Les acides aminés, les protéines et les peptides sont des exemples des composés décrits ci-dessous. De nombreuses molécules biologiquement actives comprennent plusieurs groupes fonctionnels chimiquement différents qui peuvent interagir les uns avec les autres et avec les groupes fonctionnels les uns des autres.
Acides aminés.
Acides aminés - composés organiques bifonctionnels, qui incluent le groupe carboxyle - COOH et le groupe amino - NH2.
Acides aminés α et β séparés:
Dans la nature, on trouve principalement des acides α. La composition des protéines comprend 19 acides aminés et un ode iminoacide (C5H9NON2):
L'acide aminé le plus simple est la glycine. Les acides aminés restants peuvent être divisés en groupes principaux suivants:
1) homologues de la glycine - alanine, valine, leucine, isoleucine.
2) acides aminés soufrés - cystéine, méthionine.
3) acides aminés aromatiques - phénylalanine, tyrosine, tryptophane.
4) les acides aminés avec un radical acide - l'acide aspartique et l'acide glutamique.
5) acides aminés avec un groupe hydroxy aliphatique - sérine, thréonine.
6) acides aminés avec groupe amide - asparagine, glutamine.
7) acides aminés avec le radical principal - histidine, lysine, arginine.
Isomérie des acides aminés.
Dans tous les acides aminés (sauf la glycine), l'atome de carbone est lié à 4 substituants différents. Par conséquent, tous les acides aminés peuvent exister sous la forme de 2 isomères (énantiomères). Si L et D sont des énantiomères.
Propriétés physiques des acides aminés.
Les acides aminés sont des solides cristallins, bien solubles dans l'eau et peu solubles dans les solvants non polaires.
Obtenir des acides aminés.
1. Substitution d'un atome d'halogène par un groupe amino dans des acides substitués par des halogènes:
Propriétés chimiques des acides aminés.
Les acides aminés sont des composés amphotères, car contient 2 groupes fonctionnels opposés - groupe amino et groupe hydroxyle. Par conséquent, ils réagissent avec les acides et les alcalis:
La transformation acide-base peut être représentée par:
Réagit avec l'acide nitreux:
Réagit avec les alcools en présence de HCl gazeux:
Réactions qualitatives d'acides aminés.
Oxydation à la ninhydrine pour former des produits de couleur bleu violet. La proline iminoacide donne une couleur jaune avec la ninhydrine.
2. Lorsqu'il est chauffé avec de l'acide nitrique concentré, le cycle benzénique se nitrite et des composés jaunes se forment.
http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.htmlAcides aminés contenant du phosphore
J'ai entendu dire que les protéines contiennent généralement six éléments de base: carbone, hydrogène, azote, oxygène, phosphore et soufre.
Je sais que les protéines sont fabriquées à partir d'acides aminés. Les acides aminés consistent en un groupe amino, un groupe carboxyle, un seul atome d'hydrogène et une chaîne latérale qui varie entre les acides aminés. Sur les 20 acides aminés basiques, aucun d'entre eux n'a de chaîne latérale contenant du phosphore. Seules la cystéine et la méthionine contiennent du soufre.
Alors, les atomes de soufre et de phosphore sont-ils vraiment caractéristiques de la structure protéique?
Les réponses
canadianer
Sur les 22 acides aminés protéinogènes, tous contiennent de l'hydrogène, du carbone, de l'azote et de l'oxygène. Certains (méthionine et cystéine) contiennent du soufre, tandis que l'un (sélénocystéine) contient du sélénium. On sait qu'aucun d'entre eux ne contient de phosphore, mais cet élément peut être inclus:
Phosphorylation post-traductionnelle de divers résidus (STYHRK). Cela permet souvent / empêche la liaison d'autres protéines et / ou provoque un changement de conformation de la protéine cible. Il est également nécessaire pour le repliement correct de certaines protéines (exemple). Le soufre peut également être inclus de manière similaire (sulfatation).
Inclusion de groupes prosthétiques contenant du phosphore. Cela peut se produire de manière covalente et est nécessaire au fonctionnement de certaines protéines. Le soufre peut également être inclus dans les groupes prothétiques.
Vous pouvez également envisager de nombreux autres éléments nécessaires à la structure / fonction de nombreuses protéines: l'iode dans la thyroglobuline, le fer dans l'hémoglobine, etc.
http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% 8C% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8-% D0% B1% D0% B5% D0% B0% B0% D0% B0- B8-% D1% 81% D0% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82-% D1% 84% D0% BE1 D1% 81% D1% 84% D0% BE% D1% 80 -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622Liste des acides aminés et leurs propriétés
Les acides aminés sont des unités chimiques structurales ou des "blocs de construction" qui composent les protéines. Les acides aminés sont à 16% d'azote, c'est leur principale différence chimique par rapport aux deux autres nutriments les plus importants - les glucides et les lipides. L'importance des acides aminés pour le corps est déterminée par le rôle énorme que jouent les protéines dans tous les processus de la vie.
Tout organisme vivant, des plus gros animaux aux microbes minuscules, est constitué de protéines. Différentes formes de protéines participent à tous les processus se déroulant dans les organismes vivants. Dans le corps humain, les muscles, les ligaments, les tendons, tous les organes et glandes, les cheveux et les ongles sont formés à partir de protéines. Les protéines font partie des fluides et des os. Les enzymes et les hormones qui catalysent et régulent tous les processus du corps sont également des protéines. L'absence de ces nutriments dans le corps peut entraîner une perturbation de l'équilibre hydrique, ce qui provoque un gonflement.
Chaque protéine du corps est unique et existe à des fins spéciales. Les protéines ne sont pas interchangeables. Ils sont synthétisés dans le corps à partir d'acides aminés, qui résultent de la dégradation des protéines présentes dans les aliments. Ainsi, ce sont les acides aminés, et non les protéines elles-mêmes, qui constituent les nutriments les plus précieux. Outre le fait que les acides aminés forment des protéines qui constituent les tissus et les organes du corps humain, certains d'entre eux agissent comme neurotransmetteurs (neurotransmetteurs) ou en sont les précurseurs.
Les neurotransmetteurs sont des produits chimiques qui transmettent l'influx nerveux d'une cellule nerveuse à une autre. Ainsi, certains acides aminés sont nécessaires au fonctionnement normal du cerveau. Les acides aminés contribuent au fait que les vitamines et les minéraux remplissent correctement leurs fonctions. Certains acides aminés dynamisent directement le tissu musculaire.
Dans le corps humain, de nombreux acides aminés sont synthétisés dans le foie. Cependant, certains d'entre eux ne peuvent pas être synthétisés dans le corps, de sorte qu'une personne doit les recevoir avec de la nourriture. Ces acides aminés essentiels sont l'histidine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine. Acides aminés synthétisés dans le foie: alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, citrulline, cystéine, acide gamma-aminobutyrique, glutamine et acide glutamique, glycine, ornithine, proline, sérine, tyrine, tyrosine.
Le processus de synthèse des protéines est constamment dans le corps. Dans le cas où au moins un acide aminé essentiel est absent, la formation de protéines est suspendue. Cela peut entraîner divers problèmes graves, allant des troubles digestifs à la dépression et au retard de croissance.
Comment cette situation se produit-elle? Plus facile que vous ne pouvez l'imaginer. Cela est dû à de nombreux facteurs, même si votre régime alimentaire est équilibré et que vous consommez suffisamment de protéines. Des troubles du tractus gastro-intestinal, une infection, un traumatisme, le stress, la prise de certains médicaments, le processus de vieillissement et un déséquilibre des autres nutriments dans l'organisme peuvent tous entraîner une carence en acides aminés essentiels.
Il convient de garder à l’esprit que tout ce qui précède ne signifie pas que la consommation d’un grand nombre de protéines aidera à résoudre les problèmes. En fait, cela ne contribue pas à la préservation de la santé.
L'excès de protéines crée un stress supplémentaire pour les reins et le foie, qui doivent traiter les produits du métabolisme des protéines, principalement l'ammoniac. Il est très toxique pour le corps et le foie le convertit immédiatement en urée, qui pénètre ensuite dans le sang par les reins, où il est filtré et excrété.
Tant que la quantité de protéines n'est pas trop importante et que le foie fonctionne bien, l'ammoniac est immédiatement neutralisé et ne cause aucun préjudice. Mais si c'est trop et que le foie ne résiste pas à sa neutralisation (en raison de la malnutrition, de troubles digestifs et / ou de maladies du foie), des niveaux toxiques d'ammoniac sont créés dans le sang. Cela peut causer de nombreux problèmes de santé graves, notamment l'encéphalopathie hépatique et le coma.
Des concentrations d'urée trop élevées provoquent également des lésions rénales et des douleurs au dos. Par conséquent, ce n’est pas la quantité qui importe, mais la qualité des protéines consommées dans les aliments. Il est maintenant possible de recevoir des acides aminés irremplaçables et remplaçables sous forme d'additifs alimentaires biologiquement actifs.
Ceci est particulièrement important dans diverses maladies et dans l'application de régimes de réduction. Les végétariens ont besoin de suppléments contenant des acides aminés essentiels pour permettre à l'organisme d'obtenir tout le nécessaire à la synthèse normale des protéines.
Il existe différents types d'additifs contenant des acides aminés. Les acides aminés font partie de certaines multivitamines, mélanges de protéines. Il existe dans le commerce des formules contenant des complexes d'acides aminés ou contenant un ou deux acides aminés. Ils se présentent sous différentes formes: en gélules, en comprimés, en liquides et en poudres.
La plupart des acides aminés existent sous deux formes, la structure chimique de l'un est une image miroir de l'autre. On les appelle formes D et L, par exemple D-cystine et L-cystine.
D signifie dextra (à droite en latin) et L - levo (respectivement à gauche). Ces termes désignent le sens de rotation de l'hélice, qui est la structure chimique d'une molécule donnée. Les protéines animales et végétales sont principalement créées par les acides aminés sous forme de L (à l'exception de la phénylalanine, représentée par les formes D et L).
Les compléments alimentaires contenant des acides aminés L sont considérés comme plus adaptés aux processus biochimiques du corps humain.
