale et animale. Leur identité dépend de leur origine dans les organes et les tissus. Le premier groupe comprend les protéines dérivées des produits à base de soja, les noix, les avocats, le sarrasin et les asperges. Et à la seconde - des œufs, du poisson, de la viande et des produits laitiers.

Structure des protéines

Pour comprendre en quoi consiste la protéine, il est nécessaire d'examiner leur structure en détail. Les composés peuvent être primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires.

Primaire. Dans ce document, les acides aminés sont connectés en série et déterminent le type, les propriétés chimiques et physiques de la protéine.
Le secondaire est la forme d'une chaîne polypeptidique, qui est formée par des liaisons hydrogène des groupes imino et carboxyle. L'hélice alpha et la structure bêta les plus courantes.
Le tertiaire est l'emplacement et l'alternance des structures bêta, des chaînes polypeptidiques et de l'hélice alpha.
Le quaternaire est formé par des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques.

La composition des protéines est représentée par les acides aminés combinés en différentes quantités et ordre. Selon le type de structure, ils peuvent être divisés en deux groupes: simple et complexe, qui incluent des groupes d'acides non aminés.

C'est important! Ceux qui veulent perdre du poids ou améliorer leur forme physique, les nutritionnistes recommandent de manger des aliments protéinés. Ils soulagent en permanence la faim et accélèrent le métabolisme.

En plus de la fonction de construction, les protéines possèdent un certain nombre d'autres propriétés utiles, qui seront discutées plus en détail.

Avis d'expert

Je voudrais expliquer les fonctions protectrices, catalytiques et régulatrices des protéines, car il s'agit d'un sujet assez complexe.

La plupart des substances qui régulent l'activité vitale du corps ont une nature protéique, c'est-à-dire des acides aminés. Les protéines sont incluses dans la structure de toutes les enzymes - des substances catalytiques qui assurent le déroulement normal de toutes les réactions biochimiques dans le corps. Et cela signifie que sans eux, l'échange d'énergie et même la construction de cellules sont impossibles.

Les protéines sont des hormones de l'hypothalamus et de l'hypophyse qui, à leur tour, régulent le travail de toutes les glandes internes. Les hormones pancréatiques (insuline et glucagon) sont des peptides structurés. Ainsi, les protéines ont un effet direct sur le métabolisme et de nombreuses fonctions physiologiques du corps. Sans eux, la croissance, la reproduction et même le fonctionnement normal de l'individu sont impossibles.

Enfin, en ce qui concerne la fonction de protection. Toutes les immunoglobulines (anticorps) ont une structure protéique. Et ils fournissent une immunité humorale, c'est-à-dire protègent le corps contre les infections et aident à ne pas tomber malade.

Fonctions des protéines

Les bodybuilders s'intéressent principalement à la fonction de croissance, mais à part cela, les protéines remplissent encore de nombreuses tâches, non moins importantes:

En d'autres termes, les protéines constituent une source d'énergie de réserve pour le travail à part entière du corps. Lorsque consommées toutes les réserves de glucides, les protéines commencent à se décomposer. Par conséquent, les athlètes devraient considérer la quantité de protéines de haute qualité consommée, qui aide à la construction et au renforcement des muscles. L'essentiel est que la composition de la substance consommée comprenne l'ensemble des acides aminés essentiels.

C'est important! La valeur biologique des protéines dénote leur quantité et leur qualité d'assimilation par l'organisme. Par exemple, dans un œuf, le coefficient est 1 et dans le blé, 0,54. Cela signifie que dans le premier cas, ils seront assimilés deux fois plus que dans le second.

Lorsque la protéine pénètre dans le corps humain, elle commence à se décomposer en acides aminés, puis en eau, en dioxyde de carbone et en ammoniac. Après cela, ils se déplacent dans le sang vers le reste des tissus et des organes.

Aliments protéinés

Nous avons déjà compris ce que sont les protéines, mais comment appliquer ces connaissances dans la pratique? Il n'est pas nécessaire de se plonger dans leurs structures en particulier pour obtenir le résultat souhaité (perdre du poids ou augmenter leur poids), il suffit simplement de déterminer le type de nourriture que vous devez manger.

Pour composer un menu de protéines, considérons un tableau de produits contenant beaucoup de composants.

Faites attention à la vitesse d'apprentissage. Certains sont digérés par les organismes sur une courte période, alors que d'autres sont plus longs. Cela dépend de la structure de la protéine. S'ils sont récoltés à partir d'œufs ou de produits laitiers, ils vont immédiatement vers les bons organes et muscles, car ils sont contenus sous forme de molécules individuelles. Après le traitement thermique, la valeur est légèrement réduite, mais pas critique, ne mangez donc pas d'aliments crus. Les fibres de viande sont mal transformées car elles sont initialement conçues pour développer la résistance. La cuisson simplifie le processus d'assimilation, car lors du traitement à des températures élevées, les réticulations dans les fibres sont détruites. Mais même dans ce cas, l'absorption complète se produit en 3 à 6 heures.

Intéressant Si votre objectif est de développer vos muscles, consommez des protéines une heure avant votre entraînement. Poitrine de poulet ou de dinde, poisson et produits laitiers appropriés. Donc, vous améliorez l'efficacité des exercices.

N'oubliez pas non plus les aliments végétaux. Une grande quantité de la substance se trouve dans les graines et les légumineuses. Mais pour leur extraction, le corps a besoin de passer beaucoup de temps et d’efforts. La composante champignon est la plus difficile à digérer et à assimiler, mais le soja atteint facilement son objectif. Mais le soja seul ne suffira pas à compléter le travail du corps, il doit être combiné aux propriétés bénéfiques d'origine animale.

Qualité des protéines

La valeur biologique des protéines peut être vue sous différents angles. Le point de vue chimique et azote, nous avons déjà étudié, examiner et d’autres indicateurs.

Le profil d’acides aminés signifie que les protéines des aliments doivent correspondre à celles déjà présentes dans le corps. Sinon, la synthèse est rompue et conduira à la dégradation des composés protéiques.
Les aliments contenant des conservateurs et ceux qui ont subi un traitement thermique intense ont moins d'acides aminés disponibles.
Selon la vitesse de décomposition des protéines en composants simples, les protéines sont digérées plus rapidement ou plus lentement.
L'utilisation de protéines est un indicateur du temps pendant lequel l'azote formé est retenu dans le corps et de la quantité totale de protéines digestibles obtenues.
L'efficacité dépend de la manière dont l'ingrédient a affecté la croissance musculaire.

Il convient également de noter le niveau d’absorption des protéines par la composition des acides aminés. En raison de leur valeur chimique et biologique, les produits avec une source optimale de protéines peuvent être identifiés.

Considérez la liste des composants inclus dans le régime alimentaire de l'athlète:

Comme nous le voyons, les aliments glucidiques font également partie du menu santé pour améliorer les muscles. Ne pas abandonner les composants utiles. Seulement avec le bon équilibre entre protéines, lipides et glucides, le corps ne ressentira pas de stress et sera modifié pour le mieux.

C'est important! Dans le régime alimentaire devrait être dominé par les protéines d'origine végétale. Leur rapport aux animaux est de 80% à 20%.

Pour tirer le maximum d'avantages des aliments protéinés, n'oubliez pas leur qualité et leur vitesse d'absorption. Essayez d’équilibrer votre alimentation afin que votre corps soit saturé en oligo-éléments utiles et ne souffre pas d’une carence en vitamines et en énergie. En conclusion de ce qui précède, nous notons que vous devez prendre soin du métabolisme correct. Pour ce faire, essayez d’ajuster les aliments et de manger des aliments protéinés après le dîner. Donc, vous prévenez les collations de nuit, et cela affectera votre silhouette et votre santé. Si vous voulez perdre du poids, consommez de la volaille, du poisson et des produits laitiers à faible teneur en matières grasses.

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SUBSTANCES PROTEINES

Les polymères naturels dont les molécules sont construites à partir de résidus d'acides aminés sont appelés protéines ou substances protéiques.

Les protéines sont l’une des classes les plus importantes de composés bioorganiques sans lesquelles le processus d’activité vitale, c’est-à-dire le métabolisme, est impossible.