Les acides aminés libres ou non liés sont la forme la plus pure. Par conséquent, lors du choix d'un additif contenant des acides aminés, il convient de préférer les produits contenant des acides aminés L-cristallins, normalisés selon la pharmacopée américaine (USP). Ils n'ont pas besoin de digestion et sont directement absorbés dans le sang. Après ingestion sont absorbés très rapidement et, en règle générale, ne provoquent pas de réactions allergiques.
Les acides aminés séparés sont pris à jeun, de préférence le matin ou entre les repas avec une petite quantité de vitamines B6 et C. Si vous prenez un complexe d’acides aminés, y compris tous les essentiels, il est préférable de le faire 30 minutes après ou 30 minutes avant un repas. Il est préférable de prendre et de séparer les acides aminés nécessaires et un complexe d'acides aminés, mais à des moments différents. Séparément, les acides aminés ne doivent pas être pris pendant une longue période, surtout à forte dose. Recommander la réception dans les 2 mois avec une pause de 2 mois.
Alanine
L'alanine contribue à la normalisation du métabolisme du glucose. Une corrélation entre un excès d’alanine et d’infection par le virus Epstein-Barr, ainsi qu’un syndrome de fatigue chronique, a été établie. Une forme d'alanine, la bêta-alanine, fait partie de l'acide pantothénique et du coenzyme A, l'un des catalyseurs les plus importants du corps.
Arginine
L'arginine ralentit la croissance des tumeurs, y compris le cancer, en stimulant le système immunitaire du corps. Il augmente l'activité et augmente la taille du thymus, qui produit les lymphocytes T. À cet égard, l'arginine est utile pour les personnes souffrant d'infection par le VIH et de néoplasmes malins.
Il est également utilisé dans les maladies du foie (cirrhose et dégénérescence graisseuse), il contribue aux processus de détoxification du foie (principalement la neutralisation de l'ammoniac). Le liquide séminal contient de l'arginine, il est donc parfois utilisé dans le traitement complexe de l'infertilité chez l'homme. Une grande quantité d'arginine se trouve également dans le tissu conjonctif et dans la peau. Son utilisation est donc efficace pour diverses blessures. L'arginine est un composant important du métabolisme musculaire. Il aide à maintenir un équilibre optimal en azote dans le corps, car il participe au transport et à l'élimination de l'excès d'azote dans le corps.
L'arginine aide à réduire le poids, car elle entraîne une diminution des réserves de graisse corporelle.
L'arginine est présente dans de nombreuses enzymes et hormones. Il a un effet stimulant sur la production d'insuline par le pancréas en tant que composant de la vasopressine (l'hormone pituitaire) et contribue à la synthèse de l'hormone de croissance. Bien que l’arginine soit synthétisée dans le corps, sa formation peut être réduite chez les nouveau-nés. Les sources d'arginine sont le chocolat, les noix de coco, les produits laitiers, la gélatine, la viande, l'avoine, les arachides, le soja, les noix, la farine blanche, le blé et le germe de blé.
Les personnes atteintes d'infections virales, y compris Herpes simplex, ne doivent pas prendre d'arginine sous forme d'additifs alimentaires et doivent éviter de consommer des aliments riches en arginine. Les femmes enceintes et les mères allaitantes ne devraient pas consommer de suppléments d’arginine. La prise de petites doses d'arginine est recommandée pour les maladies des articulations et du tissu conjonctif, pour la tolérance au glucose altérée, les maladies du foie et les traumatismes. Une longue réception n'est pas recommandée.
Asparagine
L'asparagine est nécessaire au maintien de l'équilibre dans les processus se produisant dans le système nerveux central: elle empêche à la fois une excitation excessive et une inhibition excessive. Il est impliqué dans la synthèse des acides aminés dans le foie.
Puisque cet acide aminé augmente la vitalité, l'additif à base de celui-ci est utilisé contre la fatigue. Il joue également un rôle important dans les processus métaboliques. L'acide aspartique est souvent prescrit pour les maladies du système nerveux. C'est utile pour les athlètes, ainsi que pour les violations du foie. De plus, il stimule le système immunitaire en augmentant la production d'immunoglobulines et d'anticorps.
L'acide aspartique se trouve en grande quantité dans les protéines d'origine végétale dérivées de graines germées et dans les produits carnés.
Carnitine
La carnitine n'est pas à proprement parler un acide aminé, mais sa structure chimique est similaire à celle des acides aminés. Ils sont donc généralement considérés ensemble. La carnitine n’est pas impliquée dans la synthèse des protéines et n’est pas un neurotransmetteur. Sa principale fonction dans le corps est le transport des acides gras à longue chaîne, au cours du processus d’oxydation, qui libère de l’énergie. C'est l'une des principales sources d'énergie pour le tissu musculaire. Ainsi, la carnitine augmente la transformation de la graisse en énergie et empêche la formation de graisse dans le corps, en particulier dans le cœur, le foie et les muscles squelettiques.
La carnitine réduit le risque de complications du diabète sucré associé à une altération du métabolisme des graisses, ralentit la dégénérescence graisseuse du foie en cas d’alcoolisme chronique et diminue le risque de maladie cardiaque. Il a la capacité de réduire le niveau de triglycérides dans le sang, favorise la perte de poids et augmente la force musculaire chez les patients atteints de maladies neuromusculaires et renforce l'effet antioxydant des vitamines C et E.
On pense que certaines variantes de la dystrophie musculaire sont associées à une carence en carnitine. Avec de telles maladies, les gens devraient recevoir une quantité de cette substance supérieure à celle requise par les normes.
Il peut être synthétisé dans le corps en présence de fer, de thiamine, de pyridoxine et des acides aminés lysine et méthionine. La synthèse de carnitine est également effectuée en présence d'une quantité suffisante de vitamine C. Une quantité insuffisante de l'un de ces nutriments dans l'organisme entraîne une carence en carnitine. La carnitine est ingérée avec des aliments, principalement de la viande et d'autres produits d'origine animale.
La plupart des cas de carence en carnitine sont associés à un défaut génétiquement déterminé dans le processus de synthèse. Les manifestations possibles de la carence en carnitine comprennent les troubles de la conscience, des douleurs au coeur, une faiblesse musculaire, l'obésité.
En raison de la masse musculaire plus importante, les hommes ont besoin de plus de carnitine que les femmes. Les végétariens sont plus susceptibles d’avoir une carence en ce nutriment que les non-végétariens, du fait que la carnitine ne se trouve pas dans les protéines d’origine végétale.
De plus, la méthionine et la lysine (les acides aminés nécessaires à la synthèse de la carnitine) ne se trouvent pas non plus dans les produits végétaux en quantité suffisante.
Les végétariens doivent prendre des suppléments nutritionnels ou manger des aliments enrichis en lysine, tels que des flocons de maïs, pour obtenir la quantité requise de carnitine.
La carnitine est présentée dans des compléments alimentaires sous différentes formes: D, L-carnitine, D-carnitine, L-carnitine, acétyl-L-carnitine.
Il est préférable de prendre de la L-carnitine.
Citrulline
La citrulline est principalement dans le foie. Il augmente l'apport énergétique, stimule le système immunitaire, en cours de métabolisme, se transforme en L-arginine. Il neutralise les cellules hépatiques nuisibles à l'ammoniac.
Cystéine et Cystine
Ces deux acides aminés sont étroitement liés, chaque molécule de cystine est constituée de deux molécules de cystéine liées entre elles. La cystéine est très instable et se transforme facilement en L-cystine. Ainsi, un acide aminé passe facilement dans un autre si nécessaire.
Les deux acides aminés contiennent du soufre et jouent un rôle important dans la formation des tissus cutanés et jouent un rôle important dans les processus de détoxification. La cystéine fait partie de la kératine alpha - la principale protéine des ongles, de la peau et des cheveux. Il favorise la formation de collagène et améliore l'élasticité et la texture de la peau. La cystéine fait partie d'autres protéines de l'organisme, y compris de certaines enzymes digestives.
La cystéine aide à neutraliser certaines substances toxiques et protège le corps contre les effets nocifs des radiations. C'est l'un des antioxydants les plus puissants, tandis que son effet antioxydant est renforcé lorsqu'il est pris avec de la vitamine C et du sélénium.
La cystéine est un précurseur du glutathion, une substance qui protège les cellules du foie et du cerveau des dommages causés par l’alcool, de certains médicaments et de certaines substances toxiques contenues dans la fumée de cigarette. La cystéine se dissout mieux que la cystine et est utilisée plus rapidement dans le corps. Elle est donc souvent utilisée dans le traitement complexe de diverses maladies. Cet acide aminé est formé dans le corps à partir de L-méthionine, avec la présence obligatoire de vitamine B6.
La supplémentation en cystéine est nécessaire pour la polyarthrite rhumatoïde, les maladies artérielles et le cancer. Il accélère la récupération après les opérations, brûle, lie les métaux lourds et le fer soluble. Cet acide aminé accélère également la combustion des graisses et la formation du tissu musculaire.
La L-cystéine a la capacité de détruire le mucus dans les voies respiratoires, grâce à laquelle elle est souvent utilisée pour la bronchite et l'emphysème. Il accélère les processus de récupération des maladies des organes respiratoires et joue un rôle important dans l'activation des leucocytes et des lymphocytes.
Étant donné que cette substance augmente la quantité de glutathion dans les poumons, les reins, le foie et la moelle osseuse, elle ralentit le processus de vieillissement, par exemple en réduisant le nombre de taches pigmentaires liées à l’âge. La N-acétylcystéine augmente plus efficacement le taux de glutathion dans le corps que la cystine ou même le glutathion lui-même.
Les personnes diabétiques doivent faire preuve de prudence lors de la prise de suppléments de cystéine, car elles ont la capacité d'inactiver l'insuline. Dans la cystinurie, maladie génétique rare entraînant la formation de calculs cystidiques, il est impossible de prendre de la cystéine.
Diméthylglycine
La diméthylglycine est un dérivé de la glycine, l’acide aminé le plus simple. Il fait partie intégrante de nombreuses substances importantes, telles que les acides aminés méthionine et choline, certaines hormones, les neurotransmetteurs et l'ADN.