Chez les animaux et les plantes, les protéines remplissent diverses fonctions:

Les protéines sont parmi les composés physiologiquement actifs les plus importants: enzymes, hormones, pigments, antibiotiques, toxines.

Essentiellement, toute l’activité de l’organisme (développement, mouvement, décomposition, etc.) est associée à des substances protéiques.

Classification des protéines.

Actuellement, il existe plusieurs classifications de protéines:

- par degré de difficulté;

- sur la solubilité dans des solvants séparés;

- sous forme de molécules.

Le degré de complexité des protéines est divisé en:

- protéines simples (protéines);

- protéines complexes (protéides).

Les protéines sont des composés qui ne contiennent que des résidus d’acides aminés.

Les substances qui ont un caractère non protéique, mais qui font partie des substances protéiques, sont appelées le groupe prosthétique.

En fonction de la composition de la partie non protéique (groupe prosthétique), les protéides sont divisés en groupes:

2. phosphoprotéine - composés hydrolysés en protéines simples et en acide phosphorique. Ils jouent un rôle important dans la nutrition du jeune corps. Exemple: - caséine - protéines du lait.

3. glycoprotéines - composés qui s'hydrolysent en protéines simples et glucides. Contenue dans diverses sécrétions muqueuses d’animaux.

Il existe d'autres groupes de protéines complexes.

Selon la solubilité dans des solvants séparés, les protéines sont divisées en:

- soluble dans l'eau;

- soluble dans des solutions salines faibles;

- soluble dans les solutions alcooliques;

- soluble dans les alcalis, etc.

Les protéines selon cette classification sont divisées en:

Outre les groupes ci-dessus, les protéines comprennent également:

-protamines (partie du sperme et des œufs de poisson);

-les histones (font partie de nombreuses protéines complexes);

-scléroprotéines (ce groupe comprend les protéines des tissus de soutien et tégumentaires du corps: os, peau, ligaments, cornes, ongles, cheveux).

La forme des molécules de protéines se divise en:

- fibrillaire ou filamenteux;

- globulaire ou globulaire.

Dans les protéines dites fibrillaires, les chaînes moléculaires individuelles sont plus étirées.

Dans les protéines globulaires, l’encapsidation de la chaîne moléculaire est plus compacte.

La plupart des protéines des organismes vivants se présentent sous la forme de molécules du deuxième groupe.

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Types de protéines: classification, définition et exemples

La protéine est une macromolécule dans laquelle les cellules abondent. Chacune d'entre elles remplit une fonction spécifique, mais toutes ne sont pas identiques, par conséquent, elles ont une certaine classification qui définit différents types de protéines. Cette classification est utile pour la considération.

Définition de la protéine: Qu'est-ce qu'une protéine?

Les protéines, du grec "πρωτεῖος", sont des biomolécules formées par des chaînes linéaires d'acides aminés.

En raison de leurs propriétés physicochimiques, les protéines peuvent être classées en tant que protéines simples (holoprotéines) formées uniquement par des acides aminés ou leurs dérivés; protéines conjuguées (hétéroprotéines) formées par des acides aminés, accompagnés de diverses substances, et protéines dérivées, substances formées par dénaturation et division des précédentes.

Les protéines sont essentielles à la vie, notamment à cause de leur fonction plastique (elles représentent 80% du protoplasme déshydraté de chaque cellule), mais aussi à cause de leurs fonctions de biorégulation (elles font partie des enzymes) et de leur protection (les anticorps sont des protéines).

Les protéines jouent un rôle vital dans la vie et constituent les biomolécules les plus polyvalentes et les plus diverses. Ils sont nécessaires à la croissance du corps et remplissent un grand nombre de fonctions différentes, notamment:

Construction en tissu. C'est la fonction la plus importante de la protéine (par exemple: le collagène)
Contrabilité (actine et myosine)
Enzymatique (par exemple: suckraz et pepsine)
Homéostatique: coopère pour maintenir le pH (car ils agissent comme un tampon chimique)
Immunologique (anticorps)
Cicatrices de plaies (par exemple, fibrine)
Protecteur (par exemple, thrombine et fibrinogène)
Transduction du signal (par exemple, la rhodopsine).

Les protéines sont formées par les acides aminés. Les protéines de tous les êtres vivants sont déterminées principalement par leur génétique (à l'exception de certains peptides antimicrobiens de synthèse non ribosomale), c'est-à-dire que l'information génétique détermine en grande partie les protéines représentées par la cellule, le tissu et l'organisme.

Les protéines sont synthétisées en fonction de la manière dont les gènes qui les codent sont régulés. Par conséquent, ils sont sensibles aux signaux ou aux facteurs externes. L'ensemble des protéines exprimées dans ce cas s'appelle le protéome.

Propriétés des protéines

Cinq propriétés de base qui permettent l'existence et assurent la fonction des protéines:

Tampon PH (connu sous le nom d’effet tampon): ils agissent en tant que tampons de pH en raison de leur caractère amphotère, c’est-à-dire qu’ils peuvent se comporter comme des acides (électrons donneurs) ou des bases (réception des électrons).
Capacité électrolytique: est déterminée par électrophorèse, une méthode analytique dans laquelle, si les protéines sont transférées au pôle positif, cela est dû au fait que leur molécule a une charge négative et inversement.
Spécificité: chaque protéine a une fonction spécifique, qui est déterminée par sa structure primaire.
Stabilité: la protéine doit être stable dans l'environnement où elle remplit sa fonction. Pour ce faire, la plupart des protéines de l'eau créent un noyau hydrophobe emballé. Cela est dû à la demi-vie et au renouvellement des protéines.
Solubilité: il est nécessaire de dissoudre la protéine, ce qui est obtenu en exposant les résidus présentant le même degré de polarité à la surface de la protéine. Il est maintenu aussi longtemps que des liens forts et faibles sont présents. Si la température et le pH augmentent, la solubilité est perdue.

Dénaturation des protéines

Si la solution protéique présente des variations de pH, de concentration, d'excitation moléculaire ou de température, la solubilité des protéines peut être réduite jusqu'au point de précipitation. Cela est dû au fait que les liaisons qui supportent la conformation globulaire sont détruites et que la protéine adopte la conformation filamenteuse. Ainsi, une couche de molécules d'eau ne recouvre pas complètement les molécules de protéines, qui ont tendance à se lier les unes aux autres, ce qui entraîne la formation de grosses particules qui précipitent.

De plus, ses propriétés biocatalytiques disparaissent lorsque le centre actif change. Les protéines dans cet état ne peuvent pas effectuer les activités pour lesquelles elles ont été développées, bref, elles ne fonctionnent pas.

Cette variante de conformation s'appelle dénaturation. La dénaturation n'affecte pas les liaisons peptidiques: lors du retour à l'état normal, il peut arriver que la protéine rétablisse la conformation primitive appelée renaturation.

Des exemples de dénaturation sont le découpage du lait résultant de la dénaturation de la caséine, la précipitation du blanc d'œuf, la dénaturation de l'ovalbumine par l'action de la chaleur ou la fixation de cheveux peignés sous l'effet de la chaleur sur les kératines des cheveux.

Classification des protéines

Selon le formulaire

Protéines fibreuses: elles possèdent de longues chaînes polypeptidiques et une structure secondaire atypique. Ils sont insolubles dans l'eau et dans les solutions aqueuses. La kératine, le collagène et la fibrine en sont quelques exemples.

Protéines sphériques: caractérisées en pliant leurs chaînes en une forme sphérique dense ou compacte, laissant des groupes hydrophobes dans la protéine et des groupes hydrophiles à l'extérieur, ce qui les rend solubles dans les solvants polaires tels que l'eau. La plupart des enzymes, anticorps, certaines hormones et protéines de transport sont des exemples de protéines globulaires.

Protéines mixtes: elles ont une partie fibrillaire (généralement au centre de la protéine) et une autre partie sphérique (à la fin).

Selon la composition chimique

Protéines simples ou holoprotéines: lorsqu'ils sont hydrolysés, seuls des acides aminés sont produits. Des exemples de telles substances sont l'insuline et le collagène (sphériques et fibreux), l'albumine.

Conjugué ou hétéroprotéines: ces protéines contiennent des chaînes polypeptidiques et un groupe prothétique. La partie non acide aminé s'appelle un groupe prosthétique, ce peut être un acide nucléique, un lipide, un sucre ou un ion inorganique. La myoglobine et le cytochrome en sont des exemples. Les protéines conjuguées ou hétéroprotéines sont classées selon la nature de leur groupe prothétique:

Nucléoprotéines: acides nucléiques.
Lipoprotéines: phospholipides, cholestérol et triglycérides.
Métalloprotéines: le groupe est constitué de métaux.
Chromoprotéines: ce sont des protéines conjuguées à un groupe chromophore (une substance colorée contenant un métal).
Glycoprotéines: le groupe est constitué de glucides.
Phosphoprotéines: protéines conjuguées à un radical phosphaté autre qu'un acide nucléique ou un phospholipide.

Sources de protéines

Les sources de protéines végétales, telles que les légumineuses, sont de moins bonne qualité que les protéines animales, car ce sont des acides aminés moins importants, qui sont compensés par un mélange approprié des deux.

Un adulte devrait consommer des protéines conformément à son mode de vie, c'est-à-dire que plus l'activité physique est importante, plus il faudra de sources de protéines que de sédentaires.

À un âge avancé, toujours contradictoire, il n’est pas nécessaire de réduire l’apport en protéines, mais il est recommandé d’en augmenter le nombre, car il est très important à ce stade de régénérer les tissus. De plus, nous devons tenir compte de la possibilité de maladies chroniques susceptibles de dégrader les protéines.

Ici, nous vous dirons quels aliments sont les meilleures sources de protéines:

Produits à base de protéines animales

Œufs: C’est une bonne source de protéines car il contient de l’albumine de qualité supérieure, car il contient une grande quantité d’acides aminés essentiels.
Poisson (saumon, hareng, thon, morue, truite...).
Du lait
Produits laitiers, fromage ou yaourt.
Viande rouge, dinde, filet et poulet.

Ces produits contiennent des protéines avec un grand nombre d'acides aminés essentiels (ceux qui ne peuvent pas être synthétisés par l'organisme, ils doivent donc être accompagnés de nourriture).

Produits contenant des protéines d'origine végétale

Les légumineuses (lentilles, haricots, pois chiches, pois...) doivent être complétées par d'autres produits, tels que des pommes de terre ou du riz.
Légumes à feuilles vertes (chou, épinards...).
Noix, comme les pistaches ou les amandes (à condition qu’elles ne soient ni frites ni salées).
Seitan, quinoa, soja, algues.

Digestion des protéines

La digestion des protéines commence généralement dans l'estomac lorsque le pepsinogène est converti en pepsine par l'action de l'acide chlorhydrique et se poursuit avec l'action de la trypsine et de la chymotrypsine dans l'intestin.

Les protéines alimentaires se dégradent en peptides plus petits et en acides aminés et leurs dérivés, qui sont absorbés par l'épithélium gastro-intestinal. Le taux d'absorption des acides aminés individuels dépend fortement de la source de protéines. Par exemple, la digestibilité de nombreux acides aminés chez l'homme diffère entre les protéines de soja et les protéines de lait et entre les différentes protéines de lait, telles que la bêta-lactoglobuline et la caséine.

Pour les protéines du lait, environ 50% des protéines consommées sont digérées dans l'estomac ou dans l'intestin grêle, et 90% sont déjà digérées lorsque les aliments ingérés atteignent l'iléon.
En plus de leur rôle dans la synthèse des protéines, les acides aminés constituent également une source importante de nutrition pour l'azote. Les protéines, comme les glucides, contiennent quatre kilocalories par gramme, alors que les lipides contiennent neuf calories. Alcools - sept calories. Les acides aminés peuvent être convertis en glucose par le biais d'un processus appelé gluconéogenèse.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Protéines (substances)

Les protéines (protéines, polypeptides [1]) sont des substances organiques de poids moléculaire élevé consistant en acides alpha-aminés peptidiques liés à une chaîne. Dans les organismes vivants, la composition en acides aminés des protéines est déterminée par le code génétique, tandis que la synthèse utilise dans la plupart des cas 20 acides aminés standard. Bon nombre de leurs combinaisons fournissent une grande variété de propriétés de molécules protéiques. De plus, les acides aminés entrant dans la composition de la protéine sont souvent soumis à des modifications post-traductionnelles pouvant survenir avant que la protéine ne commence à remplir sa fonction et pendant son «travail» dans la cellule. Souvent, dans les organismes vivants, plusieurs molécules de protéines forment des complexes complexes, par exemple le complexe photosynthétique.

Les fonctions des protéines dans les cellules des organismes vivants sont plus diverses que les fonctions des autres biopolymères - polysaccharides et ADN. Ainsi, les protéines enzymatiques catalysent le déroulement des réactions biochimiques et jouent un rôle important dans le métabolisme. Certaines protéines remplissent une fonction structurelle ou mécanique, formant un cytosquelette qui soutient la forme des cellules. De plus, les protéines jouent un rôle important dans les systèmes de signalisation cellulaire, dans les réponses immunitaires et dans le cycle cellulaire.

Les protéines jouent un rôle important dans la nutrition des animaux et des humains, car tous les acides aminés nécessaires ne peuvent pas être synthétisés dans leur corps, et certains d’entre eux proviennent d’aliments protéiques. Au cours du processus de digestion, les enzymes détruisent les protéines consommées en acides aminés, qui sont utilisés dans la biosynthèse des protéines corporelles ou subissent une désintégration supplémentaire pour obtenir de l'énergie.

La détermination de la séquence d'acides aminés de la première protéine, l'insuline, par séquençage de protéines, a valu à Frederick Senger, en 1958, le prix Nobel de chimie. Les premières structures tridimensionnelles des protéines de l'hémoglobine et de la myoglobine ont été obtenues par diffraction des rayons X, respectivement, par Max Perutz et John Kendru en 1958 [2] [3], pour lesquels ils ont reçu en 1962 le prix Nobel de chimie.

Le contenu

Les protéines ont été séparées en une classe distincte de molécules biologiques au XVIIIe siècle grâce aux travaux du chimiste français Antoine Furcroy et d’autres scientifiques, dans lesquels la propriété des protéines de coaguler (dénaturer) sous l’influence de la chaleur ou d’acides a été constatée. A cette époque, des protéines telles que l'albumine (blanc d'œuf), la fibrine (protéine du sang) et le gluten de blé ont été examinées. Le chimiste néerlandais Gerrit Mulder a analysé la composition des protéines et émis l'hypothèse que presque toutes les protéines ont une formule empirique similaire. Le terme «protéine» pour désigner de telles molécules a été proposé en 1838 par le chimiste suédois Jacob Berzelius [4]. Mulder a également déterminé les produits de dégradation des protéines - acides aminés et pour l'une d'entre elles (leucine), avec une petite fraction de l'erreur, déterminé le poids moléculaire - 131 daltons. En 1836, Mulder proposa le premier modèle de structure chimique des protéines. Sur la base de la théorie des radicaux, il a formulé le concept de l’unité structurelle minimale de la protéine, C₁₆H₂₄N₄O₅, qui a été appelé "protéine", et la théorie - "théorie des protéines" [5]. Avec l'accumulation de nouvelles données sur les protéines, la théorie a commencé à être critiquée à maintes reprises, mais jusqu'à la fin des années 1850, malgré les critiques, elle était encore largement reconnue.

À la fin du XIXe siècle, la plupart des acides aminés faisant partie des protéines ont été étudiés. En 1894, le physiologiste allemand Albrecht Kossel a avancé la théorie selon laquelle ce sont les acides aminés qui sont les éléments structurels de base des protéines [6]. Au début du XXe siècle, un chimiste allemand, Emil Fischer, a prouvé de manière expérimentale que les protéines étaient constituées de résidus d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Il a également effectué la première analyse de la séquence d'acides aminés de la protéine et expliqué le phénomène de protéolyse.

Cependant, le rôle central des protéines dans les organismes n’a été reconnu qu’en 1926, lorsque le chimiste américain James Sumner (futur lauréat du prix Nobel) a montré que l’enzyme urease est une protéine [7].

La difficulté d'isoler des protéines pures a rendu difficile leur étude. Par conséquent, les premières études ont été menées sur des polypeptides pouvant être purifiés en grande quantité, à savoir des protéines sanguines, des œufs de poule, diverses toxines, ainsi que des enzymes digestives / métaboliques sécrétées après l’abattage du bétail. À la fin des années 1950, Armour Hot Dog Co. a pu effacer un kilogramme de ribonucléase A pancréatique bovine, qui est devenu un objet expérimental pour de nombreux scientifiques.