La diméthylglycine se trouve en petites quantités dans les produits carnés, les graines et les céréales. Bien qu'aucun symptôme ne soit associé à une carence en diméthylglycine, la prise de compléments alimentaires à base de diméthylglycine a de nombreux effets positifs, notamment une amélioration de l'énergie et de l'activité mentale.
La diméthylglycine stimule également le système immunitaire, réduit le cholestérol et les triglycérides dans le sang, aide à normaliser la pression artérielle et le taux de glucose et à normaliser le fonctionnement de nombreux organes. Il est également utilisé dans les crises d'épilepsie.
Acide gamma aminobutyrique
L'acide gamma-aminobutyrique (GABA) joue dans l'organisme la fonction d'un neurotransmetteur du système nerveux central et est indispensable au métabolisme du cerveau. Il est formé d'un autre acide aminé - la glutamine. Il réduit l'activité des neurones et empêche la surexcitation des cellules nerveuses.
L'acide gamma-aminobutyrique soulage l'excitation et a un effet calmant. Il peut également être pris comme tranquillisant, mais sans risque de dépendance. Cet acide aminé est utilisé dans le traitement complexe de l'épilepsie et de l'hypertension artérielle. Comme il a un effet relaxant, il est utilisé dans le traitement des troubles des fonctions sexuelles. En outre, le GABA est prescrit pour le trouble déficitaire de l'attention. Un excès d'acide gamma-aminobutyrique peut toutefois augmenter l'anxiété, provoquer un essoufflement et un tremblement des extrémités.
Acide glutamique
L'acide glutamique est un neurotransmetteur qui transmet des impulsions dans le système nerveux central. Cet acide aminé joue un rôle important dans le métabolisme des glucides et favorise la pénétration du calcium à travers la barrière hémato-encéphalique.
Cet acide aminé peut être utilisé par les cellules du cerveau comme source d’énergie. Il neutralise également l'ammoniac en éliminant les atomes d'azote lors de la formation d'un autre acide aminé, la glutamine. Ce processus est le seul moyen de neutraliser l'ammoniac dans le cerveau.
L'acide glutamique est utilisé dans la correction des troubles du comportement chez les enfants, ainsi que dans le traitement de l'épilepsie, de la dystrophie musculaire, des ulcères, des états hypoglycémiques, des complications de l'insulinothérapie du diabète et des troubles du développement mental.
Glutamine
La glutamine est un acide aminé qui se trouve le plus souvent dans le muscle sous sa forme libre. Il pénètre très facilement à travers la barrière hémato-encéphalique et dans les cellules du cerveau pénètre dans l'acide glutamique et retour, en plus d'augmenter la quantité d'acide gamma-aminobutyrique nécessaire au maintien du fonctionnement normal du cerveau.
Cet acide aminé maintient également un équilibre acide-base normal dans le corps et un état sain du tractus gastro-intestinal, nécessaire à la synthèse de l'ADN et de l'ARN.
La glutamine est un participant actif du métabolisme de l'azote. Sa molécule contient deux atomes d'azote et est formée à partir d'acide glutamique par addition d'un atome d'azote. Ainsi, la synthèse de la glutamine aide à éliminer l'excès d'ammoniac des tissus, principalement du cerveau, et à transporter l'azote à l'intérieur du corps.
La glutamine se trouve en grande quantité dans les muscles et est utilisée pour synthétiser les protéines des cellules du muscle squelettique. Par conséquent, les bodybuilders et divers types de régimes utilisent des suppléments alimentaires contenant de la glutamine pour prévenir la perte musculaire au cours de maladies telles que les néoplasmes malins et le sida, après une chirurgie et pendant un repos prolongé au lit.
De plus, la glutamine est également utilisée dans le traitement de l'arthrite, des maladies auto-immunes, de la fibrose, des maladies du tractus gastro-intestinal, des ulcères peptiques, des maladies du tissu conjonctif.
Cet acide aminé améliore l'activité cérébrale et est donc utilisé pour l'épilepsie, le syndrome de fatigue chronique, l'impuissance, la schizophrénie et la démence sénile. La L-glutamine réduit le besoin pathologique d'alcool et est donc utilisée dans le traitement de l'alcoolisme chronique.
La glutamine se trouve dans de nombreux produits d’origine végétale et animale, mais elle est facilement détruite lorsqu’elle est chauffée. Les épinards et le persil sont de bonnes sources de glutamine, mais à condition qu'ils soient consommés crus.
Les compléments alimentaires contenant de la glutamine doivent être stockés uniquement dans un endroit sec, sinon la glutamine se transforme en ammoniac et en acide pyroglutamique. Ne prenez pas de glutamine dans la cirrhose du foie, les maladies du rein ou le syndrome de Reye.
Glutathion
Le glutathion, comme la carnitine, n’est pas un acide aminé. Selon sa structure chimique, il s’agit d’un tripeptide obtenu dans le corps à partir de cystéine, d’acide glutamique et de glycine.
Le glutathion est un antioxydant. La plupart du glutathion se trouve dans le foie (une partie est libérée directement dans le sang), ainsi que dans les poumons et le tractus gastro-intestinal.
Il est nécessaire au métabolisme des glucides et ralentit également le vieillissement en raison de son effet sur le métabolisme des lipides et prévient l'apparition de l'athérosclérose. La carence en glutathion affecte principalement le système nerveux, provoquant une altération de la coordination, des processus de pensée, des tremblements
La quantité de glutathion dans le corps diminue avec l'âge. À cet égard, les personnes âgées devraient le recevoir en plus. Cependant, il est préférable d’utiliser des additifs alimentaires contenant de la cystéine, de l’acide glutamique et de la glycine, c’est-à-dire des substances synthétisant le glutathion. Le plus efficace est la réception de la N-acétylcystéine.
Glycine
La glycine ralentit la dégénérescence des tissus musculaires, car elle est une source de créatine - une substance contenue dans les tissus musculaires et utilisée dans la synthèse de l'ADN et de l'ARN. La glycine est nécessaire à la synthèse des acides nucléiques, des acides biliaires et des acides aminés essentiels dans le corps.
Il fait partie de nombreux médicaments antiacides utilisés dans les maladies de l'estomac, il est utile pour réparer les tissus endommagés, car il se trouve en grande quantité dans la peau et le tissu conjonctif.
Cet acide aminé est essentiel au fonctionnement normal du système nerveux central et au maintien d'un bon état de la prostate. Il agit comme un neurotransmetteur inhibiteur et peut ainsi prévenir les crises d'épilepsie.
La glycine est utilisée dans le traitement de la psychose maniaco-dépressive, elle peut également être efficace dans l'hyperactivité. L'excès de glycine dans le corps provoque une sensation de fatigue, mais une quantité suffisante fournit de l'énergie au corps. Si nécessaire, la glycine dans le corps peut se transformer en sérine.
Histidine
L'histidine est un acide aminé essentiel qui favorise la croissance et la réparation des tissus. Il fait partie des gaines de myéline qui protègent les cellules nerveuses. Il est également nécessaire à la formation de globules rouges et blancs. Histidine protège le corps des effets nocifs des rayonnements, favorise l'élimination des métaux lourds et aide à lutter contre le sida.
Une teneur trop élevée en histidine peut entraîner du stress, voire des troubles mentaux (éveil et psychose).
Un contenu inadéquat d'histidine dans le corps aggrave la situation dans la polyarthrite rhumatoïde et dans la surdité associée à des lésions du nerf auditif. La méthionine aide à réduire le niveau d'histidine dans le corps.
L'histamine, un composant très important de nombreuses réactions immunologiques, est synthétisée à partir d'histidine. Il contribue également à l'excitation sexuelle. À cet égard, l'utilisation simultanée de suppléments alimentaires contenant de l'histidine, de la niacine et de la pyridoxine (nécessaire à la synthèse de l'histamine) peut être efficace dans les troubles sexuels.
Puisque l'histamine stimule la sécrétion du suc gastrique, l'utilisation d'histidine aide à traiter les troubles digestifs associés à une faible acidité du suc gastrique.
Les personnes souffrant de psychose maniaco-dépressive ne doivent pas prendre d'histidine, sauf lorsque la carence en cet acide aminé est bien établie. L'histidine se trouve dans le riz, le blé et le seigle.
Isoleucine
L'isoleucine est l'un des acides aminés BCAA et les acides aminés essentiels nécessaires à la synthèse de l'hémoglobine. Il stabilise et régule également la glycémie et les processus d'approvisionnement en énergie.Le métabolisme de l'isoleucine se produit dans les tissus musculaires.
L'apport articulaire avec isoleucine et valine (BCAA) augmente l'endurance et favorise la restauration des tissus musculaires, ce qui est particulièrement important pour les athlètes.
L'isoleucine est nécessaire pour de nombreuses maladies mentales. Une carence en cet acide aminé conduit à des symptômes similaires à l'hypoglycémie.
Les sources alimentaires d’isoleucine comprennent les amandes, les noix de cajou, le poulet, les pois chiches, les œufs, le poisson, les lentilles, le foie, la viande, le seigle, la plupart des graines et les protéines de soja.
Il existe des additifs alimentaires biologiquement actifs contenant de l'isoleucine. Il est nécessaire d’observer le bon équilibre entre l’isoleucine et deux autres acides aminés de BCAA ramifiés - la leucine et la valine.
Leucine
La leucine est un acide aminé essentiel, ainsi que l'isoleucine et la valine, apparentés aux trois acides aminés de BCAA ramifiés. Ensemble, ils protègent les tissus musculaires et sont des sources d’énergie, tout en contribuant à la restauration des os, de la peau et des muscles; leur utilisation est donc souvent recommandée pendant la période de récupération après une blessure ou une opération.
La leucine abaisse également légèrement le taux de sucre dans le sang et stimule la libération d'hormone de croissance. Les sources alimentaires de leucine comprennent le riz brun, les haricots, la viande, les noix, la farine de soja et de blé.
Les compléments alimentaires contenant de la leucine sont utilisés en association avec la valine et l'isoleucine. Ils doivent être pris avec prudence afin de ne pas provoquer d'hypoglycémie. L'excès de leucine peut augmenter la quantité d'ammoniac dans le corps.