William Astbury suggéra en 1933 que la structure secondaire des protéines résultait de la formation de liaisons hydrogène entre les acides aminés, mais Linus Pauling était considéré comme le premier scientifique à pouvoir prédire avec succès la structure secondaire des protéines. Plus tard, Walter Cauzman, s’appuyant sur les travaux de Kai Linderstrom-Lang, a apporté une contribution importante à la compréhension des lois de la formation de la structure tertiaire des protéines et du rôle des interactions hydrophobes dans ce processus. En 1949, Fred Sanger a défini la séquence d'acides aminés de l'insuline en démontrant de manière telle que les protéines sont des polymères linéaires d'acides aminés et non leurs chaînes ramifiées (comme certains sucres), leurs colloïdes ou leurs cycloles. Les premières structures de protéines basées sur la diffraction des rayons X au niveau des atomes individuels ont été obtenues dans les années 1960 et par RMN dans les années 1980. En 2006, la banque de données sur les protéines contenait environ 40 000 structures protéiques.

Au XXIe siècle, l’étude des protéines a atteint un nouveau niveau qualitatif, non seulement lorsque l’on étudie des protéines individuelles purifiées, mais aussi l’évolution simultanée du nombre et des modifications post-traductionnelles d’un grand nombre de protéines de cellules, tissus ou organismes individuels. Ce domaine de la biochimie s'appelle la protéomique. En utilisant des méthodes bioinformatiques, il est devenu possible non seulement de traiter les données structurelles des rayons X, mais également de prédire la structure d'une protéine en fonction de sa séquence d'acides aminés. À l'heure actuelle, la microscopie cryoélectronique de grands complexes protéiques et la prédiction de petites protéines et de domaines de grandes protéines à l'aide de programmes informatiques en précision s'approchent de la résolution des structures au niveau atomique.

La taille des protéines peut être mesurée en nombre d'acides aminés ou en daltons (poids moléculaire), le plus souvent en raison de la taille relativement grande de la molécule dans les unités dérivées, en kilodaltons (kDa). Les protéines de levure contiennent en moyenne 466 acides aminés et ont un poids moléculaire de 53 kDa. La plus grande protéine connue à ce jour - la titine - est un composant des sarcomères musculaires; la masse moléculaire de ses différentes isoformes varie entre 3000 et 3700 kDa, elle est constituée de 38 138 acides aminés (dans le muscle humain solius [8]).

Les protéines sont des polyélectrolytes amphotères (polyampholytes), tandis que les groupes susceptibles d'ionisation en solution sont les résidus carboxyle des chaînes latérales d'acides aminés acides (acides aspartique et glutamique) et les groupes azotés des chaînes latérales des acides aminés basiques (principalement le groupe amino-amino de la lysine et le résidu amidine de CNH (NH₂a) arginine, dans une moindre mesure, résidu d'imidazole histidine). Les protéines en tant que polyampholytes sont caractérisées par un point isoélectrique (pI) - acidité de l'environnement du pH auquel les molécules de cette protéine ne portent pas de charge électrique et, par conséquent, ne se déplacent pas dans un champ électrique (par exemple, pendant l'électrophorèse). La valeur de pI est déterminée par le rapport des résidus d'acides aminés basique et acide dans une protéine: une augmentation du nombre de résidus d'acides aminés basiques dans une protéine donnée entraîne une augmentation de pI; une augmentation du nombre de résidus d'acides aminés acides conduit à une diminution de la valeur de pI.

La valeur du point isoélectrique est une constante de protéine caractéristique. Les protéines dont le pI est inférieur à 7 sont appelées acides et les protéines dont le pI est supérieur à 7 sont appelées bases. En général, le pI d’une protéine dépend de la fonction qu’elle remplit: le point isoélectrique de la plupart des protéines dans les tissus des vertébrés varie de 5,5 à 7,0, mais dans certains cas, les valeurs se situent dans des zones extrêmes: par exemple, pour la pepsine, une enzyme protéolytique de l’acide gastrique fortement acide jus pI

1 [9], et pour le salmin - protéine protamine, le lait de saumon, caractérisé par une teneur extrêmement élevée en arginine, pI

12. Les protéines qui se lient aux acides nucléiques par interaction électrostatique avec les résidus phosphates des acides nucléiques sont souvent les protéines principales. Un exemple de telles protéines sont les histones et les protamines.

Les protéines diffèrent par le degré de solubilité dans l'eau, mais la plupart des protéines s'y dissolvent. Par exemple, la kératine (la protéine qui compose les cheveux, les poils de mammifère, les plumes d'oiseaux, etc.) et la fibroïne font partie de la soie et des toiles d'araignées. Les protéines sont également divisées en hydrophile et hydrophobe. La plupart des protéines du cytoplasme, du noyau et de la substance intercellulaire, y compris la kératine insoluble et la fibroïne, sont hydrophiles. La plupart des protéines qui composent les protéines membranaires intégrales des membranes biologiques, qui interagissent avec les lipides membranaires hydrophobes [10], sont considérées comme hydrophobes (ces protéines ont généralement de petites régions hydrophiles).

Dénaturation Modifier

En règle générale, les protéines conservent leur structure et, par conséquent, leurs propriétés physico-chimiques, par exemple leur solubilité dans des conditions telles que la température et le pH, auxquelles cet organisme est adapté [7]. De brusques changements dans ces conditions, tels que le chauffage ou le traitement d'une protéine avec un acide ou un alcali, entraînent une perte de structures protéiques quaternaires, tertiaires et secondaires appelée dénaturation. Le cas le plus connu de dénaturation des protéines dans la vie quotidienne est la préparation d'œufs de poule, lorsque, sous l'influence de la température élevée, l'ovalbumine transparente, soluble dans l'eau, devient dense, insoluble et opaque. La dénaturation est parfois réversible, comme dans le cas de la précipitation (précipitation) de protéines solubles dans l'eau à l'aide de sels d'ammonium, et est utilisée comme méthode de purification [11].

Protéines simples et complexes Modifier

Outre les chaînes peptidiques, de nombreuses protéines contiennent des fragments d'acides non aminés et, selon ce critère, les protéines sont divisées en deux grands groupes: les protéines simples et complexes (protéides). Les protéines simples ne contiennent que des chaînes d’acides aminés, les protéines complexes contiennent également des fragments d’acides non aminés. Ces fragments de nature non protéique entrant dans la composition de protéines complexes sont appelés «groupes prosthétiques». Selon la nature chimique des groupes prosthétiques, les classes suivantes se distinguent des protéines complexes:

95%, ils constituent le composant principal de la matrice extracellulaire.

Lipoprotéines contenant des lipides liés de manière non covalente en tant que partie prothétique. Les lipoprotéines formées par les protéines d’apolipoprotéines, qui se lient aux lipides, remplissent la fonction de transport des lipides.

Métalloprotéines contenant des ions métalliques à coordination non hémique. Parmi les métalloprotéines, il y a des protéines qui remplissent des fonctions de dépôt et de transport (par exemple, la ferritine et la transferrine contenant du fer) et des enzymes (par exemple, l'anhydrase carbonique contenant du zinc et divers superoxyde dismutases contenant du cuivre, du manganèse, du fer et d'autres métaux comme sites actifs)

Les nucléoprotéines contenant un ADN ou un ARN lié de manière non covalente, en particulier la chromatine dont sont composés les chromosomes, est une nucléoprotéine.

Phosphoprotéines contenant des résidus d’acide phosphorique liés de manière covalente en tant que groupe prosthétique. La formation de liaisons ester avec le phosphate implique des groupes hydroxyle de la sérine ou de la thréonine, les phosphoprotéines étant, en particulier, la caséine du lait.

Les chromoprotéines sont le nom collectif de protéines complexes avec des groupes prothétiques colorés de nature chimique différente. Celles-ci incluent diverses protéines avec un groupe prothétique de porphyrine contenant un métal qui remplissent diverses fonctions - hémoprotéines (protéines contenant l’hème - hémoglobine, cytochromes, etc.) en tant que groupe prothétique, chlorophylles; flavoprotéines avec un groupe flavin, etc.