Lysine
La lysine - un acide aminé essentiel qui fait partie de presque toutes les protéines. Il est nécessaire pour la formation normale des os et la croissance des enfants, favorise l'absorption du calcium et le maintien du métabolisme normal de l'azote chez l'adulte.
Cet acide aminé est impliqué dans la synthèse des anticorps, des hormones, des enzymes, la formation de collagène et la réparation des tissus. La lysine est utilisée pendant la période de récupération après une chirurgie et des blessures sportives. Il réduit également les triglycérides sériques.
La lysine a un effet antiviral, en particulier contre les virus qui causent l’herpès et les infections respiratoires aiguës. La prise de suppléments contenant de la lysine en association avec de la vitamine C et des bioflavonoïdes est recommandée pour les maladies virales.
Une carence en cet acide aminé essentiel peut entraîner une anémie, des saignements du globe oculaire, des troubles enzymatiques, de l'irritabilité, de la fatigue et de la faiblesse, un manque d'appétit, un retard de croissance et une perte de poids, ainsi que des troubles du système reproducteur.
Les sources alimentaires de lysine sont le fromage, les œufs, le poisson, le lait, les pommes de terre, la viande rouge, le soja et les produits à base de levure.
La méthionine
La méthionine est un acide aminé essentiel qui contribue à la transformation des graisses en empêchant leur déposition dans le foie et sur les parois des artères. La synthèse de la taurine et de la cystéine dépend de la quantité de méthionine présente dans l'organisme. Cet acide aminé favorise la digestion, fournit des processus de détoxification (principalement la neutralisation des métaux toxiques), réduit la faiblesse musculaire, protège contre les radiations, est utile pour l'ostéoporose et les allergies chimiques.
Cet acide aminé est utilisé dans le traitement de la polyarthrite rhumatoïde et de la toxicose de grossesse. La méthionine a un effet antioxydant prononcé, car c'est une bonne source de soufre, qui inactive les radicaux libres. Il est utilisé dans le syndrome de Gilbert, une fonction hépatique anormale. La méthionine est également nécessaire pour la synthèse des acides nucléiques, du collagène et de nombreuses autres protéines. Il est utile pour les femmes qui reçoivent des contraceptifs hormonaux oraux. La méthionine abaisse le taux d'histamine dans le corps, ce qui peut être utile dans la schizophrénie lorsque la quantité d'histamine augmente.
La méthionine dans le corps va dans la cystéine, qui est un précurseur du glutathion. Ceci est très important en cas d'intoxication, lorsqu'une grande quantité de glutathion est nécessaire pour neutraliser les toxines et protéger le foie.
Sources alimentaires de méthionine: légumineuses, œufs, ail, lentilles, viande, oignons, soja, graines et yogourt.
Ornithine
L'ornithine aide à libérer l'hormone de croissance, qui aide à brûler les graisses dans le corps. Cet effet est renforcé par l'utilisation d'ornithine en association avec l'arginine et la carnitine. L'ornithine est également essentielle au système immunitaire et à la fonction hépatique, elle participe aux processus de détoxification et à la restauration des cellules hépatiques.
L'ornithine dans le corps est synthétisée à partir d'arginine et sert à son tour de précurseur à la citrulline, à la proline et à l'acide glutamique. De fortes concentrations d'ornithine se trouvent dans la peau et le tissu conjonctif. Cet acide aminé aide donc à restaurer les tissus endommagés.
Ne donnez pas de compléments alimentaires biologiquement actifs contenant de l'ornithine aux enfants, aux mères enceintes ou allaitantes et aux personnes ayant des antécédents de schizophrénie.
Phénylalanine
La phénylalanine est un acide aminé essentiel. Dans le corps, il peut se transformer en un autre acide aminé - la tyrosine, qui est utilisée dans la synthèse de deux neurotransmetteurs principaux: la dopamine et la noradrénaline. Par conséquent, cet acide aminé affecte l'humeur, réduit la douleur, améliore la mémoire et la capacité d'apprentissage, supprime l'appétit. Il est utilisé dans le traitement de l’arthrite, de la dépression, des douleurs pendant les règles, de la migraine, de l’obésité, de la maladie de Parkinson et de la schizophrénie.
La phénylalanine se trouve sous trois formes: la L-phénylalanine (la forme naturelle et fait partie de la majorité des protéines du corps humain), la D-phénylalanine (une forme de miroir synthétique, a un effet analgésique), la DL-phénylalanine (combine les propriétés utiles des deux formes précédentes, elle est habituellement utilisée). utilisé dans le syndrome prémenstruel.
Les suppléments alimentaires contenant de la phénylalanine ne donnent pas aux femmes enceintes, aux personnes souffrant de crises d'anxiété, de diabète, d'hypertension artérielle, de phénylcétonurie, de mélanome pigmentaire.
Proline
Proline améliore l'état de la peau en augmentant la production de collagène et en réduisant sa perte avec l'âge. Aide à restaurer les surfaces cartilagineuses des articulations, renforce les ligaments et le muscle cardiaque. Pour renforcer le tissu conjonctif, il est préférable d’utiliser la proline en association avec la vitamine C.
La proline pénètre dans le corps principalement à partir de produits carnés.
Sérine
La sérine est nécessaire au métabolisme normal des graisses et des acides gras, à la croissance du tissu musculaire et au maintien d'un système immunitaire normal.
La sérine est synthétisée dans le corps à partir de glycine. En tant qu'agent hydratant, il fait partie de nombreux produits cosmétiques et préparations dermatologiques.
Taurine
La taurine est fortement concentrée dans le muscle cardiaque, les globules blancs, les muscles squelettiques et le système nerveux central. Il participe à la synthèse de nombreux autres acides aminés et fait également partie du principal composant de la bile, nécessaire à la digestion des graisses, à l'absorption des vitamines liposolubles et au maintien de taux de cholestérol normaux dans le sang.
Par conséquent, la taurine est utile dans l'athérosclérose, l'œdème, les maladies cardiaques, l'hypertension artérielle et l'hypoglycémie. La taurine est nécessaire au métabolisme normal du sodium, du potassium, du calcium et du magnésium. Il empêche l’excrétion du potassium dans le muscle cardiaque et contribue donc à la prévention de certains troubles du rythme cardiaque. La taurine a un effet protecteur sur le cerveau, en particulier pendant la déshydratation. Il est utilisé dans le traitement de l'anxiété et de l'excitation sexuelle, de l'épilepsie, de l'hyperactivité, des convulsions.
Les compléments alimentaires biologiquement actifs à base de taurine donnent aux enfants atteints du syndrome de Down et de la dystrophie musculaire. Dans certaines cliniques, cet acide aminé est inclus dans le traitement complexe du cancer du sein. L'excrétion excessive de taurine par l'organisme se produit dans divers états et troubles métaboliques.
Les arythmies, les troubles de la formation des plaquettes, la candidose, le stress physique ou émotionnel, les maladies intestinales, la carence en zinc et l’abus d’alcool entraînent une carence en taurine dans le corps. L’abus d’alcool perturbe également la capacité du corps à absorber la taurine.
Avec le diabète, les besoins corporels en taurine augmentent, et inversement, l'utilisation de suppléments alimentaires contenant de la taurine et de la cystine réduit le besoin en insuline. La taurine se trouve dans les œufs, le poisson, la viande, le lait, mais pas dans les protéines végétales.
Il est synthétisé dans le foie à partir de la cystéine et de la méthionine dans d'autres organes et tissus du corps, à condition qu'il y ait une quantité suffisante de vitamine B6. En cas de troubles génétiques ou métaboliques perturbant la synthèse de la taurine, une supplémentation en cet acide aminé est nécessaire.
Thréonine
La thréonine est un acide aminé essentiel qui contribue au maintien du métabolisme normal des protéines dans l'organisme. Il est important pour la synthèse du collagène et de l'élastine, aide le foie et participe au métabolisme des graisses en association avec l'acide aspartique et la méthionine.
La thréonine se trouve dans le cœur, le système nerveux central, les muscles squelettiques et inhibe les graisses déposées dans le foie. Cet acide aminé stimule le système immunitaire, car il favorise la production d'anticorps. La thréonine est très petite dans les grains, donc les végétariens sont plus susceptibles d'avoir une carence en cet acide aminé.
Tryptophane
Le tryptophane est un acide aminé essentiel nécessaire à la production de niacine. Il est utilisé pour synthétiser la sérotonine dans le cerveau, l'un des neurotransmetteurs les plus importants. Le tryptophane est utilisé pour traiter l'insomnie, la dépression et stabiliser l'humeur.
Il aide à traiter le syndrome d'hyperactivité chez les enfants, est utilisé pour les maladies cardiaques, pour contrôler le poids, réduire l'appétit et pour augmenter la libération de l'hormone de croissance. Aide aux crises de migraine, aide à réduire les effets nocifs de la nicotine. Une carence en tryptophane et en magnésium peut augmenter les spasmes des artères coronaires.
Les sources de nourriture les plus riches en tryptophane comprennent le riz brun, le fromage de pays, la viande, les cacahuètes et les protéines de soja.
Tyrosine
La tyrosine est le précurseur des neurotransmetteurs noradrénaline et dopamine. Cet acide aminé est impliqué dans la régulation de l'humeur; Le manque de tyrosine entraîne un manque de norépinéphrine, ce qui conduit à la dépression. La tyrosine supprime l'appétit, aide à réduire les dépôts graisseux, favorise la production de mélatonine et améliore les fonctions des glandes surrénales, de la thyroïde et de l'hypophyse.
La tyrosine est également impliquée dans l'échange de phénylalanine. Les hormones thyroïdiennes se forment lorsque des atomes d'iode sont liés à la tyrosine. Il n’est donc pas surprenant que de faibles taux plasmatiques de tyrosine soient associés à une hypothyroïdie.
Les symptômes de la carence en tyrosine sont également une pression artérielle basse, une température corporelle basse et un syndrome des jambes sans repos.
Les compléments alimentaires biologiquement actifs avec de la tyrosine sont utilisés pour soulager le stress, ils sont censés aider à traiter le syndrome de fatigue chronique et la narcolepsie. Ils sont utilisés pour soulager l'anxiété, la dépression, les allergies et les maux de tête, ainsi que pour se déshabituer aux drogues. La tyrosine peut être utile dans la maladie de Parkinson. Les sources naturelles de tyrosine sont les amandes, les avocats, les bananes, les produits laitiers, les graines de citrouille et le sésame.
La tyrosine peut être synthétisée à partir de phénylalanine dans le corps humain. Les compléments alimentaires à la phénylalanine doivent être pris au coucher ou avec des aliments contenant de grandes quantités de glucides.
Pendant le traitement par les inhibiteurs de la monoamine oxydase (généralement prescrits pour la dépression), les produits contenant de la tyrosine doivent être presque complètement abandonnés et le supplément de tyrosine ne doit pas être pris, ceci pouvant entraîner une augmentation soudaine et brutale de la pression artérielle.
Valin
La valine est un acide aminé essentiel qui a un effet stimulant, l'un des acides aminés de BCAA, de sorte qu'elle peut être utilisée par les muscles comme source d'énergie. La valine est nécessaire au métabolisme musculaire, à la réparation des tissus endommagés et au maintien du métabolisme normal de l'azote dans le corps.
La valine est souvent utilisée pour corriger les carences prononcées en acides aminés résultant d'une toxicomanie. Son niveau excessivement élevé dans le corps peut entraîner des symptômes tels que des paresthésies (chair de poule sur la peau), voire des hallucinations.
La valine est présente dans les aliments suivants: céréales, viande, champignons, produits laitiers, arachides, protéines de soja.
L'apport en valine sous forme de compléments alimentaires doit être équilibré avec l'apport en autres acides aminés de BCAA ramifiés - L-leucine et L-isoleucine.
http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.htmlClassification Amino
I. Physico-chimique - basée sur les différences dans les propriétés physicochimiques des acides aminés.
1) Acides aminés hydrophobes (non polaires). Les composants des radicaux contiennent généralement des groupes hydrocarbonés et des cycles aromatiques. Les acides aminés hydrophobes comprennent ala, val, leu, limon, fen, trois, mét.
2) Acides aminés hydrophiles (polaires) non chargés. Les radicaux de tels acides aminés contiennent des groupes polaires (-OH, -SH, -NH2). Ces groupes interagissent avec les molécules d'eau dipolaires qui les orientent. Les polaires non chargées comprennent notamment: gly, ser, thr, thyr, cis, gln, asn.
3) Acides aminés chargés négativement polaires. Ceux-ci incluent l'acide aspartique et l'acide glutamique. Dans un environnement neutre, asp et glu acquièrent une charge négative.
4) Acides aminés chargés positivement polaires: arginine, lysine et histidine. Avoir un groupe amino supplémentaire (ou un cycle imidazole, comme l'histidine) dans le radical. Dans un environnement neutre, lys, arg et gais acquièrent une charge positive.
Ii. Classification biologique.
1) Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés dans le corps humain et doivent nécessairement provenir de la nourriture (arbre, limon, lei, lys, méth, 3, séchoir à cheveux) et 2 autres acides aminés sont partiellement indispensables (arg, gis).
2) Les acides aminés remplaçables peuvent être synthétisés dans le corps humain (acide glutamique, glutamine, proline, alanine, acide aspartique, asparagine, tyrosine, cystéine, sérine et glycine).
La structure des acides aminés. Tous les acides aminés sont des acides α-aminés. Le groupe amino de la partie commune de tous les acides aminés est attaché à l'atome de carbone α. Les acides aminés contiennent un groupe carboxyle -COOH et un groupe amino -NH2. Dans la protéine, les groupes ionogènes de la partie commune des acides aminés sont impliqués dans la formation d'une liaison peptidique et toutes les propriétés de la protéine sont uniquement déterminées par les propriétés des radicaux acides aminés. Composés amphotères d'aminoacides. Un point isoélectrique d'un acide aminé est la valeur du pH à laquelle la proportion maximale de molécules d'acide aminé a une charge nulle.
Propriétés physico-chimiques des protéines.
Isolement et purification: séparation électrophorétique, filtration sur gel, etc. Masse moléculaire de protéines, amphotéricité, solubilité (hydratation, relargage). Dénaturation des protéines, sa réversibilité.
Poids moléculaire. Les protéines sont des polymères organiques à haut poids moléculaire contenant de l'azote, construits à partir d'acides aminés. La masse moléculaire des protéines dépend de la quantité d’acides aminés dans chaque sous-unité.
Propriétés du tampon. Les protéines sont des polyélectrolytes amphotères, c'est-à-dire Ils combinent des propriétés acides et basiques. En fonction de cela, les protéines peuvent être acides et basiques.
Facteurs de stabilisation des protéines en solution. HYDRATE SHELL est une couche de molécules d’eau, clairement orientées à la surface de la molécule de protéine. La surface de la plupart des molécules de protéines est chargée négativement, et les pôles des molécules d'eau sont attirés par ses pôles chargés positivement.
Facteurs réduisant la solubilité des protéines. La valeur de pH à laquelle la protéine devient électriquement neutre s'appelle le point isoélectrique (IEP) de la protéine. Pour les principales protéines, l'IEP est en milieu alcalin, pour acide - en milieu acide. La dénaturation est une violation séquentielle des structures protéiques quaternaires, tertiaires et secondaires, accompagnée d'une perte de propriétés biologiques. La protéine dénaturée précipite. Il est possible de précipiter une protéine en modifiant le pH du milieu (IEP), soit en le relarguant, soit en agissant sur un facteur de dénaturation. Facteurs physiques: 1. Températures élevées.
Une partie des protéines subit déjà une dénaturation entre 40 et 50. 2. Rayonnement ultraviolet 3. Rayons X et rayonnements radioactifs 4. Ultrasons 5. Action mécanique (par exemple, les vibrations). Facteurs chimiques: 1. Acides et bases concentrés. 2. Sels de métaux lourds (par exemple, CuSO4). 3. Solvants organiques (alcool éthylique, acétone) 4. Sels neutres de métaux alcalins et alcalino-terreux (NaCl, (NH4) 2SO4)
Organisation structurelle des molécules de protéines.
Structure primaire, secondaire, tertiaire. Les relations impliquées dans la stabilisation des structures. La dépendance des propriétés biologiques des protéines sur la structure secondaire et tertiaire. Structure protéique quaternaire. La dépendance de l'activité biologique des protéines sur la structure quaternaire (modification de la conformation des protomères).
Il existe quatre niveaux d'organisation spatiale de la protéine: la structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire des molécules protéiques. La structure primaire de la protéine est la séquence d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique (PPC). La liaison peptidique est formée uniquement par le groupe alpha-amino et le groupe alpha-carboxyle d'acides aminés. La structure secondaire est l'organisation spatiale du noyau d'une chaîne polypeptidique sous la forme d'une structure en forme d'hélice α ou pliée en β. Dans l'hélice a pendant 10 tours, il y a 36 résidus d'acides aminés. L'hélice α est fixée à l'aide de liaisons hydrogène entre les groupes NH d'une bobine de l'hélice et les groupes C = O de la bobine voisine.
La structure pliée en β est également retenue par des liaisons hydrogène entre les groupes C = O et NH. Structure tertiaire - arrangement mutuel spécial dans l’espace constitué de sections en forme de spirale et pliées de la chaîne polypeptidique. Les liaisons disulfure fortes et tous les types de liaisons faibles (interactions ioniques, hydrogène, hydrophobes, de van der Waals) sont impliqués dans la formation de la structure tertiaire. Structure quaternaire - organisation tridimensionnelle dans l’espace de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chaque chaîne est appelée une sous-unité (ou protomère). Par conséquent, les protéines à structure quaternaire sont appelées protéines oligomères.
4. Protéines simples et complexes, leur classification.
La nature des liaisons des groupes prosthétiques avec la protéine. Fonctions biologiques des protéines. Capacité d'interactions spécifiques avec le ligand.
Les protéines simples sont construites à partir de résidus d'acides aminés et, lorsqu'elles sont hydrolysées, ne se décomposent respectivement qu'en acides aminés libres. Les protéines complexes sont des protéines à deux composants constituées d'une protéine simple et d'un composant non protéique, appelé groupe prothétique. Lors de l'hydrolyse de protéines complexes, en plus des acides aminés libres, la partie non protéique ou ses produits de décomposition sont libérés. Les protéines simples, à leur tour, sont divisées sur la base de critères choisis de manière conventionnelle en un certain nombre de sous-groupes: protamines, histones, albumine, globulines, prolamines, glutélines, etc.
Classification des protéines complexes:
- phosphoprotéines (contiennent de l'acide phosphorique), chromoprotéines (les pigments en font partie),
- nucléoprotéines (contiennent des acides nucléiques), glycoprotéines (contiennent des glucides),
- lipoprotéines (contiennent des lipides) et métalloprotéines (contiennent des métaux).
Le centre actif de la molécule de protéine. Lorsque les protéines fonctionnent, leur liaison aux ligands - des substances de bas poids moléculaire peuvent se produire. Le ligand rejoint un site spécifique dans une molécule de protéine - le centre actif. Le centre actif est formé aux niveaux tertiaire et quaternaire de l'organisation de la molécule protéique et est formé par l'attraction des radicaux latéraux de certains acides aminés (des liaisons hydrogène se forment entre des groupes -OH, des liaisons hydrogène aromatiques sont liées par des interactions hydrophobes, des liaisons ioniques -COOH et -NH2 -).
Protéines contenant des glucides: glycoprotéines, protéoglycanes.
Les glucides principaux du corps humain: les monosaccharides, les disaccharides, le glycogène, les hétéropolysaccharides, leur structure et leur fonction.
Protéines contenant des glucides (glycoprotéines et protéoglycanes). groupe prosthétique de glycoprotéines peut être représenté par des monosaccharides (glucose, le galactose, le mannose, le fructose, le 6-dezoksigalaktozoy) des amines et des dérivés acétylés de sucres aminés (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. molécules d'hydrate de carbone de pieu de glycoprotéines avoir jusqu'à 35%. Les glycoprotéines protéines principalement globulaires. Le composant glucidique Les protéoglycanes peuvent être représentés par plusieurs chaînes d'hétéropolysaccharides.