Les molécules de protéines sont des polymères linéaires constitués d’acides α-L-aminés (qui sont des monomères) et, dans certains cas, d’acides aminés basiques modifiés (bien que des modifications aient déjà lieu après la synthèse protéique sur le ribosome). Pour la désignation des acides aminés dans la littérature scientifique, des abréviations à une ou trois lettres sont utilisées. Il peut sembler à première vue que l’utilisation de 20 types d’acides aminés «totaux» dans la plupart des protéines limite la diversité des structures protéiques. En fait, le nombre d’options est difficile à surestimer: pour une chaîne de 5 acides aminés seulement, il est déjà supérieur à 3 millions et une chaîne de 100 acides aminés ( petite protéine) peuvent être représentés dans plus de 10 130 variantes. Les protéines dont la longueur varie de 2 à plusieurs dizaines de résidus d’acides aminés sont souvent appelées peptides, avec un degré plus élevé de polymérisation - protéines, bien que cette division soit plutôt arbitraire.

Dans la formation d’une protéine à la suite de l’interaction du groupe α-amino (-NH)₂) un acide aminé avec un groupe α-carboxyle (-COOH) d'un autre acide aminé, des liaisons peptidiques sont formées. Les extrémités de la protéine sont appelées terminaisons C et N (en fonction des groupes d’acides aminés terminaux qui sont libres: -COOH ou -NH₂, respectivement). Lors de la synthèse des protéines sur le ribosome, de nouveaux acides aminés sont attachés à l'extrémité C-terminale, c'est pourquoi le nom d'un peptide ou d'une protéine est donné en énumérant les résidus d'acides aminés à partir de l'extrémité N-terminale.

La séquence d'acides aminés dans une protéine correspond à l'information contenue dans le gène d'une protéine donnée. Cette information est présentée sous la forme d'une séquence de nucléotides, un acide aminé correspondant à une séquence d'ADN de trois nucléotides - appelée triplet ou codon. L'acide aminé correspondant à un codon donné dans l'ARNm est déterminé par le code génétique, qui peut être légèrement différent dans différents organismes. La synthèse des protéines sur les ribosomes a généralement lieu à partir de 20 acides aminés, appelés standard [12]. Les triplets qui codent pour les acides aminés dans l’ADN de différents organismes de 61 à 63 (c’est-à-dire du nombre de triplets possibles (4³ = 64)) sont soustraits du nombre de codons d’arrêt (1-3). Par conséquent, il est possible que la plupart des acides aminés puissent être codés par différents triplets. En d'autres termes, le code génétique peut être redondant ou dégénérer d'une autre manière. Cela a finalement été prouvé dans une expérience d'analyse des mutations [13]. Le code génétique codant pour divers acides aminés a différents degrés de dégénérescence (codés de 1 à 6 codons), cela dépend de la fréquence d'apparition de cet acide aminé dans les protéines, à l'exception de l'arginine [13]. Souvent, la base en troisième position n’est pas essentielle pour la spécificité, c’est-à-dire qu’un acide aminé peut être représenté par quatre codons, ne différant que par la troisième base. Parfois, la différence est dans la préférence purine-pyrimidine. C'est ce qu'on appelle la dégénérescence de la troisième base.

Un tel code à trois groupes est apparu très tôt au cours de l'évolution. Mais l'existence de différences chez certains organismes apparaissant à différents stades d'évolution indique qu'il n'en a pas toujours été ainsi.

Selon certains modèles, le code existait initialement sous une forme primitive, lorsqu'un petit nombre de codons indiquait un nombre relativement petit d'acides aminés. Des valeurs de codons plus précises et davantage d'acides aminés pourraient être introduits ultérieurement. Au début, seules les deux premières des trois bases pouvaient être utilisées pour la reconnaissance [qui dépend de la structure de l'ARNt].

- B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62

Les protéines homologues (ayant probablement une origine évolutive commune et remplissant souvent la même fonction), par exemple les hémoglobines de différents organismes, ont des résidus identiques d’acides aminés conservateurs à de nombreux endroits de la chaîne. À d'autres endroits, il existe divers résidus d'acides aminés appelés variables. Selon le degré d'homologie (similarité de la séquence d'acides aminés), il est possible d'estimer la distance d'évolution entre les taxons auxquels appartiennent les organismes comparés.

Niveaux d'organisation Modifier

Outre la séquence d'acides aminés du polypeptide (structure primaire), la structure tertiaire de la protéine, qui se forme pendant le processus de repliement (à partir du repliement, du repliement), est extrêmement importante. La structure tertiaire est formée à la suite de l'interaction des structures des niveaux inférieurs. Il existe quatre niveaux de structure protéique [14]:

La structure primaire est la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Les caractéristiques importantes de la structure primaire sont les motifs conservateurs - des combinaisons d'acides aminés qui jouent un rôle clé dans les fonctions des protéines. Les motifs conservateurs sont préservés au cours du processus d’évolution des espèces, il est souvent possible de prédire la fonction d’une protéine inconnue.
La structure secondaire est l’ordre local d’un fragment de la chaîne polypeptidique, stabilisé par des liaisons hydrogène. Les types les plus courants de structure secondaire des protéines sont les suivants:
- hélice a - spirales serrées autour du grand axe de la molécule, une bobine contient 3,6 résidus d’acides aminés et le pas d’hélice est de 0,54 nm [15] (pour qu’il y ait 0,15 nm par résidu d’acide aminé), Groupes peptidiques H et O, espacés les uns des autres par 4 liens. L'hélice est entièrement construite à partir d'un seul type de stéréoisomère d'acides aminés (L). Bien qu’il puisse être gaucher ou droitier, ce sont les protéines qui prédominent. La spirale est perturbée par les interactions électrostatiques de l'acide glutamique, de la lysine et de l'arginine. Les résidus d'asparagine, de sérine, de thréonine et de leucine situés proches les uns des autres peuvent interférer de manière stérique avec la formation d'une hélice, les résidus de proline provoquant la flexion de la chaîne et violant également l'hélice α.
- Les feuilles β (couches pliées) sont plusieurs chaînes polypeptidiques en zigzag dans lesquelles des liaisons hydrogène sont formées entre elles (relativement éloignées les unes des autres) (0,347 nm par résidu d'acide aminé [15]) dans la structure primaire, d'acides aminés ou de différentes chaînes protéiques placer dans l'hélice α. Ces chaînes sont généralement dirigées par les extrémités N dans des directions opposées (orientation anti-parallèle). Pour la formation de feuilles β, les groupes latéraux d'acides aminés de petite taille sont importants, la glycine et l'alanine prévalant généralement.
- π-hélice;
- 3₁₀-des spirales;
- fragments non ordonnés.

Structure tertiaire - la structure spatiale de la chaîne polypeptidique (un ensemble de coordonnées spatiales des atomes constituant la protéine). Structurellement constitué d'éléments de la structure secondaire, stabilisés par divers types d'interactions, dans lesquels les interactions hydrophobes jouent un rôle crucial. Participer à la stabilisation de la structure tertiaire:
- liaisons covalentes (entre deux résidus de cystéine - ponts disulfure);
- des liaisons ioniques entre des groupes latéraux de résidus d’acides aminés chargés de manière opposée;
- des liaisons hydrogène;
- interactions hydrophiles-hydrophobes. Lorsqu'elle interagit avec les molécules d'eau environnantes, la molécule de protéine "a" tendance à se plier de sorte que les groupes latéraux non polaires d'acides aminés soient isolés de la solution aqueuse; sur la surface de la molécule sont des groupes latéraux hydrophiles polaires.

Structure quaternaire (ou sous-unité, domaine) - arrangement mutuel de plusieurs chaînes polypeptidiques dans un même complexe protéique. Les molécules de protéines qui font partie d'une protéine quaternaire se forment séparément sur les ribosomes et forment une structure supramoléculaire commune une fois la synthèse terminée. La structure quaternaire de la protéine peut inclure à la fois des chaînes polypeptidiques identiques et différentes. Les mêmes types d'interactions participent à la stabilisation de la structure quaternaire et à la stabilisation de la structure tertiaire. Les complexes protéiques supramoléculaires peuvent être constitués de dizaines de molécules.