Fonctions biologiques des glycoprotéines:
1. transport (protéines sanguines globulines transportant des ions fer, cuivre, hormones stéroïdes);
2. protecteur: le fibrinogène effectue la coagulation du sang; b. les immunoglobulines fournissent une protection immunitaire;
3. récepteur (les récepteurs situés à la surface de la membrane cellulaire fournissent une interaction spécifique).
4. enzymatique (cholinestérase, ribonucléase);
5. hormonal (hormones de l'hypophyse antérieure - gonadotrophine, thyrotrophine).
Les fonctions biologiques des protéoglycanes: acides hyaluronique et chondroïtine sulfurique, sulfate de kératine, remplissent des fonctions structurelles, de liaison et de surface.
Lipoprotéines des tissus humains. Classification des lipides.
Représentants primaires: triacylglycérol, phospholipides, glycolipides, cholestérides. Leur structure et leurs fonctions. Acides gras essentiels et leurs dérivés. Composition, structure et fonction des lipoprotéines sanguines.
Nucléoprotéines.
Caractéristiques de la partie protéique. Histoire de la découverte et de l'étude des acides nucléiques. Structure et fonction des acides nucléiques. Structure primaire et secondaire de l'ADN et de l'ARN. Types d'ARN. La structure des chromosomes.
Les nucléoprotéines sont des protéines complexes contenant une protéine (protamine ou histone). La partie non protéique est représentée par les acides nucléiques (AC): acide désoxyribonucléique (ADN) et acide ribonucléique (ARN). Les protamines et les histones sont des protéines aux propriétés basiques prononcées, car ils contiennent plus de 30% d'arg et de liz.
Les acides nucléiques (NK) sont de longues chaînes polymères constituées de plusieurs milliers d'unités monomères reliées par des liaisons 3 ', 5`-phosphodite-éther. Le monomère de NK est un mononucléotide qui consiste en une base azotée, un pentose et un résidu d'acide phosphorique. Les bases azotées sont la purine (A et G) et la pyrimidine (C, U, T). Le-D-ribose ou le β –D-désoxyribose agit comme un pentose. La base azotée est reliée au pentose par la liaison N-glycosidique. Le pentose et le phosphate sont liés ensemble par une liaison ester entre le groupe -OH situé au niveau de l’atome C5 ’du pentose et du phosphate.
Types d'acides nucléiques:
1. L'ADN contient A, G, T et C, du désoxyribose et de l'acide phosphorique. L'ADN est situé dans le noyau de la cellule et forme la base de la protéine complexe de la chromatine.
2. L'ARN contient A, G, Y et C, du ribose et de l'acide phosphorique.
Il existe 3 types d'ARN:
a) m-ARN (informationnel ou matrice) - une copie du segment d'ADN, contient des informations sur la structure de la protéine;
b) l'ARNr forme le squelette du ribosome dans le cytoplasme, joue un rôle important dans l'assemblage de la protéine sur le ribosome pendant le processus de traduction;
c) L'ARN-t est impliqué dans l'activation et le transport de l'AK vers le ribosome, localisé dans le cytoplasme. Les CN ont des structures primaires, secondaires et tertiaires.
La structure primaire de NK est la même pour tous les types - une chaîne polynucléotidique linéaire dans laquelle les mononucléotides sont liés par des liaisons 3 ', 5'-phosphodiester. Chaque chaîne polynucléotidique a 3 ’et 5’, ces extrémités sont chargées négativement.
La structure secondaire de l'ADN est une double hélice. L'ADN est constitué de 2 chaînes torsadées en spirale à droite autour de l'axe. Bobine = 10 nucléotides, ce qui correspond à 3,4 nm de longueur. Les deux hélices sont antiparallèles.
La structure tertiaire de l'ADN résulte d'une torsion supplémentaire de la molécule d'ADN dans l'espace. Cela se produit lorsque l'ADN interagit avec une protéine. Lors de l'interaction avec l'octamère d'histone, la double hélice est enroulée sur l'octamère, c'est-à-dire se transforme en une super hélice.
La structure secondaire de l'ARN est un fil polynucléotidique incurvé dans l'espace. Cette courbure est due à la formation de liaisons hydrogène entre les bases azotées complémentaires. Dans l'ARN-t, la structure secondaire est représentée par la «feuille de trèfle», dans laquelle je distingue les régions complémentaires des non complémentaires. La structure secondaire de l'ARN-p est l'hélice d'un seul ARN courbé et du tertiaire - le squelette d'un ribosome. En arrivant du noyau à la CZ, l'ARN-m forme des complexes avec des protéines spécifiques, les informeromères (la structure tertiaire de l'ARN-m) et sont appelés inforsomes.
Chromoprotéines, leur classification. Les flavoprotéines, leur structure et leur fonction.
Hémoprotéines, structure, représentants: hémoglobine, myoglobine, catalase, peroxydase, cytochrome. Fonctions des hémoprotéines.
Les phosphoprotéines en tant que groupe prosthétique contiennent un résidu d'acide phosphorique. Exemples: caséine et caséinogène du lait, fromage cottage, produits laitiers, jaune d'oeuf blanc, jaune d'oeuf ovalbumine, œuf de poisson ichtullin. Cellules riches en phosphoprotéines du système nerveux central.
Les phosphoprotéines ont diverses fonctions:
1. Fonction nutritionnelle. Les phosphoprotéines des produits laitiers sont facilement digérées, absorbées et constituent une source d’acides aminés essentiels et de phosphore pour la synthèse de protéines dans les tissus de bébé.
2. L'acide phosphorique est nécessaire à la formation complète des tissus nerveux et osseux de l'enfant.
3. L'acide phosphorique est impliqué dans la synthèse des phospholipides, phosphoprotéines, nucléotides, acides nucléiques.
4. L'acide phosphorique régule l'activité des enzymes par phosphorylation avec la participation des enzymes protéine kinases. Le phosphate rejoint le groupe —OH de la sérine ou de la thréonine avec des liaisons ester: les chromoprotéines sont des protéines complexes avec une partie peinte non protéineuse. Ceux-ci comprennent les flavoprotéines (jaune) et les hémoprotéines (rouges). Les flavoprotéines en tant que groupe prosthétique contiennent des dérivés de la vitamine B2 - flavines: flavine adénine dinucléotide (FAD) ou flavine mononucléotide (FMN). Ils sont une partie non protéique des enzymes de la déshydrogénase qui catalysent les réactions redox.
Les hémoprotéines, en tant que groupe non protéique, contiennent un complexe de porphyrine hème-fer.
Les hémoprotéines sont divisées en deux classes:
1. enzymes: catalase, peroxydase, cytochrome;
2. non-enzymes: hémoglobine et myoglobine.
Les enzymes catalase et peroxydase détruisent le peroxyde d'hydrogène, les cytochromes sont des porteurs d'électrons dans la chaîne de transport d'électrons. Non-enzymes. L'hémoglobine transporte l'oxygène (des poumons vers les tissus) et le dioxyde de carbone (des tissus vers les poumons); myoglobine - dépôt d'oxygène dans le muscle en activité. L'hémoglobine est un tétramère, car se compose de 4 sous-unités: la globine dans ce tétramère est représentée par 4 chaînes polypeptidiques de 2 variétés: 2 chaînes α et 2 β. Chaque sous-unité est associée à un hème. Types physiologiques d'hémoglobine: 1. HbP - une hémoglobine primitive se forme dans l'embryon. 2. HbF - hémoglobine fœtale - hémoglobine fœtale. Le remplacement de l'HbP par l'HbF se produit à l'âge de 3 mois.
Enzymes, histoire de la découverte et de l'étude des enzymes, en particulier de la catalyse enzymatique.
La spécificité des enzymes. La dépendance du taux de réactions enzymatiques à la température, au pH, à la concentration de l'enzyme et du substrat.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques de nature protéique, formés par une cellule vivante, agissant avec une activité et une spécificité élevées.
La similitude des enzymes avec des catalyseurs non biologiques est que:
- les enzymes catalysent les réactions énergétiques possibles;
- l'énergie du système chimique reste constante;
- pendant la catalyse, le sens de la réaction ne change pas;
- les enzymes ne sont pas consommées pendant la réaction.
Les différences entre les enzymes et les catalyseurs non biologiques sont les suivantes:
- la vitesse des réactions enzymatiques est supérieure à celle des réactions catalysées par des catalyseurs non protéiques;
- les enzymes ont une grande spécificité;
- la réaction enzymatique a lieu dans la cellule, c'est-à-dire à 37 ° C, pression atmosphérique constante et pH physiologique;
- la vitesse de la réaction enzymatique peut être ajustée.
La classification moderne des enzymes est basée sur la nature des transformations chimiques qu’elles catalysent. La classification est basée sur le type de réaction catalysée par l'enzyme.
Les enzymes sont divisées en 6 classes:
1. Les oxydoréductases catalysent les réactions redox
4. LiAZ - dégradation du substrat non hydrolytique
6. Ligase (synthétase) - synthèse utilisant de l'énergie (ATP)
Nomenclature des enzymes.
1. Le nom trivial (pepsine, trypsine).
2. Le nom de l’enzyme peut être formé à partir du nom du substrat avec l’ajout de la fin "ase"
(L’arginase hydrolyse l’acide aminé arginine).
3. Ajouter la fin "aza" au nom de la réaction catalysée (catalyser l'hydrolase
hydrolyse, déshydrogénase - déshydrogénation d’une molécule organique, c.-à-d. élimination des protons et des électrons du substrat).
4. Nom rationnel - nom des substrats et nature des réactions catalysées (ATP + hexose-6-phosphate + ADP. Enzyme: ATP: D-hexose-6-phosphotransférase).
5. Enzymes d'indexation (4 index ou numéros de séquence sont attribués à chaque index): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.
La dépendance de la vitesse de la réaction enzymatique sur le pH du milieu. Pour chaque enzyme, il existe une valeur de pH à laquelle son activité maximale est observée. Un écart par rapport à la valeur optimale du pH entraîne une diminution de l'activité enzymatique. L'influence du pH sur l'activité des enzymes est associée à l'ionisation des groupes fonctionnels des résidus d'acides aminés de cette protéine, qui assurent la conformation optimale du centre actif de l'enzyme. Lorsque le pH change par rapport aux valeurs optimales, l'ionisation des groupes fonctionnels de la molécule de protéine change.