Environnement protéique Modifier

Selon le type de structure générale, les protéines peuvent être divisées en trois groupes:

Protéines fibrillaires - forment des polymères, leur structure est généralement très régulière et est principalement soutenue par des interactions entre différentes chaînes. Ils forment des microfilaments, des microtubules, des fibrilles, soutiennent la structure des cellules et des tissus. Les protéines fibrillaires comprennent la kératine et le collagène.
Les protéines globulaires sont solubles dans l’eau, la forme générale de la molécule est plus ou moins sphérique. Parmi les protéines globulaires et fibrillaires, on distingue des sous-groupes. Par exemple, la protéine globulaire représentée à droite, la triose phosphate isomérase, est constituée de huit hélices a situées sur la surface externe de la structure et de huit couches β parallèles à l'intérieur de la structure. Les protéines ayant une structure tridimensionnelle similaire sont appelées αβ-barrels (de l'anglais. Barrel - barrel) [16].
Les protéines membranaires ont des domaines qui traversent la membrane cellulaire, mais certaines parties font saillie de la membrane dans l’environnement intercellulaire et le cytoplasme de la cellule. Les protéines membranaires fonctionnent comme des récepteurs, c’est-à-dire qu’elles transmettent des signaux et assurent le transport transmembranaire de diverses substances. Les transporteurs de protéines sont spécifiques, chacun ne faisant que passer certaines molécules ou un certain type de signal à travers la membrane.

Formation et maintien de la structure des protéines dans les organismes vivants Modifier

La capacité des protéines à restaurer la structure tridimensionnelle correcte après la dénaturation a permis de supposer que toutes les informations relatives à la structure finale d’une protéine sont contenues dans sa séquence d’acides aminés. À l'heure actuelle, il existe une théorie généralement admise selon laquelle, en raison de l'évolution, une conformation protéique stable possède l'énergie libre minimale comparée à d'autres conformations possibles de ce polypeptide [17].

Cependant, dans les cellules, il existe un groupe de protéines dont la fonction est d'assurer la restauration de la structure des protéines après les dommages, ainsi que la création et la dissociation de complexes protéiques. Ces protéines sont appelées chaperons. La concentration de nombreux chaperons dans la cellule augmente avec une forte augmentation de la température ambiante. Ils appartiennent donc au groupe Hsp (protéines de choc thermique) [18]. L'importance du fonctionnement normal des chaperons pour le fonctionnement du corps peut être illustrée par l'exemple du chaperon α crystallin, qui fait partie du cristallin humain. Des mutations dans cette protéine entraînent un trouble du cristallin en raison de l'agrégation de protéines et, par conséquent, de la cataracte [19].

Synthèse chimique Modifier

Les protéines courtes peuvent être synthétisées chimiquement en utilisant un groupe de méthodes utilisant la synthèse organique - par exemple, la ligature chimique [20]. La plupart des méthodes de synthèse chimique vont de l'extrémité C-terminale à l'extrémité N-terminale, contrairement à la biosynthèse. De cette manière, un peptide immunogène court (épitope) peut être synthétisé, utilisé pour produire des anticorps par injection à des animaux ou en produisant un hybride. la synthèse chimique est également utilisée pour produire des inhibiteurs de certaines enzymes [21]. La synthèse chimique permet d’introduire des acides aminés artificiels, c’est-à-dire qu’on ne les trouve pas dans les protéines normales - par exemple, attacher des étiquettes fluorescentes aux chaînes latérales des acides aminés. Cependant, les méthodes de synthèse chimique sont inefficaces avec une longueur de protéine de plus de 300 acides aminés; De plus, les protéines artificielles peuvent avoir une structure tertiaire irrégulière et il n'y a pas de modifications post-traductionnelles dans les acides aminés des protéines artificielles.

Biosynthèse des protéines Modifier

Voie universelle: synthèse ribosomale Edit

Les protéines sont synthétisées par des organismes vivants à partir d'acides aminés sur la base d'informations codées dans les gènes. Chaque protéine consiste en une séquence d'acides aminés unique, qui est déterminée par la séquence de nucléotides du gène codant pour cette protéine. Le code génétique est composé de «mots» de trois lettres, appelés codons; chaque codon est responsable de la fixation d'un seul acide aminé à une protéine: par exemple, l'association AUG correspond à la méthionine. L’ADN étant composé de quatre types de nucléotides, le nombre total de codons possibles est de 64; et comme les protéines utilisent 20 acides aminés, de nombreux acides aminés sont déterminés par plus d'un codon. Les gènes codant pour les protéines sont d'abord transcrits dans la séquence nucléotidique de l'ARN messager (ARNm) par les protéines de l'ARN polymérase.

Chez les procaryotes, l'ARNm peut être lu par les ribosomes dans la séquence d'acides aminés des protéines immédiatement après la transcription, tandis que chez les eucaryotes, il est transporté du noyau au cytoplasme, où se trouvent les ribosomes. Le taux de synthèse des protéines est plus élevé chez les procaryotes et peut atteindre 20 acides aminés par seconde [22].

Le processus de synthèse protéique basé sur la molécule d'ARNm s'appelle la traduction. Au cours de la phase initiale de la biosynthèse des protéines, le codon méthionine est généralement reconnu par la petite sous-unité du ribosome, auquel l'ARN de transport de la méthionine (ARNt) est lié à l'aide de facteurs d'initiation des protéines. Une fois le codon de départ reconnu, une grande sous-unité se joint à la petite et la deuxième étape de la traduction commence: l’élongation. À chaque mouvement du ribosome de l'extrémité 5 'à 3' de l'ARNm, un codon est lu en formant des liaisons hydrogène entre les trois nucléotides (codon) de l'ARNm et son anticodon complémentaire de l'ARN de transport auquel l'acide aminé correspondant est attaché. La synthèse d'une liaison peptidique est catalysée par l'ARN ribosomal (ARNr), qui forme le centre de la peptidyl transférase du ribosome. L'ARN ribosomal catalyse la formation d'une liaison peptidique entre le dernier acide aminé d'un peptide en croissance et un acide aminé lié à l'ARNt, positionnant les atomes d'azote et de carbone dans une position favorable au passage de la réaction. Les enzymes de l’aminoacyl-ARNt synthétase fixent les acides aminés à leur ARNt. La troisième et dernière étape de la traduction, la terminaison, se produit lorsque le ribosome atteint un codon d'arrêt, après quoi les facteurs de terminaison de la protéine hydrolysent le dernier ARNt de la protéine, arrêtant ainsi sa synthèse. Ainsi, dans les ribosomes, les protéines sont toujours synthétisées à partir de l'extrémité N-to C-terminale.

Synthèse de nerbosomes Modifier

Chez les champignons inférieurs et certaines bactéries, il existe une méthode moins courante de biosynthèse des protéines, qui n'exige pas la participation de ribosomes. La synthèse des peptides, généralement des métabolites secondaires, est réalisée par un complexe protéique de haut poids moléculaire, appelé HPC synthase. La HPC synthase consiste généralement en plusieurs domaines ou protéines individuelles qui effectuent la sélection des acides aminés, la formation d'une liaison peptidique, la libération du peptide synthétisé. Contient parfois un domaine capable d'isomériser les acides aminés L (forme normale) en forme D. [23] [24]

Les protéines synthétisées dans le cytoplasme sur les ribosomes doivent tomber dans différents compartiments de la cellule - le noyau, les mitochondries, l'EPR, l'appareil de Golgi, les lysosomes, etc., et certaines protéines doivent pénétrer dans l'environnement extracellulaire. Pour entrer dans un compartiment particulier, la protéine doit avoir une étiquette spécifique. Dans la plupart des cas, ce marqueur fait partie de la séquence d'acides aminés de la protéine elle-même (peptide leader ou séquence signal de la protéine). Dans certains cas, les oligosaccharides attachés à une protéine servent de marqueur. Le transport des protéines dans la RPE se produit lors de leur synthèse, car les ribosomes, qui synthétisent des protéines avec une séquence signal pour la RPE, «s'assoient» sur des complexes de translocation spéciaux situés sur la membrane de la RPE. De la RPE à l'appareil de Golgi, et de là aux lysosomes, à la membrane externe ou au milieu extracellulaire, les protéines entrent par le transport vésiculaire. Les protéines avec une séquence signal pour le noyau pénètrent dans le noyau par des pores nucléaires. Les protéines avec les séquences signal correspondantes entrent dans les mitochondries et les chloroplastes par le biais de translocateurs de pores de protéines spécifiques avec la participation de chaperons.