Par exemple, lors de l’acidification du milieu, les groupes amino libres sont protonés (NH3 + ) et lors de l’alcalinisation, le proton est clivé des groupes carboxyle (СОО -). Cela conduit à une modification de la conformation de la molécule d’enzyme et de la conformation du centre actif; par conséquent, la fixation du substrat, des cofacteurs et des coenzymes au centre actif est altérée. Les enzymes qui travaillent dans des conditions acides de l'environnement (par exemple, la pepsine dans l'estomac ou des enzymes lysosomales) acquièrent de manière évolutive une conformation qui garantit le travail de l'enzyme à des valeurs de pH acide. Cependant, la plupart des enzymes humaines ont un pH optimal presque neutre, qui coïncide avec la valeur du pH physiologique.
La dépendance de la vitesse de la réaction enzymatique à la température du milieu. L'augmentation de la température dans certaines limites influe sur la vitesse de la réaction enzymatique, comme l'effet de la température sur toute réaction chimique. Avec l'augmentation de la température, le mouvement des molécules est accéléré, ce qui augmente la probabilité d'interaction des réactifs. De plus, la température peut augmenter l'énergie des molécules en réaction, ce qui conduit également à une accélération de la réaction.
Cependant, la vitesse de réaction chimique catalysée par les enzymes a son optimum de température, dont l'excès s'accompagne d'une diminution de l'activité enzymatique, résultant de la dénaturation thermique de la molécule de protéine. Pour la plupart des enzymes humaines, la température optimale est de 37 à 38 ° C. Spécificité - une très grande sélectivité des enzymes par rapport au substrat. La spécificité de l'enzyme s'explique par la coïncidence de la configuration spatiale du substrat et du centre du substrat (coïncidence stérique). La spécificité de l'enzyme est responsable en tant que centre actif de l'enzyme et de toute sa molécule protéique. Le centre actif de l'enzyme détermine le type de réaction que cette enzyme peut effectuer. Il existe trois types de spécificité:
Spécificité absolue. Les enzymes qui agissent sur un seul substrat ont cette spécificité. Par exemple, le saccharose n'hydrolyse que le saccharose, lactase - lactose, maltase - maltose, urease - urée, arginase - arginine, etc. La spécificité relative est la capacité d’une enzyme à agir sur un groupe de substrats avec un type général de liaison, c’est-à-dire la spécificité relative ne se manifeste que par rapport à un type particulier de liaison dans un groupe de substrats. Exemple: la lipase décompose une liaison ester dans les graisses animales et végétales. L'amylase hydrolyse la liaison α-glycosidique dans l'amidon, les dextrines et le glycogène. L'alcool déshydrogénase oxyde les alcools (méthanol, éthanol, etc.).
La spécificité stéréochimique est la capacité d'une enzyme à agir sur un seul stéréoisomère.
Par exemple: 1) Isomérie α, β: l'α-amylase de la salive et du suc pancréatique ne scinde que les liaisons α-glucosidiques dans l'amidon et ne coupe pas les liaisons β-glucosidiques de la cellulose. L'unité internationale (UI) d'activité enzymatique est la quantité d'enzyme capable de transformer 1 µmol de substrat en produits de réaction en 1 minute à 25 ° C et à un pH optimal. Catal correspond à la quantité de catalyseur capable de convertir 1 mole du substrat en produit pendant 1 seconde à 25 ° C et au pH optimal. L'activité spécifique de l'enzyme est le nombre d'unités d'activité enzymatique de l'enzyme pour 1 mg de protéine. L'activité molaire est le rapport entre le nombre d'unités d'activité enzymatique de catals ou d'UI et le nombre de moles de l'enzyme.
La structure des enzymes. La structure et la fonction du centre actif.
Le mécanisme d'action des enzymes. Cofacteurs enzymatiques: ions métalliques et coenzymes, leur participation à des enzymes. Activateurs d'enzymes: mécanisme d'action. Inhibiteurs de réactions enzymatiques: compétitifs, non compétitifs, irréversibles. Drogues - inhibiteurs d'enzymes (exemples).
Selon la structure des enzymes peuvent être:
1. un composant (protéines simples),
2. deux composants (protéines complexes).
Les enzymes - protéines simples - incluent les enzymes digestives (pepsine, trypsine). Les enzymes - protéines complexes - incluent les enzymes qui catalysent les réactions redox. Pour l'activité catalytique des enzymes à deux composants, un composant chimique supplémentaire, appelé cofacteur, est nécessaire: il peut s'agir de substances inorganiques (fer, magnésium, zinc, cuivre, etc.) et de substances organiques - coenzymes (formes actives de vitamines, par exemple).
Un coenzyme et des ions métalliques (cofacteur) sont nécessaires au fonctionnement de plusieurs enzymes. Coenzymes - matière organique de faible poids moléculaire de nature non protéique, associée temporairement et faiblement à la partie protéique de l'enzyme. Dans le cas où la partie non protéique de l'enzyme (coenzyme) est liée à la protéine 1 fermement et de façon permanente, cette partie non protéique est appelée le groupe prothétique. La partie protéique d'une enzyme protéique complexe s'appelle l'apoenzyme. Ensemble, l'apoenzyme et le cofacteur forment une holoenzyme.
Dans le processus de catalyse enzymatique, la molécule de protéine n’est pas entièrement impliquée, mais seulement un certain domaine - le centre actif de l’enzyme. Le centre actif des enzymes est la partie de la molécule d’enzyme à laquelle le substrat est attaché et dont dépendent les propriétés catalytiques de la molécule d’enzyme. Dans le centre actif de l'enzyme, une zone de "contact" est isolée - la zone attirant et retenant le substrat sur l'enzyme en raison de ses groupes fonctionnels et la zone "catalytique", dont les groupes fonctionnels participent directement à la réaction catalytique. Certaines enzymes, outre le centre actif, ont un autre «autre» centre - allostérique.
Diverses substances (effecteurs) interagissent avec le centre allostérique, le plus souvent divers métabolites. La combinaison de ces substances avec un centre allostérique conduit à un changement de la conformation de l'enzyme (d'une structure tertiaire et quaternaire). Le centre actif de la molécule d’enzyme est créé ou perturbé. Dans le premier cas, la réaction est accélérée, dans le second, elle est inhibée. Par conséquent, le centre allostérique s'appelle le centre régulateur de l'enzyme. Les enzymes qui ont un centre allostérique dans leur structure sont appelées régulatrices ou allostériques. La théorie du mécanisme d'action des enzymes repose sur la formation d'un complexe enzyme-substrat.
Le mécanisme d'action de l'enzyme:
1. la formation du complexe enzyme-substrat, le substrat est attaché au centre actif de l'enzyme.
2. Dans la deuxième étape du processus enzymatique, qui se déroule lentement, des réarrangements électroniques ont lieu dans le complexe enzyme-substrat.
L'enzyme (En) et le substrat (S) commencent à converger afin de maximiser le contact et forment un complexe enzyme-substrat unique. La durée de la deuxième étape dépend de l'énergie d'activation du substrat ou de la barrière d'énergie d'une réaction chimique donnée. L'énergie d'activation est l'énergie nécessaire pour transférer toutes les molécules de 1 mole de S à l'état activé à une température donnée. Pour chaque réaction chimique a sa propre barrière d'énergie. En raison de la formation du complexe enzyme-substrat, l'énergie d'activation du substrat diminue, la réaction commence alors à se dérouler à un niveau d'énergie inférieur. Par conséquent, la deuxième étape du processus limite le taux de catalyse totale.
3. à la troisième étape, la réaction chimique elle-même a lieu avec la formation de produits de réaction. La troisième étape du processus est courte. À la suite de la réaction, le substrat est transformé en un produit de réaction; le complexe enzyme-substrat se décompose et l'enzyme reste inchangé de la réaction enzymatique. Ainsi, l'enzyme permet, du fait de la formation du complexe enzyme-substrat, de subir une réaction chimique de dérivation à un niveau d'énergie inférieur.
Cofactor est une substance non protéique qui doit être présente dans le corps en petites quantités pour que les enzymes correspondantes puissent remplir leurs fonctions. Le cofacteur contient des coenzymes et des ions métalliques (par exemple, des ions sodium et potassium).
Toutes les enzymes sont des protéines globulaires, chaque enzyme remplissant une fonction spécifique associée à sa structure globulaire inhérente. Cependant, l'activité de nombreuses enzymes dépend de composés non protéiques appelés cofacteurs. Le complexe moléculaire de la portion protéique (apoenzyme) et du cofacteur s'appelle l'holoenzyme.
Le rôle d'un cofacteur peut être joué par des ions métalliques (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) ou des composés organiques complexes. Les cofacteurs organiques sont communément appelés coenzymes, dont certaines sont dérivées de vitamines. Le type de liaison entre l'enzyme et le coenzyme peut être différent. Parfois, ils existent séparément et communiquent les uns avec les autres au cours de la réaction. Dans d'autres cas, le cofacteur et l'enzyme sont liés de manière permanente et parfois avec de fortes liaisons covalentes. Dans ce dernier cas, la partie non protéique de l'enzyme s'appelle le groupe prothétique.
Le rôle du cofacteur se résume essentiellement à:
- changer la structure tertiaire de la protéine et créer une complémentarité entre l'enzyme et le substrat;
- directement impliqué dans la réaction comme un autre substrat.
Les activateurs peuvent être:
1) cofacteurs, depuis ils sont des participants importants dans le processus enzymatique. Par exemple, les métaux qui font partie du centre catalytique de l’enzyme: l’amylase salivaire sont actifs en présence d’ions Ca, de lactate déshydrogénase (LDH) - Zn, d’arginase-Mn, de peptidase-Mg et de coenzymes: vitamine C, dérivés de diverses vitamines (NAD, NADP, FMN, FAD). KoASH et autres.). Ils assurent la liaison du site actif de l'enzyme au substrat.