Après achèvement de la traduction et de la libération de la protéine du ribosome, les acides aminés de la chaîne polypeptidique subissent diverses modifications chimiques. Exemples de modification post-traductionnelle:

addition de divers groupes fonctionnels (groupes acétyle, méthyle et phosphate);
addition de lipides et d'hydrocarbures;
changement des acides aminés standard en acides aminés non standard (formation de citrulline);
la formation de modifications structurelles (la formation de ponts disulfure entre les cystéines);
élimination d'une partie de la protéine au début (séquence signal) et, dans certains cas, au milieu (insuline);
ajout de petites protéines qui affectent la dégradation des protéines (sumoylation et ubiquitination).

Dans ce cas, le type de modification peut être soit universel (l'addition de chaînes constituées de monomères d'ubiquitine sert de signal pour la dégradation de cette protéine par le protéasome), soit également spécifique pour cette protéine [25]. Dans le même temps, une même protéine peut être sujette à de nombreuses modifications. Ainsi, les histones (protéines qui font partie de la chromatine chez les eucaryotes) dans différentes conditions peuvent subir jusqu'à 150 modifications différentes [26].

Comme d'autres macromolécules biologiques (polysaccharides, lipides) et acides nucléiques, les protéines sont des composants nécessaires de tous les organismes vivants. Elles interviennent dans la plupart des processus vitaux d'une cellule. Les protéines effectuent des transformations du métabolisme et de l'énergie. Les protéines font partie des structures cellulaires - des organites, sécrétées dans l'espace extracellulaire pour l'échange de signaux entre les cellules, l'hydrolyse des aliments et la formation de substances intercellulaires.

Il convient de noter que la classification des protéines en fonction de leur fonction est plutôt arbitraire, car une même protéine peut remplir plusieurs fonctions chez les eucaryotes. Un exemple bien étudié de cette multifonctionnalité est la lysyl-ARNt synthétase, une enzyme de la classe des aminoacyl-ARNt synthétases, qui non seulement ajoute de la lysine à l'ARNt, mais qui régule également la transcription de plusieurs gènes [27]. De nombreuses fonctions des protéines jouent leur rôle en raison de leur activité enzymatique. Ainsi, les enzymes sont la protéine motrice de la myosine, les protéines régulatrices de la protéine kinase, la protéine de transport de l’adénosine triphosphatase sodique, du potassium, etc.

Fonction catalytique Modifier

Le rôle le plus connu des protéines dans l'organisme est la catalyse de diverses réactions chimiques. Enzymes - Un groupe de protéines ayant des propriétés catalytiques spécifiques, c’est-à-dire que chaque enzyme catalyse une ou plusieurs réactions similaires. Les enzymes catalysent les réactions de clivage de molécules complexes (catabolisme) et leur synthèse (anabolisme), ainsi que la réplication et la réparation de l'ADN et la synthèse d'ARN matrice. Plusieurs milliers d'enzymes sont connues; parmi eux, comme par exemple la pepsine, décomposent les protéines au cours du processus de digestion. Dans le processus de modification post-traductionnelle, certaines enzymes ajoutent ou éliminent des groupes chimiques sur d’autres protéines. Environ 4000 réactions catalysées par des protéines sont connues [28]. L'accélération de la réaction résultant de la catalyse enzymatique est parfois énorme: par exemple, la réaction catalysée par l'enzyme orotat carboxylase se déroule 10 17 fois plus rapidement que sans catalyse (78 millions d'années sans enzyme, 18 millisecondes avec la participation de l'enzyme) [29]. Les molécules qui se joignent à une enzyme et changent à la suite de la réaction sont appelées substrats.

Bien que les enzymes soient généralement constituées de centaines d'acides aminés, seule une petite partie d'entre elles interagit avec le substrat et encore moins de 3 à 4 acides aminés en moyenne, situés souvent loin les uns des autres dans la séquence primaire d'acides aminés, participent directement à la catalyse [30]. La partie de l'enzyme qui attache le substrat et contient les acides aminés catalytiques est appelée le centre actif de l'enzyme.

Fonction structurelle Modifier

Les protéines structurelles du cytosquelette, en tant que sorte de renforcement, donnent forme aux cellules et à de nombreux organoïdes et sont impliquées dans le changement de forme des cellules. La plupart des protéines structurelles sont des protéines filamenteuses: par exemple, les monomères d'actine et de tubuline sont des protéines globulaires solubles, mais après polymérisation, ils forment de longs brins qui constituent le cytosquelette, ce qui permet à la cellule de conserver sa forme [31]. Le collagène et l'élastine sont les composants principaux de la substance intercellulaire du tissu conjonctif (par exemple, le cartilage). Les cheveux, les ongles, les plumes d'oiseaux et certaines coquilles sont constitués d'autres protéines structurelles de la kératine.

Fonction de protection Modifier

Il existe plusieurs types de fonctions de protection des protéines:

Protection physique Le collagène y est impliqué - une protéine qui constitue la base de la substance intercellulaire des tissus conjonctifs (os, cartilages, tendons et couches profondes de la peau) du derme); la kératine, qui forme la base des cornes, des poils, des plumes, des cornes et d'autres dérivés de l'épiderme. Typiquement, ces protéines sont considérées comme des protéines ayant une fonction structurelle. Des exemples de ce groupe de protéines sont le fibrinogène et la thrombine [32], impliqués dans la coagulation du sang.
Protection chimique. La liaison des toxines aux molécules de protéines peut assurer leur détoxification. Les enzymes du foie, qui décomposent les poisons ou les convertissent en une forme soluble, sont particulièrement importantes pour la détoxification chez l'homme, ce qui contribue à leur élimination rapide du corps [33].
Protection immunitaire. Les protéines qui composent le sang et d’autres liquides biologiques participent à la réponse défensive de l’organisme aux dommages et aux attaques d’agents pathogènes. Les protéines du système du complément et les anticorps (immunoglobulines) appartiennent au deuxième groupe de protéines; ils neutralisent les bactéries, les virus ou les protéines étrangères. Les anticorps qui composent le système immunitaire adaptatif rejoignent les antigènes étrangers à l'organisme et les neutralisent de ce fait en les dirigeant vers les lieux de destruction. Les anticorps peuvent être sécrétés dans l'espace extracellulaire ou fixés dans les membranes de lymphocytes B spécialisés, appelés plasmocytes [34]. Alors que les enzymes ont une affinité limitée pour le substrat, puisqu’une trop grande adhérence au substrat peut interférer avec la réaction catalysée, la résistance des anticorps à l’antigène n’est pas limitée [35].

Fonction de régulation Modifier

De nombreux processus à l'intérieur des cellules sont régulés par des molécules de protéines, qui ne sont ni une source d'énergie ni un matériau de construction pour une cellule. Ces protéines régulent la transcription, la traduction, l'épissage ainsi que l'activité d'autres protéines, entre autres, que ce soit par activité enzymatique (par exemple, protéine kinase) ou par liaison spécifique à d'autres molécules, affectant généralement l'interaction avec ces molécules. les enzymes.

Ainsi, la transcription des gènes est déterminée par l'addition de facteurs de transcription - protéines activatrices et protéines répressives - à des séquences régulatrices des gènes. Au niveau de la traduction, la lecture de nombreux ARNm est également régulée par l'addition de facteurs protéiques [36], et la dégradation de l'ARN et des protéines est également réalisée par des complexes protéiques spécialisés [37]. Le rôle le plus important dans la régulation des processus intracellulaires est joué par les protéines kinases, des enzymes qui activent ou inhibent l'activité d'autres protéines en leur attachant des groupes phosphate.

Fonction de signal Modifier

La fonction de signalisation des protéines est la capacité des protéines à servir de substances de signalisation, transmettant des signaux entre les cellules, les tissus, les organes et divers organismes. Souvent, la fonction de signalisation est associée à la fonction de régulation, car de nombreuses protéines de régulation intracellulaires transmettent également des signaux.

La fonction du signal est assurée par des hormones protéiques, des cytokines, des facteurs de croissance, etc.

Les hormones sont véhiculées par le sang. La plupart des hormones animales sont des protéines ou des peptides. La liaison de l'hormone au récepteur est un signal qui déclenche une réponse dans la cellule. Les hormones régulent la concentration de substances dans le sang et les cellules, la croissance, la reproduction et d'autres processus. Un exemple de telles protéines est l'insuline, qui régule la concentration de glucose dans le sang.

Les cellules interagissent les unes avec les autres en utilisant des protéines de signalisation transmises par la substance extracellulaire. De telles protéines comprennent, par exemple, des cytokines et des facteurs de croissance.

Les cytokines sont de petites molécules d'information peptidique. Ils régulent les interactions entre les cellules, déterminent leur survie, stimulent ou inhibent la croissance, la différenciation, l'activité fonctionnelle et l'apoptose, et assurent la coordination des actions des systèmes immunitaire, endocrinien et nerveux. Un exemple de cytokines peut servir de facteur de nécrose tumorale, qui transmet des signaux d'inflammation entre les cellules du corps [38].

Fonction de transport Modifier

Les protéines solubles impliquées dans le transport de petites molécules doivent avoir une haute affinité (affinité) pour le substrat lorsqu'il est présent à une concentration élevée, et il est facile de le libérer à des endroits où la concentration du substrat est faible. L'hémoglobine, par exemple, transporte l'oxygène des poumons vers d'autres tissus et le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons, ainsi que les protéines qui lui sont homologues, présentes dans tous les règnes d'organismes vivants [39].

Certaines protéines membranaires sont impliquées dans le transport de petites molécules à travers la membrane cellulaire, modifiant ainsi sa perméabilité. Le composant lipidique de la membrane est imperméable (hydrophobe), ce qui empêche la diffusion de molécules polaires ou chargées (ions). Les protéines de transport membranaire peuvent être subdivisées en protéines de canal et en protéines porteuses. Les protéines des canaux contiennent des pores internes remplis d’eau qui permettent aux ions (par les canaux ioniques) ou aux molécules d’eau (par les protéines d’aquaporine) de se déplacer à travers la membrane. De nombreux canaux ioniques sont spécialisés dans le transport d'un seul ion; par exemple, les canaux potassiques et sodiques distinguent souvent ces ions similaires et n'en transmettent qu'un seul [40]. Les protéines porteuses se lient, comme les enzymes, à chaque molécule ou à chaque ion transporté et, contrairement aux canaux, peuvent effectuer un transport actif en utilisant de l’énergie ATP. Le "pouvoir cellulaire" - l'ATP synthase, qui effectue la synthèse de l'ATP au travers d'un gradient de proton, peut également être attribué aux protéines de transport membranaire [41].

Fonction de réserve des protéines Modifier

Ces protéines comprennent les protéines dites de réserve, qui sont stockées en tant que source d'énergie et de substance dans les graines de plantes et les œufs d'animaux; Les protéines des coquilles d'œufs tertiaires (ovalbumine) et de la principale protéine du lait (caséine) remplissent également une fonction nutritionnelle. Un certain nombre d'autres protéines sont utilisées dans le corps en tant que source d'acides aminés, qui sont à leur tour des précurseurs de substances biologiquement actives qui régulent les processus métaboliques.

Fonction photorécepteur Modifier

Les récepteurs protéiques peuvent être situés dans le cytoplasme ou être intégrés à la membrane cellulaire. Une partie de la molécule réceptrice perçoit un signal, qui est le plus souvent servi par une substance chimique et, dans certains cas, une action légère, une action mécanique (par exemple un étirement) et d'autres stimuli. Lorsqu'un signal est exposé à une certaine partie de la molécule récepteur de la protéine, ses changements conformationnels se produisent. En conséquence, la conformation d'une autre partie de la molécule, qui transmet un signal à d'autres composants cellulaires, change. Il existe plusieurs mécanismes de transfert de signal. Certains récepteurs catalysent une certaine réaction chimique; d'autres servent de canaux ioniques qui s'ouvrent ou se ferment avec un signal; d'autres se lient spécifiquement à des molécules intracellulaires. Au niveau des récepteurs membranaires, la partie de la molécule qui se lie à la molécule de signal se trouve à la surface de la cellule et le domaine qui transmet le signal est à l'intérieur [42].

Fonction dans la photosynthèse et les pigments visuels Modifier

Les Opsines (protéines G de photosynthèse et photopigments visuels) constituent un groupe de protéines photoréceptrices de la famille des rétinolides ayant une masse moléculaire de 35 à 55 kDa associée à la membrane contenant la protéine G (couplée à la protéine G). Trouvé dans la membrane des halobactéries, les cellules photoréceptrices photosensibles des invertébrés et des vertébrés de la rétine, des organismes photosynthétiques, dans le pigment photosensible des mélanophores de la peau des amphibiens, de l'iris d'une grenouille, etc.

Par exemple, les opsines jouent un rôle important dans la perception visuelle, olfactive et voméronasale chez les animaux, ainsi que dans la formation des rythmes circadiens. Par exemple, la mélanopsine (version Mig) est un photopigment, l'un des opsins, participe directement au processus visuel, à la régulation des rythmes circadiens. il est situé dans les cellules ganglionnaires photosensibles spécialisées de la rétine, dans la peau et les tissus cérébraux des animaux. Ce photopigment visuel a été détecté dans les cellules photoréceptrices ganglionnaires de la rétine ipRGC, la rétine des mammifères. [43]

Fonction moteur (moteur) Edit

Toute une classe de protéines motrices assure le mouvement du corps (par exemple, la contraction musculaire, y compris la locomotion (myosine), le mouvement des cellules à l'intérieur du corps (par exemple, le mouvement amiboïde des leucocytes), le mouvement des cils et des flagelles, et le transport intracellulaire actif et dirigé (kinésine, dynéine) Les dynéines et les kinésines transportent les molécules le long des microtubules en utilisant l’hydrolyse de l’ATP comme source d’énergie. Les dynéines transfèrent les molécules et les organoïdes des parties périphériques de la cellule vers le centrosome, vers Inhesins dans le sens opposé [44] [45]. Les dynéines sont également responsables du mouvement des cils et des flagelles des eucaryotes. Les variants cytoplasmiques de la myosine peuvent participer au transport des molécules et des organoïdes à travers les microfilaments.

La plupart des micro-organismes et des plantes peuvent synthétiser 20 acides aminés standard, ainsi que des acides aminés supplémentaires (non standard), par exemple la citrulline. Mais si les acides aminés sont dans l'environnement, même les microorganismes retiennent de l'énergie en les transportant dans les cellules et en désactivant leurs voies de biosynthèse [46].

Les acides aminés qui ne peuvent pas être synthétisés par les animaux sont appelés essentiels. Les principales enzymes des voies de biosynthèse, par exemple l'aspartate kinase, qui catalyse la première étape de la formation de lysine, de méthionine et de thréonine à partir d'aspartate, sont absentes chez les animaux.

Les animaux reçoivent généralement des acides aminés provenant de protéines contenues dans les aliments. Les protéines sont détruites au cours du processus de digestion, qui commence généralement par la dénaturation de la protéine en la plaçant dans un environnement acide et en l'hydrolysant à l'aide d'enzymes appelées protéases. Certains acides aminés obtenus à la suite d'une digestion sont utilisés pour la synthèse de protéines corporelles, le reste étant converti en glucose au cours du processus de gluconéogenèse ou utilisé dans le cycle de Krebs. L'utilisation de protéines comme source d'énergie est particulièrement importante dans les conditions de jeûne, lorsque les protéines propres à l'organisme, notamment les muscles, servent de source d'énergie [47]. Les acides aminés sont également une source importante d'azote dans la nutrition du corps.

Il n'y a pas de normes uniformes pour la consommation de protéines humaines. La microflore du gros intestin synthétise des acides aminés qui ne sont pas pris en compte dans la préparation des normes protéiques.

L'analyse de la sédimentation (centrifugation) permet de diviser les protéines en fonction de leur taille, en les différenciant par la valeur de leur constante de sédimentation, mesurée en rayons et indiquée par une lettre majuscule S

Méthodes quantitatives des protéines Modifier

Un certain nombre de techniques sont utilisées pour déterminer la quantité de protéines dans un échantillon:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)