2) les anions peuvent également avoir un effet activant sur l'activité de l'enzyme, par exemple les anions
Cl - activer l 'amylase salivaire;
3) les substances créant un pH optimal pour la manifestation de l'activité enzymatique, par exemple HCl, peuvent être utilisées comme activateurs pour créer un environnement de contenu gastrique optimal pour l'activation du pepsinogène dans la pepsine;
4) les activateurs sont également des substances qui convertissent les profils en une enzyme active. Par exemple, le suc intestinal de l'entérokinase active la conversion du trypsinogène en trypsine;
5) les activateurs peuvent être divers métabolites qui se lient au centre allostérique de l’enzyme et contribuent à la formation du centre actif de l’enzyme.
Les inhibiteurs sont des substances qui inhibent l'activité des enzymes. Il existe deux principaux types d'inhibition: irréversible et réversible. Avec une inhibition irréversible, l'inhibiteur se lie fortement (de manière irréversible) au centre actif de l'enzyme par des liaisons covalentes, ce qui modifie la conformation de l'enzyme. Ainsi, les sels de métaux lourds (mercure, plomb, cadmium, etc.) peuvent agir sur les enzymes. L'inhibition réversible est le type d'inhibition où l'activité enzymatique peut être restaurée. L’inhibition réversible peut être de 2 types: compétitive et non compétitive. Avec une inhibition compétitive, la structure chimique du substrat et de l'inhibiteur est généralement très similaire.
Dans ce type d'inhibition, le substrat (S) et l'inhibiteur (I) peuvent également se lier au centre actif de l'enzyme. Ils se font concurrence pour une place dans le centre actif de l'enzyme. Un exemple classique d'inhibition compétitive est l'inhibition de l'action de la succinate déshydrogénase par l'acide malonique. Les inhibiteurs non compétitifs se lient au centre allostérique de l’enzyme.
En conséquence, la conformation du centre allostérique se modifie, ce qui entraîne une déformation du centre catalytique de l'enzyme et une diminution de l'activité enzymatique. Les inhibiteurs non compétitifs allostériques sont souvent des produits métaboliques. Propriétés médicinales d'inhibiteurs d'enzymes (Kontrikal, Trasilol, Acide aminocaproïque, Pamba). Contrycal (aprotinine) est utilisé pour traiter la pancréatite aiguë et l’exacerbation de la pancréatite chronique, de la nécrose pancréatique aiguë et des saignements aigus.
Régulation des enzymes. Centre allostérique, inhibiteurs et activateurs allostériques (exemples). Régulation de l'activité enzymatique par phosphorylation et déphosphorylation (exemples). Types de régulation hormonale de l'activité enzymatique.
Les différences enzymes dans la composition des organes et des tissus.
Enzymes spécifiques aux organes, isoenzymes (par exemple LDH, MDH, etc.). Modifications de l'activité enzymatique en pathologie. Enzymopathies, enzymodiagnostics et thérapie enzymatique.
Les isoenzymes sont des isoformes de la même enzyme, dont la séquence d'acides aminés est différente, existant dans le même organisme mais, en règle générale, dans ses cellules, tissus ou organes différents.
Les isoenzymes sont généralement très homologues dans la séquence d'acides aminés. Toutes les isoenzymes d'une même enzyme remplissent la même fonction catalytique, mais peuvent varier de manière significative en ce qui concerne le degré d'activité catalytique, en particulier la régulation, ou d'autres propriétés. Un exemple d'enzyme ayant des isoenzymes est l'amylase - l'amylase pancréatique diffère par la séquence d'acides aminés et les propriétés de l'amylase provenant des glandes salivaires, des intestins et d'autres organes. Ceci a servi de base au développement et à l'application d'une méthode plus fiable pour le diagnostic de la pancréatite aiguë en déterminant l'amylase plasmatique non totale, à savoir l'isoamylase pancréatique.
Enzymopathies - maladies causées par une synthèse enzymatique altérée:
a) en l'absence totale ou partielle d'activité enzymatique;
b) augmentation excessive de l'activité enzymatique;
c) dans la production d'enzymes pathologiques que l'on ne trouve pas chez une personne en bonne santé.
Il existe des enzymopathies héréditaires et acquises. Les enzymopathies héréditaires sont associées à un trouble de l'appareil génétique de la cellule, entraînant l'absence de synthèse de certaines enzymes.
Les maladies héréditaires comprennent les enzymopathies associées à une conversion altérée des acides aminés:
1. La phénylcétonurie est une violation héréditaire de la synthèse de l'enzyme phénylalanine hydroxylase, avec laquelle intervient la conversion de la phénylalanine en tyrosine. Avec cette pathologie, il se produit une augmentation de la concentration sanguine de phénylalanine. Dans cette maladie chez les enfants, la phénylalanine doit être exclue du régime alimentaire.
2. Albinisme - maladie associée à un défaut génétique dans l'enzyme tyrosinase. Lorsque les mélanocytes perdent leur capacité à synthétiser cette enzyme (oxyde la tyrosine en DOPA et DOPA-quinone), la mélanine ne se forme pas dans la peau, les cheveux et la rétine.
Enzymopathies acquises, c.-à-d. une synthèse enzymatique altérée peut résulter de:
1. utilisation à long terme de médicaments (antibiotiques, sulfamides);
2. maladies infectieuses passées;
3. en raison de l'avitaminose;
4. tumeurs malignes.
Les enzymodiagnostics déterminent l'activité des enzymes pour le diagnostic des maladies. Les enzymes plasmatiques sont divisées en 3 groupes: sécrétoire, indicateur et excréteur. Indicateur - enzymes cellulaires. Dans les maladies entraînant des lésions des membranes cellulaires, ces enzymes apparaissent en grande quantité dans le sang, indiquant une pathologie dans certains tissus. Par exemple, l'activité de l'amylase dans le sang et l'urine augmente avec la pancréatite aiguë.
Pour le diagnostic enzymatique, les isoenzymes sont déterminées. Dans des conditions pathologiques, la libération de l'enzyme dans le sang peut être accrue en raison de modifications de l'état de la membrane cellulaire. L’étude de l’activité des enzymes du sang et d’autres liquides biologiques est largement utilisée pour diagnostiquer les maladies. Par exemple, la diastase de l'urine et de l'amylase sanguine dans la pancréatite (activité accrue), une diminution de l'activité de l'amylase dans la pancréatite chronique.
Enzymothérapie - l'utilisation d'enzymes comme médicaments. Par exemple, un mélange de préparations enzymatiques de pepsine, trypsine, amylase (pancréatine, festale) est utilisé en cas de maladies gastro-intestinales à sécrétion réduite, la trypsine et la chymotrypsine sont utilisées en chirurgie pour le traitement de maladies purulentes visant à hydrolyser des protéines bactériennes.
Enzymopathie chez les enfants et l'importance de leur diagnostic biochimique (par exemple, troubles du métabolisme de l'azote et des glucides).
La variante la plus courante des enzymopathies conduisant au développement de l'anémie hémolytique est la déficience en glucose phosphate déshydrogénase. Considérez les causes des enzymopathies chez les enfants. La maladie est répandue parmi les Afro-Américains (630%), les moins nombreux - parmi les Tatars (3,3%) et les groupes ethniques du Daghestan (511,3%); rarement détecté dans la population russe (0,4%). Un cas particulier de déficit en glucose phosphate déshydrogénase - Favizm. L'hémolyse se développe en mangeant des haricots, des haricots, des pois, en respirant la poussière de naphtalène.
Causes des enzymopathies chez les enfants Héritage de déficit en glucose phosphate déshydrogénase (N), raison pour laquelle les hommes sont plus souvent malades. Il y a environ 400 millions de porteurs de ce gène pathologique dans le monde. La maladie se développe généralement après la prise de certains médicaments [dérivés du nitrofurane, quinine, isoniazide, ftivazide, acide aminosalicylique (para-aminosalicylate de sodium), acide nalidixique, sulfonamides, etc.] ou sur le fond de l’infection.
Les enzymopathies chez les enfants sont des signes.
La maladie se manifeste par le développement rapide de l'hémolyse dans l'utilisation des substances susmentionnées ou d'infections (notamment avec pneumonie, fièvre typhoïde, hépatite). L’absence de glucose-phosphate déshydrogénase peut provoquer la jaunisse des nouveau-nés. Dans l'analyse du sang, la réticulocytose détecte une augmentation du taux de bilirubine directe et indirecte, de LDH et de phosphatase alcaline.
La morphologie des érythrocytes et les indices érythrocytaires ne sont pas modifiés. Le diagnostic est établi sur la base des résultats de la détermination de l'activité de l'enzyme.
Enzymopathie chez les enfants - traitement.
Il n'y a pas de traitement en dehors de la crise. Pendant la fièvre, des méthodes de refroidissement physiques sont utilisées. Lors d’une hémolyse chronique, l’acide folique est administré à raison de 1 m / jour pendant 3 semaines tous les 3 mois. Quand une crise est annulée, tous les médicaments sont administrés et le traitement par perfusion est effectué sur un fond de déshydratation.
Vitamines, la classification des vitamines (par solubilité et fonctionnelle). Histoire de découverte et d'étude des vitamines.
Les vitamines sont des composés organiques de faible poids moléculaire de diverses natures chimiques et de diverses structures, synthétisés principalement par des plantes et en partie par des microorganismes.
Pour l'homme, les vitamines sont des facteurs nutritionnels indispensables. Les vitamines sont impliquées dans une variété de réactions biochimiques, remplissant une fonction catalytique faisant partie des centres actifs d'une grande variété d'enzymes ou agissant en tant que médiateurs régulateurs informationnels, remplissant les fonctions de signal de prohormones et d'hormones exogènes. Par structure chimique et propriétés physico-chimiques (en particulier par la solubilité), les vitamines sont divisées en 2 groupes.
Soluble dans l'eau:
- Vitamine b1 (thiamine);
- Vitamine b2 (riboflavine);
- Vitamine PP (acide nicotinique, nicotinamide, vitamine B3)
- Acide pantothénique (vitamine B5)
- Vitamine b6 (pyridoxine);
- Biotine (vitamine H);
- Acide folique (vitamine bavec, Dans9)
- Vitamine b12 (cobalamine);
- Vitamine C (acide ascorbique);
- Vitamine P (bioflavonoïdes).
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